1
0

vault backup: 2025-12-09 15:12:34
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 2m4s

This commit is contained in:
2025-12-09 15:12:34 +01:00
parent 196cef7675
commit 81790199af
711 changed files with 29 additions and 29 deletions

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
tags:
- biokemi
- provfrågor
- pentosfosfatvägen
föreläsare: Martin Lidell
date: 2025-12-09
---
```dataviewjs
const paths = dv.pages("#provfråga and #pentosfosfatvägen")
.sort(p => p.file.name)
.map(p => p.file.path)
dv.span("Antal frågor: " + paths.length + " \n \n")
for (const path of paths) {
dv.span(" \n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span(" \n \n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,22 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- pentosfosfatvägen
föreläsare: Martin Lidell
date: 2025-12-09
---
Huvudsakliga uppgifter för NADPH och ribos-5-fosfat.
NADPH; reduktiv biosyntes, skydd mot reaktiva syreföreningar (glutation), cytokrom P450-systemet
Ribos-5-fosfat; prekursor till flera biomolekyler, RNA/DNA
Oxidativa fasen (irreversibla reaktioner)
Icke-oxidativa fasen (reversibla reaktioner)
Pentosfosfatvägens interaktioner med glykolys/glukoneogenes, samt hur cellens behov av NADPH/ribos-5-fosfat/ATP styr hur intermediärerna slussas mellan vägarna.
Glukos-6-fosfatdehydrogenasbrist. Hur oxidativ stress kan orsaka hemolys.
Redogöra för pentosfosfatvägens huvudsakliga funktion.
Ge exempel på vad NADPH och ribos-5-fosfat kan användas till.
Översiktligt beskriva pentosfosfatvägens två faser samt hur vägen interagerar med glykolys/glukoneogenes.
Översiktligt beskriva varför nedsatt funktion av glukos-6-fosfatdehydrogenas påverkar just erytrocyter och kan ge upphov till hemolys vid oxidativ stress.

View File

@@ -0,0 +1,8 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- pentosfosfatvägen
föreläsare: Martin Lidell
date: 2025-12-09
---

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
tags:
- biokemi
- instuderingsuppgifter
- pentosfosfatvägen
föreläsare: Martin Lidell
date: 2025-12-09
---
#### 1. Beskriv översiktligt pentosfosfatvägen.
#### 2. Var i cellen är pentosfosfatvägen lokaliserad?
#### 3. Vilken är pentosfosfatvägens huvudsakliga uppgift?
#### 4. I vilka vävnader är pentosfosfatvägen främst aktiv, och vad är dess funktion i dessa vävnader?
#### 5. Vad används NADPH till i cellen?
#### 6. Beskriv varför pentosfosfatvägen är viktig för vårt skydd mot reaktiva syreföreningar.
#### 7. Vilket enzym utgör den viktigaste kontrollpunkten i pentosfosfatvägen? Hur regleras enzymets aktivitet?
#### 8. Vad används ribos-5-fosfat till i cellen?
#### 9. Nedsatt aktivitet i ett av pentosfosfatvägens enzym är väldigt vanligt och kan ge upphov till hemolytisk anemi. Vilket är enzymet och hur kan defekten ge upphov till hemolys?
#### 10. Två enzymer omvandlar ”5-kols-socker” till andra ”5-kols-socker”. Vilka är enzymerna och vilka reaktioner katalyserar de?
#### 11. I pentosfosfatvägens icke-oxidativa fas verkar enzymerna transketolas och transaldolas. Beskriv översiktligt dess funktioner. Reaktionerna de katalyserar är reversibla. Resonera kring vad detta innebär för cellen i relation till behov av NADPH, ribos-5-fosfat och ATP.
#### 12. Det finns ett samspel mellan pentosfosfatvägen och glykolysen. Vilka molekyler återfinns i båda dessa vägar och vad styr hur dessa molekyler utnyttjas av cellen?
#### 13. Vad är det som gör att just erytrocyterna är så känsliga för reaktiva syreföreningar i en situation där pentosfosfatvägens funktion är nedsatt?

View File

@@ -0,0 +1,84 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- pentosfosfatvägen
föreläsare: Martin Lidell
date: 2025-12-09
---
G6P är ett vägskäl i metabolismen
Penosfosfatvägens mål är att bilda NADPH och ribos-5-fosfat från G6P.
NADPH är ett viktigt reduktionsmedel
- nitotinamid-adenin-dinukleotidfosfat
- Kan finnas i två former:
- oxiderade $NADP^+$
- reducerad $NADPH$
NADPH används till
- reduktiv biosyntes: syntes av fettsyror/kolesterol/steroider
- skydd mot reaktiva syreföreningar
- $O_2^-$ - superoxid
- $H_2O_2$ - väteperoxider
- OH - hydroxylradikal
- ovanstående är mycket reaktiva som kan skada proteiner/lipdier/DNA mm
- vissa läkemedel, tobaksrök genererar ROS
- glutation - en antioxidant som skddar mot ROS
- kan bilda disulfidbryggor mellan varandra
- kan reducera bindningen så glutation kan återbildas finns ett speciellt reduktas som katalyserar detta
- cytokrom P450
-
Vad används ribos-5-fosfat till?
- ATP, FAD, NADH, ribonukleotider
Var är PFV främst aktiv?
- lever
- binjurebarken
- könskörtlar
- RBC
- generellt i celler som delar sig snabbt
## Faser
Båda sker i cytosolen
### Oxidativa
- Irreversibel
- Genererar NADPH
- ribulos-5-fosfat
Två oxidationsreaktioner, som vi får ut NADPH
1. G6P oxideras och NADP+ oxideras NADPH
2. Bildar ribuloso-5-fosfat till slut
3. Totalt 2 NADPH och koldioxid
kontrollpunkt är G6P-dehydrogenas
### Icke-Oxidativa
- reverssivel
- **omvandlar 5-kolsocker sinsemellan och till glykosintermediärer**
Två enzymer omvandlar tre olika 5-kolsocker imellan
- båda är reversibla och cellens behov styr produkten
- celles behovs styr vad som händer
![[Pasted image 20251209104203.png]]
🩸RBC saknar mitokondrier, känsliga för ändringar i 5⃣-P-🛤
glukos-6-fsofatdehydrogenas-brist
Vanligaste medfödda enzymbristen hos människor
Mest uttalat där det finns malaria, verkar som denna defekten skyddar mot malaria.
ROS: glutation-systemets skyddande system
Ökad ROS → RBC skadas och spricker (hemolys) → hemolytisk anemi kan uppståq
---
> [!NOTE] Sammanfattning av pentosfosfatvägen
> - Huvudsakliga uppgift; bilda NADPH och ribos-5-fosfat
> - NADPH; reduktiv biosyntes, skydd mot ROS, CYP450 mm
> - Ribos-5-fosfat; RNA, DNA, NADH, FAD mm
> - Vägen har två faser; oxidativ fas bildar NADPH och ribulos-5-fosfat; icke-oxidativ fas omvandlar 5-kolssocker sinsemellan och till glykolysintermediärer (eller tvärtom)
> - Intermediärer kan slussas mellan pentosfosfatvägen och glykolysen (cellens behov av NADPH/ribos-5-fosfat/ATP avgör)
> - Glukos-6-fosfatdehydrogenas-brist är den vanligaste medfödda enzymdefekten hos människa; oxidativ stress kan leda till

View File

@@ -0,0 +1,79 @@
---
tags:
- biokemi
- enzymer
- anteckningar
föreläsare: Martin Ott
---
Vad bestämmer reaktionshastigheten
- temperatur
- tryck
- reaktionens natur
- koncentration av reaktanterna
- lösningsmedel etc ej viktig för denna föreläsning
En ökning av temperaturen minskar kinesiska energin som behövs för att utföra reaktionen
(reaktantmolekylerna)
- det höjer sannolikheten att molekylerna krockar med varandra eftersom det krävs mindre energi för att det ska ske
Aktiveringsenergin är skillnaden mellan övergångstillståndet och reaktanterna (T - R)
![[Pasted image 20251112085054.png|400]]
Nettoreaktioenn P - R är alltid det samma, oavsett aktiveringsenergi.
Aktiveringsenergin kan sänkas med en katalysator som en enzym.
Ej reaktion utan katalysator kostar mer, kräver mer energi
Katalysatorn gör att det går fortare
![[Pasted image 20251112085710.png|350]]
Katalysatorn binder in reaktanterna i rätt konfiguration, förlänger/stabiliserar övergångstillståndet
## Enzymer
Vanligaste katalysatorerna i kroppen är enzymer gjorda av proteiner, men det finns ett par stycken som är RNA.
Aktiva ytan av enzymen måste passa formen på produkten. Enzymet tvingar någonting som liknar övergångstillståndet som förenklar övergångstillståndet
Enzymet kan antingen
- stabilisera TS (övergångstillstånd)
- erbjuda alternativ reaktionsväg TS
aktiv site / klyfta / trång inbuktning
- specificitet för substrat
- miljö som förenklar reaktionen
- utesluter vatten
enzymer är unika för att de kan välja substrat med hög specificitet
ett slags nyckelhål
![[Pasted image 20251112093538.png|300]]
Finns också enzymer som byter form för att substratet ska passa
![[Pasted image 20251112093609.png|300]]
I en klyfta/aktivt centrum finns det speciella kemiska miljöer som t.ex. deprotonerad serin som är mycket hydrofob vilket gör att vatten kan uteslutas så vi bara får de substrat vi vill
![[Pasted image 20251112094043.png|500]]
reaktioner i ett enzym sker på en liten del, men proteinerna är ofta stora, det är för att stabilisera en sådan klyfta och säkerställa och en viss form kan skapa, tillräckligt med massa runt omkring för att klyftan ska vara stabil.
- Aktiva centret kan vara uppbyggt av aminosyrasekvenser väldigt lång ifrån varandra på grund av veckning
- allesteriska receptorer har sina egna siter
- finns speciella substratkanaler
Allosteri - enzymet påverkas av något som händer någon annanstans
- inhibitorer, nu har vi tillverkat tillräckligt med produkt
- aktivering, man ändrar strukturen på enzymet med hjälp av t.ex. fosforylering
- kooperativit - enzymet ökar om det finns mer produkter
co-faktor: nödvändigt bihang som inte är protein
apoenzym: proteindelen av enzymet
holoenzym: apoenzym + co-faktor
cozenum: co-faktor som är organisk molekyl
prostetisk grupp: co-enzym hårt bundet till apoenzym
vitaminer metaboliseras till co-enzymer
![[Pasted image 20251112095158.png]]
![[Pasted image 20251112095205.png]]
Coenzymer kan flytta intermediärer mellan subenheter/polypeptidkedjor i enzymproteinkomplexet → ett enzym kan ha flera aktiva centrum

View File

@@ -0,0 +1,214 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- enzymer
föreläsare: Martin Ott
---
#### Bakgrund
Måste överkomma en aktiveringsenergi, staven måste vara tillräckligt böjd för att kunna knäckas.
De flesta reaktioner kräver en slags aktiveringsenergi.
Det man vill åstakomma är utbyte av valenselektroner → skapa nya bindingarna
I vätskor sker det slumpvis, rör och knuffar på sig. För att de ska komma tillräckligt nära och byta ut valenselektroner måste prova många olika knuffar för att få rätt
Höja sannolikoheten att de träffas på rätt sätt och rät tkonfiguration
En bildning av ett enzymkomplex som sänker den här aktiveringsenergin, de underlättar för det här övergångstillståendet att bildas.
![[Pasted image 20251114102119.png]]
Gillar inte den modellen för att de finns inte magneter i alla enzymer, det är bara slumpen som bestämmer hur och om en substrat inte agerar med sitt enzym, det är en knuffa och slumpmässiga interaktioner som bestämmer om substratet hittar ett enzym, ingen dragsningskraft i det, utöver det är det en bra tankemodel, att det kan tvinga substratet för att påskynda reaktionen, det är det viktigasete.
Enzymerna gör det med en med en katalytisk klyfta, den är särskiljt uppbyggt för att uppnås selektivtet ett snäft, molekyler som passar just lär, en unik kemisk miljö för att uppnå TS, sluter ut vattenmolekylerna som ska utesluta eftersom de inte behövs
#### Hur snabbt kan ett enzym arbeta?
Michaelis-Menten
# $E + S \;\xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_{1}}\; ES \;\xrightarrow{k_{2}}\; E + P$
![[Pasted image 20251114102644.png]]
| Konstant | Beskrivning |
| -------- | --------------------------------------- |
| E | enzym |
| S | substrat |
| P | produkt |
| k1 | associationskonstant ES komplex |
| k - 1 | dissociationskonstant ES komplex |
| k2 | associationskonstant produktfrisättning |
Hur sannolikt är det att en klyfta agerar, ofta slumpmässigt kontrollerat med hjälp av diffusion, men klyfta på rätt sätt
Förutsättningar:
- interaktion som är enkelt som inte kräver stora förändringar i enzymet
- försumbart att titta på den omvända reaktionen,
- betrakta reaktionen i inledningsfasen, $K_{-2}$ kan försummas
- Koncentrationen av ES är konstant (steady-state)
- dvs det finns en stabil mängd substrat, det förändras inte
![[Pasted image 20251114103113.png]]
Streckade linjen är den ursprungliga lutningen på grafen
Med högre mängd substrat så får man en inledande större lutningen, mindre stigning ju mindre substrat man ger. Det tyder att det tar längre tid för substratet att binda till proteinet.
![[Pasted image 20251114103312.png]]
Man kan se:
- Maximala reaktionshastigheten är $V_{max}$ den kan bara nå en viss hastighet, går inte att gå över.
- Man kan se hur kurvan ser ut vid mindre substratkoncentrationr
- Vid halva maximala reaktionshastigheten finns en definerad konstratkoncentration vid halva vmax, den säger hur pass sannolikt det är att bilda en stabil substratkomplex
- vid vmax är substratkoncentrationen så högt att varje moment en enzym är ledig, för den har just frisatt produkt är den bunden med ett nytt substrat, då kan man nå den totala reaktionshastigheten
- vmax/2
- halva är katalyserad
- halva är tillgänlig
- Specifik för varje enzym
# $E + S \;\xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_{1}}\; ES \;\xrightarrow{k_{2}}\; E + P$
Kallas för Michaelis-Mentes konstant $K_m$
- Michaelis-Mentens konstant definieras (under de givna antagandena) som den $k_{-1}$ när
- [[[S]]] = KM så är [E] = [ES], dvs hälften av alla enzymer är bundna i ES-komplex
- Lågt $K_m$ betyder stabilt ES
**Maximala reaktionshastigheten, $V_{max}$
$K = k_2 * [ES]$
När substratkoncentrationen är så hög att alla enzymmolekyler är bundna i ES-komplex är reaktionshastigheten maximal, **_V_****_max_****_._**
$k_2 = V_{max} / [E]_{tot}$
Antalet moleklyer P som en E kan bilda per sekund, kallas turnover number (omsättningstal)
Diffusionskontrollerad hur sannoligt är det att de slumpmässigt, när de reagerar reagerar de direkt. Kan ske upp till 600 000 ggr per sekund, medans DNA polymeras kan bara köra 15ggr per sekund eftersom den måste vara väldigt noggrand och kontrollera att allt blir rätt
Man mäter KM och VMax genom att ta flera punkter med olika sbustratkoncentrationer, ju lägre KM desto bättre kan den hålla fast, desto sämre är affiniten. Affiniteten är viktig, den säger under vilka konstellation kan man effiktivt etablera ett substratkomplex och bestämma reaktionsahastighet.
Allosterea enzymer som hemoglobin som har kooperativitet följer inte michaelis-menten-kinetik de andra subenheterna kan förändras och då krävs en annan sorts mekanism i dessa enzym för att uppnå full reaktionshastighet.
#### Hur kan man hämma ett enzym?
Inhibitorer har på enzymer
De har sin egna affinitet, ju högre affinitet, ju bättre och mindre molekyler måste man ta in
Man analyserar affiniteten och $V_{max}$
- irreversibala inhibitorer - binder mycket hårt
- reversibla inhibitorer - binder och släpper
E + I ⇌ EI
#### Competitive inhibiter
![[Pasted image 20251114104918.png]]
Den vanliga substraten kan inte sitta eftersom den konkurrar ut substratet
För att reaktionen ska kunna ske med en inhibitor måste man öka substratet så det har en chans.
![[Pasted image 20251114105141.png]]
Svarta går ganska svart
När man sätter till I, så flakar den av, men den går mot samma reaktionshastighet med tillräckligt stora mängder substrat. Varje gång en enzym är ledig tillsätter den en.
Ju starkar inhibitor ju hägre K värde, KM blir större och större och affiniteten ökar.
#### Non-competitive inhibitor
Binder på ett annat ställe men ändrar konformationsformen, ingen katalys kan ske.
![[Pasted image 20251114104938.png]]
Nu finns det två olika tillstånd för varje enzym.
![[Pasted image 20251114105502.png|300]]
