medical-notes/content/Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar.md

---
tags:
  - biokemi
  - från-aminosyror-till-proteiner
  - anteckningar
föreläsare: Ingela Parmryd
---

$H_3N^+$ - 

**Zwitterjon** är en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt.
dvs ingen nettoladdning

$C_\alpha$ = alfakol

Kiralt kol har två konfigurationer möjliga, stereoisomerer som är spegelbilder
stereoisomerer är spegelbilder

Olika typer av indelning av stereoisomerer
	R = medsols
	S = medsols
	Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lägst vänds bakåt
	
	Hur ljuset polariserats bestämmer L/D isomerer → planpolariserad
	Enbart använda av L-formen i proteiner
	
	Cystein är i R, alla andra S
	
	R/S är medsols/motsols
	Alla är R vänder sig åt höger utom Cystein som vänder sig åt vänster

### Aminosyror
Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen
#### Alifatiska
Opolära

Gillar inte vatten, stöts bort, i
- Glycin (Gly) $-H$
	- Det går inte att få till isometri?
	- lätt att packa, inga steriska hinder
- Alanin (Ala) $- CH_3$
	- metylgrupp som sidokedja
- Valin (Val) 
- Leucin (Leu)
- Isoleucin (Ile)
- Metionin (Met)
- Prolin (Pro)
	- problematisk, stelare och steliskt hinder
	- vända riktning, avsluta någonting för att den är svår att packa
	- kommenter: delimitor
	- slagit knut på sig själv

#### Aromatiska
Packas lätt, hydrofoba, opolära, inåt i proteinet

- Fenylalanin (Phe)
	- 6 bara kol
- Tryptofan (Trp)
	- 5 + 6, Kväve
#### Alkoholer
Har en -OH grupp, bra för vätebindingar, kan vara donator
Polära eftersom de har OH-grupper

- Serin (Ser)
	- -OH 
- Treonin (Tre)
	- $-CH₂-OH$
	- Essentiell
- Tyrosin (Tyr)
	- $-CH(OH)-CH₃$

#### Sulfhyhlil
Polär

- Cystein (Cys)
	- -SH
	- unik, disulfidbryggor, två går ihop och skapar en kovalent binding

### Amider
Polär

Med en kvävegrupp -NH₂

- Aspargarin (Asn)
	- $-CH₂-CONH₂$
- Glutamin (Gln)
	- $-CH₂-CH₂-CONH₂$

#### Imidazol
Polär

- Histidin (His) 
	- $-(CH₂)₃-NH-C(=NH₂⁺)-NH₂$
	- $pK_a$ ligger nära fysiologisk pH
	- förekommer också i joniserad form
	- de flesta är inte, liten del kommer vara protonerad

#### Syror
Netto-laddning +1/-1
Ytterligare en syra
Negativt laddade

- Aspartat (Asp)
	- $-CH₂-COO⁻$
- Glutamat (Glu)
	- $-CH₂-CH₂-COO⁻$

#### Baser
Netto-laddning +1/-1
Basiska, dvs positivt laddade
- Lysin (Lys) $-CH₂-imidazolring$
- Arginin (Arg) $-(CH₂)₄-NH₃⁺$

Sju aminosyror har pH-känslighet
![[Pasted image 20251106092004.png|300]]

Varför pH känsliga
- buffrar
- strukturen ändras om det

#### Post-translationella modifieringar
Efter translationen är kvar sker vissa förändringar
Fosfolysering, det gör man på alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr
	kommentar: klyvning
Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr

#### Peptidbindningar
Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen
Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, så skapas en amidbindning.
Delvis dubbelbildningskaraktär (DVS STEL, går ej att rotera), på grund av resonans vilket gör dem starkare
Plan struktur / resonanstabiliserad
Runt kirala kolen är rotation möjlig
Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans
Cis kofniguration, R-grupper från peptider ligger i samma riktning
Trans konfiguraition, R-grupper från peptider ligger i olika håll 
	vanligast då får man minst steriska hinder, förenklar packning
Prolin är problematisk, där förekommer båda, den kan lika gärna sitta kvar i cis, men annars är det trans

Färgerna måste sitta
- Kväve blått
- Väte vitt
- Kol svart
- Syre rött
- R-gruppen grönt

### Proteinveckning

#### Primärstruktur
- Sekvensen av aminosyror som dyker upp
- Bestäms av genen
- Har en riktning
	- den första har en fri aminogrupp, längst till vänster
	- den sista har en fri karboxylgrupp
	- alla andra har två bindningar
	- N-terminalen är den första, fri aminogrupp
	- C-terminalen är den sista, fri karboxylgrupp
	- Oavsett hur lång kedjan är finns det bara två fria grupper
#### Sekundärstruktur
- Lokal veckning av delar av polypeptiden
- Stabiliseras av vätebindningar från grupperna i peptidbindningen
- $\alpha-helix$ 
	- vanligast av alla
	- helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter $\varnothing$
	- kompakt 3.6 aminosyror per varv
	- R-grupperna vänds utåt
	- Vätebindningar aminosyra + 4 steg längre fram
	- Pro bryter helixen
	- Val,Thr,Ile - förgrenade är också problematiska, steriskt hinder
	- Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vätebindingar, stör stabiliteten
	- Vad karakteriserar en a-helix som
		- genom ett membran
			- R-grupperna måste vara hydrofoba
			- dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
		- ytan
			- mot cytoplasma / hydrofila / polära
			- från cytoplasma / hydrofob / opolära
			- R-grupperna måste vara 
			- helix med två olika sidor, för att det är hälften i helixen som pekar åt ena hållet och hälften åt andra hållet
			- amfipatisk
- Omvänd/hårnålsböjd
	- byter riktning på polypeptidkedjan
	- istället för att para till 4:e aa framför, så binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
	- behövs något litet, ofta glycin

#### summering
kiralt kol vs stereoisomerer varför
kan bara ta upp L-protein
uppdelning polär/opolär/basisk/sura sen undergrupper av två första
	laddade bra för jonpassager
peptidbindning kondenseras så vatten
trans vanligast
a-helix är vanligast
hårnål parning 1+3