Daily update

2025-11-06 15:28:50 +01:00
parent d5afd93e64
commit 9dba07ba9a
42 changed files with 10950 additions and 6 deletions
--- a/content/.obsidian/app.json
+++ b/content/.obsidian/app.json
@@ -0,0 +1,3 @@
+{
+  "alwaysUpdateLinks": true
+}
--- a/content/.obsidian/appearance.json
+++ b/content/.obsidian/appearance.json
@@ -0,0 +1 @@
+{}
--- a/content/.obsidian/community-plugins.json
+++ b/content/.obsidian/community-plugins.json
@@ -0,0 +1,3 @@
+[
+  "folder-note-plugin"
+]
--- a/content/.obsidian/core-plugins.json
+++ b/content/.obsidian/core-plugins.json
@@ -0,0 +1,33 @@
+{
+  "file-explorer": true,
+  "global-search": true,
+  "switcher": true,
+  "graph": true,
+  "backlink": true,
+  "canvas": true,
+  "outgoing-link": true,
+  "tag-pane": true,
+  "footnotes": false,
+  "properties": false,
+  "page-preview": true,
+  "daily-notes": true,
+  "templates": true,
+  "note-composer": true,
+  "command-palette": true,
+  "slash-command": false,
+  "editor-status": true,
+  "bookmarks": true,
+  "markdown-importer": false,
+  "zk-prefixer": false,
+  "random-note": false,
+  "outline": true,
+  "word-count": true,
+  "slides": false,
+  "audio-recorder": false,
+  "workspaces": false,
+  "file-recovery": true,
+  "publish": false,
+  "sync": true,
+  "bases": true,
+  "webviewer": false
+}
--- a/content/.obsidian/graph.json
+++ b/content/.obsidian/graph.json
@@ -0,0 +1,22 @@
+{
+  "collapse-filter": true,
+  "search": "",
+  "showTags": false,
+  "showAttachments": false,
+  "hideUnresolved": false,
+  "showOrphans": true,
+  "collapse-color-groups": true,
+  "colorGroups": [],
+  "collapse-display": true,
+  "showArrow": false,
+  "textFadeMultiplier": 0,
+  "nodeSizeMultiplier": 1,
+  "lineSizeMultiplier": 1,
+  "collapse-forces": true,
+  "centerStrength": 0.518713248970312,
+  "repelStrength": 10,
+  "linkStrength": 1,
+  "linkDistance": 250,
+  "scale": 0.5943143512528389,
+  "close": false
+}
--- a/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/data.json
+++ b/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/data.json
@@ -0,0 +1,9 @@
+{
+  "folderNoteHide": true,
+  "folderNoteType": "index",
+  "folderNoteName": "index",
+  "folderNoteKey": "ctrl",
+  "folderNoteAutoRename": true,
+  "folderDelete2Note": false,
+  "folderNoteStrInit": "# {{FOLDER_NAME}} Overview\n {{FOLDER_BRIEF_LIVE}} \n"
+}
--- a/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/main.js
+++ b/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/main.js
--- a/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/manifest.json
+++ b/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/manifest.json
@@ -0,0 +1,10 @@
+{
+	"id": "folder-note-plugin",
+	"name": "Folder Note",
+	"version": "0.7.3",
+	"minAppVersion": "0.9.12",
+	"description": "Click a folder node to show a note describing the folder.",
+	"author": "xpgo",
+	"authorUrl": "https://github.com/xpgo/obsidian-folder-note",
+	"isDesktopOnly": false
+}
--- a/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/styles.css
+++ b/content/.obsidian/plugins/folder-note-plugin/styles.css
@@ -0,0 +1,229 @@
+/* hide the folder note file node  */
+div.is-folder-note {
+    display: none;
+}
+
+/* indicate the folder has note  */
+div.has-folder-note {
+    color: var(--text-nav-selected);
+}
+
+/*---------------------------------------------
+            Cute card view
+-----------------------------------------------*/
+
+.cute-card-band {
+    width: 100%;
+    max-width: 900px;
+    margin: 0 auto;
+    margin-top: 15px;
+    margin-bottom: 5px;
+    display: grid;
+    grid-template-columns: 1fr;
+    grid-template-rows: auto;
+    grid-gap: 20px;
+}
+
+@media (min-width: 30em) {
+    .cute-card-band {
+        grid-template-columns: 1fr 1fr;
+    }
+}
+
+@media (min-width: 60em) {
+    .cute-card-band {
+        grid-template-columns: repeat(3, 1fr);
+    }
+}
+
+.cute-card-view {
+    background: var(--background-accent);
+    text-decoration: none !important;
+    color: var(--text-normal);
+    box-shadow: 0 2px 5px rgba(0, 0, 0, 0.1);
+    display: flex;
+    flex-direction: column;
+    min-height: 100%;
+    position: relative;
+    top: 0;
+    transition: all 0.1s ease-in;
+    border-radius: 10px;
+}
+
+.cute-card-view:hover {
+    top: -2px;
+    box-shadow: 0 4px 5px rgba(0, 0, 0, 0.2);
+}
+
+.cute-card-view article {
+    padding: 15px;
+    flex: 1;
+    display: flex;
+    flex-direction: column;
+    justify-content: space-between;
+}
+
+.cute-card-view h1 {
+    font-size: 1.2rem;
+    margin: 0;
+    color: var(--text-accent);
+}
+
+.cute-card-view a {
+    text-decoration: none !important;
+}
+
+.cute-card-view p {
+    flex: 1;
+    line-height: 1.0;
+}
+
+.cute-card-view span {
+    font-size: 0.8rem;
+    font-weight: bold;
+    color: var(--text-faint);
+    letter-spacing: 0.05em;
+}
+
+.cute-card-view .thumb {
+    padding-bottom: 60%;
+    background-size: cover;
+    background-position: center center;
+    border-radius: 10px 10px 0px 0px;
+}
+
+.cute-card-view .thumb-color {
+    padding-bottom: 10%;
+    background-size: cover;
+    background-position: center center;
+    border-radius: 10px 10px 0px 0px;
+    text-transform: uppercase;
+    font-size: 1.2rem;
+    font-weight: bold;
+    text-align: center;
+    color: #FFFFFF;
+    padding: 10px;
+}
+
+.cute-card-view .thumb-color-folder {
+    background-color: slateblue;
+}
+
+.cute-card-view .thumb-color-note {
+    background-color: salmon;
+}
+
+
+
+/*---------------------------------------------
+            strip card view
+-----------------------------------------------*/
+
+.strip-card-band {
+    width: 100%;
+}
+
+.strip-card-view {
+    width: 100%;
+    max-width: 100%;
+    margin-top: 1.0rem;
+    margin-bottom: 1.0rem;
+    display: -webkit-box;
+    display: -webkit-flex;
+    display: -ms-flexbox;
+    display: flex;
+    -webkit-box-orient: horizontal;
+    -webkit-box-direction: normal;
+    -webkit-flex-direction: row;
+    -ms-flex-direction: row;
+    flex-direction: row;
+    -webkit-box-align: stretch;
+    -webkit-align-items: stretch;
+    -ms-flex-align: stretch;
+    align-items: stretch;
+    min-height: 8rem;
+    -webkit-border-radius: 10px;
+    border-radius: 10px;
+    overflow: hidden;
+    -webkit-transition: all .3s ease;
+    -o-transition: all .3s ease;
+    transition: all .3s ease;
+    -webkit-box-shadow: 0 1px 1px 0 rgba(31, 35, 46, 0.15);
+    box-shadow: 0 1px 1px 0 rgba(31, 35, 46, 0.15);
+    /* add by xpgo */
+    background: var(--background-accent);
+    text-decoration: none !important;
+    color: var(--text-normal);
+}
+
+.strip-card-view:hover {
+    -webkit-transform: translate(0px, -2px);
+    -ms-transform: translate(0px, -2px);
+    transform: translate(0px, -2px);
+    -webkit-box-shadow: 0 15px 45px -10px rgba(10, 16, 34, 0.2);
+    box-shadow: 0 15px 45px -10px rgba(10, 16, 34, 0.2);
+}
+
+.strip-card-view .thumb {
+    width: 20%;
+    max-width: 100%;
+    min-height: 9rem;
+    -webkit-background-size: cover;
+    background-size: cover;
+    background-position: 50% 50%;
+}
+
+.strip-card-view .thumb-color {
+    width: 20%;
+    max-width: 100%;
+    min-height: 9rem;
+    -webkit-background-size: cover;
+    background-size: cover;
+    background-position: center center;
+    /* add by xpgo */
+    display: flex;
+    justify-content: center;
+    align-items: center;
+    padding: 10px;
+    text-transform: uppercase;
+    font-size: 1.2rem;
+    font-weight: bold;
+    text-align: center;
+    color: #FFFFFF;
+}
+
+.strip-card-view .thumb-color-folder {
+    background-color: slateblue;
+}
+
+.strip-card-view .thumb-color-note {
+    background-color: salmon;
+}
+
+.strip-card-view article {
+    padding: 1rem;
+    width: 80%;
+}
+
+.strip-card-view h1 {
+    font-size: 1.5rem;
+    margin: 0 0 10px;
+    color: var(--text-accent);
