vault backup: 2025-12-09 21:46:11

content/Biokemi/Gamla tentor/2023-12-18/20.md

@@ -10,9 +10,5 @@ tags:
 **Svar**
 ```spoiler-block
 
-I den katalytiska klyftan finns det aktiva centret där substrat kan binda in och reaktion kan ske.  
-Syftet och fördelen med en katalytisk klyfta är att det skapar en unik miljö från omgivningen.  
-Detta gör att vatten som skulle kunna störa en katalys kan uteslutas.  
-Den katalytiska klyftan möjliggör även att substrat kan väljas ut på ett specifikt sätt.  
-Ett exempel på detta är att det finns specifika aminosyror, till exempel serin, aspartat och histidin, i den katalytiska klyftan av chymotrypsin som gör att fenylalanin och metionin kan specifikt binda dit.  
+Den katalytiska klyftan är den del av enzymet som substratet binder in och som reaktionen kan katalyseras i. och övergångstillståndet kan stabilseras så att reaktionen kan ske snabbare. Den katalytiska klyftan är en väldigt liten del av enzymet och består av aminosyrarester i proteinet som ger en specificitet för enbart vissa molekyler att binda in, detta ökar specificiteten och hindrar andra potentiella reaktanter från att komma nära och interagera. Den utesluter bland annat vatten som hade hämmat många reaktioner genom sin polaritet. Dessutom kommer den katalytiska klyftan att införa svaga bindingar som stabiliserar övergångstillståndet och bildningen av produkt, ett fenomen som i vanliga fall hade krävt betydligt högre aktiveringsenergi för att kunna ske. Dvs som hade krävt högre energi i omlopp som hade satt molekylerna i rörelse så att de kom nära varandra tillräckligt ofta för att det ostabila övergångstillståndet hade kunnat ske. Den katalytiska klyftan av enzymet sänker därför aktiveringsenergin till reaktionen.
 ```

content/Biokemi/Gamla tentor/2023-12-18/22.md

@@ -14,10 +14,7 @@ B) Förklara hur glykolysen trots detta ger ett nettoutbyte av två ATP.
 **Svar**
 ```spoiler-block
 
-A) ATP-förbrukande reaktioner: hexokinas samt fosfofruktokinas.  
-ATP-bildande reaktioner: fosfoglyceratkinas samt pyruvatkinas.  
+A) Hexokinas (glukokinas) katalyserar första förbrukningen av ATP och fosfofruktokinas 1 katalyserar andra. Fosfoglyceratkinas katalyserar bildning av första ATP och pyruvatkinas katalyserar bildning av. 
 
-B) De reaktioner där 2 ATP förbrukas sker en gång under en cykel av glykolys.  
-De reaktioner där 2 ATP bildas sker två gånger.  
-Så 2 ATP investeras och 4 ATP bildas, dvs blir nettoutbytet 2 ATP.  
+B) Vid spjälning av fruktos 1,6 - bisfosfatas bildas två 3-kolsenheter, dihydroxyacetonfosfat och glyceraldehyd 3 fosfat. Dihydroxyacetonfosfat kommer bilda glyceraldehyd3fosfat och därmed går 2 glyceraldehyd3fosfat igenom
 ```

content/Biokemi/Gamla tentor/2023-12-18/5.md

@@ -13,15 +13,5 @@ B) Ange en metod för att analysera storleken på ditt framrenade protein och ge
 **Svar**
 ```spoiler-block
 
-A) Jonbyteskromatografi kan användas. Det är en metod där man kan rena ett protein baserat på dess laddning.  
-I denna metod finns det två olika typer av kolonner som kan användas: katjonbytare och anjonbytare.  
-Katjonbytare binder till katjoner (positivt laddade) och låter negativt laddade proteiner passera.  
-Anjonbytare binder till anjoner (negativt laddade) och tillåter passering av positivt laddade proteiner.  
-Sedan kan proteinet elueras med pH och/eller salt.  
-
-B) Storleken kan analyseras med metoden gelelektrofores.  
-Gelelektrofores går ut på att protein får migrera i en gel som befinner sig i ett elektriskt fält, där proteiner får gå från en negativ elektrod till en positiv.  
-De minsta proteinerna kommer att vandra snabbast och längst i gelen för att de har minst volym.  
-Man kan använda t.ex. ett fluorescerande ämne som gör att banden som bildas kan visualiseras under UV-strålning.  
-Sedan kan en storleksmarkör användas för att bestämma vilken storlek som de protein som man har undersökt har.  
+a) Jonbyteskromotografi. Efter att ha lösgjört proteinerna i homogenisat går reningsmetoden ut på att man för proteinlösningen genom en kolonn som innehåller kulor som antingen är positivt eller negativt laddade beroende på proteinets laddning som man vill ha ut. En katjonsbytare är negativt laddade kulor i kolonnen som kommer att attrahera positivt laddade proteiner från fasen man för igenom medan en anjonbytare däremot är positivt laddade kulor som kommer att attrahera negativt laddade proteiner. Det är proteinets totala laddning som selekteras. Sedan kan en buffert eller salt användas för att eluera proteinerna från de laddade kulorna i kolonnen för vidare analys. b) För att analysera storleken hade jag valt SDS page som är en elektrofores-metod där man först blandar i ämnet SDS (sodum dodecyl sulfate) som är negativt laddade molekyler som kommer att binda till aminosyrorna och slå ut proteinets tidigare laddning. Proteinetet kommer att binda SDS baserat på hur stort det är, ju större protein desto mer negativt laddat då fler aminosyror laddas av SDS och proteinerna får vandra i ett elektriskt fält där de minsta vandrar längst mot positiv pol då de hindras minst av de steriska hindrena i polyakrylamid-gelen. Separation map STORLEK
 ```

content/Biokemi/Gamla tentor/2023-12-18/6.md

@@ -13,7 +13,5 @@ b) Visa hur kolesterol orienteras i ett membran.
 **Svar**
 ```spoiler-block
 
-![[Pasted image 20251129235131.png]]
-
-*(Ritning av kolesterol och dess orientering i ett fosfolipiddubbellager finns på sida 11 i original-PDF.)*  
+se 2023-12-18-0114-EES
 ```