Kinetiska effekten är att man slår ut ett antal enzymer som inte är tillgängliga för katalyz, då sänker man mätbara $V_{max}$ eftersom några är utslagna och inte kan göra någonting, kan fortfarande översätta substrat till produkt. Man får samma affinitet den här reaktionen. Man slår ut enzymerna, man reducerar totalt antal tillgängliga.
Inhibitorn kan kossa, den har sin egen affinitet? Hur ser man det i grafen.
#### Varför vill man göra det?
Många läkemedel är riktigade till det aktiva sätet för enzymerna.
Aktiva centrumet binder översgångstillståndet bättre än substratet.
Exempel penicillin:
- Penicillin åstadkommer irreversibel inhibition av enzymet glykopeptid-transpeptidas, som bygger upp bakteriers cellväggar.
- Kan bygga till det aktiva sätet på glykopeptid-transpeptidas, man skapar en bindning
- den här kovalenta bindingen kan enzymet inte får bort, en kovalent binding enzym komplex kan man slå ut med hög efektivitet och bakterinen kan inte bygga upp en cellvägg
#### Proteolys
Hydrolys av peptidbindning
Koka sojabönor
Väldigt långsamt, kräver spjälkning, 10-1000 år halveringstid
I kroppen går det milliskunder-tidskalar
enzymer som katalyserar proteolys = proteaser
#### Chymotrypsin
Ett serin proteas
substrat: peptid-bindning efter Phe/Met
**Den klassiska triaden (Ser-His-Asp):**
- **Aspartat** negativt laddad, stabiliserar histidin och gör att hela systemet hålls i rätt laddningsfördelning.
- **Histidin** fungerar som en proton-shuttle och gör serin mycket mer reaktiv.
- **Serin** har en alkoholgrupp fungerar som den nukleofila attackpunkten.
- Histidin drar bort protonen från serins OH-grupp
väldigt snabb, 200ggr per sekund
- Asp His Ser
1. Asp drar åt sen His, His drar åt protonen från Ser
1. nu är syre atomkärnan aktiverad och väldigt reaktiv
2. När man placerade en peptidbindning ovanpå det aktiva sätet kan syreatomen från Ser attackera kol-atomen
3. När attacken har lyckats skapar man ett kortlivat övergångstillstånd skapar ett kol 4.5 bindingar
4. Fallar ihop till en konfiguration med en ny bildning mellan kol och syre, nu är peptidbindningen spjälkad mellan kväve och kol
5. nu kan ena hälften gå
6. andra hälften är fortfarande bunden till serin-resten
Reaktion 2 är samma sak, men använder nu vatten för att få bort bindingen
1. börjar med att peptidresten är bunden med syret i Serin
2. nu kommer vatten in som en reaktant i den här reaktionen, vatten placeras in brevid histidin, alfa kolet drar åt sig en proton från ett annat ställe
3. Histidin drar åt sig en proton, då blottas protonerna från en mvatten moelkyl, syre atomen blir aktiverad och mkt reaktiv, och kan igen aktivera bindingen
4. skapar en kortlivad intermediär, som faller isär och bildar ett tillstånd, dragen till här histidin med en proton som kommer ifrån vatten, den andra resterade delen är bunden till andra hälften av peptid
5. sen är enzymet återställt och kan katalysera en ny peptidbindningen
Detta enzymet gör att man kan designa en kemisk reaktion, men med en mkt högre specifitet från att man binder till det aktiverade syreatomen precis ovanpå sitt substrat.
VIKTIGT: skapar med en sån peptidkatalyseri en konformation mellan reaktanterna som hjälper till med katalysen
VIKTIGT: man har nu etablerat ett alternativ till det vanliga katalysvägen, en enzymkatalyserat man skapar specifitet genom att ta in reaktanterna, skapa en kemisk mijö som är gynnsam, mer reaktiv
Oxyanion hole är en del av enzymet för att stabilisera det instabila övergångstillståndet, som bara har en enkelbinding, drar åt sig elektronerna från två andra säten. Kol har fortfarande 4 bindingar men görs instabil. dubbelbinding till enkelbinding
Viktig aspekt, Hydrofob ficka ger ett substrat specificitet. Genom att ändra fickan så ändrar man substratets specificitet.
![[Pasted image 20251114113453.png]]
Chymotrypsin: mindre specifik, hydrofob
Trypsin: hydrofob och kan etablera jonbinding med Lysin eller Arginin
Elastas: här kan man binda in serin/alanin, fickan är mindre, två valin
#### Proteaser
Cysteinprotas
Aspartylproteas
Metalloproteas
Proteaser är en viktig klass av proteiner, mål för mycket läkemedel.
HIV-virus, finns en proteas som spjälkar en polypeptidkedja i viruskapsylen, man har läkemedel som förstår proteasen, om den är förstörd kan man inte bygga nya partiklar.
#### Oxidation och reduktion (redox)
Förändrar molekylernas bindningar genom att ta in eller föra bort elektroner. Då använder man av oxyreduktaser
De behöver en kofaktor för att föra över elektronerna till/från medelet.
Exempel:
- etanol $NAD^+$ (oxidation)
-
- acetaldehyd $NADH$ (reduktion)
- NAD+ är en vanlig elektronbärare
- NAD+ lägger till två elektroner och en H+
-
Andningskedjan kontrolleras av oxidoreduktaser.
#### Syntaser/Ligaser
Bildar nya bindingar mellan biomolekyler
![[Pasted image 20251114114501.png]]
För att skapa Glutamin krävs energi för att skapa den via ATP.
Efter fosfylesering med en ny energirikbindning som man sen kan byta ut mot en ny bindning.
DNA-polymeras kopierar DNA genom att skapa nya fosfodiesterbindningar.
#### Kinaser
Använder ATP som substrat och för över en fosfatrest från ATP till en annan molekyl
Fosfataser tar bort ATP-gruppen, tillsammans med kinaser reglerar man en process genom aktiverar eller desaktiverar.
# Sammanfattning
Enzymkinetik: $K_M$ (K=visst substrat, affinitet) och $V_{max}$ (maximala reaktionshastigheten)
Enzyminhibitorer: olika typer vilken kinetisk effekt de tar
- tävlar
- allostera
Enzymer:
- proteaser
- chymotrypsin detaljerat
- många år → flera gånger per sekund via katalysator
- oxidoreduktaser
- ligaser
- kinaser/fosfataser

Binary file not shown.

Binary file not shown.

View File

@@ -0,0 +1,27 @@
---
tags:
- biokemi
- instuderingsuppgifter
- enzymer
föreläsare: Martin Ott
---
#### Hur kan vi veta om en kemisk reaktion kan ske?
#### Vad är katalys, hur kan den ske och vad kallas de biologiska katalysatorerna? Till vilken grupp av ämnen hör dessa i det flesta fall?
#### Vilka generella strategier finns för enzym-katalyserade reaktioner?
#### Vad är en coenzym och en co-faktor?
#### Vad har cellen för fördelar med att använda biokatalysatorer?
#### Förklara begreppet transition-state.
#### Vad är ett aktivt säte?
#### Vad är viktigt för en optimal inbindning till ett säte på ett enzym?
#### Förklara kopplingen mellan struktur och funktion för enzymer.
#### Nämn två saker, med tanke på inbindning av substrat, som gör att enzymer underlättar för
#### reaktionen som katalyseras?
#### Rita upp hur kurvan för en enzymreaktion som följer Michaelis-Menten kinetik. Vad anges på
#### resp. axel i diagrammet?
#### Vad är kcat, km och Vmax?
#### Ange några faktorer som påverkar enzymaktivitet.
#### Vilka olika former av enzyminhibitorer finns och hur kan man skilja dessa kinetiskt?
#### Hur regleras enzymaktivitet?
#### Redogör för den generella strategin för chymotrypsins katalys. Vad är dess active site och hur går det till när en peptidbinding ska spjälkas?
#### Redogör andra generella mekanismer för andra enzymer, t.ex. oxidoreduktaser, ligaser/syntetaser och kinaser.

View File

@@ -0,0 +1,33 @@
---
tags:
- biokemi
- lärandemål
- enzymer
föreläsare: Martin Ott
---
## Nyckelord
- Kort repetition av entropi, fri energi och kemisk jämvikt.
- Aktiveringsenergi, övergångstillstånd, katalys.
- Enzymer: definition, samband mellan struktur och katalytisk funktion. “Active sites” och deras egenskaper.
- Kemisk reaktionskinetik: hastighetskonstanter och deras samband med jämviktskonstanten.
- Enzymkinetik: bildningen av enzym-substratkomplex som intermediär. “Steady-state”. Antaganden som ligger till grund för Michaelis-Mentens ekvationer.
- Michaelis-Mentens parametrar Kₘ och Vₘₐₓ, och deras innebörd (ej härledning). Innebörden av $k_{cat}$
- Kompetitiva, okompetitiva och non-kompetitiva inhibitorer och deras inverkan på de kinetiska parametrarna. Exempel på medicinskt viktiga inhibitorer.
- Kofaktorer och deras roll i enzymkatalys. Vitaminer.
- Kopplade enzymatiska reaktioner som en metod att generera energirika produkter.
- Exempel på enzymkatalyserade reaktioner:
- Proteaser. Chymotrypsin. Den katalytiska triaden.
- Ser/Thr och Tyr-kinaser.
- Fosfataser.
- Syntaser.
- Oxidoreduktaser.
## Mål
Redogöra för enzymkinetik och reglering av enzymkatalyserade reaktioner.
Beskriva enzymers och co-enzymers struktur och funktion.
Beskriva mekanismer för reglering av proteiners aktivitet.
Avsnittet Enzymer II syftar till att ge en orienterande kunskap om de enzymer och begrepp som beskrivs, men avsnittet omfattar inte alla detaljer i t.ex. olika enzymatiska mekanismer.

View File

@@ -0,0 +1,109 @@
---
tags:
- biokemi
- provfrågor
- enzymer
föreläsare: Martin Ott
---
![[Pasted image 20251112081325.png]]
Diagrammet ovan visar koncentrationen av ämnet A som funktion av tiden i en reaktion där A
omvandlas till ämnet B i närvaro av en låg koncentration av ett enzym som katalyserar
reaktionen. Enzymet tillsattes omedelbart efter tiden t0
Vi upprepar nu försöket på samma sätt, men med den skillnaden att vi nu tillsätter 10 gånger
högre koncentration av enzymet omedelbart efter tiden t0. Ange för var och en av tidpunkterna t0 t1 och t2 om [A] kommer att vara högre, lägre eller oförändrad jämfört med i diagrammet ovan. Ange också en motivation till ditt svar vid varje tidpunkt. (Max 150 ord.)
Ge ett exempel på och förklara mekanismen bakom en förändring i metabolismen som sker vid högintensivt muskelarbete för att vi ska bli bättre på att utföra anaerob glykolys framöver. (Max 120 ord.)
För ett enzym är Michaelis-Mentens konstant (K ) 15 mM. Vid en substratkoncentration på 5
M mM, vad är förhållandet mellan reaktionshastigheten V och den maximala reaktionshastigheten V ? Motivera ditt svar. (Max 150 ord) (2p)
I en av delreaktionerna som katalyseras av chymotrypsin krävs närvaro av vatten, medan i en
annan delreaktion krävs det att inget vatten är närvarande. Vilka är dessa delreaktioner och varför krävs närvaro respektive frånvaro av vatten i de respektive stegen? (Max 150 ord) (2p)
Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
D-glukos = 0.05 mM är, och för D-fruktos = 1.5 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (2p)
Vilka två av nedanstående påståenden om övergångstillståndet vid en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
- Det ändrar enzymets optimala pH.
- Det tillåter reaktioner att fortgå vid en acceptabel temperatur.
- Det tillåter kemikalier att reagera som annars inte skulle göra det.
- Det tillåter reaktioner att fortskrida snabbare.
Vilka påståenden om övergångstillståndet för en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
- Det har högre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
- Det har lägre energi än reaktionens substrat.
- Det är mycket kortvarigt.
- Det har lägre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
A) Hur kan man i ett V mot [S] diagram avläsa de två konstanterna Km och Vmax?
B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en kompetitiv hämmare. (2p)
Vilka två av nedanstående behöver du känna till för att beräkna omsättningstalet för ett enzym? (1p)
- Enzymstrukturen.
- Enzymkoncentrationen.
- Initialhastigheten för den katalyserade reaktionen vid [S] >> Km.
- Km för substratet.
Två fördelar med att mäta den initiala hastigheten för en reaktion, V , är att i början av en reaktion... (2p)
- har variationer av [S] inte någon effekt på V0.
- kan produktinhibering inte påverka hastigheten.
- är förändringar i Km försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
- är förändringar i [S] försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
Vad är syftet med den katalytiska klyftan som finns i ett enzym? Redogör för två fördelar den katalytiska klyftan ger för katalys. (4p)
Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
D-glukos = 0.04 mM är, och för D-fruktos = 1.7 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (4p)
Vilka två påståenden om kompetitiva hämmare är korrekta? (2p)
- De binder reversibelt till det aktiva stället.
- De binder till flera olika ställen på ett enzym.
- De sänker reaktionens karakteristiska Km.
- De binder kovalent till enzymet.
Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
A) Redogör för hur man i ett V mot [S] diagram kan avläsa de två konstanterna Km och Vmax.
B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en icke-kompetitiv hämmare? (4p) (Max 150 ord.)
Om ∆G°´ för reaktionen A → B är -40kJ/mol under standardförhållanden så…
Välj de två korrekta alternativen nedan. (2p)
- är den långt ifrån jämvikt.
- kommer den att gå från vänster till höger spontant.
- kommer den att fortsätta i snabb takt.
- kommer den aldrig att nå jämvikt.
Enzymet A som omvandlar S till P har ett Km på 10 µM och ett Vmax på 100 nmol/s.
Enzymet B som omvandlar S till Q har ett Km på 1 mM och ett Vmax på 200 nmol/s.
Lika mängder av A och B blandas med 100 µM S i ett och samma kärl.
Vad kommer man att ha mest av när reaktionerna är klara - P eller Q? Motivera ditt svar.
(4p) (Max 150 ord.)
Vilka två av nedanstående påståenden om enzymer är korrekta? (2p)
- Enzymer förändrar den fria energin i en reaktion.
- Enzymernas tredimensionella form är nyckeln till deras funktion.
- Enzymer påskyndar reaktioner genom att sänka aktiveringsenergin.
- Enzymer är alltid proteiner.
Ett enzym uppvisar Michaelis-Menten kinetik, vilket gör det möjligt att bestämma dess Km-
värde. Km kan man använda för att förstå:
- Hur snabbt det går för bundet substrat att bli omsatt till frisatt produkt.
- Hur sannolikt det är att substrat binder till enzymet.
- Hur bra ett enzym kan skilja mellan olika möjliga substrat.
- Hur sannolikt det är att substrat lossnar från enzymet när det har bundit.
Fördelen med att mäta den initiala hastigheten V 0 i början av en reaktion är att (välj två av nedanstående): (2p)
- Förändringar i [S] är försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
- Produktinhibering kan då inte påverka hastigheten.
- Förändringar i Km är försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
- Variationer av [S] har ingen effekt på V0.
Enzymer har ofta en katalytisk klyfta där den katalyserade reaktionen sker. Redogör för två olika kemiska fördelar med detta. (4p)

View File

@@ -0,0 +1,17 @@
---
tags:
- biokemi
- elektrontransportkedjan
- provfrågor
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-05
---
```dataviewjs
for (const path of dv.pagePaths("#provfråga and #elektrontransportkedjan")) {
dv.span(" \n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span(" \n \n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,25 @@
---
tags:
- biokemi
- elektrontransportkedjan
- lärandemål
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-05
---
Mitokondriens suborganeller.
Redoxpotential.
Elektronbärare i elektrontransportkedjan.
Elektrontransport från NADH till O₂.
Respiration/cellandning.
Protonpumpning.
Elektrokemisk gradient.
Oxidativ fosforylering.
ATP-syntas.
Frikopplare.
Transport över mitokondriens inre membran.
Inhibitorer av andningskedjan.
Shuntar för NADH.
ATP-utbyte.
Redogöra för elektrontransporten och dess koppling till pumpning av protoner.
Redogöra för ATP-syntes via oxidativ fosforylering.