+}
+
+.strip-card-view a {
+    text-decoration: none !important;
+}
+
+.strip-card-view p {
+    margin-top: 0;
+    flex: 1;
+    line-height: 1.0;
+}
+
+.strip-card-view span {
+    font-size: 0.8rem;
+    font-weight: bold;
+    color: var(--text-faint);
+    letter-spacing: 0.05em;
+}
--- a/content/.obsidian/workspace.json
+++ b/content/.obsidian/workspace.json
@@ -0,0 +1,250 @@
+{
+  "main": {
+    "id": "19179b278823b064",
+    "type": "split",
+    "children": [
+      {
+        "id": "eb22729992e774cb",
+        "type": "tabs",
+        "children": [
+          {
+            "id": "226e38bf7ac5f5d2",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "markdown",
+              "state": {
+                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
+                "mode": "preview",
+                "source": false
+              },
+              "icon": "lucide-file",
+              "title": "Anteckningar I"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "35272a5b3baa3bac",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "markdown",
+              "state": {
+                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
+                "mode": "source",
+                "source": false
+              },
+              "icon": "lucide-file",
+              "title": "Anteckningar II"
+            }
+          }
+        ]
+      },
+      {
+        "id": "263a5bec49f1b591",
+        "type": "tabs",
+        "children": [
+          {
+            "id": "ff78c439900733fe",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "markdown",
+              "state": {
+                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
+                "mode": "source",
+                "source": false
+              },
+              "icon": "lucide-file",
+              "title": "Frågeställning I"
+            }
+          }
+        ]
+      }
+    ],
+    "direction": "vertical"
+  },
+  "left": {
+    "id": "70dc58e919eddd95",
+    "type": "split",
+    "children": [
+      {
+        "id": "47a30d427cdfb6db",
+        "type": "tabs",
+        "children": [
+          {
+            "id": "3eadd732417e81df",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "file-explorer",
+              "state": {
+                "sortOrder": "alphabetical",
+                "autoReveal": false
+              },
+              "icon": "lucide-folder-closed",
+              "title": "Files"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "2e4a8a51eb03bd6b",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "search",
+              "state": {
+                "query": "",
+                "matchingCase": false,
+                "explainSearch": false,
+                "collapseAll": false,
+                "extraContext": false,
+                "sortOrder": "alphabetical"
+              },
+              "icon": "lucide-search",
+              "title": "Search"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "591b7f92ddc7ac6e",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "bookmarks",
+              "state": {},
+              "icon": "lucide-bookmark",
+              "title": "Bookmarks"
+            }
+          }
+        ]
+      }
+    ],
+    "direction": "horizontal",
+    "width": 305.5,
+    "collapsed": true
+  },
+  "right": {
+    "id": "0948c66181b40af9",
+    "type": "split",
+    "children": [
+      {
+        "id": "8e42749b81d80f27",
+        "type": "tabs",
+        "children": [
+          {
+            "id": "e5aef8df0156336c",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "backlink",
+              "state": {
+                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
+                "collapseAll": false,
+                "extraContext": false,
+                "sortOrder": "alphabetical",
+                "showSearch": false,
+                "searchQuery": "",
+                "backlinkCollapsed": false,
+                "unlinkedCollapsed": true
+              },
+              "icon": "links-coming-in",
+              "title": "Backlinks for Anteckningar I"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "131da419ce467615",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "outgoing-link",
+              "state": {
+                "file": "Histologi/Demokompendium/Preparattabell.md",
+                "linksCollapsed": false,
+                "unlinkedCollapsed": true
+              },
+              "icon": "links-going-out",
+              "title": "Outgoing links from Preparattabell"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "5c1804c056cc2e31",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "tag",
+              "state": {
+                "sortOrder": "frequency",
+                "useHierarchy": true,
+                "showSearch": false,
+                "searchQuery": ""
+              },
+              "icon": "lucide-tags",
+              "title": "Tags"
+            }
+          },
+          {
+            "id": "d4a03ebd29e7b96c",
+            "type": "leaf",
+            "state": {
+              "type": "outline",
+              "state": {
+                "file": "Histologi/Demokompendium/Preparattabell.md",
+                "followCursor": false,
+                "showSearch": false,
+                "searchQuery": ""
+              },
+              "icon": "lucide-list",
+              "title": "Outline of Preparattabell"
+            }
+          }
+        ]
+      }
+    ],
+    "direction": "horizontal",
+    "width": 300,
+    "collapsed": true
+  },
+  "left-ribbon": {
+    "hiddenItems": {
+      "switcher:Open quick switcher": false,
+      "graph:Open graph view": false,
+      "canvas:Create new canvas": false,
+      "daily-notes:Open today's daily note": false,
+      "templates:Insert template": false,
+      "command-palette:Open command palette": false,
+      "bases:Create new base": false
+    }
+  },
+  "active": "226e38bf7ac5f5d2",
+  "lastOpenFiles": [
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
+    "Pasted image 20251106145417.png",
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
+    "Pasted image 20251106144030.png",
+    "Pasted image 20251106143824.png",
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
+    "Untitled.md",
+    "attachments/Pasted image 20251015081047.png",
+    "attachments/Pasted image 20251015081256.png",
+    "Biokemi/Kemiska bindingar/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Kemiska bindingar/Föreläsning.md",
+    "attachments/Pasted image 20251106092004.png",
+    "attachments/Pasted image 20251106084028.png",
+    "attachments/Pasted image 20251106083847.png",
+    "Biokemi/Untitled.md",
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner",
+    "attachments/Pasted image 20251105153332.png",
+    "attachments/Pasted image 20251105150519.png",
+    "Introduktion.md",
+    "PU.md",
+    "Biokemi/Kemiska bindingar",
+    "Biokemi/Kemiska bindingar.md",
+    "Biokemi",
+    "Tentor/index.md",
+    "Målbeskrivning/index.md",
+    "Föreläsningar/1014 Histologi MUG.md",
+    "Föreläsningar/1023 Inför preptanta.md",
+    "Målbeskrivning/4.2 Histologi KUG 1.md",
+    "Målbeskrivning/Mål.md",
+    "Föreläsningar/0930 GI Histologi 1.md",
+    "Målbeskrivning/3.5 Histologi GI.md",
+    "Histologi/Blodkärl/Lymfkärl.md",
+    "Histologi/Blodkärl/Fenestrerad kapillär.md",
+    "Histologi/index.md",
+    "Anatomi/index.md",
+    "Anatomi/Muskler/index.md",
+    "Anatomi/Muskler/Brachioradialis.md",
+    "Anatomi/Muskler/Triceps Brachii.md",
+    "Histologi/MUG",
+    "Föreläsningar"
+  ]
+}
--- a/content/Anatomi/Muskler.md
+++ b/content/Anatomi/Muskler.md
--- a/proteiner/Anteckningar
+++ b/proteiner/Anteckningar
@@ -0,0 +1,195 @@
+$H_3N^+$ - 
+
+**Zwitterjon** är en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt.
