diff --git a/content/Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/21.md b/content/Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/21.md index e202fdb..1eb0069 100644 --- a/content/Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/21.md +++ b/content/Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/21.md @@ -13,5 +13,8 @@ tags: - D: Beta-hydroxy-acetat Rätt svar +```spoiler-block 1. A 2. C + +``` \ No newline at end of file diff --git a/content/Biokemi/Metabolism/Aminosyrametabolism/Instuderingsuppgifter.md b/content/Biokemi/Metabolism/Aminosyrametabolism/Instuderingsuppgifter.md index 090f984..12d89de 100644 --- a/content/Biokemi/Metabolism/Aminosyrametabolism/Instuderingsuppgifter.md +++ b/content/Biokemi/Metabolism/Aminosyrametabolism/Instuderingsuppgifter.md @@ -57,44 +57,116 @@ Mest energieffektivt ### 10. Så kallade aminotransferaser spelar en viktig roll både vid syntes och nedbrytning av aminosyror. Beskriv den generella reaktionsformeln för de så kallade transamineringsreaktioner som katalyseras av denna enzymgrupp. - +$ketosyra_1$ + $aminosyra_1$ → $ketosyra_2$ + $aminosyra_2$ ### 11. ALT och AST är två mycket viktiga aminotransferaser. Vilka är de fullständiga namnen på dessa båda enzymer och vilka reaktioner katalyserar de? +Alanin + 𝛼-ketoglutarat <→ pyruvat + glutamat +Aspartat + 𝛼-ketoglutarat <→ oxalacetat + glutamat + ### 12. Vid transamineringsreaktioner används oftast ett specifikt ”aminogruppdonator/aminogruppacceptor-par”. Vilket? +glutamat ↔ α-ketoglutarat ### 13. Bestämning av plasmanivåerna av ALT och AST används vid klinisk diagnostik. Vad är en ökad halt av dessa enzymer i blodet ett tecken på? +Trasiga celler, heptit eller alkolism. ### 14. En specifik aminosyra utgör en viktig donator av aminogrupper vid syntes av andra aminosyror. Vilken är aminosyran och via vilken typ av reaktion bildas denna aminosyra framförallt? Aminosyran utgör även en prekursor från vilken tre icke-essentiella aminosyror kan bildas. Vilka? -### 15. Vilken ärftlig enzymdefekt ger upphov till fenylketonuri? Varför är det viktigt att fastställa diagnosen tidigt och hur behandlas fenylketonuri? LPG001 +a) glutamat +b) transaminering +c) glutamin, prolin, arginin +### 15. Vilken ärftlig enzymdefekt ger upphov till fenylketonuri? Varför är det viktigt att fastställa diagnosen tidigt och hur behandlas fenylketonuri? +Brist på benylalaninhydroxylas som sätter på -OH på fenyalanin +Alltså: höga nivåer av fenylalanin → bildning av fenylketoner → utsöndras via urin → “phenyl-keton-uria”. +Kan inte skapa tyrosin +Det är viktigt för man kan behandla det bra om det upptäckts tidigt +Man behandlar med ingen vanlig proteinföda utan bara speciella proteinmixar som inte innehåller Phe. ### 16. Fenylketonuri har gett namnet åt den nyföddhetsscreening (PKU-provet) som utförs i Sverige sedan 1965. Vad är syftet med denna screening? +Hitta ovanliga men allvarliga sjukdomar som går att behandla. + ### 17. Vid nedbrytning av aminosyror kan molekylernas kolskelett omvandlas till sju olika metaboliter. Vilka är metaboliterna och vad kan de användas till? +Glukogeniska aminosyror: +- pyruvat +- 𝛼-ketoglutarat +- succinyl-CoA +- fumarat +- oxalaccetat + +Alla kan konverteras tillbaka till glukos via glukoneogensis + +Ketogeniska aminosyror +- acetyl-CoA +- acetoactyl-CoA + +Kan lagas som fettsyror eller ketokroppar ### 18. Degradation av aminosyror sker huvudsakligen i ett specifikt organ. Vilket? Speciellt en annan vävnad kan använda kolskeletten från de så kallade grenade aminosyrorna (branched-chain amino acids), dvs leucin, isoleucin och valin, som energikälla. Vilken vävnad rör det sig om? +a) I lever +b) skelettmuskeln ### 19. Varför utgör deaminering av aminosyror en utmaning för oss? Hur har vi löst detta problem? -### 20. Vid nedbrytningen av många aminosyror överförs deras aminogrupp till -ketoglutarat och glutamat bildas. Med hjälp av ett i huvudsak leverspecifikt