View File

@@ -0,0 +1,212 @@
---
tags:
- biokemi
- elektrontransportkedjan
- slides
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-05
---
Page 2
Frågeställningar
• Vad innebär redoxpotential?
• Hur omvandlas energi från NADH och FADH2?
• Vilka komponenter ingår i elektrontransportkedjan?
• Vad är och hur bildas den elektrokemiska gradienten?
• Vad är cellandning/respiration?
• Vad innebär oxidativ fosforylering?
Page 3
Figure 1-33 Molecular Biology of the Cell, Fifth Edition (© Garland Science 2008)
Mitokondrien cellens primära metabola organell
Page 4
Mitokondrier återfinns där mycket energi behövs
Page 5
Katabolismen sker på tre platser
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.11
Page 6
Bindningsenergin i födoämnen och elektromagnetisk energi
används för att skapa protongradienter
Page 7
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.1
Kopplingen mellan citronsyracykeln,
elektrontransportkedjan,
protonpumpning och ATP-syntes
Page 8
Tre proteinkomplex genererar proton­gradienten över mitokondriens inre membran
I III IV
I III IV
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.16
Page 9
Bestämning av redoxpotential
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.3
Page 10
Redoxpotentialen hos komplexen i elektrontransportkedjan
Låg redoxpotential bra elektrondonator.
Hög redoxpotential bra elektronacceptor.
Complex I
Complex III
Complex IV
-Q
oxidoreductase
oxidoreductase
Q-
Page 11
I elektrontransportkedjan pumpas protoner från
matrix till mellanmembranutrymmet
till intermembranutrymmet
NADH + ½ O2 + H+ -> NAD+ + H2O
Page 12
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.7
Fe-S-kluster i elektrontransportkedjan
Page 13
Ubikinon transporterar två elektroner från
komplex I och II till komplex III
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.5
Page 14
Cytokromer har en hemgrupp där
järn kan oxideras och reduceras
Page 15
Pumpning av protoner ger både
membranpotential och en pH-gradient
Page 16
Proteiner kan transportera protoner över membran
Protoner följer med
elektroner som transporteras
med proteiner.
Upptag och frisläppning av
protoner sker på olika sidor av
membranet.
Page 17
De protoner som förs över membranet
kommer från och överförs till vatten
Page 18
Elektron- och protontransport
i NADH-Q oxidoreduktas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.9
Page 19
Strukturen hos Q-cytokrom c oxidoreduktas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.10
Page 20
Q cykeln i Q-cytokrom oxidoreduktas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.11
Page 21
Strukturen hos cytokrom c oxidas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.12
Page 22
Reduktion av syre i cytokrom c oxidas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.13
Page 23
I cytokrom c oxidas både pumpas protoner genom
det inre membranet och tas upp från matrix
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.15
Page 24
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.17
Komplex I, III och IV bildar respirasomer
Page 25
Den elektrokemiska gradienten används för ATP-syntes
Page 26
Strukturen hos ATP-syntas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.22
Page 27
ATP-syntes sker i de tre b-subenheterna
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.28
Page 28
Transport av protoner genom ATP-syntas sker
genom rotation av c-subenheter
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.32
Page 29
Kopplingen mellan protonöverföring och
rotation i ATP-syntas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.31
Page 30
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.24
ATP-syntas bidrar till bildningen av cristae
Page 31
Hur sker transport över mitokondriens inre membran?
Små, oladdade och opolära
Små, oladdade
Stora, oladdade (NADH)
Små laddade (pyruvat, Pi)
Stora, laddade (ATP, ADP, acetyl CoA)
Diffusion över membran
1. Med hjälp av den elektrokemiska gradienten.
2. Med shuntar.
Page 32
I muskler transporteras NADH producerat i glykolysen
till mitokondriens matrix via glycerol 3-fosfat shunten
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.34
Page 33
I hjärta och lever transporteras NADH från glykolysen
till mitokondriens matrix via malat-aspartat shunten
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.35
NADH
NAD+
OBS! Fel rikning på pilen NADH/NAD+ i Biochemistry.
Page 34
En frikopplare utjämnar den elektrokemiska
gradienten utan att ATP bildas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.39
Page 35
Gifter som påverkar elektrontransportkedjan
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.41
Page 36
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 18.45
Exempel på energiomvandling från protongradienter
Page 37
Begrepp
Mitokondrier
ATP-behov
Redoxpotential
Elektrokemisk gradient
Transport av protoner över membran
Elektrontransportkedjan
Q-NADH oxidoreduktaskomplexet (I)
Ubikinon
Succinat-Q reduktaskomplexet (II)
Q-Cytokrom c oxidoreduktaskomplexet (III)
Cytokrom c
Cytokrom c oxidaskomplexet (IV)
Respirasom
Cellandning/respiration
Oxidativ fosforylering
ATP-syntas
Elektrokemisgradientassisteradtransport
Glycerol 3-fosfat shunten
Malat-aspartatshunten
Frikopplare
Inhibitorer av andningskedjan
ATP-utbyte

View File

@@ -0,0 +1,101 @@
---
tags:
- biokemi
- elektrontransportkedjan
- instuderingsuppgifter
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-05
---
#### 1. Var i celler finns mitokondrier?
Det beror på cellen, ofta i utkanterna men inte alltid. Finns där det behövs energi. T.ex. i muskeceller finns de nära myofibriler
#### 2. Vad kan påverka antalet mitokondrier per cell?
Energibehovet:
- hög aktivitet
- träning
- hormonell stimulering (t.ex. PGC-1α) och
- kyla ökar antalet
medan:
- inaktivitet
- svält och
- åldrande minskar det.
Celltyper med extrem energiförbrukning som hjärtmuskel, skelettmuskel och brunt fett får därför många mitokondrier.
#### 3. Var finns ETK?
Inne i mitokondriens inre membran. Vissa delar sticker ut på båda sidor, men t.ex $F_1$ sitter på matrix-sidan.
#### 4. Vad menas med redoxpotential?
Hur lätt ett ämne kan ge ifrån sig elektroner.
- högt redoxpotential → stark elektroacceptor (vill ta emot)
- lågt redoxpotential → elektrodonatorer (vill lämna)
#### 5. Hur mäts standardredoxpotentialen?
Man mäter det med standardväteselektroden och en voltmeter för att mäta ämnets elektriska drivkraft (potential), gör en ny halvcell med ämnet man vill mäta och kopplar ihop med en saltbrygga. Då kan man läsa potentialskillnaden i voltmetern mellan ämnet och standardväteselektroden. Måste ske under standardförhållanden (1 M, 1 atm, 25 c)
#### 6. Från vilka föreningar kommer elektronerna som går in i ETK?
Glykolysen
- $NAD$ + $H^+$
PDH:
- $NAD$ + $H^+$
TCA:
- $FAD_2$
- $NAD$ + $H^+$
β-oxidation:
- $FAD_2$
Glycerol-3-fosfat-shuten:
- $FAD_2$
- direkt till Q
malat-aspartat-shuten:
- $NAD$ + $H^+$
#### 7. Vilka proteinkomplex finns i ETK?
- NADH:Q-oxidoreduktas (Komplex I)
- Succinatdehydrogenas (Komplex II)
- QH₂-cytokrom c-oxidoreduktas (Komplex III)
- Cytokrom c-oxidas (Komplex IV)
#### 8. Vad händer i komplex I i ETK?
1. Tar emot $NADH$
2. oxiderar det till $NAD^+$
1. överför 2é till ubikinion $Q → QH_2$
2. pumpar ut 4 $H^+$ från matrix till intermembranrummet
Regleras via: NADH/NAD+-kvoten, protongradienten, Q/QH2-kvoten, ATP/ADP-kvoten
#### 9. Vad händer i komplex III i ETK?
Samtidigt:
- Tar emot $QH_2$ som oxideras till Q → Släpper ut 2H+ i MMU
- Tar upp 2H+ från matrix → släpper ut 2H+ i MMU
#### 10. Vad händer i komplex IV i ETK?
Samtidigt
- Tar emot elektroner från cytokrom c och reducerar $O_2$ till $H_2O$
- Tar upp 2 H+ från matrix → släpper ut 4H+ i MMU
#### 11. Hur är en cytokrom uppbyggd?
#### 12. Tidigt i ETK används Fe-S kluster för elektrontransport, sent används cytokromer. Varför?
#### 13. Vad krävs för att elektrontransportkedjan ska fungera?
#### 14. Vad är en respirasom?
#### 15. Vilka är beståndsdelarna i den elektrokemiska gradienten?
#### 16. Hur kan protoner pumpas över ett membran?
#### 17. Vad innebär oxidativ fosforylering?
#### 18. Hur är ATP-syntaset uppbyggt?
#### 19. Var hittas L, T och O konfiguration hos ATP-syntaset och vad sker där?
#### 20. Hur sker växling mellan L, T och O form hos ATP-syntaset?
#### 21. Hur många protoner passerar mitokondriens inre membran per varv ATP-syntaset roterar?
#### 22. Hur många protoner behöver passera mitokondriens inre membran för att ATP-syntaset ska generera en ATP?
#### 23. Hur transporteras protoner genom mitokondriens inre membran med hjälp av ATP-syntaset?
#### 24. Vad är en shunt?
#### 25. Hur kan NADH transporteras från cytoplasman till mitokondriens matrix?
#### 26. Hur transporteras ATP ut från mitokondriens matrix?
#### 27. Hur transporteras fosfat till mitokondriens matrix?
#### 28. Vad gör en frikopplare och vad får det för konsekvenser?
#### 29. Vad gör cyanid till ett gift?
#### 30. Hur många ATP kan utvinnas från en glukosmolekyl vid aerob metabolism?

