1
0
Files
medical-notes/content/Biokemi/đŸ‹ïžâ€â™€ïž Metabolism/⚙ Enzymer/ProvfrĂ„gor.md
Johan Dahlin e1f922c195
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m47s
vault backup: 2025-12-08 19:58:36
2025-12-08 19:58:36 +01:00

6.1 KiB
Raw Blame History

tags, förelÀsare
tags förelÀsare
biokemi
provfrÄgor
enzymer
Martin Ott

!Pasted image 20251112081325.png Diagrammet ovan visar koncentrationen av Àmnet A som funktion av tiden i en reaktion dÀr A omvandlas till Àmnet B i nÀrvaro av en lÄg koncentration av ett enzym som katalyserar reaktionen. Enzymet tillsattes omedelbart efter tiden t0 Vi upprepar nu försöket pÄ samma sÀtt, men med den skillnaden att vi nu tillsÀtter 10 gÄnger högre koncentration av enzymet omedelbart efter tiden t0. Ange för var och en av tidpunkterna t0 t1 och t2 om [A] kommer att vara högre, lÀgre eller oförÀndrad jÀmfört med i diagrammet ovan. Ange ocksÄ en motivation till ditt svar vid varje tidpunkt. (Max 150 ord.)

Ge ett exempel pÄ och förklara mekanismen bakom en förÀndring i metabolismen som sker vid högintensivt muskelarbete för att vi ska bli bÀttre pÄ att utföra anaerob glykolys framöver. (Max 120 ord.)

För ett enzym Àr Michaelis-Mentens konstant (K ) 15 mM. Vid en substratkoncentration pÄ 5 M mM, vad Àr förhÄllandet mellan reaktionshastigheten V och den maximala reaktionshastigheten V ? Motivera ditt svar. (Max 150 ord) (2p)

I en av delreaktionerna som katalyseras av chymotrypsin krÀvs nÀrvaro av vatten, medan i en annan delreaktion krÀvs det att inget vatten Àr nÀrvarande. Vilka Àr dessa delreaktioner och varför krÀvs nÀrvaro respektive frÄnvaro av vatten i de respektive stegen? (Max 150 ord) (2p)

Hexokinas Àr ett enzym som kan anvÀnda bÄde D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för D-glukos = 0.05 mM Àr, och för D-fruktos = 1.5 mM. Vmax Àr detsamma för bÄda substraten. Vid samtidig tillsats av 1 mM av bÄda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (2p)

Vilka tvÄ av nedanstÄende pÄstÄenden om övergÄngstillstÄndet vid en enzym-katalyserad reaktion stÀmmer?

  • Det Ă€ndrar enzymets optimala pH.
  • Det tillĂ„ter reaktioner att fortgĂ„ vid en acceptabel temperatur.
  • Det tillĂ„ter kemikalier att reagera som annars inte skulle göra det.
  • Det tillĂ„ter reaktioner att fortskrida snabbare.

Vilka pÄstÄenden om övergÄngstillstÄndet för en enzym-katalyserad reaktion stÀmmer?

  • Det har högre energi Ă€n för en icke-katalyserad reaktion.
  • Det har lĂ€gre energi Ă€n reaktionens substrat.
  • Det Ă€r mycket kortvarigt.
  • Det har lĂ€gre energi Ă€n för en icke-katalyserad reaktion.

Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik. A) Hur kan man i ett V mot [S] diagram avlÀsa de tvÄ konstanterna Km och Vmax? B) Förklara vad som hÀnder med Km respektive Vmax om man tillsÀtter en kompetitiv hÀmmare. (2p)

Vilka tvÄ av nedanstÄende behöver du kÀnna till för att berÀkna omsÀttningstalet för ett enzym? (1p)

  • Enzymstrukturen.
  • Enzymkoncentrationen.
  • Initialhastigheten för den katalyserade reaktionen vid [S] >> Km.
  • Km för substratet.