+dvs ingen nettoladdning
+
+$C_\alpha$ = alfakol
+
+Kiralt kol har två konfigurationer möjliga, stereoisomerer som är spegelbilder
+stereoisomerer är spegelbilder
+
+Olika typer av indelning av stereoisomerer
+	R = medsols
+	S = medsols
+	Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lägst vänds bakåt
+	
+	Hur ljuset polariserats bestämmer L/D isomerer → planpolariserad
+	Enbart använda av L-formen i proteiner
+	
+	Cystein är i R, alla andra S
+	
+	R/S är medsols/motsols
+	Alla är R vänder sig åt höger utom Cystein som vänder sig åt vänster
+
+### Aminosyror
+Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen
+#### Alifatiska
+Opolära
+
+Gillar inte vatten, stöts bort, i
+- Glycin (Glu) $-H$
+	- Det går inte att få till isometri?
+	- lätt att packa, inga steriska hinder
+- Alanin (Ala) $- CH_3$
+	- metylgrupp som sidokedja
+- Valin (Val) 
+- Leucin (Leu)
+- Isoleucin (Ile)
+- Metionin (Met)
+- Prolin (Pro)
+	- problematisk, stelare och steliskt hinder
+	- vända riktning, avsluta någonting för att den är svår att packa
+	- kommenter: delimitor
+	- slagit knut på sig själv
+
+#### Aromatiska
+Packas lätt, hydrofoba, opolära, inåt i proteinet
+
+- Fenylalanin (Phe)
+	- 6 bara kol
+- Tryptofan (Trp)
+	- 5 + 6, Kväve
+#### Alkoholer
+Har en -OH grupp, bra för vätebindingar, kan vara donator
+Polära eftersom de har OH-grupper
+
+- Serin (Ser)
+	- -OH 
+- Treonin (Tre)
+	- $–CH₂–OH$
+	- Essentiell
+- Tyrosin (Tyr)
+	- $–CH(OH)–CH₃$
+
+#### Sulfhyhlil
+Polär
+
+- Cystein (Cys)
+	- -SH
+	- unik, disulfidbryggor, två går ihop och skapar en kovalent binding
+
+### Amider
+Polär
+
+Med en kvävegrupp –NH₂
+
+- Aspargarin (Asn)
+	- $–CH₂–CONH₂$
+- Glutamin (Gln)
+	- $–CH₂–CH₂–CONH₂$
+
+#### Imidazol
+Polär
+
+- Histidin (His) 
+	- $–(CH₂)₃–NH–C(=NH₂⁺)–NH₂$
+	- $pK_a$ ligger nära fysiologisk pH
+	- förekommer också i joniserad form
+	- de flesta är inte, liten del kommer vara protonerad
+
+#### Syror
+Netto-laddning +1/-1
+Ytterligare en syra
+Negativt laddade
+
+- Aspartat (Asp)
+	- $–CH₂–COO⁻$
+- Glutamat (Glu)
+	- $–CH₂–CH₂–COO⁻$
+
+#### Baser
+Netto-laddning +1/-1
+Basiska, dvs positivt laddade
+- Lysin (Lys) $–CH₂–imidazolring$
+- Arginin (Arg) $–(CH₂)₄–NH₃⁺$
+
+Sju aminosyror har pH-känslighet
+![[Pasted image 20251106092004.png|300]]
+
+Varför pH känsliga
+- buffrar
+- strukturen ändras om det
+
+#### Post-translationella modifieringar
+Efter translationen är kvar sker vissa förändringar
+Fosfolysering, det gör man på alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr
+	kommentar: klyvning
+Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr
+
+#### Peptidbindningar
+Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen
+Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, så skapas en amidbindning.
+Delvis dubbelbildningskaraktär (DVS STEL, går ej att rotera), på grund av resonans vilket gör dem starkare
+Plan struktur / resonanstabiliserad
+Runt kirala kolen är rotation möjlig
+Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans
+Cis kofniguration, R-grupper från peptider ligger i samma riktning
+Trans konfiguraition, R-grupper från peptider ligger i olika håll 
+	vanligast då får man minst steriska hinder, förenklar packning
+Prolin är problematisk, där förekommer båda, den kan lika gärna sitta kvar i cis, men annars är det trans
+
+Färgerna måste sitta
+- Kväve blått
+- Väte vitt
+- Kol svart
+- Syre rött
+- R-gruppen grönt
+
+### Proteinveckning
+
+#### Primärstruktur
+- Sekvensen av aminosyror som dyker upp
+- Bestäms av genen
+- Har en riktning
+	- den första har en fri aminogrupp, längst till vänster
+	- den sista har en fri karboxylgrupp
+	- alla andra har två bindningar
+	- N-terminalen är den första, fri aminogrupp
+	- C-terminalen är den sista, fri karboxylgrupp
+	- Oavsett hur lång kedjan är finns det bara två fria grupper
+#### Sekundärstruktur
+- Lokal veckning av delar av polypeptiden
+- Stabiliseras av vätebindningar från grupperna i peptidbindningen
+- $\alpha-helix$ 
+	- vanligast av alla
+	- helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter $\varnothing$
+	- kompakt 3.6 aminosyror per varv
+	- R-grupperna vänds utåt
+	- Vätebindningar aminosyra + 4 steg längre fram
+	- Pro bryter helixen
+	- Val,Thr,Ile - förgrenade är också problematiska, steriskt hinder
+	- Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vätebindingar, stör stabiliteten
+	- Vad karakteriserar en a-helix som
+		- genom ett membran
+			- R-grupperna måste vara hydrofoba
+			- dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
+		- ytan
+			- mot cytoplasma / hydrofila / polära
+			- från cytoplasma / hydrofob / opolära
+			- R-grupperna måste vara 
+			- helix med två olika sidor, för att det är hälften i helixen som pekar åt ena hållet och hälften åt andra hållet
+			- amfipatisk
+- Omvänd/hårnålsböjd
+	- byter riktning på polypeptidkedjan
+	- istället för att para till 4:e aa framför, så binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
+	- behövs något litet, ofta glycin
+
+#### summering
+kiralt kol vs stereoisomerer varför
+kan bara ta upp L-protein
+uppdelning polär/opolär/basisk/sura sen undergrupper av två första
+	laddade bra för jonpassager
+peptidbindning kondenseras så vatten
+trans vanligast
+a-helix är vanligast
+hårnål parning 1+3
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
--- a/proteiner/Anteckningar
+++ b/proteiner/Anteckningar
@@ -0,0 +1,179 @@
+
+### Sekundär struktur (fortsättning)
+
+#### $\beta$-flak
+Plan utsträckt
+Uppbyggt av $\beta$-strängar, måste ha minst två
+Strängar från olika delar av primärsekvensen
+- Antiparallel, N- och C-terminaler i olika riktningar ➡️⬅️
+	- vätebindningar är starkare ju rakare de är
+	- vätebindningar är parvis
+- Parallela, N- och C-terminaler i samma riktning ➡️➡️
+	- vätebindningar ej raka
+	- alla bindingar från olika aminosyror
+Prolin passar ej
+(ringa in alla aminosyror i bilden för att öva)
+
+#### Loopar
+Förbinder 𝛼-helixar och β-strängar
+Oordnad struktur - kan ordnas
+Vid interaktion med annat protein
+
+#### Proteindomäner
+Sekundärstrukturdomain som ordnas på specifikt sätt - funktionell
+50-200 aminosyror
+
+### Tertiärstruktur
+3D-struktur → protein
+Kan börja kotranslationellt (samtidigt som RNA translateras till en proteinsekvens)
+Stabiliseras av många olika bindingstyper
+- vätebindningar mellan sidokedjorna (-R)
+- hydrofob effekt
+- van der Waals-krafter (speciellt aromatiska som ligger på rätt avstånd)
+- jonbindingar är inte dominerande man kan förekomma
+- disulfidbindningar 2st -SH/cystein -S-S-
+
+#### Proteinveckning
+Proteinveckning ser genom progressiv stabilisering
+denaturerad → nativ (funktionell 3d-struktur)
+- Exoterm
+	- hydrofoba effekten bidrar mest
+- Går mot energiminimum - så många interaktioner/bindningar som möjligt
+	- finns flera vägar dit
+- Söker efter maximalt antal fördelaktiga interaktioner
+- Progressiv stabilisering
+- Att pröva sig fram är tidskrävande
+	- t.ex. polypeptid 100aa
+	- 3 konfigurationer/aa
+	- bruteforce $10^{27}$ år
+	- tar i själva verket c:a 1sek
+#### Denaturering
+Förstörelse ett 3D-proteins struktur
+- värme - kinestisk energi (rörelse)
+	- vid feber rör många proteiner snabbare
+- pH - ändrar laddning på R-grupper
+	- gradienter i ER-golgi
+- salt - stör eventuell jonbindningar, men också minska tillgängligt mängd vatten
+	- det kan skilja lite mellan organeller vid sekretion
+- reversibel
+lägre pH
+- karboxylgrupper protoneras och laddningen blir positiv
+
+denatureringen sker väldigt häftigt
+1 dalton = $1/12$ av $C^{12}$
+30000g/mol = 30kDa
+har kvar eventuella disulfidbryggor, bara svagare interaktioner som påverkas
+små proteiner kan vecka sig själva, men större behöver hjälp
+chaperoner
+
+### Veckningshjälp
+
+#### Chaperoner - HSP70 (HeatShock Protein 70 kD)
+Heatshock-värmechock, induceras t.ex när vi har feber, då får vi mer av dessa proteiner
+vi har mer kinetisk energi
+hydrofoba delar kommer att exponeras mot cytoplasman som inte är bra, då behövs chapeoner för att förhindra aggregering
+Binder till exponerade hydrofoba delar
+- Dessa hitta man i nytranslaterade proteiner (se bild)
+- skadade proteiner när veckningen har störts
+- felveckade proteiner där det inte gick bra på slutet
+- oparade sub-enheter (se kvartärstruktur)
+finns alltid en viss mängd av HSP70, men vid feber får vi fler då hydrofoba delar exponeras
+#### Chaperonier
+Heter HSP60, den är större än chaperoner pga många subenheter
+
+De skapar en skyddad miljö genom att föra polypeptidkedjan till chaperoner, där den kan veckas utan att interagera med andra molekyler i cytoplasman. Inuti chaperonen finns en **burk-liknande struktur** – stora ringar som omsluter en **hålighet** med en **optimerad miljö** för korrekt veckning.