View File

@@ -0,0 +1,332 @@
---
tags:
- biokemi
- elektrontransportkedjan
- anteckningar
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-05
---
Redoxpotential är viktig
Vad händer med NADH/FADH?
# Mitokondrien
- Kan ändra form, beroende på vilken cell
- Kan finnas olika många
- Finns där det används mycket energi
- t.ex. i spermier
- Ju fler mitokondrier ju snabbare kan man springa. Upp till 6 ggr så många
- Yttre membranet ett porin, dvs ett kanalprotein som heter VDAC
- kanaltypen är anjon, speciellt för små joner
- mycket ska in och ut ATP, pyruvat
- koncentratrationer i mellanmembranet och cytoplasman är lika stora
- effektiv energionvandling kräver membran
- gradienter, skillnader mellan sidorna, byggs up
# ETK
1. Flyttar elektroner samtidigt som
2. ⛽ Pumpar protoner
3. från matrix till $H^+$
4. Transport av é sker mellan komponenter med ökande affinitet för é
## Komplex I: NADH-Q-oxidoreduktas
2é från NADH
$4H^+$ pumpas för varje NADH
$H^+$ tas upp från matrix
Får 4.5 $H^+$
Fyra ej kontinuerliga, vertikala $H^+$-kanaler
Sammanbundna både på matrixsidan och mellanmembransidan.
1. längsgående horisontell 𝛼-helix mot matrix
2. b-hårsnål-helix motiv mot MMU
- $Q + 2e^- → Q^{2-}$ → konformationsändring av 1 & 2 ovanför
- gör att protoner som bundit in på matrix-sidan kommer släppas lös på MMU-sidan
NADH + Q + $5H^+_{matrix}$ → $NAD^+$ + $QH_2$ + $4H^+_{mmv}$
## Komplex II: Succinat-Q-reduktas
Kopplat till TCA
## Komplex III: Q-Cytrokrom-oxidoreduktas
2é från $FADH_2$ via komplex II
Får 3 $H^+$
Q-pool
- allt Q & Q$H_2$ som finns i membranet
Q-cykeln
- -2é från Q$H_2$ cytc kan ta emot é
1. $QH_2$ 1 é → cytc
- 1é→ Q → $Q^-$
- får en radikal som är bunden, så den lossar inte (ofarlig)
2. $QH_2$ 1 é → cytc
- 1é→ $Q^-$ → $Q^{2-}$ → $QH_2$ (sista tar upp $2H^+$ från matrix)
$QH_2$ + $2CytC_{oxi}$ + $2H^+_{matrix}$ → Q + $2cytc_{reducerad}$ + 4$H^+_{mellanmembran}$
## Komplex IV: Cytokrom-C-oxidas
$2é + 2H^+ + 1/2 O_2 → H_2O$
- kallas cellandningen eller respiration
Är konservativt, dvs viktigt protein.
Krävs 4 st komplex.
Får 3 $H^+$
1. 2 $Cytc_{red}$ reducerar
1. Fe
2. Cu
3. 2$Cytc_{ox}$ bildas
2. $O_2$ binder in → peroxid
1. blått reducerat (i slide)
2. rött oxiderat (i slide)
3. 2$Cytc_{red}$ binder → spjälkning av perioxid till 2HO
1. Får en $2CytC_{ox}$
4. 2$H^+$ tas från matrix → 2$H_2O$
Summering: 4 $Cytc_{red}$ + 8$H^+_{mat}$ + $O_2$ → 4$cytc_{ox}$ + 2 $H_2O$ + 4 $H^+_{mellanmembran}$
# Sammanfattning om Komplex
I 1,3,4 är fördelaktig att ge sig av elektron.
Mesta energi används för att flytta mellan matrix och
Kemisk energi som bygger upp elektrisk energi
Verkar viktigt: Följ vad som händer med de 2 elektronerna över de olika komplexen
Får totalt upp ungefär:
- ~10 $H^+$/$NADH^+$ (kan variera i olika källor)
- ~6 $H^+$/$FADH_2$ (kan variera i olika källor)
$FADH_2$ är värt något minde
# Fråga
---
Varför bildas gradienten av protoner och inte av tex $Na^+$ eller $Cl^-$?
- Får ingen pH-skillnad
- När det är protoner får man elektriska och kemiska egenskapr
- dvs, proton-gradienten är störst
## Redoxpotential
- $\Delta E\degree{o}'$ = standardpotentialen
- mäts vid pH7 mot 1 atm $H_2$/1M H+
- Om é överförs till $H^+$ → negativ redoxpotential
- Om det tas från $H_2$ → positiv redoxpotential
- Ju högre negativt redoxpotential ju lämpligare elektrondonator
- NADH har den mest negativa
- Ju mer positiv redoxpotential, desto bättre elektronacceptator
Redoxpotentialen bestämmer ordningen av hur elektroner går igenom komplexen i ETK.
## é-bärande lp,åpmemter i ETK
- Fe-S kluster: $Fe^{2+}$/$Fe^{3+}$
- FMN-flavin mononukleotid: 2é
- samma mekanisk som $FADH_2$
- Q/coenzym eller Q/ubikinon
- väldigt långt namn:
- finns i mitokondriens inre membran
- förflyttar elektroner från Komplex I & II → Komplex III
- bärare av 2é
- kan bilda skadliga **RADIKALER**
- Cytokrom $Fe^{2+}$/$Fe^{3+}$
- heme-grupper
- Cytokrom-C
- förflyttar é från Komplex III till komplex IV
- $Cu^+$/$Cu^{2+}$
---
# Elektrokemik gradient
# $\frac{MMV: H+ H+ H+}{MAT: H+}$
Gör att vi får:
- $\Delta V$ - elektrisk 🔌 gradient
- $\Delta pH$ - kemik ☣ gradient
Stark 🦾 drifkraft för att gå tillbaka till matrix
# Protonpumpar
När é avges följer protoner med
- protonerna kommer med från vatten 🚰, som det finns gott om
é → energi till konformationsändring
→ upptag av $H^+$ från matrix, frisläppning i MMU
$H_2O$ 🚰 bärare av protoner $H_3O^+$
# Fråga 2
Vilken typer av aminosyror är lämpliga för protontransporter?
- Aspartinsyra och Glutaminsyra har det lättast men Lys/His och Arg kan också
- de har negativt laddad
# Respirasom
Komplex med 2 av komplex I, III och IV
- dvs de som pumpar elektroner
- ligger nära för att minska avståndet, elektroner rör sig inte långt
- avstång ~15Å mellan é-bärare
- Gör att é-transporten blir effektiv (möjlig)
# ATP-syntas
Den använder sig av den elektrokemiska gradienten.
Hittas i mitokondriens inre membran.
Består av två delar
- en som sitter i membranet och
- en som sitter i matrix
- Roterar när $H^+$ släpps igenom
- $F_1$ i matrix, ATP-syntes
I $F_0$ finns det: (snurrar inte)
- a-subenheten är en halvkanaler för $H^+$
- $H^+$ binder från MMV till Asp/Glu → neutraliseras → $H^+$ överförs till c-ring → subenheten flyttar ett steg (45 grader i eukaryota)
- c-ring:
- när den snurrat ett halvt varm kan $H^+$ frigöras i matrix
- sker snabbt och kontinuerligt
- mellan 8-14 subenheter
$F_1$ finns (i matrix)
- 𝛼-subenhet - varannan i ringen
- β-subenhet - varannan i ringen
- här sker ATP-syntesen
- pendlar mellan open/tight/loose konformationer i ett varv
- **L**oose = ADP+Pi binder in
- **T**ight = ATP bildas
- **O**pen = frisläppning av ATP
- γ-subenheter (gamma) - sitter i mitten
- förandrade till c-ringen och roterar med den asymmetri = olika interaktion vid de tre β-subenheterna
- nyckel för omvandling av β-subenheterna
- ε-subenheter (epsilon)
- namedrop!
- bildar tillsammans en ring av 6-subenheter
- 3 ATP per varv
ADP + Pi <→ ATP
- $H^+$ → $H_2C$
- $H_2O$ → $H^+$
~ 100 ATP/s & ATP-syntas
~ 4$H^+$/ATP
Förenkling:
- Rotor: c, γ, ε.
- Stator/Statiska: a, b, α₃β₃, δ.
ATP-syntas bildar dimerer
- dimerer bildar oligomerer
- stabilisering av rotationskraft🦾
- bildning av cristae
# Fråga
Utan syre stannar citronsyracykeln. Varför?
Det kommer ju först in i sista steget
Hastighetsbegränsingen är återbildningen av NAD+/FAD+
# Transport
1. med hjälp av 🔌-gradient
2. med hjälp av shuntar
# G3P-shuten
- framförallt i skelettmuskler
- snabbt
- NADH överför é till FAD → $FADH_2$
- protoner pumpas ej i Komplex I
# Malat-aspartat-shunten
- hjärta & lever
- långsam (i jämförelse med G3P-shuten)
- fler steg, igenom membran osv
- $NADH_{cyt}$ återbildas som $NADH_{mat}$
- fyra olika föreningar transporteras in och ut
- Protoner pumpas i alla komplex
---
ATP har en laddning på 4-
ADP har en laddning på 3-
Adenin-nukleotid-translokas
~15% av alla IM-proteiner
första tar vara på den elektriska gradienten
- ATP in ADP ut
andra tar vara på den kemiska gradienten
- OH in Pi ut
tredje tar hand om elektrokemiska gradienten
- H+/pyruvat ut
bildar tillsammans komplex med ATP-syntas
de två första använder c:a 25% av gradienten
- dvs för att skuffla in och ut med ATP/ADP, OH/Pi
---
# Fråga
Vad har det för effekt att en frikopplare?
# Frikopplare
- Utjämnar gradienten utan att den bildar ATP
- UCP1: uncoupling protein i brunt fett
- det gör det varmt
- det gör att temperaturen går ner gör att det frigörs släppning av fria fettsyror från adipocyter
- → binder till VCPM → aktivering → termogenes
- händer mycket spädbarn
- har svårare med temperaturreglering än vad vuxna har
- djur som går i idé
- vuxna har lite grann
# Inhibitorer
Rotenon och amytal, komplex I.
- sportfiskarkretsar, slänger ut det i sjöar så kommer fiskar upp till ytan, det hämmar ETK
- antimycin A, komplex III
- cyanin,azid,kolmonooxid - komplex IV
- oligomycin - ATP-syntas
Hämmar man ETK, så hämmar man ATP-syntas
Hämmar man ATP-syntas så hämmar man ETK
oxidativ fosforylering
- det här sker i hela ETK, beroende på oxidation och syre
Finns många protongradienter
# ATP produktion
2 ATP
| | ATP | NADH | FADH2 |
| ---------------------- | ----- | ------------------------------------ | ----------------- |
| Glykolys (cytoplasman) | 2 | 2 | |
| PDH (matrix) | | 2 | |
| TCA (matrix) | 2 | 6 | 2 |
| ETK | | varje ger 2.5 ATP om den är i matrix | varje ger 1.5 ATP |
| | 30-32 | | |
----
Summary
mitokondrie: anpassar, lokalation beroende var ATP behövs, träna ökar mer
ATP-behov: kontinuerligt, kroppsvikt på en dag basalt
redoxpotential: hur bra en förening är på att ge ifrån sig elektroner, ju negativ desto bättre donator, ju positiv...
i ETK: går från låg till hög redoxpotential
elektrokemisk gradient: använder både elektrisk (laddning) och kemisk (pH)
transport: mha energi från é, NADH/FADH2 som vill bli av med sina elektroner
- alltid vatten som är bärare av protoner
komplex
- Q-NADH: é lämnar ifrån och Q reduceras, pumpar 4 elektroene bidrar till gradient
- S-Q reduktas: q kan bara två elektroner, men c kan bara ta emot en
- två reducerare kommer komma in , två reducerade cytokrom c, en radikal hindras från att komma oss
- CytoC liten m som för elektronerna från 3 till 4
- där syre kommer in
- vid syre, binder det koppar/järn, först peroxid och sen tar upp protoner i olika steg
- 1,3,4 bildar respirasom med 2 kopior av varandra, pga avstånd som é inte gillar
ATP-syntas, roterande och statisk del
- gamma förandrar i matrix med alfa/beta där beta gör atp
shuntar transporterar under omvandlig, från/till cytoplasma och matrix
frikopplare använder energi för termogenes varmt
inhibitorer, stor risk för dödlig utgång

View File

@@ -0,0 +1,261 @@
Termodynamik är ett sätt att kvantitativt (med beräkningar) beskriva
energiomvandlingar i reaktioner och är vetenskap inom volym, energi,
temperatur och tryck.
Termodynamik handlar om vad som kan ske, men inte reaktionshastigheter
och det finns olika system:
- Isolerat system: System där varken energi eller materia/massa utbyts med omgivningen.
- Termos som bevarar energi (värme) samt materia (t.ex vatten)
- Stängt system: System där energi utbyts men inte materia med omgivningen.
- Kastrull där energi (värme) flödar in/ut men inte materia.
- Öppet system: System där både energi och materia utbyts med omgivningen.
- Celler tar in energi (t.ex solenergi) och materia (t.ex glukos).
Det finns huvudsakligen två typer av reaktioner:
- Exergona reaktioner: Spontana reaktioner där energi avges till omgivningen, t.ex när väteatomer binds till syreatomer (knallgas).
- ΔG (Gibbs fria energi) < 0.
- Endergona reaktioner: icke-spontana reaktioner där energi upptas från omgivningen, t.ex issmältning.
- ΔG > 0
- Jämviktsreaktioner: Notera att vid jämvikt finns noll netto energiöverföring, då reaktionen är i balans och energin ständigt omvandlas (reaktanter → produkter och vice versa) till den ena om systemet inte störs.
- ΔG = 0
Termodynamikens fyra lagar:
Om två system är i jämvikt med ett tredje system, då är båda systemen
också i jämvikt.
- Om system A är i jämvikt med system C och system B också är i
jämvikt med system C, är A i jämvikt med B. Detta möjliggör
jämförelse av två system via ett externt system.
Exempelvis, om en termometer (C) visar samma temperatur i både rum
A och rum B, är A i termisk jämvikt med B.
1. Energin kan varken skapas eller förstöras, utan kan endast omvandlas.
Den totala energin i universum är konstant, detsamma gäller ett isolerat
system. Medan för stängda respektive öppna system kan energiutbyte
med omgivningen ske dock är den totala energin (system + omgivning)
före reaktionen och efter detsamma då energi.
2. System tenderar att gå från ordnade till oordnade tillstånd.
Den totala entropin (oordning), system + omgivning, i universum ökar
med tiden.
△𝑆
𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙 ≥ 0
. Skillnaden i entropi (S), ju högre S, desto högre entropi
3. Entropi av kristallint, perfekt ordnat ämne, går till noll när T
(temperaturen) → 0 ( T = 0 K kan aldrig uppnås!)
S = 0 kan aldrig nås, dock kan olika system med låga temperaturer
komma nära det.
Ju högre T är desto högre S (entropin) är!
Fryspunkt: Systemet finns i ordnad kristall där entropin är låg
Vätska: Systemet är mindre ordnad
Gas: Entropin är hög!
Frågor
4. Berätta kort om termodynamik och förklara vad isolerat, stängt och öppet
system är.
5. Vad kallas reaktioner som har negativ, positiv och noll på
nettoenergiöverföringen? Berätta kort om dem!
6. Beskriv termodynamikens fyra lagar i ordning och beskriv dem kort.
Entalpi & entropi
Entalpi, H:
-
Entalpi är energiinnehållet.
-
I exergona (spontana) reaktioner minskar entalpin, då produkter har
mindre entalpi och därmed avges energi till omgivningen.
-
∆𝐻 = 𝐻
𝐻
-
-
-
-
𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑘𝑡𝑒𝑟
𝑟𝑒𝑎𝑘𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒𝑟
Entalpiförändring (ΔH) visar om en reaktion är exoterm (ΔH < 0, energi
avges) eller endoterm (ΔH > 0, energi tas upp).
Entalpi i sin tur beräknas via formeln 𝐻 = 𝑈 + 𝑃𝑉
U (internenergi), P (tryck, pressure), V (volym)
Intern energi (E eller U, både används) är alla energier som kan utbytas
både kemiskt och fysiskt. Alltså består den av kinetisk energi (rotation,
vibration och translation) och potentiell energi (energi i kemiska
bindningar, både intra- och intermolekylära).
-
-
-
Starkare bindningar ger högre potentiell energi, vilket ökar U och
därmed entalpin (H).
U (och entalpi) är tillståndsfunktioner som alltså berör systemets
nuvarande tillstånd men inte vilka reaktionsvägar systemet behövde ta
för att uppnå detta tillstånd.
∆𝐸 = 𝐸
𝐸
= 𝑊 + 𝑞
-
-
-
-
-
-
-
2
1
Energiändringen efter reaktionen, andra tillståndet och innan reaktionen.
W är arbetet systemet utför (negativt) eller som utförs på systemet
(positivt).
q är värme som tillförs (positivt) eller avges (negativt) av systemet.
Endoterm reaktion: Värme tillförs → q > 0 → intern energi och
entalpi ökar.
Exoterm reaktion: Värme avges → q < 0 → intern energi och entalpi
minskar.
w > 0: Arbete utförs på systemet → energi tillförs.
w < 0: Systemet utför arbete → energi förloras.
Entropi, S:
-
Entropi mäter oordningen i ett system.
-
Den totala entropin (omgivning + system) ökar alltid vid
spontana reaktioner.
-
Entropin ökar naturligt och är spontant, dock är ordning
icke-spontan och kräver energi. Det beror på olika
drivkrafter såsom:
-
Större sannolikhet för hög entropi däremot ordning har
lägre sannolikhet eftersom ordning kräver oftast energi medan
oordning kan ske spontant utan externa faktorer. T.ex att
bygga korthus kräver mycket energi.
-
Diffusion bidrar till oordning där partiklar diffunderar från en
hög koncentrationsgradient till en låg, vilket ökar spridningen och
därmed orsakar oordning då de blir mer slumpmässigt fördelade.
-
Brownsk rörelse beskriver diffusionen och hur slumpmässiga rörelser
hos molekyler, som vattenmolekyler, påverkar omgivande partiklar, som
damm eller pollen. Dessa partiklar får slumpmässiga kollisioner från
vattenmolekyler i olika riktningar vilket ökar entropin och sprider
partiklarna. Högre temperatur ger högre kinetisk energi till molekylerna,
vilket resulterar i större entropi, exempelvis när socker löses upp
snabbare i varmt vatten.
Sätt att förändra entropi:
-
Temperatur bidrar till brownsk rörelse och diffusion.
-
-
Öka antalet partiklar, ju fler desto högre entropi. Om reaktanten t.ex
är endast en och kan bilda två produkter, då ökar entropin!
Information är “negativ entropi”
, alltså ordnat, det är omöjligt eller
väldigt osannolikt att bokstäver formar informativ mening
Frågor
7. Förklara vad entalpi innebär, hur entalpiförändring beräknas, varför den är
viktig, beskriv också entalpi med formel, förklara intern energiändring och hur
den beräknas.
8. Vad menas med att entalpi/internenergi är tillståndsfunktioner?
9. Vad är entropi och vad händer med entropi vid spontana reaktioner?
10. Varför är hög entropi vanligt i naturen?
11. Hur kan entropin förändras?
Notera att entropi är irreversibel i naturen utan externa faktorer! Alltså ökar den
ständigt, förblir konstant men aldrig mindre!
Gibbs fria energi, G
Gibbs fria energi avslöjar om reaktionen sker spontant eller inte med hjälp av
entropi respektive entalpi. ∆𝐺 = ∆𝐻 𝑇∆𝑆
G är Gibbs fria energi
∆ ∆ ∆
H Entalpiförändring ( H > 0 endoterm, H<0 exoterm)
T är temperaturen
∆𝑆
är entropiförändring.
Om ∆𝐻 ∆𝑆 ∆𝐺
< 0 (exoterm) och även > 0 (ökad entropi) ger ett värde där < 0
vilket tyder på en spontan reaktion. Eftersom exoterm reaktion är spontant men
även att entropin ökar är spontant!
Om ∆𝐻 ∆𝑆 ∆𝐺
> 0 (endoterm) och även < 0 (minskad entropi) ger ett värde där
> 0 vilket tyder på en icke-spontan reaktion.
Vid smältning av is (is → vatten) ökar både entropin och entalpin, och
processen blir spontan vid höga temperaturer. Vid frysning av vatten (vatten →
is) minskar både entropin och entalpin, och processen blir spontan vid låga
temperaturer.
Detta förklarar varför exergona reaktioner som avger energi har ∆
G < 0 medan
endergona har ∆ ∆
G > 0 och jämviktsreaktioner har G = 0.
∆G beror på vilka ämnen som reagerar och deras koncentrationer.
Standardförhållanden för ∆G (G₀) är vid 1 M koncentration, 25°C och 1 atm
tryck och hjälper med att förstå reaktionernas benägenhet att ske. Detta är dock
orealistiskt för biokemiska reaktioner, där 1 M protoner skapar en för sur miljö
för biomolekyler som proteiner. Därför används pH 7 som referens istället och
betecknas med primtecken, t.ex. ∆G₀
'
, Keq'
, ∆H₀
'
, för att reflektera fysiologiska
förhållanden.
Frågor
12. Vad är Gibbs fria energi? Förklara med hjälp av formeln och beskriv hur olika
värden tolkas och varför.
13. Vad är standardförhållanden, varför är de viktiga och varför används en annan
variant för biokemiska reaktioner?
Kemiska jämvikter
I kemiska jämviktsreaktioner sker fortfarande reaktioner, där produkter samt
reaktanter bildas, dock är reaktionshastigheten konstant. Jämviktskonstanten
kan beräknas som följande:
𝐴 + 𝐵𝐶 + 𝐷 > 𝐾 = [𝐶][𝐷]
[𝐴][𝐵]
Jämviktskonstanten ändras endast vid temperaturändring och används för att
avgöra om en reaktion är i jämvikt, om koncentrationerna är kända.
Ju längre bort från jämviktskonstanten desto större benägenhet för reaktion.
Gibbs fria energi hänger ihop med jämviktskonstanten:
𝐺0
= 𝑅𝑇𝑙𝑛(𝐾)
R = tryck, T= Temperatur, K = jämviktskonstant
Om k > 1, är ∆G < 0, reaktionen är spontan, exergon
Om k = 1, är ∆G = 0, systemet är i jämvikt
Om k < 1, är ∆G > 0, reaktionen är icke-spontan, endergon
I biokemin är detta annorlunda eftersom temperaturen kan vara på cirka 37
(kroppstemperatur), trycket varierar, koncentrationen är mycket lägre än 1 M
och etc. Därför används annan formel som tar hänsyn till det. Cellerna måste
ibland driva reaktioner bort från jämvikt, vilket kräver energi.
Många biokemiska reaktioner är ogynnsamma samt icke-spontana och har högt
ΔG, vilket innebär att de kräver energi. För att driva dessa reaktioner kopplas
de till spontana reaktioner med lågt ΔG, som ATP-hydrolys (ATP → ADP +
Pi). Den frigjorda energin från ATP-hydrolys används för att driva
ogynnsamma processer i cellen.
Frågor
14. Vad är unikt för kemiska jämvikter?
15. Hur hänger Gibbs fria energi ihop med jämviktskonstanten? Beskriv
förhållandet.
16. Varför är biokemiska processer unika i förhållande till termodynamikens lagar
och hur behandlas det? Ge ett exempel.