TvÄ fördelar med att mÀta den initiala hastigheten för en reaktion, V , Àr att i början av en reaktion... (2p)

  • har variationer av [S] inte nĂ„gon effekt pĂ„ V0.
  • kan produktinhibering inte pĂ„verka hastigheten.
  • Ă€r förĂ€ndringar i Km försumbara, sĂ„ Km kan behandlas som en konstant.
  • Ă€r förĂ€ndringar i [S] försumbara, sĂ„ [S] kan behandlas som en konstant.

Vad Àr syftet med den katalytiska klyftan som finns i ett enzym? Redogör för tvÄ fördelar den katalytiska klyftan ger för katalys. (4p)

Hexokinas Àr ett enzym som kan anvÀnda bÄde D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för D-glukos = 0.04 mM Àr, och för D-fruktos = 1.7 mM. Vmax Àr detsamma för bÄda substraten. Vid samtidig tillsats av 1 mM av bÄda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (4p)

Vilka tvÄ pÄstÄenden om kompetitiva hÀmmare Àr korrekta? (2p)

  • De binder reversibelt till det aktiva stĂ€llet.
  • De binder till flera olika stĂ€llen pĂ„ ett enzym.
  • De sĂ€nker reaktionens karakteristiska Km.
  • De binder kovalent till enzymet.

Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik. A) Redogör för hur man i ett V mot [S] diagram kan avlÀsa de tvÄ konstanterna Km och Vmax. B) Förklara vad som hÀnder med Km respektive Vmax om man tillsÀtter en icke-kompetitiv hÀmmare? (4p) (Max 150 ord.)

Om ∆G°Ž för reaktionen A → B Ă€r -40kJ/mol under standardförhĂ„llanden sÄ  VĂ€lj de tvĂ„ korrekta alternativen nedan. (2p)

  • Ă€r den lĂ„ngt ifrĂ„n jĂ€mvikt.
  • kommer den att gĂ„ frĂ„n vĂ€nster till höger spontant.
  • kommer den att fortsĂ€tta i snabb takt.
  • kommer den aldrig att nĂ„ jĂ€mvikt.

Enzymet A som omvandlar S till P har ett Km pÄ 10 ”M och ett Vmax pÄ 100 nmol/s. Enzymet B som omvandlar S till Q har ett Km pÄ 1 mM och ett Vmax pÄ 200 nmol/s. Lika mÀngder av A och B blandas med 100 ”M S i ett och samma kÀrl. Vad kommer man att ha mest av nÀr reaktionerna Àr klara - P eller Q? Motivera ditt svar. (4p) (Max 150 ord.)

Vilka tvÄ av nedanstÄende pÄstÄenden om enzymer Àr korrekta? (2p)

  • Enzymer förĂ€ndrar den fria energin i en reaktion.
  • Enzymernas tredimensionella form Ă€r nyckeln till deras funktion.
  • Enzymer pĂ„skyndar reaktioner genom att sĂ€nka aktiveringsenergin.
  • Enzymer Ă€r alltid proteiner.

Ett enzym uppvisar Michaelis-Menten kinetik, vilket gör det möjligt att bestÀmma dess Km- vÀrde. Km kan man anvÀnda för att förstÄ:

  • Hur snabbt det gĂ„r för bundet substrat att bli omsatt till frisatt produkt.
  • Hur sannolikt det Ă€r att substrat binder till enzymet.
  • Hur bra ett enzym kan skilja mellan olika möjliga substrat.
  • Hur sannolikt det Ă€r att substrat lossnar frĂ„n enzymet nĂ€r det har bundit.

Fördelen med att mÀta den initiala hastigheten V 0 i början av en reaktion Àr att (vÀlj tvÄ av nedanstÄende): (2p)

  • FörĂ€ndringar i [S] Ă€r försumbara, sĂ„ [S] kan behandlas som en konstant.
  • Produktinhibering kan dĂ„ inte pĂ„verka hastigheten.
  • FörĂ€ndringar i Km Ă€r försumbara, sĂ„ Km kan behandlas som en konstant.
  • Variationer av [S] har ingen effekt pĂ„ V0.

Enzymer har ofta en katalytisk klyfta dÀr den katalyserade reaktionen sker. Redogör för tvÄ olika kemiska fördelar med detta. (4p)