+Aggregat är skadliga för cellen eftersom de **förhindrar proteiner från att utföra sin normala funktion** och leder till **dysfunktion**. Dessutom är de **svåra att bryta ned eller eliminera**, vilket gör att de kan **ansamlas och störa cellens processer** – något cellen försöker undvika med hjälp av chaperoner och nedbrytningssystem.
+
+- dubbla ringar med hålighet
+- skyddar miljö för veckning
+- det kommer ett lock
+- rekryteras när HSP70 levererat
+- polypeptidkedja
+Det här kan upprepas flera gånger: polypeptidkedjan förs in i chaperonens **”burk”**, locket stängs och proteinet får en ny chans att vikas korrekt i en **avskild, skyddad miljö**. När locket öppnas igen kan proteinet antingen vara rätt vikt och släppas ut, eller felvikt och skickas in i burken på nytt. Den här cykeln säkerställer att endast **korrekt veckade proteiner** frigörs i cytoplasman och **minskar risken för farliga aggregat**.
+
+#### Sulfhydrylbindningar
+- Mellan två cystiner
+- Enbart i proteiner som vänds bort från cytoplasman
+	- de kan sitta i ett membran men vända sig inåt, eller sitta utan på cellen i den ECM eller de kan tom sekreteras och skickas ut från cellen
+	- cytoplasman har en reducerande miljö vi har gott om föreningar som kan bryta upp den här tillbaka till HSP 
+- I cytoplasman reducerande miljö -S-S- bryts/reduceras och den reducerade formen -SH när man får tillbaka protonen på den
+
+insulin skickar vi ut ifrån celler både inom och mellan polypeptidkedjor.
+
+### Kvartärstruktur
+Fler än en polypeptidkedja, då kallas de olika subenheter.
+- subenheter: 𝛼, β, delta... i storleksordning är namnen på dem.
+hålls ihop av:
+- hydrofob effekt
+- jonbindningar
+- vätebindningar
+
+hemoglobin, framtida labb. Två alfa och två beta med fyra subenheter. Men bara två sorters subenheter. 
+
+#### Förutsägelse av proteinstruktur
+Exakt samma aa sekvens kan i ett protein vara en 𝛼-helix, i ett annat en β-sträng det beror på resten av polypeptidkedjan vilken miljö den befinner sig.
+Finns det en lång stränga med hydrofobasträcka, 
+transmembran 𝛼-helix kan förutsägas från längre sträcka opolära aminosyror
+Nobelpriset 2024 AlphaFold
+
+![[Pasted image 20251106143824.png|200]]
+Gula är hydrofoba, lila är ett protein som transporterar något annat
+Vätebindningar mellan C=O & N-H i sekundära strukturer minskar deras poläritet, iom att packas centralt i globulära proteiner
+väldigt vanlig proteinform
+
+#### Fibrösa proteiner
+![[Pasted image 20251106144030.png|200]]
+Tvinnade helixar, kollagen och keratin är av de här typen. Ytproteiner hos oss.
+- Keratin - hår,hud,ull är ungefär 100 nm
+- Kollagen - bindväv (brosk, ben, senor), stort och vanligaste ungefär 300 nm
+- i sammanhanget är de väldigt stora
+
+varför är proteinstrukturen i hud hår ull sträackbara i olika utsträckning
+- för att bindningar är svaga, det gör det elastiskt
+
+#### Amyloider
+Galna kosjukan är på grund av felveckat protein, den nobelprisbelönade teorin, man gav de föda som var nermalda hjärnor från får, det sen överfördes från får till kor.
+
+𝛼-helix rikt protein omvandlas till β-flak rikt protein
+När det bildar det β-flak rika proteinet kan det polymeriseras felveckas och sen inte gå tillbaka till 𝛼-formen - irreversibelt.
+dessa sjukdomar sker i CNS, långa fibrer som kan göra hål på celler, leda till de symptom som gör hål i hjärnan och orsakar demens och tidig död
+
+Var hittar man amyloider:
+- CNS
+	- prion
+	- parkinson
+	- alzheimers
+		- finns det mkt amyloider i hjärnan är det allvarligt, kanske inte orsak med det är följden
+- Pankreas
+	- diabetes
+- Överallt
+	- systemisk amyloidos
+
+Du har ett protein som har två olika energinivår som de kan skifta, blir det polymerer kan det inte gå tillbaka till gamla formen.
+Polymerisering sker mellan cellerna där det går att denaturera
+
+#### Metamorfa proteiner
+Det finns proteiner som växlar mellan de olika formerna, som är funktionella konformationer
+De har två energiminimum som ligger väldigt nära varandra, syns på olika platser, öka antalet proteiner per gen
+![[Pasted image 20251106145417.png|300]]
+
+Summary
+- minst två betasträngar för ett flak, kan vara nära/långt binds med loopar
+- tertriär stabilieras av hydrofob effekt
+- domäner är återkommande med specifik funktion
+- kotranstionellt
+- chaperoniner
+- nativ konformation 
+- denaturering (salt, värme, ph)
+- isomeletrisk punkt, skiljer sig på varenda protein
+- vid feber får vi fler chaperoner
+- 𝛼-, β- namn efter storlekordningen på subenheter
+- disulfid är enda kovalenta allt ifrån cytosolen, där kommer den XX direkt
+- veckning ser mot energiminimum, kan ha två funktioner på olika platser
+- amyloider är också när det finns flera konformationer
+- metamorfa är när det är alfa/beta växelvis
+
+
+
+
+
--- a/proteiner/Frågeställning
+++ b/proteiner/Frågeställning
@@ -0,0 +1,99 @@
+
+Frågor från första sliden
+• Vad är en aminosyra?
+• Vad menas med stereoisomerer?
+• Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner?
+• Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den?
+• Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner?
+• Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
+
+II:
+• Vad är en proteindomän?
+• Hur sker proteinveckning?
+• Hur stabiliseras ett proteins struktur?
+• Var hittas disulfidbindningar i proteiner?
+• Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion?
+• Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
+#### Vad karaktäriserar en svag bas?
+Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av $kP_a \pm 1$ pH
+#### Hur är en aminosyra uppbyggd?
+Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
+- en aminogrupp ($-NH2$ eller $-NH3^-$)
+- en karboxylgrupp ($-COOH$ eller $-COO^-$)
+- en väteatom ($-H$)
+- och en sidogrupp ($-R$) som avgör aminosyrans egenskaper
+#### Vad menas med ett kiralt kol?
+Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
+#### Hur skiljs stereoisomerer åt?