View File

@@ -0,0 +1,204 @@
---
tags:
- biokemi
- termodynamik
- anteckningar
föreläsare: Martin Ott
---
Fundamental för all vetenskaper, förstå hur livet fungerar.
Vilken riktning tar en kemisk reaktion och kan man kvantifiera det?
Finns det en benägenhet för en viss riktning och hastighet?
Hänger ihop med drivkraften som finns i en viss reaktion.
- de kan beskriva kvantitativt
- den termodynamiska aspekten
Förhållande mellan
- tryck
- volym
- energi
- temperatur
Ursprung från konstruktion av ångmaskiner
Allmänt regelverk
Historik
1. värme är kopplat till rörelse av små partiklar
2. värme är ett form av arbete
3. carnot diskuterade effektiviteten hos en ideal motor och diff temperatur
1. går aldrig att konstruera en 100% effektiv maskin, finns alltid en liten bit som går förlorad i värme och finns ej överskott
4. defintion av oordning (entropi) och slumpmässig fördelning
1. första och andra huvudsatsen
5. gibbs introducerade begreppet ensemble (N möjliga tillstånd), samband mellan kemisk energi och möjliga samband
TD talar om vad som _kan_ ske, inte _hur fort_
Tre olika system (**fet kan ej utbyta med omgivningen**)
- isolerat (**energi** **materia**)
- termos
- stängt (energi **materia**)
- glas med lock
- öppet (energi materia)
- glas utan lock
celler och organismer är **öppna** system
Reaktionstyper
- **exergon** frisättandet av energi (tex värme)
- eldar med ved
- exergon = all typ av energi
- exoterm = värme
- $ΔG < 0$ (negativ)
- **jämnvikt** A + B <> C + D
- finns ingen utbyte av energi mellan systemet och omgivningen
- till exempel, vatten som stått ett tag i rumstemperatur, kan inte längre utbyte energi med omgivningen
- $ΔG = 0$
- **endergon** absorbation av energi (tex värme)
- främställning av socker mha fotosyntes
- $ΔG > 0$ (positiv)
### Termodynamikens fyra lager
Genom många försök i kemin har man
#### Definitionslag (0)
Om två system är i jämvikt med ett tredje system är det jämvikt med varandra
Viktig definition, det tillåter att man kan mäta system t.ex. termometer, för jämförelse
- gäller en aspekt på ett system
- koncentration jämvikt != värme jämvikt
### 1. Energi omvandlas varken skapas eller förstörs
Total energin i universums ändras inte
Summan av all energi i ett separat system behålls
![[Pasted image 20251111103839.png|200]]
#### 2. System tenderar att gå från organiserade till oorganiserade tillstånd
Universums totala entropi ökar
Blir ett system ordnat måste ett annat be oordnat.
#### 3. Entropi av ett perfekt (kristallint) ordnat ämne går till 0 när T → 0 K
Vid denna temperatur är alla partiklar ordnade i sitt **mest stabila** tillstånd, **utan** rörelse eller oordning. Eftersom entropi mäter systemets oordning eller antalet möjliga mikrotillstånd, finns bara ett enda tillstånd kvar - **den fullständigt ordnade kristallen**. Därför blir entropin S = 0. Detta ger en naturlig nollpunkt för entropiskalan och förklarar varför det är omöjligt att nå 0 K: all energiöverföring skulle upphöra och ingen ytterligare minskning av entropin vore möjlig.
Ju mindre energi vatten har, ju mer oordnad är den
oordning = rörelse? Ordningen gäller också tid/rörelse
### Entalpi
$\Delta H = H_{efter} - H_{fore) <0 $
"energiinnehållet", en reaktion som _kan_ ske spontant.
$H = U + PV$
**H**: Entalpi, värme som frigörs/absorberas under en kemisk reaktion
**U**: Intern energi, summan av potentiell och kinetisk energi
**P**: tryck
**V**: volym
Energiinnehållet beror på bindningarnas energi
### Intern energi (E) eller (U) i ett system
Alla energi kan utbytas:
$\Delta E = E_2 - E_1 = q + w$
- ∆E är förändring i inre energi
- E1 är intern energi i tillstånd 1
- E2 är intern energi i tillstånd 2
- q är energi (värme) som absorberas av systemet från omgivningen
- w är arbete som görs på systemet från omgivningen
Reaktion t.ex. druvsocker + syre → koldioxid och vatten
$\Delta H^0 = -2802kJ/mol$
- Druvsocker → etanol + koldioxid
$\Delta H^0 = -66kJ/mol$
- Etanol + syre → koldioxid + vatten
$\Delta H^0 = -2736kJ/mol$
Dvs, man kan dela upp en reaktion i mindre steg
### Spontan reaktion
Ökar alltid entropin
entropi ett mått på oordningen i ett system
Spontan är gynnsam med tillräckligt med drivkraft för att kunna ske, de är enkelriktade
![[Pasted image 20251111105409.png|400]]
Entropin ökar eftersom det finns fler möjliga sätt att vara oordnad på än ordnad. T.ex. korthus
#### Diffusion
Spontan reaktion som äger rum när t.ex. vätskor med egenskap skilt från omgivningen sprids, blandas och jämnas ut.
Ofta orsakas diffusion av någon slags slumpvandring
### Browns rörelse
....
Andra sätt att förändra entropin
![[Pasted image 20251111110058.png|400]]
**Ju mer molekyler ju mer oordning**
Information är negativ entropi
![[Pasted image 20251111110139.png|500]]
gäller också information som är lagrad i t.ex. DNA, sker inte spontant, har investerat jättemycket energi för att selektera de sekvenser som fungerar bäst
#### Fri energi
Enkelt sätt att förutsäga en kemisk reaktion
$\Delta G = \Delta H_{system} - T\Delta S_{system}$
- H (entalpi): systemets värmeinnehåll - den energi som frigörs eller upptas vid reaktionen.
- S (entropi): systemets grad av oordning eller antalet möjliga mikrotillstånd.
∆G < 0 ⇒ nettoreaktion: A → B
∆G > 0 ⇒ nettoreaktion: A ← B
Vid jämvikt är ∆G = 0
Vid exergon reaktion
- ∆G anger vilket max arbete (energiomvandling) systemet kan göra
- ∆G < 0
Vid endergon reaktion
- ∆G > 0
- ∆G anger den minimala arbetet (energiomvandling) som krävs
ΔG = ΔH - TΔS
- ΔG (Gibbs fri energi ändring) → kJ/mol
- ΔH (Enthalpi ändring) → kJ/mol
- ΔS (Entropi ändring) → kJ/mol x K
- T (Temperatur i Kelvin)
∆G beror på
• vilka ämnen som reagerar
• ämnenas resp. koncentrationer
För jämförelse mellan reaktioners benägenhet att ske finns:
∆G0 dvs ∆G när alla ämnen i reaktionen har koncentrationen 1 M,
temperaturen är 25 ℃ (298 K) och trycket 1 atmosfär.
∆G0 är specifikt för en given reaktion.
Olika reaktioner har olika ∆G0
gör att man jämföra olika reaktioner
I biokemiska förhållande har man pH 7 = $\Delta G^0$
Kemisk jämvikt är när förhållandet mellan reaktanter och produkter inte ändras längre, ∆G = 0
Tillståndet för jämvikt när man förbrukat allt
jämviktskonstantent är specifik för varje reaktion i en given temperatur
∆Go = -RTln(Keq)
- K = jämviktskonstant
- R = gaskonstanten
- T = temp i grader Kelvin
ln, naturliga logaritm och sålunda är
K = e -∆G0/RT
Om ∆G0 < 0 blir K > 1
Om ∆G0 = 0 blir K = 1
Om ∆G0 > 0 blir K < 1
Får vi räkneuppgifter. Det är mest teoretiskt, det är ingenting ni ska räkna ut. Behöver förstå koncepten gör mig nöjd.
Behöver inte kunna lagar med gaskonstanten.
ATP → ADP + $P_i$
Hur stort är ∆G för ATP hydrolys i RBK?
37 grader C, [ATP] = 2.25mM, [ADP] = 0.25 mM, [Pi] = 1.65 nM
R(Gaskonstantent) = 8.315J/mol, ∆G0 = -30.5kJ/mol

View File

@@ -0,0 +1,42 @@
---
tags:
- biokemi
- termodynamik
- instuderingsuppgifter
föreläsare: Martin Ott
---
## Gabriel
Berätta kort om termodynamik och förklara vad isolerat, stängt och öppet system är.
Vad kallas reaktioner som har negativ, positiv och noll på nettoenergiöverföringen? Berätta kort om dem!
Beskriv termodynamikens fyra lagar i ordning och beskriv dem kort.
Förklara vad entalpi innebär, hur entalpiförändring beräknas, varför den är viktig, beskriv också entalpi med formel, förklara intern energiändring och hur den beräknas.
Vad menas med att entalpi/internenergi är tillståndsfunktioner?
Vad är entropi och vad händer med entropi vid spontana reaktioner?
Varför är hög entropi vanligt i naturen?
Hur kan entropin förändras?
Vad är Gibbs fria energi? Förklara med hjälp av formeln och beskriv hur olika värden tolkas och varför.
Vad är standardförhållanden, varför är de viktiga och varför används en annan variant för biokemiska reaktioner?
Vad är unikt för kemiska jämvikter?
Hur hänger Gibbs fria energi ihop med jämviktskonstanten? Beskriv förhållandet.
Varför är biokemiska processer unika i förhållande till termodynamikens lagar och hur behandlas det? Ge ett exempel.
## Martin (föreläsare)
#### Vad skiljer en isolerad från ett öppet system? Varför är organismer öppna system?
#### Vad är en endergon reaktion och vad skiljer den från en exergon?
#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
#### energiomvandlingen?
#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
#### energiomvandlingen?
#### Vilken innebörd har entalpivärden för en viss reaktion? Vilken storlek har den?
#### Förklara begreppet entropi och hur dess ändring är en drivkraft för kemiska reaktioner.
#### Hur kan diffusion i en vattenlösning förklaras molekylärt? Vilken roll har entropin för detta?
#### Hur är Gibbs fri energi definierad? Hur kan man använda ändringen i Gibbs fri energi för att uppskatta benägenhet för en kemisk reaktion?
#### Hur är ∆G0definerad och hur kan man använde den?
#### Varför är det viktigt att veta koncentrationen av reaktanter för beräkningen av reaktionens
#### benägenhet att ske?
#### Vissa kemiska reaktioner i våra kroppar är långt ifrån jämnvikt. Varför?
#### Definiera jämviktskonstanten.
#### Hur påverka en jämviktskonstant som är mindre än 1 en viss reaktions G värde?

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
tags:
- biokemi
- termodynamik
- lärandemål
föreläsare: Martin Ott
---
#### Termodynamik
Berg kap 1: sid 12-15, kap 5.2, kap 115: sid 449-456
#### Nyckelord
Grundkoncept och termodynamikens tre lagar.
Entalpi (H), entropi (S), Gibbs fria energi (G), ändring i Gibbs fria energi (ΔG) och redoxpotential (E₀).
Exergoniska och endergoniska reaktioner.
Begreppet aktiveringsenergi i biokemiska reaktioner.
Standardtillstånd och kopplade reaktioner.
#### Ska kunna
Förstå sambandet mellan fri energi, entalpi, entropi och jämviktskonstanter.
Förstå koppling mellan biokemiska reaktioner och vad som kännetecknar biomolekyler med högt energiinnehåll.

