Johan Dahlin
c06b52c039
8.4 KiB
föreläsare, tags, date
| föreläsare | tags | date | |||
|---|---|---|---|---|---|
| Martin Lidell |
|
2025-12-08 |
1. Beskriv den generella strukturen för en 𝛼-aminosyra.
I 𝛼-aminosyran sitter amingruppen på alfakolet.
2. Aminosyror kan vara proteinogena och icke-proteinogena. Vad menas med detta? Ge ett par exempel på aminosyror som tillhör den senare kategorin.
Proteinogena är de som ingår i proteiner, icke-porteinogena gör det inte. Ornitine och Citruline är exempel på aminosyror som är icke-proteinogena.
3. Förutom att utgöra byggstenar i proteiner har aminosyror andra mycket viktiga funktioner. Ge exempel på ett par andra viktiga funktioner för aminosyror.
- Transporterar kväve
- Energigivande
- byggstenar för andra biomolekyler
- Homeostasis syra-bas regleringen
- Neurotransitter
4. Hur får vi tillgång till aminosyror?
Essentiella:
- Digestion, nedbrytande av proteiner som vi äter. Icke-essentiella
- tillverka själva i kroppen på olika sätt
- från glykolysen, citronsyracykeln eller pentosfosfatvägen
5. Beskriv översiktligt proteiners nedbrytning till aminosyror i mag-tarmkanalen.
Bryts ner av enzymer/pepsin i magsäcken, sen förs de över till levern där de bryts ner mer
6. Hur tar sig aminosyror över cellmembran?
Via jonkanaler.
7. Vad menas med att en aminosyra är essentiell? Vilka aminosyror är essentiella?
PVT TIM HALL Inte A Tyrosin Fenylalin
8. Vissa aminosyror sägs vara konditionellt essentiella. Vad menas med detta?
Arginin i fetus och för tidigt födda spädbarn Tyrosin i PKU
9. Från vilka fem prekursorer bildar vi människor de icke-essentiella aminosyrorna? Dessa prekursorer kommer att utgöra kolskelettet av de syntetiserade aminosyrorna.
- Pyruvat → alanin
- 3-fosfoglycerat → serin → glycin, cystein
- Oxaloacetat → aspartat → asparagin
- α-ketoglutarat → glutamat → glutamin, prolin, arginin
- Glutamat (som egen prekursor i transamineringar)
Mest energieffektivt
10. Så kallade aminotransferaser spelar en viktig roll både vid syntes och nedbrytning av aminosyror. Beskriv den generella reaktionsformeln för de så kallade transamineringsreaktioner som katalyseras av denna enzymgrupp.
ketosyra_1 + aminosyra_1 → ketosyra_2 + aminosyra_2
11. ALT och AST är två mycket viktiga aminotransferaser. Vilka är de fullständiga namnen på dessa båda enzymer och vilka reaktioner katalyserar de?
Alanin + 𝛼-ketoglutarat <→ pyruvat + glutamat Aspartat + 𝛼-ketoglutarat <→ oxalacetat + glutamat
12. Vid transamineringsreaktioner används oftast ett specifikt ”aminogruppdonator/aminogruppacceptor-par”. Vilket?
glutamat ↔ α-ketoglutarat
13. Bestämning av plasmanivåerna av ALT och AST används vid klinisk diagnostik. Vad är en ökad halt av dessa enzymer i blodet ett tecken på?
Trasiga celler, heptit eller alkolism.
14. En specifik aminosyra utgör en viktig donator av aminogrupper vid syntes av andra aminosyror. Vilken är aminosyran och via vilken typ av reaktion bildas denna aminosyra framförallt? Aminosyran utgör även en prekursor från vilken tre icke-essentiella aminosyror kan bildas. Vilka?
a) glutamat b) transaminering c) glutamin, prolin, arginin
15. Vilken ärftlig enzymdefekt ger upphov till fenylketonuri? Varför är det viktigt att fastställa diagnosen tidigt och hur behandlas fenylketonuri?
Brist på benylalaninhydroxylas som sätter på -OH på fenyalanin Alltså: höga nivåer av fenylalanin → bildning av fenylketoner → utsöndras via urin → “phenyl-keton-uria”. Kan inte skapa tyrosin Det är viktigt för man kan behandla det bra om det upptäckts tidigt Man behandlar med ingen vanlig proteinföda utan bara speciella proteinmixar som inte innehåller Phe.
16. Fenylketonuri har gett namnet åt den nyföddhetsscreening (PKU-provet) som utförs i Sverige sedan 1965. Vad är syftet med denna screening?
Hitta ovanliga men allvarliga sjukdomar som går att behandla.
17. Vid nedbrytning av aminosyror kan molekylernas kolskelett omvandlas till sju olika metaboliter. Vilka är metaboliterna och vad kan de användas till?
