jdahlin/medical-notes
1
0
Fork 0
Code Actions Activity
Files
a20e09e815eb3a817ee7c1e98f8ef0a86a15e565
medical-notes/content/đŸ§Ș Biokemi/⌬ Makromolekyler/FrĂ„n aminosyror till proteiner/FrĂ„n aa → pro Anteckningar I.md
Johan Dahlin 1ae560358d
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m38s
Details
vault backup: 2025-12-08 20:10:35
2025-12-08 20:10:35 +01:00

5.3 KiB
Raw Blame History

tags, förelÀsare
tags förelÀsare
biokemi
frÄn-aminosyror-till-proteiner
anteckningar
Ingela Parmryd

H_3N^+ -

Zwitterjon Àr en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt. dvs ingen nettoladdning

C_\alpha = alfakol

Kiralt kol har tvÄ konfigurationer möjliga, stereoisomerer som Àr spegelbilder stereoisomerer Àr spegelbilder

Olika typer av indelning av stereoisomerer R = medsols S = medsols Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lÀgst vÀnds bakÄt

Hur ljuset polariserats bestĂ€mmer L/D isomerer → planpolariserad
Enbart anvÀnda av L-formen i proteiner

Cystein Àr i R, alla andra S

R/S Àr medsols/motsols
Alla Àr R vÀnder sig Ät höger utom Cystein som vÀnder sig Ät vÀnster

Aminosyror

Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen

Alifatiska

OpolÀra

Gillar inte vatten, stöts bort, i

  • Glycin (Gly) -H
    • Det gĂ„r inte att fĂ„ till isometri?
    • lĂ€tt att packa, inga steriska hinder
  • Alanin (Ala) - CH_3
    • metylgrupp som sidokedja
  • Valin (Val)
  • Leucin (Leu)
  • Isoleucin (Ile)
  • Metionin (Met)
  • Prolin (Pro)
    • problematisk, stelare och steliskt hinder
    • vĂ€nda riktning, avsluta nĂ„gonting för att den Ă€r svĂ„r att packa
    • kommenter: delimitor
    • slagit knut pĂ„ sig sjĂ€lv

Aromatiska

Packas lÀtt, hydrofoba, opolÀra, inÄt i proteinet

  • Fenylalanin (Phe)
    • 6 bara kol
  • Tryptofan (Trp)
    • 5 + 6, KvĂ€ve

Alkoholer

Har en -OH grupp, bra för vÀtebindingar, kan vara donator PolÀra eftersom de har OH-grupper

  • Serin (Ser)
    • -OH
  • Treonin (Tre)
    • -CH₂-OH
    • Essentiell
  • Tyrosin (Tyr)
    • -CH(OH)-CH₃

Sulfhyhlil

PolÀr

  • Cystein (Cys)
    • -SH
    • unik, disulfidbryggor, tvĂ„ gĂ„r ihop och skapar en kovalent binding

Amider

PolÀr

Med en kvĂ€vegrupp -NH₂

  • Aspargarin (Asn)
    • -CH₂-CONH₂
  • Glutamin (Gln)
    • -CH₂-CH₂-CONH₂

Imidazol

PolÀr

  • Histidin (His)
    • -(CH₂)₃-NH-C(=NH₂âș)-NH₂
    • pK_a ligger nĂ€ra fysiologisk pH
    • förekommer ocksĂ„ i joniserad form
    • de flesta Ă€r inte, liten del kommer vara protonerad

Syror

Netto-laddning +1/-1 Ytterligare en syra Negativt laddade

  • Aspartat (Asp)
    • -CH₂-COO⁻
  • Glutamat (Glu)
    • -CH₂-CH₂-COO⁻

Baser

Netto-laddning +1/-1 Basiska, dvs positivt laddade

  • Lysin (Lys) -CH₂-imidazolring
  • Arginin (Arg) -(CH₂)₄-NH₃âș

Sju aminosyror har pH-kÀnslighet !Pasted image 20251106092004.png

Varför pH kÀnsliga

  • buffrar
  • strukturen Ă€ndras om det

Post-translationella modifieringar

Efter translationen Àr kvar sker vissa förÀndringar Fosfolysering, det gör man pÄ alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr kommentar: klyvning Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr

Peptidbindningar

Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, sÄ skapas en amidbindning. Delvis dubbelbildningskaraktÀr (DVS STEL, gÄr ej att rotera), pÄ grund av resonans vilket gör dem starkare Plan struktur / resonanstabiliserad Runt kirala kolen Àr rotation möjlig Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans Cis kofniguration, R-grupper frÄn peptider ligger i samma riktning Trans konfiguraition, R-grupper frÄn peptider ligger i olika hÄll vanligast dÄ fÄr man minst steriska hinder, förenklar packning Prolin Àr problematisk, dÀr förekommer bÄda, den kan lika gÀrna sitta kvar i cis, men annars Àr det trans

FÀrgerna mÄste sitta

  • KvĂ€ve blĂ„tt
  • VĂ€te vitt
  • Kol svart
  • Syre rött
  • R-gruppen grönt

Proteinveckning

PrimÀrstruktur

  • Sekvensen av aminosyror som dyker upp
  • BestĂ€ms av genen
  • Har en riktning
    • den första har en fri aminogrupp, lĂ€ngst till vĂ€nster
    • den sista har en fri karboxylgrupp
    • alla andra har tvĂ„ bindningar
    • N-terminalen Ă€r den första, fri aminogrupp
    • C-terminalen Ă€r den sista, fri karboxylgrupp
    • Oavsett hur lĂ„ng kedjan Ă€r finns det bara tvĂ„ fria grupper

SekundÀrstruktur

  • Lokal veckning av delar av polypeptiden
  • Stabiliseras av vĂ€tebindningar frĂ„n grupperna i peptidbindningen
  • \alpha-helix
    • vanligast av alla
    • helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter \varnothing
    • kompakt 3.6 aminosyror per varv
    • R-grupperna vĂ€nds utĂ„t
    • VĂ€tebindningar aminosyra + 4 steg lĂ€ngre fram
    • Pro bryter helixen
    • Val,Thr,Ile - förgrenade Ă€r ocksĂ„ problematiska, steriskt hinder
    • Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vĂ€tebindingar, stör stabiliteten
    • Vad karakteriserar en a-helix som
      • genom ett membran
        • R-grupperna mĂ„ste vara hydrofoba
        • dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
      • ytan
        • mot cytoplasma / hydrofila / polĂ€ra
        • frĂ„n cytoplasma / hydrofob / opolĂ€ra
        • R-grupperna mĂ„ste vara
        • helix med tvĂ„ olika sidor, för att det Ă€r hĂ€lften i helixen som pekar Ă„t ena hĂ„llet och hĂ€lften Ă„t andra hĂ„llet
        • amfipatisk
  • OmvĂ€nd/hĂ„rnĂ„lsböjd
    • byter riktning pĂ„ polypeptidkedjan
    • istĂ€llet för att para till 4:e aa framför, sĂ„ binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
    • behövs nĂ„got litet, ofta glycin

summering

kiralt kol vs stereoisomerer varför kan bara ta upp L-protein uppdelning polÀr/opolÀr/basisk/sura sen undergrupper av tvÄ första laddade bra för jonpassager peptidbindning kondenseras sÄ vatten trans vanligast a-helix Àr vanligast hÄrnÄl parning 1+3

View Git Blame Copy Permalink