+De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
+#### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
+Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
+#### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
+Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
+#### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
+Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
+#### Vilka aminosyror är alifatiska?
+De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
+- Glycin
+- Valin
+- Leucin
+- Isoleucin
+- Alinin
+- Metionin
+- Prolin
+#### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
+Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
+#### Vilka aminosyror är aromatiska?
+Fenylalanin
+Tryptofan
+#### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
+De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
+#### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
+Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
+#### Vilka aminosyror är polära?
+- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
+- Tioler: Cystein
+- Amider: Aspargarin, Glutamin
+- Imadazol: Histidin
+#### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
+De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
+De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
+#### Vilka aminosyror är basiska?
+Lysin och Arganin
+#### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
+De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
+
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
+Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
+#### Vilka aminosyror är sura?
+Aspartat och glutamat
+#### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
+Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
+Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
+#### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
+XXX: för svårt just nu
+#### Hur bildas en peptidbindning?
+Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
+#### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
+Den har:
+- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
+- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
+#### Vad är primärstruktur?
+En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
+#### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
+Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det.
+Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det.
+Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
+#### Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
+Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration.
+I cis så ligger de två alfakolen på samma sida
+I trans ligger det på motsatta sidor
+#### Vad är sekundärstruktur?
+Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix?
+Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
+#### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
+De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
+#### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
+Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
--- a/bindingar/Föreläsning.md
+++ b/bindingar/Föreläsning.md
@@ -0,0 +1,180 @@
+
+#### Organeller
+- kärnan
+	- informationslagrning
+	- replication
+	- transkription
+- Nukleol - ribosomsammansättning
+- ER
+	- släta: lipidsyntes
+	- sträva: ribosomer och translation
+- Golgi
+	- glykosylering
+	- sekretion
+- Mitokondriet - primära metabola organell
+	- metabolism
+	- mest nerbrytning, mål är ATP-produktionen
+- Peroxysomer
+	- lite metabolism
+- Lysosomer
+	- nedbrytning
+- Plasmamembranet
+	- skydd
+	- signalering
+	- igenkänning
+	- upptag
+- centriol
+	- utgångspunkt för mikrotuber
+	- cellcykel
+- cytoplasman
+	- allt som är organller
+	- signalering
+	- metabolism
+	- energilagring
+- ribosomer
+	- translation
+
+Gå igenom nästan alla dessa processer under kursen!
+
+#### Cellens energibehov
+- uppbyggnad av makromolekyler (RNA, DNA, proteiner)
+- gradienter - aktiv transport, signalering
+- rörelse - muskelkontraktion, migration
+- värme - hålla temperaturen
+- för att hålla ordning behövs mer oordning på annat håll
+	- oordning -> jämnvikt -> död
+	- funktion kräver ordning
+
+
+#### Livets molekyler
+Nukleinsyror
+- information och dess överföring
+- DNA -> RNA
+- 5 nukleotider
+- translation
+Protein
+- struktur
+- signalering
+- enzymer
+- transport
+- igenkänning (receptorer)
+- immunförsvar
+- 20 aa
+Kolhydrater
+- glykosylering
+- energilagring (glykogen)
+- ett tiotal
+Lipider
+- membran
+- energilagring
+- tusental (variationer av huvud)
+Främst COHN
+- ofullständiga yttre eletronskal
+- vill dela é -> kemisk bindning
+
+#### Kovalenta bindingar
+Delning av elektronpar
+
+- enkelbindning, $C-C$ fri rotation, 85kcal/mol, ~1.54Å
+- dubbelbindning $C=C$ plan struktur, rotation ej möjlig, 150kcal/mol,  ~1.34Å
+
+#### Resonansstabilisering
+Fördelning av é över flera atomer
+![[Pasted image 20251105144005.png]]
+
+Plan binding ~1.4Å
+släta lipidsynetes
+sträva translation
+
+#### Jonbindning
+F = den elektrostatiska kraften mellan jonerna
+$F = k \frac{q_1 q_2}{\varepsilon r^2}$
+där
+- k = Coulombs konstant (≈ 8,99 × 10⁹ N·m²/C²)
+- $q_1$, $q_2$ = jonerna laddningar
+- r = avståndet mellan jonerna
+- $\varepsilon$ = materialets **dielektricitetskonstant** (relativa permitivitet)
+	- ju mer joner, ju mer polär, vatten har högst
+	- vatten används som lösningsmedel i våra celler
+		- $D_{H_2O} = 80$ högst
+		- svaga jonbindingar, för vatten ska orientera sig runt jonerna
+		- 1-5kcal/mol
+	- hexan
+		- $D_{H_2O}$ = 2
+		- jonbildningarna i hexan blir 40ggr starkare än i vatten
+	- ankikort hur man 
+1.4 kcal/mol för envärda joner
+#### Vatten
+Syre har högre elektronegativ än väte
+δ-/δ+
+Elektronegativitet, dragningskraft för elektroner
+- F - ovanligt
+- O - om det är med vinner det
+- N
+- Cl - ovanligt
+- Br
+- I
+- S
+- C
+- H - väte kommer alltid förlora i en binding/molekyl
+
+Fonclbrisch
+
+Hydratiseringsskal runt. Vatten bildar ett nätverk mellan δ-/δ+
+![[Pasted image 20251105150519.png|200]]
+
+#### Vätebindning
+Bildas mellan dipoler
+- Donator: grupp där vätet är δ+
+- Acceptor: δ- och ha ett fritt elektronpar
+I celler oftas $N$ & $O$ som donator/acceptor
+Ju rakare, desto starkare, 
+
+#### van der waals-bindingar
+é runt atomer flukturerar -> tillfällig dipol
+bara när två molekyler är riktigt nära varandra ~3.6Å optimalt
+om närmare repulsion
+1-5 kcal/mol per atompar & mol
+#### hydrofob effekt
+
+- hydrofob: lipider, opolära
+- hydrofil: kolhydrater, aa, polära
+
+$H-C-OH$
+
+hydrofoba molekyler aggregerar (klumpar ihop sig) i vatten
+vatten bildar burar runt hydrofoba föreningar
+aggregering - förre H2O i burar
+
+#### DNA dubbelsträngbildning av DNA
+I vatten(celler) bildar komplementära DNA-strängar 
+en dubbelhelix. 
+komplementära: A=T C≡G - vätebindingar
+Observation: det kan ju binda sig i vatten, så vi får ingen nettovinst genom att para ihop dom.
+I vatten vätebindingar mellan baser gör att den rätta parningen kräver minst energi
+Varken nettovinst eller förlust av vätebindningar vid korrekt basparning → den blir rätt
+Drivkraft: separation av laddningar (Pi) kommer hamn så lång ifrån varandra som möjligt, dessutom har vi vatten som avskärmar dom i celler har vi också joner som hjäper till Mg2+ Na2+
+baser plana, staplas i mitten av strängen, kommer på ett av stång av 3.4Å
+- då får vi van der waals interaktion mellan baserna
+- delar av baserna är hydrofoba, när de är med i vätebindingarna interaktioner med andra, göms från $H_2O$, vända innåt
+I oparat DNA bildas vätebindingarna mellan baserna och $H_2O$
+
+#### pH
+![[Pasted image 20251105153332.png|200]]
+Det finns ingen vätebindingsförmåga kvar vid pH 11 och de släpper ifrån sin väteproton och blir en negativ jon. Utan vätejon
+
+$(svag syra) \ce{HA <=> H^+A^-} (svag bas)$
+
+Jämnviktskonstant, förklarar via
+[Henders-Hasserbalch ekvation](https://en.wikipedia.org/wiki/Henderson%E2%80%93Hasselbalch_equation)
+$K_\mathrm{a} = \frac{[\ce{H+}][\ce{A-}]}{[\ce{HA}]}$
+$\mathrm{p}K_\mathrm{a} = -\log K_\mathrm{a}$
+$\mathrm{pH} = -\log [\ce{H+}]$
+$\mathrm{pH} = \mathrm{p}K_\mathrm{a} + \log\frac{[\ce{A-}]}{[\ce{HA}]}$
+Vad händer när det finns lika mycket bas som syra i det här systemet?
