Remove weird dash
This commit is contained in:
@@ -12,7 +12,7 @@ Gillar inte den modellen för att de finns inte magneter i alla enzymer, det är
|
||||
Enzymerna gör det med en med en katalytisk klyfta, den är särskiljt uppbyggt för att uppnås selektivtet ett snäft, molekyler som passar just lär, en unik kemisk miljö för att uppnå TS, sluter ut vattenmolekylerna som ska utesluta eftersom de inte behövs
|
||||
#### Hur snabbt kan ett enzym arbeta?
|
||||
|
||||
Michaelis–Menten
|
||||
Michaelis-Menten
|
||||
# $E + S \;\xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_{1}}\; ES \;\xrightarrow{k_{2}}\; E + P$
|
||||
|
||||
![[Pasted image 20251114102644.png]]
|
||||
@@ -118,7 +118,7 @@ enzymer som katalyserar proteolys = proteaser
|
||||
Ett serin proteas
|
||||
substrat: peptid-bindning efter Phe/Met
|
||||
|
||||
**Den klassiska triaden (Ser–His–Asp):**
|
||||
**Den klassiska triaden (Ser-His-Asp):**
|
||||
- **Aspartat** negativt laddad, stabiliserar histidin och gör att hela systemet hålls i rätt laddningsfördelning.
|
||||
- **Histidin** fungerar som en proton-shuttle och gör serin mycket mer reaktiv.
|
||||
- **Serin** har en alkoholgrupp fungerar som den nukleofila attackpunkten.
|
||||
|
||||
Reference in New Issue
Block a user