1
0
Files
medical-notes/content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Instuderingsfrågor.md
Johan Dahlin 1cbe531662
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m9s
vault backup: 2025-12-14 22:41:11
2025-12-14 22:41:11 +01:00

96 lines
2.9 KiB
Markdown
Raw Blame History

This file contains ambiguous Unicode characters
This file contains Unicode characters that might be confused with other characters. If you think that this is intentional, you can safely ignore this warning. Use the Escape button to reveal them.
---
tags:
- biokemi
- instuderingsuppgifter
- enzymer
föreläsare: Martin Ott
---
### Hur kan vi veta om en kemisk reaktion kan ske?
```spoiler-block:
Genom Gibbs fria energi: ΔG < 0 ⇒ reaktionen är termodynamiskt möjlig (spontan).
```
### Vad är katalys, hur kan den ske och vad kallas biologiska katalysatorer?
```spoiler-block:
Katalys sänker aktiveringsenergin utan att förbrukas. Biologiska katalysatorer kallas enzymer och är oftast proteiner.
```
### Vilka generella strategier finns för enzymkatalys?
```spoiler-block:
Syrabas-katalys, kovalent katalys, metalljonkatalys, orientering/proximitet, stabilisering av transition state.
```
### Vad är ett coenzym och en co-faktor?
```spoiler-block:
Cofaktor: icke-proteindel som krävs för enzymaktivitet (metalljon eller organisk).
Coenzym: organisk cofaktor (ofta vitamin-derivat).
```
### Vad har cellen för fördelar med biokatalysatorer?
```spoiler-block:
Snabbare reaktioner, hög specificitet, milda betingelser (pH, temperatur).
```
### Förklara begreppet transition state
```spoiler-block:
Ett kortlivat, energirikt tillstånd mellan substrat och produkt som enzymet stabiliserar.
```
### Vad är ett aktivt säte?
```spoiler-block:
Den del av enzymet där substratet binder och katalysen sker.
```
### Vad är viktigt för optimal inbindning till ett enzym?
```spoiler-block:
Komplementär form, laddning och svaga interaktioner (H-bindningar, jonbindningar, hydrofoba effekter).
```
### Kopplingen mellan struktur och funktion hos enzymer
```spoiler-block:
3D-strukturen bestämmer det aktiva sätets form och därmed enzymets specificitet och funktion.
```
### Två sätt som enzymer underlättar substratbindning/reaktion
```spoiler-block:
Orienterar substrat korrekt och stabiliserar transition state.
```
### MichaelisMenten-kurvan axlar
```spoiler-block:
y-axel: reaktionshastighet (v); x-axel: substratkoncentration [S].
```
### Vad är kcat, Km och Vmax?
```spoiler-block:
kcat: omsättningstal (substrat → produkt per enzym/sek).
Km: [S] vid ½ Vmax.
Vmax: maximal reaktionshastighet.
```
### Faktorer som påverkar enzymaktivitet
```spoiler-block:
Substratkoncentration, enzymkoncentration, pH, temperatur, inhibitorer, cofaktorer.
```
### Olika typer av enzyminhibitorer och kinetisk skillnad
```spoiler-block:
Kompetitiv (↑Km), icke-kompetitiv (↓Vmax), unkompetitiv (↓Km och ↓Vmax).
```
### Hur regleras enzymaktivitet?
```spoiler-block:
Allosterisk reglering, kovalent modifiering (fosforylering), genuttryck, inhibitorer/aktivatorer.
```
### Chymotrypsins katalys generell strategi
```spoiler-block:
Serinproteas; aktivt säte: Ser-His-Asp-triaden. Kovalent acylenzym-intermediär bildas → peptidbindning klyvs.
```
### Andra enzymmekanismer (exempel)
```spoiler-block:
Oxidoreduktaser: elektronöverföring (NAD⁺/FAD).
Ligaser/syntetaser: kopplar molekyler med ATP.
Kinaser: överför fosfatgrupp från ATP.
```