medical-notes/content/Biokemi/📝 Gamla tentor/2023-05-15/19.md

---
date: 2023-05-15
tags:
  - biokemi
  - provfråga
  - enzymer
---
Ett enzym uppvisar Michaelis–Menten-kinetik.  

A) Hur kan man i ett V mot [S]-diagram avläsa de två konstanterna Kₘ och Vmax?  
B) Förklara vad som händer med Kₘ respektive Vmax om man tillsätter en kompetitiv hämmare.  
(2p)

**Svar**
```spoiler-block

A) Om ett enzym uppvisar Michaelis–Menten-kinetik kommer vi i ett sådant diagram se en hyperbol kurva där reaktionshastigheten ökar och går mot den maximala reaktionshastigheten med ökningen av substratets koncentration. Varje reaktion har ett Vmax, det vill säga den maximala hastighet en reaktion kan nå då samtliga enzym är bundna till substratet. När kurvan planar ut är V nära Vmax och kommer mycket långsamt fortsätta gå mot Vmax med en ökande substratkoncentration. Kₘ är den substratkoncentration för vilken reaktionshastigheten uppnår 1/2 Vmax. Kₘ är alltså den punkt på kurvan där V når halva Vmax.  
B) En kompetitiv inhibitor kommer att binda till enzymets aktiva säte och hindra det tänkta substratet från att binda in. Det uppstår alltså konkurrens om att binda in till de enzym som finns. Detta innebär att enzymets affinitet för substratet minskar och det betyder att vi vid närvaro av inhibitorn kommer att få ett lägre Kₘ-värde än utan. Om substratet hinner binda enzymet innan inhibitorn gör det finns det inget som hindrar att den tänkta produkten bildas. Vmax kommer alltså inte att förändras, det kommer bara krävas en högre substratkoncentration för att lyckas konkurrera ut inhibitorn.  
```