+När [A-] = [Ha-] - log(1) = 0
+
+Vid $pK_a$ buffrande förmåga $\pm 1\ce{pH enhet}$
+Det finns antingen en bas eller syra som kan ta upp/lämna en proton. En rad molekyler som gör att det krävs mycket för att göra en pH förändring
+
+nukleotider bildar spontana xxx bindingar, fosfat grupper separas så mkt som de negativa bindningar, 
--- a/bindingar/Instuderingsfrågor.md
+++ b/bindingar/Instuderingsfrågor.md
@@ -0,0 +1,109 @@
+
+#### Vilka organeller finns i eukarota celler?
+
+Golgiapparaten, cellkärna, smooth ER, cellmembran, lysosomer, mitokondrier, cytoskelettet osv
+
+#### Vad sker i den eukaryota cellens olika organeller?
+
+mitokondrier: producerar energi
+ribosomer: proteinfabrik (stor del av produktionen sker här)
+cytoskelettet: håller ihop cellen, stödga och intracelulär transport, desmosomer osv sätter sig här
+golgiapparaten: sätter ettiketer på vesiklar osv för att skicka till andra celler
+lysosomer: äter upp rester av patogener och annat som inte behövs
+cellkärnan: här lagras DNA i kromatiner och RNA replikationen börjar sker här
+cellmembran: skapar en separat miljö/barriär mot andra celler
+
+#### Vad säger termodynamikens första lag?
+
+Energi kan aldrig skapas eller förstöras, bara omvandlas mellan olika former
+
+#### Vad säger termodynamikens andra lag?
+
+i ett ordnat isolerat system kan oordningen bara öka -> höjt entropi
+
+#### Vad är entropi?
+
+Ett mått på hur oordnat ett system är, utan motstående krafter går naturen alltid mot öka entropi. Naturliga processer sker spontant i den riktningen som ökar entropin
+
+#### Varför måste en cell orsaka oordning någon annanstans för att upprätthålla sin ordning?
+
+Det kostar energi att hålla en cell iordning, när energi tas från en annanstans sänks energin där
+#### Vilka grundämnen är vanligast i biokemiska molekyler och vad karaktäriserar dem?
+
+- Väte har en proton bara ett skal så kan bara dela en valenselektron
+- Syre har 2 kovalenta bindingar - mycket elektronegativt, ger polära bindingar
+- Kväve 3 kovalenta bindningar - aminosyror, proteiner och nukleinsyror
+- Kol 4 kovalenta bindingar - ryggrad, finns i nästan alla molekyler
+#### Vad karaktäriserar en hydrofil molekyl?
+Polär, lika löser lika
+Tycker om och kan blandas med vatten då de polära sidorna attraherar varandra
+Det kan uppstå antingen vätebindingar eller dipol-dipol-bindingar
+#### Vad karaktäriserar en hydrofob molekyl?
+Opolär, repeleras av polära vattenmolekylerna, vänder sig mot vattnet i tex aminosyror. Kan inte bilda vätebindingar med vatten vilket gör att den stöts bort.
+#### Vad karaktäriserar en kovalent bindning?
+En eller flera elektronpar delas mellan två atomer i samma molekyl. Båda vill uppnå ädelgastillstånd/fullt elektronskal och det är fördelaktigt för båda att dela en elektron.
+Bindingen uppstår mellan icke-metaller och är ofta starkt.
+Finns enkel/dubbel och trippel. Senaste är mycket ovanlig i biologiska system.
+#### Vilka typer av kovalenta bindningar kan bildas mellan två  kolatomer?
+Enkel, dubbel och trippel. Antal delade elektronpar. Ju fler ju närmare och starkare.
+#### Hur stark är en kovalent bindning?
+Det är den starkaste, enda undantaget vissa jonbindingar.
+#### Vad menas med resonansstabilisering?
+När ett elektronpar delas av fler än två atomer. Det gör bindningen ännu starkare. T.ex. i bensen ringar eller peptidbindingar
+#### Mellan vad bildas jonbindningar/interaktioner?
+Det är elektrostatiska krafter som skapas mellan en katjon och en antjon
+- en katjon är positivt laddad jon (+) som rör sig mot katoden (den negativa elektroden)
+- en anjon är negativt laddad jon (-) som rör sig mot anoden (den positiva elektroden)
+#### Vad påverkar styrkan hos en jonbindning/interaktion?
+Dielektrisitetskonstanten för materialet där bindingen finns, t.ex. 80 i vatten
+avståndet mellan atomerna
+styrkan på de anjonerna och katjonerna
+  
+
+$F = k \frac{q_1 q_2}{\varepsilon r^2}$
+där
+- F = den elektrostatiska kraften mellan jonerna
+- k = Coulombs konstant (≈ 8,99 × 10⁹ N·m²/C²)
+- $q_1$, $q_2$ = jonerna laddningar
+- r = avståndet mellan jonerna
+- € = materialets **dielektricitetskonstant** (relativa permitivitet)
+#### Vad innebär det att en molekyl är polär?
+Att den har kovalenta bindningar som sitter i asymmetriska vinklar. Det gör att laddningen på dess yta inte är koherent, utan en del av den har högre laddning, dvs det skapar en dipol.
+Den negativa sidan kallas δ- och den positiva - δ+
+
+#### Vad karaktäriserar en vätebindning?
+En vätejon och en annan dipol som attraherar varandra, tex N i en aminosyra eller O i vatten
+Det är en stark variant av en dipol dipol binding
+Själva bindningen har två sidor:
+- donator som delar med sig av sitt väte, vanligtvis O-H eller N-H
+- acceptor har ett fritt elektronpar som attraherar vätet, vanligtvis O eller N
+
+#### Hur stark är en vätebindning?
+Den är starkare än vanliga dipol dipol-bindningar men mycket svagare än kovalenta bindingar.
+
+#### Vilka atomer i biokemiska molekyler kan vara acceptorer i vätebindningar?
+De allra vanligaste är Kväve och Syre men Flor kan förekomma.
+De har alla ensamma elektronpar och är starkt elektronegativa
+#### Vad gör vatten till ett bra lösningsmedel för molekyler i celler?
+Det har en stark dipol (är polärt) och kan bilda vätebindingar med andra dipoler i cellen.
+
+#### Vad är van der Waals krafter?
+Svaga tillfälliga mellan molekyler som uppstår och när deras elektronmoln förskjuts temporärt och skapar inducerade dipoler.
+#### På vilket avstånd förkommer van der Waals krafter?
+1.5-2.0 Å 
+dvs när atomerna är mycket nära varandra.
+#### Hur starka är van der Waals krafter?
+De är väldigt svaga, de svagaste av alla bindningskrafter
+De kan dock vara väldigt många och kan då bidra betydligt
+#### Vad menas med den hydrofoba effekten?
+Det är molekyler som samlas tillsammans eftersom de inte kan bilda vätebindningar med vatten.
+#### Vad orsakar den hydrofoba effekten?
+Vattnet vill skapa så många vätebindningar som möjligt. När inte det är möjligt så ordnar vattnet sig runt de opolära molekylerna, det kostar kraft och gör att de tenderas att samlas tillsammans.
+#### Vad karaktäriserar en svag syra?
+Ett högt pKa värde eftersom den inte avger många H+-joner och bara delvis protolyseras i vatten
+#### Vid vilket pH fungerar en svag syra som buffert?
+Då pH är pKa +/- 1 då fungerar den mest effektiv
+#### Hur fungerar en svag syra som buffert?
+Syran och dess korresponderade bas kan ta upp eller avge protoner vilket motverkar förändring i PH
+#### Vilka typer av bindningar påverkas av en pH-förändring?
+Främst vätebindingar och jonbindingar eftersom förändringar av pH påverkar laddningen av molekylens grupper
--- a/content/Biokemi/Untitled.md
+++ b/content/Biokemi/Untitled.md
--- a/content/Föreläsningar/1023
+++ b/content/Föreläsningar/1023
@@ -0,0 +1,262 @@
+
+Sektretrör finns inte i Pankreas men utförsgångar finns
+Lymf:
+- börja med pankreas/mjälte/tonsilla/lymfnod
+- ser om det finns förhornat epitel är det tonsilla
+
+Prostata är omgivet av fibromuskulärt stroma, ganska mycket vävnad mellan glatt muskel och fibroblaster imellan
+Sädesblåsan är mängd små hål med en liten veckad slemhinna som går. I seminalis är det många separat hål
+Ett enda lumen i tuba uterina
+
+epididymis epitel ganska runda som ductuli efferentes ofta är det packat med spermer med extemt långa mikrovilli som är flerradigt men ser ut som ett cykinderepitel
+
+i testis är det olika lucker i olika stadier av spermier
+vi ar preparat där man har både testis och epiddidymis 
+organen som ligger med är oftast sde som ligger tillsammans, titta alltid på hela reparated
+
+### mamma
+laterande mamma körtlarna har exploderat och trängt ut allt annat bara väldigt lite bindväv imellan, ser inget ordentligt epitel, den ligger så djupt ner att det är så långt bort, själva körteln går inte att få med på själva preparatet
+ickelakterande mamma små öar med körtlar
+i bindväven går det gångar
+
+det är från människor preparaten, alla preparat ska vara bra i preptentan. 
