196 lines
5.2 KiB
Markdown
196 lines
5.2 KiB
Markdown
$H_3N^+$ -
|
||
|
||
**Zwitterjon** är en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt.
|
||
dvs ingen nettoladdning
|
||
|
||
$C_\alpha$ = alfakol
|
||
|
||
Kiralt kol har två konfigurationer möjliga, stereoisomerer som är spegelbilder
|
||
stereoisomerer är spegelbilder
|
||
|
||
Olika typer av indelning av stereoisomerer
|
||
R = medsols
|
||
S = medsols
|
||
Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lägst vänds bakåt
|
||
|
||
Hur ljuset polariserats bestämmer L/D isomerer → planpolariserad
|
||
Enbart använda av L-formen i proteiner
|
||
|
||
Cystein är i R, alla andra S
|
||
|
||
R/S är medsols/motsols
|
||
Alla är R vänder sig åt höger utom Cystein som vänder sig åt vänster
|
||
|
||
### Aminosyror
|
||
Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen
|
||
#### Alifatiska
|
||
Opolära
|
||
|
||
Gillar inte vatten, stöts bort, i
|
||
- Glycin (Gly) $-H$
|
||
- Det går inte att få till isometri?
|
||
- lätt att packa, inga steriska hinder
|
||
- Alanin (Ala) $- CH_3$
|
||
- metylgrupp som sidokedja
|
||
- Valin (Val)
|
||
- Leucin (Leu)
|
||
- Isoleucin (Ile)
|
||
- Metionin (Met)
|
||
- Prolin (Pro)
|
||
- problematisk, stelare och steliskt hinder
|
||
- vända riktning, avsluta någonting för att den är svår att packa
|
||
- kommenter: delimitor
|
||
- slagit knut på sig själv
|
||
|
||
#### Aromatiska
|
||
Packas lätt, hydrofoba, opolära, inåt i proteinet
|
||
|
||
- Fenylalanin (Phe)
|
||
- 6 bara kol
|
||
- Tryptofan (Trp)
|
||
- 5 + 6, Kväve
|
||
#### Alkoholer
|
||
Har en -OH grupp, bra för vätebindingar, kan vara donator
|
||
Polära eftersom de har OH-grupper
|
||
|
||
- Serin (Ser)
|
||
- -OH
|
||
- Treonin (Tre)
|
||
- $–CH₂–OH$
|
||
- Essentiell
|
||
- Tyrosin (Tyr)
|
||
- $–CH(OH)–CH₃$
|
||
|
||
#### Sulfhyhlil
|
||
Polär
|
||
|
||
- Cystein (Cys)
|
||
- -SH
|
||
- unik, disulfidbryggor, två går ihop och skapar en kovalent binding
|
||
|
||
### Amider
|
||
Polär
|
||
|
||
Med en kvävegrupp –NH₂
|
||
|
||
- Aspargarin (Asn)
|
||
- $–CH₂–CONH₂$
|
||
- Glutamin (Gln)
|
||
- $–CH₂–CH₂–CONH₂$
|
||
|
||
#### Imidazol
|
||
Polär
|
||
|
||
- Histidin (His)
|
||
- $–(CH₂)₃–NH–C(=NH₂⁺)–NH₂$
|
||
- $pK_a$ ligger nära fysiologisk pH
|
||
- förekommer också i joniserad form
|
||
- de flesta är inte, liten del kommer vara protonerad
|
||
|
||
#### Syror
|
||
Netto-laddning +1/-1
|
||
Ytterligare en syra
|
||
Negativt laddade
|
||
|
||
- Aspartat (Asp)
|
||
- $–CH₂–COO⁻$
|
||
- Glutamat (Glu)
|
||
- $–CH₂–CH₂–COO⁻$
|
||
|
||
#### Baser
|
||
Netto-laddning +1/-1
|
||
Basiska, dvs positivt laddade
|
||
- Lysin (Lys) $–CH₂–imidazolring$
|
||
- Arginin (Arg) $–(CH₂)₄–NH₃⁺$
|
||
|
||
Sju aminosyror har pH-känslighet
|
||
![[Pasted image 20251106092004.png|300]]
|
||
|
||
Varför pH känsliga
|
||
- buffrar
|
||
- strukturen ändras om det
|
||
|
||
#### Post-translationella modifieringar
|
||
Efter translationen är kvar sker vissa förändringar
|
||
Fosfolysering, det gör man på alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr
|
||
kommentar: klyvning
|
||
Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr
|
||
|
||
#### Peptidbindningar
|
||
Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen
|
||
Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, så skapas en amidbindning.