Glukogeniska aminosyror:
- pyruvat
- 𝛼-ketoglutarat
- succinyl-CoA
- fumarat
- oxalaccetat
Alla kan konverteras tillbaka till glukos via glukoneogensis
Ketogeniska aminosyror
- acetyl-CoA
- acetoactyl-CoA
Kan lagas som fettsyror eller ketokroppar
18. Degradation av aminosyror sker huvudsakligen i ett specifikt organ. Vilket? Speciellt en annan vävnad kan använda kolskeletten från de så kallade grenade aminosyrorna (branched-chain amino acids), dvs leucin, isoleucin och valin, som energikälla. Vilken vävnad rör det sig om?
a) I lever b) skelettmuskeln
19. Varför utgör deaminering av aminosyror en utmaning för oss? Hur har vi löst detta problem?
a) Deaminering är när man tar bort en aminogrupp, då blir det ammonika över För att ammoniak är toxiskt, för basiskt. b) lever bryter ner det till urea, som kan transporteras av glutamin/alanin i blodet.
20. Vid nedbrytningen av många aminosyror överförs deras aminogrupp till 𝛼-ketoglutarat och glutamat bildas. Med hjälp av ett i huvudsak leverspecifikt enzym kan glutamat sedan genomgå så kallad oxidativ deaminering. Vilket är enzymet, var i cellen hittar vi enzymet och vilka produkter bildas i reaktionen?
Enzym: Glutamatdehydrogenas (GDH) Plats i cellen: Mitokondriematrix Produkter: α-ketoglutarat + NH₄⁺ (och NADH eller NADPH beroende på riktning) Reaktionen avlägsnar aminogruppen som fritt ammonium, vilket sedan kan gå in i ureacykeln.
21. Ange några aminosyror som kan avge kvävet genom direkt deaminering (dvs ej genom oxidativ deaminering). Vilken kväveinnehållande förening bildas?
Serin och treonin Ammoniak
22. Den ammoniak som bildas vid katabolism av aminosyror är celltoxisk och måste metaboliseras vidare. Beskriv omvandlingen av ammoniak till den utsöndringsprodukt som lämnar kroppen via urinen. Vilka steg i syntesvägen är energikrävande? Vilket är det hastighetsreglerande steget och hur regleras det? Var i cellen sker de olika reaktionerna? Från vilka föreningar härstammar de olika delarna av utsöndringsprodukten?
a) Karbamoylfosfat konverteras till citrulline som katalyseras av karabamoylfosfatsyntetas-I (CPS-1) som kräver 2 ATP b) N-acetylglutamat regulerar karabamoylfosfatsyntetas-I höga koncentrationer av arginin och glutamat c) första steget i matrix, resten i cytoplasman d) Vatten och Arginin bildar Urea med hjälp av arginas
23. Vilken funktion har ureacykeln och var i kroppen sker denna cykel? Vad händer vid defekter i denna cykel? Ge ett exempel på en ärftlig sjukdom vilken orsakar en defekt ureacykel.
a) bli av med toxisk ammoniak (bi produkt av ammoniak) som bildas om till urea b) Argininosuccinatlyasbrist
24. Vilka metaboliter kopplar ureacykeln med citronsyracykeln?
Aspartat Fumarat Oxaloacetat (via aspartat)
25. Hur transporteras kväve från skelettmuskulatur till levern och vad innebär den så kallade alanin-glukos cykeln?
ALAT först, sen tillbaka till Alanin och transporteras till blodet
Alanin–glukos-cykeln
- Muskeln omvandlar pyruvat → alanin
- Skickar det till levern.
- Levern omvandlar alanin → pyruvat → glukos via glukoneogenes.
- Glukos skickas tillbaka till muskeln och används i glykolysen.
Cykeln flyttar alltså kväve till levern för ureabildning och återför samtidigt glukos till muskeln.
26. Hur transporteras ammoniak från övriga organ till levern?
Glutamat blir Glutamin som transporterar det
27. Vilka är rollerna för glutaminsyntetas och glutaminas vid transport av ammoniak till levern?
glutaminsynteas: glutamat + NH₄⁺ + ATP → glutamin (sätter ihop) glutaminas: glutamat + NH₄⁺ (klyver)
28. Definiera begreppen glukogena respektive ketogena aminosyror. Ge exempel på några glukogena och ketogena aminosyror.
glukogena kan gå in glykolyneogenesen keotgena kan bli acetyl-CoA eller acetoacetyl-CoA
glukogen: alla utan lysin och leucin ketogena: lysin och leucin
29. Varför kan rent ketogena aminosyror inte användas för syntes av glukos?
ketogen tillför inte tillräckligt många kol
30. Vilka aminosyror kan via transaminering omvandlas direkt till glykolys- eller citronsyracykel-intermediärer?
- Alanin → pyruvat
- Aspartat → oxaloacetat
- Glutamat → α-ketoglutarat