enzym kan glutamat sedan genomgå så kallad oxidativ deaminering. Vilket är enzymet, var i cellen hittar vi enzymet och vilka produkter bildas i reaktionen? +a) Deaminering är när man tar bort en aminogrupp, då blir det ammonika över För att ammoniak är toxiskt, för basiskt. +b) lever bryter ner det till urea, som kan transporteras av glutamin/alanin i blodet. +### 20. Vid nedbrytningen av många aminosyror överförs deras aminogrupp till 𝛼-ketoglutarat och glutamat bildas. Med hjälp av ett i huvudsak leverspecifikt enzym kan glutamat sedan genomgå så kallad oxidativ deaminering. Vilket är enzymet, var i cellen hittar vi enzymet och vilka produkter bildas i reaktionen? +**Enzym:** **Glutamatdehydrogenas (GDH)** +**Plats i cellen:** **Mitokondriematrix** +**Produkter:** **α-ketoglutarat + NH₄⁺** (och NADH eller NADPH beroende på riktning) +Reaktionen avlägsnar aminogruppen som fritt ammonium, vilket sedan kan gå in i ureacykeln. ### 21. Ange några aminosyror som kan avge kvävet genom direkt deaminering (dvs ej genom oxidativ deaminering). Vilken kväveinnehållande förening bildas? +Serin och treonin +Ammoniak ### 22. Den ammoniak som bildas vid katabolism av aminosyror är celltoxisk och måste metaboliseras vidare. Beskriv omvandlingen av ammoniak till den utsöndringsprodukt som lämnar kroppen via urinen. Vilka steg i syntesvägen är energikrävande? Vilket är det hastighetsreglerande steget och hur regleras det? Var i cellen sker de olika reaktionerna? Från vilka föreningar härstammar de olika delarna av utsöndringsprodukten? +a) Karbamoylfosfat konverteras till citrulline som katalyseras av karabamoylfosfatsyntetas-I (CPS-1) som kräver 2 ATP +b) N-acetylglutamat regulerar karabamoylfosfatsyntetas-I höga koncentrationer av arginin och glutamat +c) första steget i matrix, resten i cytoplasman +d) Vatten och Arginin bildar Urea med hjälp av arginas ### 23. Vilken funktion har ureacykeln och var i kroppen sker denna cykel? Vad händer vid defekter i denna cykel? Ge ett exempel på en ärftlig sjukdom vilken orsakar en defekt ureacykel. +a) bli av med toxisk ammoniak (bi produkt av ammoniak) som bildas om till urea +b) Argininosuccinatlyasbrist + ### 24. Vilka metaboliter kopplar ureacykeln med citronsyracykeln? +Aspartat +Fumarat +Oxaloacetat (via aspartat) ### 25. Hur transporteras kväve från skelettmuskulatur till levern och vad innebär den så kallade alanin-glukos cykeln? -### 26. Hur transporteras ammoniak från övriga organ till levern? +ALAT först, sen tillbaka till Alanin och transporteras till blodet +**Alanin–glukos-cykeln** +1. Muskeln omvandlar pyruvat → alanin +2. Skickar det till levern. +3. Levern omvandlar alanin → pyruvat → glukos via glukoneogenes. +4. Glukos skickas tillbaka till muskeln och används i glykolysen. + +Cykeln flyttar alltså kväve till levern för ureabildning och återför samtidigt glukos till muskeln. +### 26. Hur transporteras ammoniak från övriga organ till levern? +Glutamat blir Glutamin som transporterar det ### 27. Vilka är rollerna för glutaminsyntetas och glutaminas vid transport av ammoniak till levern? +glutaminsynteas: glutamat + NH₄⁺ + ATP → glutamin (sätter ihop) +glutaminas: glutamat + NH₄⁺ (klyver) + ### 28. Definiera begreppen glukogena respektive ketogena aminosyror. Ge exempel på några glukogena och ketogena aminosyror. +glukogena kan gå in glykolyneogenesen +keotgena kan bli acetyl-CoA eller acetoacetyl-CoA + +glukogen: alla utan lysin och leucin +ketogena: lysin och leucin ### 29. Varför kan rent ketogena aminosyror inte användas för syntes av glukos? -### 30. Vilka aminosyror kan via transaminering omvandlas direkt till glykolys- eller citronsyracykel-intermediärer? \ No newline at end of file +ketogen tillför inte tillräckligt många kol + +### 30. Vilka aminosyror kan via transaminering omvandlas direkt till glykolys- eller citronsyracykel-intermediärer? + +- **Alanin → pyruvat** +- **Aspartat → oxaloacetat** +- **Glutamat → α-ketoglutarat**