Daily update

content/Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md

@@ -0,0 +1,99 @@
+
+Frågor från första sliden
+• Vad är en aminosyra?
+• Vad menas med stereoisomerer?
+• Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner?
+• Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den?
+• Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner?
+• Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
+
+II:
+• Vad är en proteindomän?
+• Hur sker proteinveckning?
+• Hur stabiliseras ett proteins struktur?
+• Var hittas disulfidbindningar i proteiner?
+• Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion?
+• Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
+#### Vad karaktäriserar en svag bas?
+Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av $kP_a \pm 1$ pH
+#### Hur är en aminosyra uppbyggd?
+Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
+- en aminogrupp ($-NH2$ eller $-NH3^-$)
+- en karboxylgrupp ($-COOH$ eller $-COO^-$)
+- en väteatom ($-H$)
+- och en sidogrupp ($-R$) som avgör aminosyrans egenskaper
+#### Vad menas med ett kiralt kol?
+Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
+#### Hur skiljs stereoisomerer åt?
+De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
+#### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
+Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
+#### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
+Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
+#### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
+Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
+#### Vilka aminosyror är alifatiska?
+De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
+- Glycin
+- Valin
+- Leucin
+- Isoleucin
+- Alinin
+- Metionin
+- Prolin
+#### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
+Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
+#### Vilka aminosyror är aromatiska?
+Fenylalanin
+Tryptofan
+#### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
+De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
+#### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
+Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
+#### Vilka aminosyror är polära?
+- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
+- Tioler: Cystein
+- Amider: Aspargarin, Glutamin
+- Imadazol: Histidin
+#### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
+De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
+De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
+#### Vilka aminosyror är basiska?
+Lysin och Arganin
+#### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
+De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
+
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
+Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
+#### Vilka aminosyror är sura?
+Aspartat och glutamat
+#### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
+Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
+#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
+Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
+#### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
+XXX: för svårt just nu
+#### Hur bildas en peptidbindning?
+Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
+#### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
+Den har:
+- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
+- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
+#### Vad är primärstruktur?
+En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
+#### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
+Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det.
+Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det.
+Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
+#### Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
+Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration.
+I cis så ligger de två alfakolen på samma sida
+I trans ligger det på motsatta sidor
+#### Vad är sekundärstruktur?
+Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix?
+Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
+#### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
+De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
+#### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
+Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.