|
||
Delvis dubbelbildningskaraktär (DVS STEL, går ej att rotera), på grund av resonans vilket gör dem starkare
|
||
Plan struktur / resonanstabiliserad
|
||
Runt kirala kolen är rotation möjlig
|
||
Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans
|
||
Cis kofniguration, R-grupper från peptider ligger i samma riktning
|
||
Trans konfiguraition, R-grupper från peptider ligger i olika håll
|
||
vanligast då får man minst steriska hinder, förenklar packning
|
||
Prolin är problematisk, där förekommer båda, den kan lika gärna sitta kvar i cis, men annars är det trans
|
||
|
||
Färgerna måste sitta
|
||
- Kväve blått
|
||
- Väte vitt
|
||
- Kol svart
|
||
- Syre rött
|
||
- R-gruppen grönt
|
||
|
||
### Proteinveckning
|
||
|
||
#### Primärstruktur
|
||
- Sekvensen av aminosyror som dyker upp
|
||
- Bestäms av genen
|
||
- Har en riktning
|
||
- den första har en fri aminogrupp, längst till vänster
|
||
- den sista har en fri karboxylgrupp
|
||
- alla andra har två bindningar
|
||
- N-terminalen är den första, fri aminogrupp
|
||
- C-terminalen är den sista, fri karboxylgrupp
|
||
- Oavsett hur lång kedjan är finns det bara två fria grupper
|
||
#### Sekundärstruktur
|
||
- Lokal veckning av delar av polypeptiden
|
||
- Stabiliseras av vätebindningar från grupperna i peptidbindningen
|
||
- $\alpha-helix$
|
||
- vanligast av alla
|
||
- helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter $\varnothing$
|
||
- kompakt 3.6 aminosyror per varv
|
||
- R-grupperna vänds utåt
|
||
- Vätebindningar aminosyra + 4 steg längre fram
|
||
- Pro bryter helixen
|
||
- Val,Thr,Ile - förgrenade är också problematiska, steriskt hinder
|
||
- Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vätebindingar, stör stabiliteten
|
||
- Vad karakteriserar en a-helix som
|
||
- genom ett membran
|
||
- R-grupperna måste vara hydrofoba
|
||
- dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
|
||
- ytan
|
||
- mot cytoplasma / hydrofila / polära
|
||
- från cytoplasma / hydrofob / opolära
|
||
- R-grupperna måste vara
|
||
- helix med två olika sidor, för att det är hälften i helixen som pekar åt ena hållet och hälften åt andra hållet
|
||
- amfipatisk
|
||
- Omvänd/hårnålsböjd
|
||
- byter riktning på polypeptidkedjan
|
||
- istället för att para till 4:e aa framför, så binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
|
||
- behövs något litet, ofta glycin
|
||
|
||
#### summering
|
||
kiralt kol vs stereoisomerer varför
|
||
kan bara ta upp L-protein
|
||
uppdelning polär/opolär/basisk/sura sen undergrupper av två första
|
||
laddade bra för jonpassager
|
||
peptidbindning kondenseras så vatten
|
||
trans vanligast
|
||
a-helix är vanligast
|
||
hårnål parning 1+3
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|
||
|