100 lines
5.7 KiB
Markdown
100 lines
5.7 KiB
Markdown
|
|
Frågor från första sliden
|
|
• Vad är en aminosyra?
|
|
• Vad menas med stereoisomerer?
|
|
• Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner?
|
|
• Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den?
|
|
• Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner?
|
|
• Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
|
|
|
|
II:
|
|
• Vad är en proteindomän?
|
|
• Hur sker proteinveckning?
|
|
• Hur stabiliseras ett proteins struktur?
|
|
• Var hittas disulfidbindningar i proteiner?
|
|
• Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion?
|
|
• Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
|
|
#### Vad karaktäriserar en svag bas?
|
|
Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av $kP_a \pm 1$ pH
|
|
#### Hur är en aminosyra uppbyggd?
|
|
Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
|
|
- en aminogrupp ($-NH2$ eller $-NH3^-$)
|
|
- en karboxylgrupp ($-COOH$ eller $-COO^-$)
|
|
- en väteatom ($-H$)
|
|
- och en sidogrupp ($-R$) som avgör aminosyrans egenskaper
|
|
#### Vad menas med ett kiralt kol?
|
|
Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
|
|
#### Hur skiljs stereoisomerer åt?
|
|
De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
|
|
#### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
|
|
Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
|
|
#### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
|
|
Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
|
|
#### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
|
|
Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
|
|
#### Vilka aminosyror är alifatiska?
|
|
De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
|
|
- Glycin
|
|
- Valin
|
|
- Leucin
|
|
- Isoleucin
|
|
- Alinin
|
|
- Metionin
|
|
- Prolin
|
|
#### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
|
|
Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
|
|
#### Vilka aminosyror är aromatiska?
|
|
Fenylalanin
|
|
Tryptofan
|
|
#### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
|
|
De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
|
|
#### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
|
|
Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
|
|
#### Vilka aminosyror är polära?
|
|
- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
|
|
- Tioler: Cystein
|
|
- Amider: Aspargarin, Glutamin
|
|
- Imadazol: Histidin
|
|
#### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
|
|
De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
|
|
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
|
|
De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
|
|
#### Vilka aminosyror är basiska?
|
|
Lysin och Arganin
|
|
#### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
|
|
De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
|
|
|
|
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
|
|
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
|
|
#### Vilka aminosyror är sura?
|
|
Aspartat och glutamat
|
|
#### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
|
|
Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
|
|
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
|
|
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
|
|
#### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
|
|
XXX: för svårt just nu
|
|
#### Hur bildas en peptidbindning?
|
|
Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
|
|
#### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
|
|
Den har:
|
|
- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
|
|
- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
|
|
#### Vad är primärstruktur?
|
|
En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
|
|
#### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
|
|
Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det.
|
|
Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det.
|
|
Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
|
|
#### Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
|
|
Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration.
|
|
I cis så ligger de två alfakolen på samma sida
|
|
I trans ligger det på motsatta sidor
|
|
#### Vad är sekundärstruktur?
|
|
Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix?
|
|
Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
|
|
#### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
|
|
De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
|
|
#### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
|
|
Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
|