---
tags:
  - biokemi
  - från-aminosyror-till-proteiner
  - instuderingsuppgifter
föreläsare: Ingela Parmryd
---

### Vad karaktäriserar en svag bas?
```spoiler-block
Högt pK_b (lågt K_b); protoneras svagt och bildar buffert med sin konjugerade syra runt pK_a ±1.
```

### Hur är en aminosyra uppbyggd?
```spoiler-block
Ett α-kol bundet till en aminogrupp, en karboxylgrupp, ett väte och en sidokedja (R).
```

### Vad menas med ett kiralt kol?
```spoiler-block
Ett kol bundet till fyra olika substituenter.
```

### Hur skiljs stereoisomerer åt?
```spoiler-block
De har samma kemiska formel men olika 3D-orientering; beskrivs med R/S eller D/L.
```

### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
```spoiler-block
L-aminosyror.
```

### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
```spoiler-block
Glycin, eftersom sidokedjan är ett väte och inget kiralt centrum finns.
```

### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
```spoiler-block
Noll; de förekommer som zwitterjoner.
```

### Vilka aminosyror är alifatiska?
```spoiler-block
Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin och prolin.
```

### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
```spoiler-block
Opolära, hydrofoba och utan aromatiska ringar.
```

### Vilka aminosyror är aromatiska?
```spoiler-block
Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.
```

### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
```spoiler-block
Ofta hydrofoba och kan absorbera UV-ljus.
```

### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos **hydrofoba** aminosyror?
```spoiler-block
Van der Waals-interaktioner och hydrofoba effekter.
```

### Vilka aminosyror är polära?
```spoiler-block
Serin, treonin, tyrosin, cystein, asparagin, glutamin och histidin.
```

### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
```spoiler-block
Hydrofila och orienterar sig ofta mot vatten.
```

### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
```spoiler-block
Vätebindningar.
```

### Vilka aminosyror är basiska?
```spoiler-block
Lysin, arginin och histidin.
```

### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
```spoiler-block
Positiv laddning vid fysiologiskt pH, vattenlösliga och pH-känsliga.
```

### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
```spoiler-block
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
```

### Vilka aminosyror är sura?
```spoiler-block
Aspartat och glutamat.
```

### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
```spoiler-block
Negativ laddning vid fysiologiskt pH och hydrofila.
```

### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
```spoiler-block
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
```

### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
```spoiler-block
Histidin, cystein, tyrosin, lysin, arginin, aspartat och glutamat.
```

### Hur bildas en peptidbindning?
```spoiler-block
Genom kondensationsreaktion mellan aminogrupp och karboxylgrupp med avgivning av vatten.
```

### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
```spoiler-block
Delvis dubbelbindningskaraktär, plan och stel struktur.
```

### Vad är primärstruktur?
```spoiler-block
Den linjära aminosyrasekvensen i en polypeptidkedja.
```

### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
```spoiler-block
Kedjan går från N-terminal till C-terminal.
```

### Vilken är skillnaden mellan cis- och transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
```spoiler-block
Cis/trans avser peptidbindningen; i trans ligger α-kolen på motsatta sidor.
```

### Vad är sekundärstruktur?
```spoiler-block
Lokal regelbunden 3D-struktur såsom α-helix och β-flak.
```

### Vad karaktäriserar en α-helix?
```spoiler-block
Spiralformad struktur med 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar i → i+4.
```

### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen α-helix?
```spoiler-block
Vätebindningar mellan C=O och N–H i peptidryggraden.
```

### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning?
```spoiler-block
Hårnålsböj (turn), ofta med glycin och prolin.
```

### Vad är tertiärstruktur?
```spoiler-block
Den fullständiga 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja.
```

### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
```spoiler-block
De når sitt lägsta energitillstånd.
```

### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
```spoiler-block
Det pH där proteinets nettoladdning är noll.
```

### Vilka bindningar stabiliserar tertiärstrukturen hos globulära proteiner?
```spoiler-block
Hydrofoba interaktioner, vätebindningar, jonbindningar, van der Waals och disulfidbryggor.
```

### Vilka proteiner hjälper andra proteiner att veckas?
```spoiler-block
Chaperoner; de förhindrar felveckning och aggregation.
```

### Vad är kvartärstruktur?
```spoiler-block
När flera polypeptidkedjor bildar ett funktionellt protein.
```

### Vilken aminosyra kan stabilisera tertiär och kvartärstruktur kovalent?
```spoiler-block
Cystein via disulfidbryggor.
```

### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
```spoiler-block
Allosteriska proteiner som kan ändra konformation.
```

### Vad innebär det att ett protein denatureras?
```spoiler-block
Förlust av sekundär-, tertiär- och/eller kvartärstruktur.
```

### Vad kan få ett protein att denatureras?
```spoiler-block
Värme, pH-förändringar, urea, detergenter och tungmetaller.
```

### Vad är en proteindomän?
```spoiler-block
En självständig strukturell och funktionell enhet i ett protein.
```

### Vad är en subenhet och hur namnges de?
```spoiler-block
En polypeptid i ett multimeriskt protein; namnges α, β, γ osv.
```

### Hur mäts proteiners massa?
```spoiler-block
I dalton (Da/kDa), ofta med SDS-PAGE eller masspektrometri.
```

### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?
```spoiler-block
Felveckning leder till β-flak-rika aggregat (amyloider).
```