+### gallblåsa
+
+### esofagus
+fl oh skivepitel
+lamina propria
+mukosa submukosa
+två lager muskuluatr
+
+### ventrikel
+går över till cylinderepitel
+går ner till körtlar
+pareitalceller VIKTIGT
+### tunntarm
+cylinderepitel
+nu dyker villi och kryptor
+muskulares muscosa
+
+### duodenom
+brunners körtlar
+
+### jejenum
+finns inga
+
+### tjocktarm
+då har ni bara kryptor igen
+mycket bägarceller
+
+### apendix
+tjocktarmslemhinna
+massa lymffolliklar, kanske till och med upp i epitelet
+lymfocyter kan dra sig in i epitelet
+om den är frisk är den en bit tjocktarm
+har inga apendix som inte har lymffolliklar
+
+### analkanalen
+ser ut som esofagus
+får aldrig analkanal bara i sig själv, bara i rektum
+stora blodkärl nere i kanalen, ser mer rörigt ut
+
+# mikroskopgenomgång
+lymfocyter har väldigt liten cellkärna som man inte ser
+tonsilla palatina ser du lite epitel i båda
+tonsilla lingualis ser ut som en tunga med lite lymfatisk vävnad
+
+elastisk artär är framförallt aorta och de stora artärerna
+tunica media är uppbygt av flera elastiska lameller typ strumpor som ligger ovanpå varrandra
+glattmuskelceller finns i den vävnaden
+
+muskel artär äar ett enda tydligt drag ett enda insert som heter lamina elasatica interna brukar gå lite vågformigt
+teoretisk elamina externa men den ser man sällan, den har en specialfärgning men i H&E så ser man det mer som lite ljus, går lite slingrigt
+interna kan vara tydligt, kan hitta lite elastiska trådar i media
+har man en tydligt interna så är det en muskelartär, inte en elsatik artär
+som muskelartär och ven
+venen är alltid väldigt tunnväg, den har ingen elastica interna
+får aldrig en ven ensam, men det kan man få för artär
+
+### placenta
+ser lite bitiga ut, har många små strukturer i samma preparat
+ser ut som en karta över skärgården, massa små öar inga broar mellan, mammans blod som ligger i vävnaden. finns inget annat som ser ut som det här
+ser lila gröt i kanten
+kärnorna ligger tillsammans och lämnar basalmembranet öppet för fostrets blod att få luft från mammans, ett litet pärlband runt
+
+uterusskrapet som är ett kliniskt så kan man skrapa lite på insidan och få en bit.
+ofta lymfatisk vävnad, mer blod, inga lika tydliga gränser mellan lumen, bara delar av strukturer som är kvar
+proliferationsfas runda rör
+sekretionsfas, lite riktigt lika runda, korkskruvar
+
+### glattmuskel
+får aldrig bara det, men får det nerv eller tillsammans med skelettmuskel
+lite större kärnor
+myometrium har glattmuskulatur som ligger kors och tvärs
+
+### hjärtmuskel
+mindre cellkärnor alltid i mitten
+finns massa kapillärer
+går att se tvärstrimmigheten om man zoomar in
+lek lite med fokus så går det att se tvärstrimmigheten och glansstrimmorna lite bättre
+VIKTIGT det är inte alltid man hittar glansstrimmorna, måste memorisera de andra
+### sena
+man ser det parallela fibret, kan vara lite hål, svängigt
+sen har man cellkärnorna så är det svårt att urskilja, parallela fibrer
+
+### skelettmuskel
+periferära cellkärnor
+fasciklar
+bikupemönster för det här
+
+### perifier nerv
+lite lumen och ibland kan man se axon
+blir ofta ljust runt pga fixeringen
+bubbligt runt axonen, det finns inte i något annat preparat
+tungan har mkt nerver
+
+### hypofys
+kommer alltid få neurohypofysen(nervfiber) med adenohypofysen (körtel)
+två helt olika sorters vävnad är det viktigt, körtel
+exokrina körtlar har alltid en utförsgång där produkten lämnar körteln
+endokrina inga utförsgångar, men då är det mycket blodkärl
+adeno: ganska stor fin cellkärna med en cytoplasma runt sig, här finns inga gångar, det behövs inte, cellerna ligger i kluster och det är tunnt med bindväv mellan de. Kapillärer finns inte. Går inte alltid att se om det finns skllnad mellan acidofila och basofila. olika mkt färg, specialinfärgning
+neuro: där är det mycket nervfibrer, där finsn inga nervcellskroppar, bara axon. man anar att det är mer fibrer och cellkärnor som inte är så runda och fina som adeno, ingen stor fin tydlig cytoplasma heller. pars intermediria har körtelceller och ligger brevid, stor skillnad. när det är två olika typer av vävnad är det stor chans att det är hypofysen
+
+benbildningen trabekler hur ser du om det är benbildning på gång? osteoblasterna långs kanten, et är inte bara tillplattade som det är i ett färdigt ben.
+indirekt benbildning med hypfysplattan någonstans
+
+### ben
+ibland kan man bara säga kompakt ben
+ser adipocyter och blodcellen i olika utvecklingsstadier
+ibland är det olika mycket av de här preparaten
+går att se skelettmuskler också, det kan man säga
+
+titta på hela preparatet ibland är det en övergång, titta på preparatet så du är säker att du tittar på båda bitarna
+
+säg det ni ser, beskriv om dt är ett rörben tex lägg till benmärg, muskler osv
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+|Preparat|Räcker att svara|
+|Sena längs och tvärs|Sena|
+|Sena och muskel|Sena, muskel|
+|Septum nuchae, tvärs|Sena|
+|Revbensbrosk|Revbensbrosk|
+|Elastiskt brosk, epiglottis|Epiglottis eller ytteröra|
+|Fibrillärt brosk,|Fibrilärt brosk|
+|Ben, längs, slipprep|Ben|
+|Ben, tvärs, slipprep|Ben|
+|Ben, femur, tvärs|Ben (Rörben mebenmärg om det finns)|
+|Fosterled De la Field|Benbildning, indirekt|
+|Tibia|Benbindning, indirekt|
+|Embryonalt hjässben|Direkt benbildning|
+|Skelettmuskel, längs|Skelettmuskel|
+|Skelettmuskel, längs + tvärs|Skelettmuskel|
+|Hjärtmuskel|Hjärtmuskel|
+|Hjärtklaffar|Hjärtmuskel|
+|Hjärta|Hjärtmuskel|
+|Hjärtmuskel med pigment|Hjärtmuskel|
+|Muskelartär och -ven|Muskelartär och ven|
+|Hjärtmuskel, purkinjeceller|Hjärtmuskel|
+|Aorta|Elastisk artär|
+|Vasa popliteae|Ven|
+|Mesenterialkärl|Ven/artär|
+|Plexus choroideus|Plexus choroideus|
+|Vena cava|Ven|
+|Artär, ven, nerv, fettväv (brun+vit)|Artär, ven, nerv, fettväv|
+|Tungrand|Tunga|
+|Papilla circumvallata|Tunga|
+|Papilla filiformis|Tunga|
+|Papilla fungiformis|Tunga|
+|Läpp|Läpp|
+|Tandanlag|Tandanlag|
+|Tunga|Tunga|
+|Glandula parotis|Serös spottkörtel|
+|Blandad spottkörtel gl.sublingualis|Blandad spottkörtel|
+|Blandad spottkörtel, gl. submandibularis|Blandad spottkörtel|