View File

@@ -0,0 +1,56 @@
---
tags:
- biokemi
- termodynamik
- provfrågor
föreläsare: Martin Ott
---
Koppling av ATP-syntes till en glykolytisk reaktion beskrivs nedan.
PEP + H O -> pyruvate + Pi (∆G = -78 kJ/mol)
ADP + Pi -> ATP + H O (∆G = +55 kJ/mol)
PEP + ADP -> pyruvate + ATP (∆G = -23 kJ/mol)
Vilket av nedanstående påstående är korrekt för reaktionen ADP + Pi -> ATP + H O?
Välj ett alternativ:
- Reaktionen är exergon och termodynamsikt ofördelaktig.
- Reaktionen är endergon och termodynamiskt fördelaktig.
- Reaktionen är endergon och termodynamiskt ofördelaktig.
- Reaktionen är exergon och termodynamiskt fördelaktig.
17 Alexandra och Bill var
finalister i Sveriges termodynamiska mästerskapsquiz. I en utslagsfråga blev de ombedda att
säga något om exergona och endergona reaktioner. Alexandra sa: ”I en exergon reaktion avgesenergi från systemet till omgivningen”. Bill sa: ”I en endergon reaktion är ∆G negativt.” (1p)
Välj ett alternativ:
- Både Alexandra och Bill har rätt.
- Enbart Alexandra har rätt.
- Enbart Bill har rätt
- Både Alexandra och Bill har fel.
En biolog som studerar en ny bakteriestam som har identifierats i Göteborg är intresserad av
följande biokemiska reaktioner:
P + H O -> Q + Pi (∆G = -38 kJ/mol)
X + Y-> Z + H O (∆G = +55 kJ/mol)
Vad avses med ∆G inom termodynamiken? Vilken av reaktionerna är spontan och vilken är
anledningen till det?
Diffusion är en viktig process för att fördela molekyler i gaser och vätskor. Vad beror den på och vilken termodynamisk drivkraft finns bakom den?
A) Redogör kort för vikten av jämviktskonstanten för biokemiska reaktioner.
B) Hur är jämviktskonstanten definierad?
Redogör för begreppet entalpi samt för hur den kan användas för att förutse tendensen för att en viss biokemisk reaktion att ske. (4p)
Varför ökar entropin i en spontan reaktion? Hur kan man förklara det molekylärt? (4p)
En ändring i entropi kan vara den huvudsakliga drivkraften för en reaktion. Nämn två sätt att
ändra entropin i biokemiska reaktioner. Förklara med exempel. (4p) (Max 150 ord.)
Kemiska reaktioner i vätskor och gaser sker snabbare när temperaturen höjs. Hur kan det
förklaras? (4p) (Max 150 ord.)
Gibbs fria energi möjliggör att man kan förutsäga om en kemisk reaktion kan ske spontant. Ange vilka termer som ingår i formeln som beskriver förändringar i Gibbs fria energi. Förklara även hur ökad respektive minskad temperatur påverkar förändringen av Gibbs fria energi. (4p)
Redogör för begreppet entalpi. Vilka termer/aspekter ingår och hur kan man använda
entalpiförändringar för att förutse benägenheten för en viss biokemisk reaktion att ske? (4p)

View File

@@ -0,0 +1,366 @@
---
tags:
- biokemi
- citronsyracykeln
- anteckningar
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-02
---
# Mitokondrier
- Yttre membran
- Mellanmembransytrumme (pH ~= 7.2)
- Inre membranet
- ETK, oxidativ fosforylering
- Matrix
- TCA, β-oxidation (katabolism av fettsyror)
- pH ~= 8.6 (upp till och med)
- pga pH har vi en gradient som skapas av ETK och används av oxidativ fosforylering
- cristae
- veckat membran kan vara så långt kan det vara lika långt som 1/3 av **cellens** membran
![[Pasted image 20251202082256.png]]
# Coenzym-A
Bärarare av acylgrupper. Har en restgrupp.
Kommer från pantotenat (vitamin $B_5$)
Reaktiv sulfhydrylgrupp, HS-
![[Pasted image 20251202082551.png|200]]
I bilden ovan har den kopplat av en -tioesterbindning till acylgrupp.
När man använder Acetyl coenzym A transporteras två kol
Kinetiskt stabil, termodynamisk instabil
Tioester resonansstabiliseras så det är fördelaktigt att skicka iväg acylgruppen
- hade kunnat ske med en esterbindning, om det finns syre
ester=syre+?
# Pyruvat omvandlas till acetyl-CoA
Länkar glykolysen och TCA
Pyruvat transporteras till matrix.
Där stöter de på pyruvatdehydrognas (PDH)
glykolys är reversibel, man kan gå tillbaka från pyruvat till glykolysen. Men när man gått över till Acetyl-CoA går inte det, finns två öden:
- vidare oxidation i TCA
- fettsyresyntes
Spelar det någon roll vad vi äter?
- Vi kan **inte** bilda socker av fettsyror
- Vi kan bilda fettsyror av socker
Metastudier säger att spelar inte så stor roll vad vi äter, bara hur mycket. Kalorier in & ut.
Mättnadshormon utsöndras om vi äter fett/protein, de utsyndras inte när vi äter kalorier.
| Enzym | In | Ut | Rev? | Reaktion | Energi |
| ------------------ | ------------- | ------------------- | ---- | --------------- | ------------------------ |
| pyruvatdehydrognas | CoA + Pyruvat | Acetyl-CoA + $CO_2$ | Nej | dekarboxylering | $NAD^+$ → $NADH$ + $H^+$ |
| | | | | | |
# Pyruvatdehydrogenaskomplexet
Hittar vi i mitokondriens matrix
- det är hit pyruvat har tagit sig
Stort som en ribosom
- består av 3 enzymer många av kopior av vardera enzym
Kopplar man ihop reaktioner blir det effektivt
- Dekarboxyleringen är väldigt mycket energi Delta G, de andra behöver tillföra energi
Finns 3 st protetiska grupper
- reminder: icke-aminosyror som deltar i grupper
- FAD känner vi igen sen tidigare, bärare av elektroner
- Lipoamid - liponsyra till Lysin
- flexibel "arm"
- bildar en arm som flyttar runt produkterna mellan enzymerna i komplexet
- Tiaminpyrofosfat, kommer ifrån Vitamin $B_1$
-
Reaktioerna
| Steg | In | Reaktion | Plats |
| ---- | -------------------------------------- | --------- | ----- |
| 1 | Dekarboxylering vid | | $E_1$ |
| 2 | Lipoamid flyttas från $E_1$ till $E_2$ | | |
| 3 | Acetylgrupp överförs till lipoamid | oxidation | |
| 4 | Bildning av acetyl-CoA | | $E_2$ |
| 5 | Återgenering av lipoamid | oxidation | $E_3$ |
| 6 | NADH bildas, återbildning av FAD | | $E_3$ |
![[Pasted image 20251202084148.png|500]]
----
# Acetyl-CoA kan bildas från fetter, kolhydrater och proteiner
Inte vanligt att man använder sig av proteiner, fetter och kolhydrater är vanligare, främst glukos
![[Pasted image 20251202084530.png|600]]
# Arsenikförgiftning
Arsenikjon $AsO_3^-$
Affinitet för sulfhydridgrupper
Det blockerar armen som ska flytta runt substrat i Pyruvatdehydrogenaskomplexet PDH
- klicksilver likaså
→ blockering av lipoamid
Motgift: sulfhydridreagent, t.ex. 2,3-dimerkaptoetanol
sulfhydridreagent används för att bryta svavelbryggor i proteiner vid elektrofores
togs ffram mot Lewisit
Äter man inte höljet på riset får man en sjukdom som eheter Beriberi-brist på vitamin $B_1$
Det är vanligt förekommande i alkolism, när man inte tar in mycket annat än alkohol och ger samma symptom.
Neurologiska symptom, liknelser mathatter i Alice i Underlandet och kvicksilverlösning
Berberi, arsenik och kicksilverförgiftning ger framför allt neruodegenerativa problem. Vad kan vara anledning till det?
- CNS kan bara använda sig av glukos BHB
- Funkar inte Pyruvatdehydrogenaskomplexet kommer man inte förbi glykolysen
- ATP produceras främst i ETK, 90%.
# TCA
Alla enzymer
utom ett berättar precis vad de gör
acetyl-CoA (C2)
oxalacetat (C4)
citratsyntas
FRÅGA: Oxidation, Dekarboxylering
Energimässigt är ATP + GDP <→ ADP + GTP
Varför är det olika i viss litteratur?
- ATP: i hjärta och skelettmuskel
- GTP: lever
- bakvänt för byggstenar till hemaglobin
| Steg | Enzym | In | Ut | Reaktion | Energi | Reglering |
| ---- | ----------------------------- | ---------------------------- | -------------------- | -------------------------- | ------------------------------------ | ------------------------------------- |
| 1 | Citratsyntas | Acetyl-CoA + oxalacetat (C4) | citrat (C6) | | | |
| 2 | Alcorintas | citrat (C6) | isocitrat (C6) | Isomerisering | | |
| 3 | isocitrat-dehydrogenas | isocitrat (C6) | 𝛼-ketoglutamat (C5) | Dekarboxylering | $NAD^+$ → $NADH$<br>Avger $CO_2$<br> | ⊖ ATP<br>⊕ ADP<br>⊖ NADH |
| 4 | alfaketoglutamat-dehydrogenas | 𝛼-ketoglutamat (C5) + CoA | succinyl-CoA (C4) | Dekarboxylering | $NAD^+$ → $NADH$<br>Avger $CO_2$<br> | ⊖ ATP<br>⊖ NADH<br>⊖ succinyl-<br>CoA |
| 5 | succinyl-CoA-syntetas | succinyl-CoA (C4) | succinat (C4) | Substratnivå-fosforylering | ADP + Pi → ATP<br>Avger CoA | |
| 6 | succienat-<br>dehydrogenas | succinat (C4) | fumarat (C4) | Oxidation | FAD → $FADH_2$ | |
| 7 | fumaras | fumarat (C4) + $H_2O$ | malat (C4) | Hydratisering | | |
| 8 | malathydrogenas | malat (C4) | oxalacetat (C4) | Oxideras | $NAD^+$ → $NADH$ | |
Steg 6 är mitokondriens inre membran, förknippat med ETK.
- $FADH_2$ går direkt in i ETK
Totalt:
acetyl-CoA:
- 3NAD+ + FAD + ADP + Pi + 2H2O →
- CoA + 2CO2 + 3NADH + FADH2 + ATP + 2H
---
Hur många ATP fås per Glykos i citronsyracykeln?
Vad sker den huvudsakliga regelering av TCA?
- Gas är väldigt irreversibelt, det brukar bestämma reglering
---
# Reglering-PDH
Energikvot
- ⊖ ATP ⊕ ADP
Feedback
- ⊖ acetyl-CoA ($E_2$) ⊖ NADH ($E_3$)
aktiv→inaktiv
- Då det är fosforylersas är det inaktivt, det regleras av PDH-kinas
- kinaset regleras av:
- ⊖ pyruvat
- ⊖ ATP investeras
- ⊕ ADP avges
- ⊕ NADH
- ⊕ Acetyl-CoA
inaktiv→aktiv
- PDF-fostas stimuleras av
- $[Ca^{2+}]$ t.ex när muskler börjar arbeta, behöver effektiv ATP-produktion
- muskelkontraktion eller adrenalin
- $H_2O$ sätts in
- fosfatgruppen avges
FRÅGA: dubbel stimulering? kinas och energikvot?
FRÅGA: energikvot, feedback och konformationsändring
PDH Det är det mest reglerat av allt
----
# Enzymdefekter i citronsyracykeln påverkar nedbrytningen av HIF-1
## Hypoxid
- syrebrist
- stimulerar HIF-1 transkriptionsfaktor
- står för hyoxid inducerad faktor
- GLUT1⬆ & GLUT3 ⬆️
- glykolytiska enzymer ⬆️
- VEGF ⬆️
- blodkärlsbildning
- händer i tumören när det inte finns syre
- också vid intensiv träning
Normalt bryts HIF-1 ned
- hydroxileras
- igenkänningssignal för nedbrytning
- hydroxilas, prolilhydroxilas-2
- enzym→nedbrytning
-𝛼-ketoglutarat från TCA
- ⊕ Vitamin C
- ⊕ $O_2$
- ⊖ succinat
⊖ fumarat
Mutationer i enzymer (fumaras och/eller succienat-
dehydrogenas) → succinat ⬆️ och/eller fumarat ⬆️
----
# Summering
Yttre permibilablet
Inre mkt veckat
CoA när man behöver flytta acylgrupp, minsta är acetatgrupp
- när 2 kol flyttas får man Acetyl-CoA
- stabil, kräver enzymer, men fördelaktigt termodynamiskt
PDH
- 3 st enzymer
Arsenik liknar väldigt mkt fosfatgrupper
TCA
- viktigt reglering
---
På provet fokusera på föreståelse
Mentimeter 16:00
# Fosfofruktokinas 2 / fruktos-2,6-bisfosfatas
Enzym som gör eller tar bort fruktos-2,6-bisfosfat
- Bifunktionellt enzym
- två olika reaktioner på
- två olika platser
- syntes & nedbrytning av fruktos 2,6-bisfosfat
- f-1,6-bfosfat är intermediär
- f-2,6-bfosfatas är enzym
-
![[Pasted image 20251203142123.png|300]]
![[Pasted image 20251203142252.png]]
Vad reglerar Fosfofruktokinas 2?
| Enzym eller Hormon | Stimulerar |
| --------------------- | ------------- |
| Fosfosproteinfosfatas | Glykolysen |
| Proteinkinas A (PKA) | Glukoneogenes |
| Insulin ⊕ | Glykolysen |
| Glykagon ⊕ | Glukoneogenes |
⊕⊖
fruktos-6-fosfat → fruktos 2,6-bisfosfat
ATP → ADP
---
# Glykolys under anaeroba förhållanden
- Laktat bildas i muskel typ IIb "snabba muskler", erytrocyter
- där det är svårt att få dit syre
- stora är i muskler, när behovet av ATP är högre än syre kan transporteras dit
1. Coreicykeln
1. laktat
2. blod-upptag i lever
3. omvandling till pyruvat
4. glukoneogenes
5. glukos till blod
6. upptag i musller
2. Upptag av laktat från blod av kardiomyocyter
1. laktat kan gå tillbaka till pyruvat kan tas upp av andra celler än leverceller & omkringliggande muskelceller typ I "långsamma muskler"
2. omvandling till pyruvat → acetyl-CoA → TCA
Vad är bra med andra celler kan ta upp den laktat som produceras i muskel typ II B?
Både laktat och upptag av laktat → minskar försurning
För att inte skada kroppen måste man hålla kroppen basiskt
Effekten blir att glykolysen kan fortgå längre
----
## Laktatdehydrogenas
Tetramer med två subenheter
| M | H |
| --------------------- | ---------------------------------------------------------------------- |
| - M-muskel<br>- lever | H-hjärta |
| $M_4$ .... $H_4$ | H har lägst affinitet för pyruvat<br>M har högst affinitet för pyruvat |
pyruvat <→ laktat (enzym = LDH)
Det gör att i hjärtat går det åt vänster, inte så hög affinitet
I hjärtat alltid aerob metabolism
När vi börjar träna?
- Muskler börjar övergå åt H-form typ I
Hjärtat har låg affinitet för laktat, alltid i H-formen
---
# TAG
- Lagringsform för fettsyror, bundna till **glycerol**
- Glycerol kan omvandlas till en glykolysintermediär, kan också gå hela vägen till glukos
- kan användas för glukoneogenes (ej fettsyror)
- ketogena eller glykogena
- ketogen kan bilda aceton
- glykogen kan bilda glykos
- glukos kan bildas från R-grupper
- Lysin och Leucin är inte glukogena
----
## Samspelet mellan proteinnedbrytning i muskler och glukoneogenes
Vid proteinnedbrytning i muskler överfförs aminogrupper till pyruvat → alanin
→ transporteras med blodet till levern
med blod till lever → pyruvat → glukoneogenes → glykos → muskler
(liknar coricykeln)
upprätthåller kvävebalansen
Olika metabola vägar används vid hög- och medel till lågintensiv träning
- låginternsiv
- aerob
Vad begränsar hur länge glykolysen kan fortgå?
Hur kan muskelarbete utföras utan tillgång till glukos?
Bör inte understiga 4mM
----
### Summary
glukos från pyruvat/glycerol/aminosyror/laktat
pyruvatkarboxylas transporteras ut under omvandling NADH
Shunt när någonting omvandlas, sakans transportör
i cytoplasman fosfoenolpyruvatkarboxykinas, intermediär i glykolysen
gå bidare till f-1,6-bfas
g-6-fosfatas bara i lever/njurar
i lever, finns enzymer som ska ha ett visst värde
reglering är tvärtom mellan glykolys / glykoneogenes
- feedback/feedforward/pH/transkription
- ffk2/fbf2 är bifunktionellt
-

Binary file not shown.

