medical-notes/content/Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md

Frågor från första sliden • Vad är en aminosyra? • Vad menas med stereoisomerer? • Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner? • Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den? • Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner? • Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?

II: • Vad är en proteindomän? • Hur sker proteinveckning? • Hur stabiliseras ett proteins struktur? • Var hittas disulfidbindningar i proteiner? • Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion? • Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?

Vad karaktäriserar en svag bas?

Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av kP_a \pm 1 pH

Hur är en aminosyra uppbyggd?

Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:

• en aminogrupp (-NH2 eller -NH3^-)
• en karboxylgrupp (-COOH eller -COO^-)
• en väteatom (-H)
• och en sidogrupp (-R) som avgör aminosyrans egenskaper

Vad menas med ett kiralt kol?

Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.

Hur skiljs stereoisomerer åt?

De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen

Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?

Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.

Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?

Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center

Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?

Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).

Vilka aminosyror är alifatiska?

De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:

• Glycin
• Valin
• Leucin
• Isoleucin
• Alinin
• Metionin
• Prolin

Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?

Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor

Vilka aminosyror är aromatiska?

Fenylalanin Tryptofan

Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?

De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.

I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?

Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter

Vilka aminosyror är polära?

• Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
• Tioler: Cystein
• Amider: Aspargarin, Glutamin
• Imadazol: Histidin

Vilka egenskaper har polära aminosyror?

De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?

De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.

Vilka aminosyror är basiska?

Lysin och Arganin

Vilka egenskaper har basiska aminosyror?

De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?

Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)

Vilka aminosyror är sura?

Aspartat och glutamat

Vilka egenskaper har sura aminosyror?

Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH

I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?

Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)

Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?

XXX: för svårt just nu

Hur bildas en peptidbindning?

Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten

Vad karaktäriserar en peptidbindning?

Den har:

• delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
• delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning

Vad är primärstruktur?

En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja

Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?

Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det. Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det. Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.

Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?

Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration. I cis så ligger de två alfakolen på samma sida I trans ligger det på motsatta sidor

Vad är sekundärstruktur?

Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix? Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.

Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?

De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).

Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?

Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.