+|Tand in situ|Tand|
+|Lymfkörtel|Lymfnod|
+|Kärl-fett lymfkörtel|Lymfnod|
+|Tonsilla lingualis|Tonsilla lingualis eller tunga m/lymfatisk vävnad|
+|Tonsilla pallatina|Tonsilla pallatina|
+|Thymus|Thymus|
+|Mjälte|Mjälte|
+|Nässlemhinna|Nässlemhinna|
+|Trachea|Trachea|
+|Lunga + bronk|Lunga med bronk|
+|Lunga|Lunga|
+|Thyreoidea|Thyreoidea|
+|Parathyreoidea|Parathyreoidea|
+|Hypofys|Hypofys|
+|Epifys|Epifys|
+|Binjure|Binjure|
+|Esofagus|Esofagus|
+|Corpus ventrikuli|Ventrikel|
+|Cardia ventrikuli|Ventrikel|
+|Pylorus|Pylorus|
+|Duodenum|Duodenum|
+|Jejunum|Tunntarm|
+|Ileum|Tunntarm|
+|Tunntarm|Tunntarm|
+|Peyers pl|Tunntarm, ej duodenum|
+|Appendix|Appendix|
+|Kolon|Tjocktarm|
+|Rektum/analkanal|RektimAnalkanal|
+|Lever|Lever|
+|Lever, gallblåsa|Lever, gallblåsa|
+|Gallblåsa|Gallblåsa|
+|Duodenum, pankreas|Duodenum, Pankreas|
+|Pankreas|Pankreas|
+|Njure|Njure|
+|Njure + binjure|Njure, Binjure|
+|Ureter/urinledare|Urinledare|
+|Urinledare utspänd|Urinledare, utspänd|
+|Urinledare tömd|Urinledare, tömd|
+|Testis|Testis|
+|Testis, epididymis|Testis, epididymis|
+|Funiculus spermaticus|Funiculus spermaticus|
+|Ductus deferens|Ductus deferens|
+|Vesicula seminalis|Vesicula seminalis|
+|Prostata|Prostata|
+|Penis, tvärsnitt|Penis|
+|Penis eller testis|Penis|
+|Ovarium|Ovarium|
+|Tuba uterina|Tuba uterina|
+|Ampulla tubae|Ampulla tubae|
+|Isthmus tubae|Isthmus tubae|
+|Uterus|Uterus|
+|Endometriumskrap, prol.fas|Endometriumskrap, prol.fas|
+|Endometriumskrap, sekr.fas|Endometriumskrap, sekr.fas|
+|Vagina|Vagina|
+|Placenta|Placenta|
+|Placenta med foster|Placenta med foster|
+|Navelsträng|Navelsträng|
+|Cervix|Cervix|
+|Hjässhud|Tunn hud med hår|
+|Scrotalhud|Tunn hud med hår|
+|Axillarhud|Tunn hud med hår|
+|Tåblomma|Tjock hud|
+|Fingerblomma|Tjock hud|
+|Mamma, icke lakterande|Mamma, icke lakterande|
+|Mamma, lakterande|Mamma, lakterande|
+|Mamill|Mamill|
+|Spinalganglion|Spinalganglion/dorsalrotsganglion|
+|Sympatiskt ganglion|Autonomt ganglion|
+|Nerv (autonom) och elastisk artär|Nerv, elastisk artär|
+|Nerv, ischiadicus, tvärs|Nerv|
+|Nerv, ischiadicus|Nerv|
+|Ryggmärg|Ryggmärg|
+|Tvärstrimmig muskel med muskelspole|Tvärstrimmig muskel med muskelspole|
+|Vater-Paccinis nervändkropp mesenterium|Vater-Paccini|
--- a/content/Histologi/Demokompendium/index.md
+++ b/content/Histologi/Demokompendium/index.md
@@ -2,12 +2,12 @@

 ## Introduktion

- [Översikt](introduktion.md)
- [Mikroskoperingsteknik](introduktion.md#mikroskoperingsteknik)
- [Preparatfilmer och digitalt mikroskop](introduktion.md#preparatfilmer-och-digitalt-mikroskop)
- [Duggor 2 och 3 (delförhör/kunskapskontroll)](introduktion.md#duggor-2-och-3-delförhörkunskapskontroll)
- [Histologiska färgningsmetoder](introduktion.md#histologiska-färgningsmetoder)
- [Förkortningslista](introduktion.md#förkortningslista)
+- [Översikt](Histologi/Demokompendium/introduktion.md)
+- [Mikroskoperingsteknik](Histologi/Demokompendium/introduktion.md#mikroskoperingsteknik)
+- [Preparatfilmer och digitalt mikroskop](Histologi/Demokompendium/introduktion.md#preparatfilmer-och-digitalt-mikroskop)
+- [Duggor 2 och 3 (delförhör/kunskapskontroll)](Histologi/Demokompendium/introduktion.md#duggor-2-och-3-delförhörkunskapskontroll)
+- [Histologiska färgningsmetoder](Histologi/Demokompendium/introduktion.md#histologiska-färgningsmetoder)
+- [Förkortningslista](Histologi/Demokompendium/introduktion.md#förkortningslista)

 ## Block 2

--- a/content/Introduktion.md
+++ b/content/Introduktion.md
@@ -0,0 +1,21 @@
+Aishe Sarshad är kursansvarig
+aishe.sarshad@gu.se
+
+3 block
+- Cells byggstenar och biokemins verktyg
+	- lite djupare än introduktionsveckan
+- Cellulära processer
+	- 
+- Metabolism / ämnesomsättningen
+	- Största blocket
+
+Efterfrågan på föreståelse
+
+Läs labsäkerhetskompendiet och följ instruktionena i rapporten, följ instruktioner.
+Ankikortlek på labsäkerhet, kommer upp på tentan
+
+JFK: we choose to go to the moon, not because it is easy but because it is hard
+
+skjut inte upp
+
+
--- a/content/PU.md
+++ b/content/PU.md
@@ -0,0 +1,39 @@
+
+### Etik
+- Människovärde
+- Behov
+- Kostnad
+
+
+### SRHR - Sexuell reproduktiv hälsa och rättigheter
+
+Kunskapscentrum riktar in sig mot personal (KCS)
+pod sex på arbetstid (kliniskt och forskningsperspektiv)
+
+Sexualmedicinskt Centrum (SMC)
+svårigheter i sex, ångest/tvång osv
+tvärprofissionellt
+
+Mottagning för sexulla övergrepp (MSÖ)
+mellan primärvård och specialister
+över 18 år
+
+MSÖ Pilen
+13 år och uppåt
+lågtröskelmottagning
+
+
+# Etiskt
+
+####
+Hur kan du använda dig av det du lärde dig vid forumspelen?
+ Våga ifrågasätta, 
+
+Har du varit med om liknande situtation?
+ 
+
+Hur agerade du?
+ 
+
+Har de du gjort annorlunda idag?
+ 
--- a/20251106143824.png
+++ b/20251106143824.png
--- a/20251106144030.png
+++ b/20251106144030.png
--- a/20251106145417.png
+++ b/20251106145417.png
--- a/content/Untitled.md
+++ b/content/Untitled.md
@@ -0,0 +1,17 @@
+Q10: Förklara uppdelningen i stora och lilla kretsloppet samt hur dessa hänger samman med arteriellt och venöst blod (2p)
+Q11: Hur är segelklaffarna förankrade? Svara med latinska ord. (1p)
+Q12: Vad heter (på latin) den nedåtstigande delen av stora kroppspulsådern i thorax (0,5p)?
+
+Vilka påståenden stämmer angående hjärtvägg och hjärtsäck? (1p)
+Välj två alternativ:
+I endokardiet finns särskilda hjärtceller som ingår i hjärtats signalsystem för elektriska
+impulser.
+Det tjockaste lagret i hjärtväggen utgörs av myokardiet, som innehåller specialiserade
+kontraktila kardiomyocyter
+Mellan perikardiets parietala och viscerala blad (=lamina) finns ett litet utrymme som
+potentiellt kan fyllas med blod eller vätska vid skada på hjärtat - tillståndet kallas
+hjärttamponad.
+Hjärtvägg och hjärtsäck består tillsammans av åtta olika lager med olika celltyper
+
+Namnge de olika delarna av aorta thoracica (A, B och C) i denna tecknade bild. (3p)
+![[Pasted image 20251016101908.png]]
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted
--- a/content/attachments/Pasted
+++ b/content/attachments/Pasted