After

Width:  |  Height:  |  Size: 486 KiB

View File

@@ -0,0 +1,28 @@
---
tags:
- biokemi
- citronsyracykeln
- instuderingsuppgifter
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-02
---
#### Hur är mitokondrier uppbyggda?
#### Vilka centrala metabola vägar finns i mitokondrier?
#### Vad gör det fördelaktigt för acyl-CoA att släppa ifrån sig sin acylgrupp?
#### Från vilka grupper av näringsämnen kan acetyl-CoA bildas?
#### Vad gör pyruvatdehydrogenaskomplexet?
#### Var finns pyruvatdehydrogenaskomplexet?
#### Vilka prostetiska grupper finns i pyruvatdehydrogenaskomplexet och vilken funktion har de?
#### Hur regleras pyruvatdehydrogenaskomplexet?
#### Vad händer med pyruvatdehydrogenaskomplexet vid arsenik- och kvicksilverförgiftning?
#### Vilka är metaboliterna i citronsyracykeln?
#### Vad sker i de åtta reaktionerna i citronsyracykeln?
#### Vilka enzymer katalyserar reaktionerna i citronsyracykeln?
#### Vad innebär dekarboxylering?
#### Vad innebär dehydrogenering?
#### Vilken är citronsyracykelns summaformel?
#### Hur många varv i citronsyracykeln behövs för att fullständigt oxidera en glukosmolekyl?
#### Hur många varv i citronsyracykeln behövs för att fullständigt oxidera en fettsyra?
#### Hur regleras citronsyracykeln?
#### Vilken funktion har HIF-1 och hur regleras den?
#### När kan succinat och fumarat påverka nivåerna av HIF-1 och hur sker det?

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
tags:
- biokemi
- citronsyracykeln
- lärandemål
- anteckningar
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-02
---
Pyruvatdehydrogenaskomplexet.
Prostetisk grupp.
Coenzym A / acetyl-coenzym A.
Reaktioner och metaboliter i citronsyracykeln.
Enzymer i citronsyracykeln.
Dekarboxylering.
Dehydrogenering / dehydrogenas.
Reglering av citronsyracykeln.
Hypoxi, HIF-1 och metabolism.
Redogöra för länken mellan glykolys och citronsyracykeln och dess reglering.
Redogöra för citronsyracykelns reaktioner, enzymer och reglering.

View File

@@ -0,0 +1,17 @@
---
tags:
- biokemi
- citronsyracykeln
- provfrågor
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-02
---
```dataviewjs
for (const path of dv.pagePaths("#provfråga and #citronsyracykeln")) {
dv.span("&nbsp;\n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span("&nbsp;\n&nbsp;\n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,85 @@
Frågeställningar
• Hur är mitokondrier uppbyggda?
• Vad gör acetyl-CoA till en central metabolit?
• Vilka reaktioner ingår i citronsyracykeln?
• Hur och i vilka steg sker fullständig oxidation av kol?
• Hur regleras citronsyracykeln?
• Hur är citronsyracykeln kopplad till cancer?
Citronsyracykelns placering i metabolismen
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.2
Mitokondrien cellens primära
metabola organell
Figure 1-33 Molecular Biology of the Cell, Fifth Edition (© Garland Science 2008)
Coenzym A kan bilda en tioesterbinding till acylgrupper
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.15
Acetyl coenzym A förflyttar
acetylgrupper
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 516
Pyruvat omvandlas till acetyl-Coenzym A
som länkar glykolysen till citronsyracykeln
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.4
Pyruvatdehydrogenaskomplexet
Central kärna av E2
omgiven av E1 och E3
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.6 & sid 518
Prostetiska grupper i
pyruvatdehydrogenaskomplexet
FAD
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.13 & sid 518, 520
Reaktionerna i
pyruvatdehydrogenaskomplexet
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.8
Acetyl-CoA kan bildas från fetter,
kolhydrater och proteiner
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.11
De primära källorna till acetyl-CoA är
glukos och fettsyror
Essential Cell Biology, Fifth Edition
Figur 14.9
Pyruvatdehydrogenaskomplexet
hämmas av arsenitjoner
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.19
Vad händer i de olika stegen i
citronsyracykeln?
Citronsyracykeln summerad
acetyl-CoA + 3NAD+ + FAD + ADP + Pi + 2H2O
CoA + 2CO2 + 3NADH + FADH2 + ATP + 2H+
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.2
Reglering av
pyruvatdehydrogenaskomplexet
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 17.16
En översikt av metabolismen
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.2
Metaboliter från glykolysen och citronsyra-
cykeln kan användas i anabolism
Essential Cell Biology, Fifth Edition
Figur 13.14
Enzymdefekter i citronsyracykeln påverkar
nedbrytningen av HIF-1
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 16.26
### Begrepp
Mitokondrier
Coenzym A
Tioesterbindning
Acetyl coenzym A
Pyruvatdehydrogenaskomplexet
Prostetisk grupp
Arsenik- och kvicksilverförgiftning
Citronsyracykeln
citrat
isocitrat
alfa-ketoglutarat
succinyl-CoA
succinat
fumarat
malat
oxalacetat
Dekarboxylering
Dehydrogenering
Reglering av citronsyracykeln
Kopplingar mellan glykolys, citronsyracykeln och andra metabola vägar
Hypoxi
HIF-1

Binary file not shown.

After

Width:  |  Height:  |  Size: 285 KiB

View File

@@ -0,0 +1,141 @@
---
föreläsare: Susann Teneberg
tags:
- biokemi
- betaoxidation
- anteckningar
dat: 2025-12-04
---
# Frisättning av fettsyror från triacylglycerol
Adipocyter innehåller TAG
När bryter fett ner → när vi festar
Blodglukos kommer vara låga när vi fastar
Langerhaus öar har 𝛼-celler och β-celler
- 𝛼-celler släpper glukagon när glukos är lågt
- glukagon är ett hormon som frisläpps
Hormoner
- glukagon
- adrenalina
- noadrenalin
En G-protein receptor på adipocytens cellmembran tar emot hormon
1. Energi behövs!
2. Glukagon och andrenalin utsöndras
3. 7TM-receptor på adipocyternas cellmembran som gör
1. ATP cykliserarar fosfatkejdan och bildar cAMP
2. cAMP aktiverar allosterisk PKA
1. ökar glukoneogenses och glykogenolys
2. minskad glykolys
4. PKA fosforylerar Perlipilin och HS-lipas
1. När Perlipilin sitter på fettsyrorna och när den fosforyleras klipper den av acyl-grupperna så de kan brytas ner
1. Aktiverad ATGL utsöndar ko-faktorer som aktivera ATGL
2. Första kedjan: AGTL TAG → DAG
1. bryter esterbinding
3. Andra kedjan: HS-lipas DAG → MAG
1.
5. Tredje kedjan: MAG-lipas bryter ner MAG!
1. Är alltid aktiv och kräver ingen signalering för att starta
6. Glycerol går in i glukoneogenes
1. glycerol → glycerol-3-fosfat → DHAP
Tre fettsyror
- ATGL bryter ner första fettsyran
- HS-lipas bryter ner andra fettsyran
- MG-lipas bryter ner sista fettsyran
# Transport av fettsyror
Hjärnan kan inte använda fria fettsyror då transporteras av albumin som är för stor för att passera BBB, det gör hjärnan beroende av glukos i normal och keton vid fasta.
transportabla molekyler.
glycerol kan cirkulera i blodet själv
lever kan konvertera glycerol (via pyruva) till glukos
4 kal /g glukos
9 kal /g fett
3 steg:
1. **aktivering** koppla på CoA i cytoplasman → Acyl-CoA
1. kräver 2 atp
2. sker med hjälp av acyl-CoA-syntetas
2. **transport** translokas förflyttar till mitokrondrie
1. CoA får inte komma in, byts ut till karnatin → Acyl-karnatin
2. sker med hjälp av translocas
3. **återkoppling** för att kunna utvinna energi krävs en CoA grupp, så på med CoA igen → Acyl-CoA
1. sker med hjälp av karnatine acyltransferas-ii
2.
| Steg | Enzym | In | Ut | Kommentar |
| ---- | ----------------- | ----------------- | ----------------- | -------------------------------------------- |
| 1 | Acyl-CoA-syntetas | Fettsyra+ATP+CoA | Acyl-CoA+AMP+PPi | Kostar 2 ATP |
| 2 | CAT-1 | Acyl-CoA+Karnatin | Acyl-Karnatin,CoA | Kan nu komma in i mitokondriens inre membran |
| 3 | Translokas | Acyl-Karnatin | Acyl-Karnatin | Transporteras över |
| 4 | CAT-2 | Acyl-Karnatin+CoA | Acyl-CoA,Karnatin | Efter detta redo för β-oxidation |
# β-oxidation
FAD kommer in och tar upp en hydrid (två protoner och två elektroner, $H^+$)
Acyl-CoA-DH
Steg
1. Oxidation
1. bildas dubbelbindning mellan 𝛼-kol och β-kol i fettsyran
2. kräver FAD som konverteras till $FADH_2$
2. Hydrering
1. $H_2O$ läggs till dubbelbindning
2. OH-grupp på β-kolet
3. väte på 𝛼-kolet
3. Oxidering
1. Lägg till ketogrupp på β-kol
2. $NAD^+$ blir $NADH$ + $H^+$
4. Tiolys
1. CoA läggs till och acetyl-CoA bildas
Produkter:
- en acetyl-CoA
- fettsyran med två kol mindre
- 18-C fettsyra till 120 ATP
# Bildning av ketonkroppar
När vi svälter eller har diabetes finns inte glukos.
- Svält: glukos saknas
- Diabetes: gluko finns men inget insulin dvs intracellulär svält
CNS 🧠 moooor glukos 🍬🍬🍬
🏎️ brum burm kör igång glukoneogenes
- som använder oxalacetat för att skapa glukos
Då blir det mycket Acetyl-CoA över eftersom det inte kan reagera med oxalacetat, ingen 🍋-🚲
Då bildas ketonkroppar:
- vattenlösliga
- sura komponenter
- kan passera BBB 🩸🧠🚧
1. Svält 🤤
1. efter några dagars svält uppregleras CNA som man konvertera ketonkroppar till acetyl-CoA
2. Glukos + acetyl-CoA skapar ATP räcker vid svält
3. under kontrollerad svält blir keton ett stabilt bränsle
2. Diabetes 💉
1. Mycket socker i CNA, behöver inte omvandla ketonkroppar till acetyl-coa
2. buffrar ketonkroppar initialt, som så småningom sänker pH
3. högt blodsocker sänker blodets vattenpotential
4. osmotisk siures
5. högt blood socker - uttorkning, behandlar man inte medvetslös och död
6. högt blodsocket påverkar kroppen direkt
3.
# Syntes av fettsyror och TAG
1. För mycket Acetyl-CoA
2. Kondenseras och avger $CO_2$
3. Reducerar I $NADPH$ → $NADP^+$
4. Dehydrerar $H_2O$
5. Reducerar II $NADPH$ → $NADP^+$
Investerar två kol. Sker i cytoplasman. Fettsyrorna kopplas till acyl carrier proteins

View File

@@ -0,0 +1,31 @@
---
föreläsare: Susann Teneberg
tags:
- biokemi
- betaoxidation
- anteckningar
dat: 2025-12-04
---
Vilka tre hormoner påverkar metabolismen och hur?
- glukagon när vi fastar
- glukagon + adrenalin nedbrytning, ta bort fettlager
- De är allestoriska regulatorer till PKA som fosforylerar Perilipin/HS-lipas som börjar nerbrytning av TAG → DAG → MAG
#### Vad är kroppens högsta prioritet för energitillförsel?
#### Varför är lipaser viktiga? Varför bevaras fettsyror i TAGs?
#### Vilka typer av fettsyror kan kroppen inte bryta ned?
#### När bryts fettsyror ned?
#### Vilka hormoner stimulerar avspjälkningen av fettsyror, hur sker det?
#### Vilka blir produkterna?
#### Varför använder CNS huvudsakligen glukos som energikälla?
#### Vad händer med glycerol efter avspjälkningen av triglycerider?
#### Vad händer med fria fettsyror efter avspjälkningen av triglycerider?
#### Hur förbereds fettsyror inför beta-oxidation?
#### Vart sker betaoxidationen, hur många steg består den av totalt?
#### Hur mycket ATP investeras, beskriv reaktionerna som sker.
#### Vad händer med produkterna som bildas och hur många acetyl-CoA bildas av en 16C-fettsyra?
#### Varför har kroppen huvudsakligen fettsyror med jämnt antal kolatomer?
#### Vilka likheter i metabolismen finns vid svält och diabetes?
#### Hur/varför påverkar högt blodsocker hos diabetiker kroppen indirekt!
#### Hur kan kroppen klara sig i flera dagar vid svält?
#### Vart produceras ketonkroppar?

View File

@@ -0,0 +1,13 @@
---
föreläsare: Susann Teneberg
tags:
- biokemi
- betaoxidation
- anteckningar
dat: 2025-12-04
---
Frisättning av fettsyror från triacylglycerol.
Transport över mitokondriemembranet.
Betaoxidation.
Bildning av ketonkroppar.
Syntes av fettsyror och triacylglycerol

Binary file not shown.

View File

@@ -0,0 +1,231 @@
---
föreläsare: Martin Lidell
tags:
- biokemi
- aminosyrametabolism
- anteckningar
date: 2025-12-08
---
## Proteinogena och icke-proteinogena aminosyror.
𝛼-aminosyra sitter på alfasidan.
icke-proteinogena aminosyror är de som inte ingår i våra proteiner
GABA t.ex. ingår inte i proteiner, ingen 𝛼-aminsyra, är en gamma-aminosyra, sitter på gammakolet.
# Aminosyrors användningsområden
Aminorsyror är:
- byggstenar till proteiner
- homeostasis
- syra-bas regleringen
- grundskelett för andra biomolekyler
- transporterar ammoniak icke-toxiskt
- glutamin och alanin transporterar kväve till levern
- neurotransmiterare
- glutamat och glycin
Källa till aminosyror är ifrån proteiner som vi fått in oss från födan.
I magtarmkanalen finns mycket enzymer som bryter ner
Kan inte bara diffundera över cellmembran, måste få hjälp på något sätt. Finns ett stort antal aminosyratransportörer. Vissa transportörer för vissa aminosyror (polära, hydrofoba osv)
- ligger en jonpump som pumpar ut Na+, så Na+ blir lägre på cellsidan än på utsidan, när Na+ vill vandra in från högre till lägre koncentrationen, de drar med sig aminosyrorna in i cell, det är en indirekt aktiv transport av aminosyror
- går från en högre till en lägre koncentration
- VIKTIGT: aminosyror kräver en transportör för att passaera cellmembranet
Aminosyror byggs upp och bryts ner hela tiden, de återanvändas eller återvinnas.
# Uppbyggnad
En aminosyra har två sidor
- kolskelett
- hämtas från glukolysen, pentosfosfatvägen eller TCA
- efter få metabola vägar kan man bilda samtliga 20 aa
- aminogruppen
- nästan uteslutande från **glutamat**, antingen
- donerar eller
- hela strukturer modifieras till en aminosyra
De flesta mikroorganismer kan skapa alla aa på detta sätt. Vissa vägar är väldigt komplexa och involverar många steg.
Essentiella aminosyror måste komma via kedjan, speciellt de komplexa
Vi kan bilda 11 av de 20, icke-essentiella
Listan är inte helt regid, för vissa individer är vissa essentiella.
- t.ex. arginin för vuxna är icke-essentiell, men barn kan inte syntesisera den
- finns sjukdomstillstånd, PKU där man inte kan producera tyrosin
Icke-essentiella
### 3-fosfosglycerat
serin
- glycin
- cystein
### 𝛼-ketoglutarat
glutamat
- glutamin
- prolin
- arginin
Bildas ofta ifrån transamineringsreaktioner. Finns motsvarande 𝛼-ketosyra.
Glutamaat och a-ketoglutarat. Skiljer sig bara från alfapositionen
Reagerar med en annan aminosyra så man får över en 𝛼-ketosyra.
aminotransferaser kan katalysera dessa reaktioner
kan säga byter plats på karbonylgruppen och aminogruppen
VIKTIGT: är reversibla, samma reaktion används för att bygga upp och bryta ner
glutamat kan i ett viss antal steg skapa fler aminosyror som t.ex. arginin och prolin.
### oxalaccetat
aspartat
- aspargin
### pyruvat
alanin
## Aminotransferaser
#### ALT/ALAT
pyruvat + glutamat → alanin + 𝛼-ketoglutarat
#### AST/ASAT
oxalaccetat + glutamat → aspartat + 𝛼-ketoglutarat
Generell: X + glutamat → Y + 𝛼-ketoglutarat
#### 𝛼-ketosyror
- pyruvat
- oxalacetat
- 𝛼-ketoglutarat
Hittar man de i blodbanan så har cellerna skadats på något sätt. De ökar blodbanan i nästan alla typ av leverskada, hepatit/alkolism pga högt tryck i leverna, läcker ut i blodet
Finns andra sätt att bilda glutamat från 𝛼-ketoglutarat, glutamat-dehydrogenas är ett leverspecifikt enzym. Tror inte att den används normalt, eftersom vi har inte så mkt ammoniak i våra vävnader, den är toxiskt, försöker minimera. men kan i vissa fall vara en syntesväg
Glutamin kan bildas från glutamat och aminiak, kostar ATP
- laddar in amoniak
### Tyrosin
Bildas från fenylanalyn, sitter en hydroxylgrupp som gör att det saknas.
- reagerar med syra,
Fenylalanin + $O_2$ + NADPH + $H^+$ → Tyriosin + $NADP^+$ + $H_2O$
Katalyseras av fenylalaninhydroxalas-enzymet
PKU är en sjukdom när man fått defekter i form av en genmutation som kodar för det enzymet.
Tyrosin är viktigt för att bilda andra aa, men också pigment och andra saker.
### PKU
Intelektuela nedsättningar
fördröjd utveckling
neurologiska problem
tidig behandling med bra förutsättningar, minska proteinintaget och ge olika typer av supplement
aspartam kan omvandlas till fenylalanin.
Testar barn i PKU-provet vid födsel sedan 1965, så man kan börja tidig behandling.
## Summering
- aa är också energikälla och signalering
- essentiella vs icke-essentiella
- 𝛼-aminogruppen kommer ifrån glutamat
- kolskelettet kommer ifrån 5 precursors
- aminotransferaser är essentiella för både uppbyggnad och nerbrytning av aa
- PKU
# Nedbrytning
Händer vid överskott av aa.
Ta bort aminogruppen, återvinna kolskelettet till
- acetyl-CoA och acetoacetyl-CoA
- nedbrytning sker i levern
Ammoniak bildas under nedbrytningen, det toxiskt, måste vara minimala nivåer.
Sker i lever, där har vi urea-cykel där ammoniak kan omvandlas till urea
I andra vävnader måste man säkert kunna transportera det till levern
Glutamin och alaninan är två viktiga transportformer för det
Glycin, lysin, methionin, serin, treonin och tryptofan bryts ner till ammoniak
Många aa bryts ner i steg, först till glutamat.
Samma transamineringsreaktioner fast motsatt håll
alanin + 𝛼-keoglutarat <→ pyruvat + glutamat
aspartat + 𝛼-ketoglutarat <→ oxalacetat + glutamat
generell: X + 𝛼-ketoglutarat <→ Y + glutamat
aminogruppen av glutamat konverteras till ammoniak genom oxidativ deaniminering
- katalyseras av enzymet glutamat dehydrogenaset
aminosyror som har NH2 i sidogrupper:
- glutamin → glutamat
- aspartin → aspartat
- aspartat ofta till 𝛼-ketoglutamat
### Urea-cykeln
I levercellernas mitokondrie matrix
1. NH4 reagerar med CO2 skapar karbamoylfosfat
1. karbamoylfosfatsyntas-1 som katalyserar och kontrollerar hur mycket ureacykel
2. ornitin länkas samman med karbamoylfosfat
3. citrullin reagerar med aspartat
4. argininoasuccinat → arginin + fumarat
5. arginin + h2o → ornitin + urea
Om man har problem med enzymerna, stiger nivåerna av ammoniak i kroppen.
höga nivåer av glutamin har en tenden att dra till sig vatten, vilket kan orsaka edema
Regleringspunkter
- **karbamoyl-fosfat-synteas** I aktiveras av **N-acetylglutamat** allosterisk
höga nivåer av glutamat och arginin inducerar syntesen av aktivatorn av ureacykeln
behandling med tillföresle av t.ex. alganin
# Vävnader utanför levern transporterar kväve till levern för att omvandlas till urea
Man vill inte bilda ammoniak utanför lever, de kan inte tas hand om t.ex. skelettmuskler
Glutamin och alanin är två av de viktigaste transportformerna
Flesta vävnader har tillgång till enzymet som kan konvertera glutamat → glutamin (glutaminsynteas), kan via blod transportera till levern där de går in i ureacykeln, det kan även själva glutamatet göra
- skelett använder **alanin** för att transportera ammoniak till lever
- andra vävnader använder **glutamin**
Samspelet mellan dessa vävnader heter glukosalanincykeln, transporterar kväve till levern
TCA är en hub i cellen, där man kan ta olika koldelar
- men då kommer cellen skapa mindre energi
- måste fylla på cykeln med nya kolskelett
glukogena aa spelar stor roll, t.ex. alanin→pyruvat
anaplerotiska reaktioner fyller på cykeln
ketogena aa grupper
- 13 amino acids are pure glucogenic
- 5 amino acids are both glucogenic and ketogenic (Phe, Iso, Thr, Trp, Tyr; mnemonic ”PITTT”)
- Only Lys and Leu are pure ketogenic amino acids
Oxalaccetat är en ingångsdörr för metabolismen för aspartat och aspargin
Vissa aminosyror har väldigt komplex nerbrytning
- Alanine aminotransferase
- Aspartate aminotransferase
- Glutamate dehydrogenase
- Glutamine synthetase
- Glutaminase
- Phenylalanine hydroxylase
- Carbamoyl phosphate synthetase I
| Enzym | Var (huvudsakligen) | Funktion | Substrat (in) | Produkt (ut) |
| ---------------------------------------- | ------------------------------ | -------------------------------------------- | ------------------------- | --------------------------------- |
| Alanine aminotransferase (ALT) | Lever, skelettmuskel | Transaminering mellan alanin ↔ pyruvat | Alanin + α-ketoglutarat | Pyruvat + Glutamat |
| Aspartate aminotransferase (AST) | Lever, hjärta, muskel | Transaminering mellan aspartat ↔ oxaloacetat | Aspartat + α-ketoglutarat | Oxaloacetat + Glutamat |
| Glutamate dehydrogenase (GDH) | Lever (mitokondrier) | Oxidativ deaminering | Glutamat + NAD⁺/NADP⁺ | α-ketoglutarat + NH₃ + NADH/NADPH |
| Glutamine synthetase | Muskel, hjärna, perifera vävn. | Avgiftning: binder NH₃ till glutamat | Glutamat + NH₃ + ATP | Glutamin + ADP + Pi |
| Glutaminase | Lever, njure | Frigör ammoniak från glutamin | Glutamin | Glutamat + NH₃ |
| Phenylalanine hydroxylase | Lever | Hydroxylation av fenylalanin | Fenylalanin + BH₄ + O₂ | Tyrosin + BH₂ + H₂O |
| Carbamoyl phosphate synthetase I (CPS I) | Lever (mitokondrier) | Start av ureacykel: aktiverar NH₃ | NH₃ + HCO₃⁻ + 2 ATP | Karbamoylfosfat |

View File

@@ -0,0 +1,172 @@
---
föreläsare: Martin Lidell
tags:
- biokemi
- aminosyrametabolism
- instuderingsuppgifter
date: 2025-12-08
---
### 1. Beskriv den generella strukturen för en 𝛼-aminosyra.
I 𝛼-aminosyran sitter amingruppen på alfakolet.
### 2. Aminosyror kan vara proteinogena och icke-proteinogena. Vad menas med detta? Ge ett par exempel på aminosyror som tillhör den senare kategorin.
Proteinogena är de som ingår i proteiner, icke-porteinogena gör det inte.
Ornitine och Citruline är exempel på aminosyror som är icke-proteinogena.
### 3. Förutom att utgöra byggstenar i proteiner har aminosyror andra mycket viktiga funktioner. Ge exempel på ett par andra viktiga funktioner för aminosyror.
- Transporterar kväve
- Energigivande
- byggstenar för andra biomolekyler
- Homeostasis syra-bas regleringen
- Neurotransitter
### 4. Hur får vi tillgång till aminosyror?
Essentiella:
- Digestion, nedbrytande av proteiner som vi äter.
Icke-essentiella
- tillverka själva i kroppen på olika sätt
- från glykolysen, citronsyracykeln eller pentosfosfatvägen
### 5. Beskriv översiktligt proteiners nedbrytning till aminosyror i mag-tarmkanalen.
Bryts ner av enzymer/pepsin i magsäcken, sen förs de över till levern där de bryts ner mer
### 6. Hur tar sig aminosyror över cellmembran?
Via jonkanaler.
### 7. Vad menas med att en aminosyra är essentiell? Vilka aminosyror är essentiella?
PVT TIM HALL
Inte A
Tyrosin
Fenylalin
### 8. Vissa aminosyror sägs vara konditionellt essentiella. Vad menas med detta?
Arginin i fetus och för tidigt födda spädbarn
Tyrosin i PKU
### 9. Från vilka fem prekursorer bildar vi människor de icke-essentiella aminosyrorna? Dessa prekursorer kommer att utgöra kolskelettet av de syntetiserade aminosyrorna.
1. **Pyruvat** → alanin
2. **3-fosfoglycerat** → serin → glycin, cystein
3. **Oxaloacetat** → aspartat → asparagin
4. **α-ketoglutarat** → glutamat → glutamin, prolin, arginin
5. **Glutamat** (som egen prekursor i transamineringar)
Mest energieffektivt
### 10. Så kallade aminotransferaser spelar en viktig roll både vid syntes och nedbrytning av aminosyror. Beskriv den generella reaktionsformeln för de så kallade transamineringsreaktioner som katalyseras av denna enzymgrupp.
$ketosyra_1$ + $aminosyra_1$ → $ketosyra_2$ + $aminosyra_2$
### 11. ALT och AST är två mycket viktiga aminotransferaser. Vilka är de fullständiga namnen på dessa båda enzymer och vilka reaktioner katalyserar de?
Alanin + 𝛼-ketoglutarat <→ pyruvat + glutamat
Aspartat + 𝛼-ketoglutarat <→ oxalacetat + glutamat
### 12. Vid transamineringsreaktioner används oftast ett specifikt ”aminogruppdonator/aminogruppacceptor-par”. Vilket?
glutamat ↔ α-ketoglutarat
### 13. Bestämning av plasmanivåerna av ALT och AST används vid klinisk diagnostik. Vad är en ökad halt av dessa enzymer i blodet ett tecken på?
Trasiga celler, heptit eller alkolism.
### 14. En specifik aminosyra utgör en viktig donator av aminogrupper vid syntes av andra aminosyror. Vilken är aminosyran och via vilken typ av reaktion bildas denna aminosyra framförallt? Aminosyran utgör även en prekursor från vilken tre icke-essentiella aminosyror kan bildas. Vilka?
a) glutamat
b) transaminering
c) glutamin, prolin, arginin
### 15. Vilken ärftlig enzymdefekt ger upphov till fenylketonuri? Varför är det viktigt att fastställa diagnosen tidigt och hur behandlas fenylketonuri?
Brist på benylalaninhydroxylas som sätter på -OH på fenyalanin
Alltså: höga nivåer av fenylalanin → bildning av fenylketoner → utsöndras via urin → “phenyl-keton-uria”.
Kan inte skapa tyrosin
Det är viktigt för man kan behandla det bra om det upptäckts tidigt
Man behandlar med ingen vanlig proteinföda utan bara speciella proteinmixar som inte innehåller Phe.
### 16. Fenylketonuri har gett namnet åt den nyföddhetsscreening (PKU-provet) som utförs i Sverige sedan 1965. Vad är syftet med denna screening?
Hitta ovanliga men allvarliga sjukdomar som går att behandla.
### 17. Vid nedbrytning av aminosyror kan molekylernas kolskelett omvandlas till sju olika metaboliter. Vilka är metaboliterna och vad kan de användas till?
Glukogeniska aminosyror:
- pyruvat
- 𝛼-ketoglutarat
- succinyl-CoA
- fumarat
- oxalaccetat
Alla kan konverteras tillbaka till glukos via glukoneogensis
Ketogeniska aminosyror
- acetyl-CoA
- acetoactyl-CoA
Kan lagas som fettsyror eller ketokroppar
### 18. Degradation av aminosyror sker huvudsakligen i ett specifikt organ. Vilket? Speciellt en annan vävnad kan använda kolskeletten från de så kallade grenade aminosyrorna (branched-chain amino acids), dvs leucin, isoleucin och valin, som energikälla. Vilken vävnad rör det sig om?
a) I lever
b) skelettmuskeln
### 19. Varför utgör deaminering av aminosyror en utmaning för oss? Hur har vi löst detta problem?
a) Deaminering är när man tar bort en aminogrupp, då blir det ammonika över För att ammoniak är toxiskt, för basiskt.
b) lever bryter ner det till urea, som kan transporteras av glutamin/alanin i blodet.
### 20. Vid nedbrytningen av många aminosyror överförs deras aminogrupp till 𝛼-ketoglutarat och glutamat bildas. Med hjälp av ett i huvudsak leverspecifikt enzym kan glutamat sedan genomgå så kallad oxidativ deaminering. Vilket är enzymet, var i cellen hittar vi enzymet och vilka produkter bildas i reaktionen?
**Enzym:** **Glutamatdehydrogenas (GDH)**
**Plats i cellen:** **Mitokondriematrix**
**Produkter:** **α-ketoglutarat + NH₄⁺** (och NADH eller NADPH beroende på riktning)
Reaktionen avlägsnar aminogruppen som fritt ammonium, vilket sedan kan gå in i ureacykeln.
### 21. Ange några aminosyror som kan avge kvävet genom direkt deaminering (dvs ej genom oxidativ deaminering). Vilken kväveinnehållande förening bildas?
Serin och treonin
Ammoniak
### 22. Den ammoniak som bildas vid katabolism av aminosyror är celltoxisk och måste metaboliseras vidare. Beskriv omvandlingen av ammoniak till den utsöndringsprodukt som lämnar kroppen via urinen. Vilka steg i syntesvägen är energikrävande? Vilket är det hastighetsreglerande steget och hur regleras det? Var i cellen sker de olika reaktionerna? Från vilka föreningar härstammar de olika delarna av utsöndringsprodukten?
a) Karbamoylfosfat konverteras till citrulline som katalyseras av karabamoylfosfatsyntetas-I (CPS-1) som kräver 2 ATP
b) N-acetylglutamat regulerar karabamoylfosfatsyntetas-I höga koncentrationer av arginin och glutamat
c) första steget i matrix, resten i cytoplasman
d) Vatten och Arginin bildar Urea med hjälp av arginas
### 23. Vilken funktion har ureacykeln och var i kroppen sker denna cykel? Vad händer vid defekter i denna cykel? Ge ett exempel på en ärftlig sjukdom vilken orsakar en defekt ureacykel.
a) bli av med toxisk ammoniak (bi produkt av ammoniak) som bildas om till urea
b) Argininosuccinatlyasbrist
### 24. Vilka metaboliter kopplar ureacykeln med citronsyracykeln?
Aspartat
Fumarat
Oxaloacetat (via aspartat)
### 25. Hur transporteras kväve från skelettmuskulatur till levern och vad innebär den så kallade alanin-glukos cykeln?
ALAT först, sen tillbaka till Alanin och transporteras till blodet
**Alaninglukos-cykeln**
1. Muskeln omvandlar pyruvat → alanin
2. Skickar det till levern.
3. Levern omvandlar alanin → pyruvat → glukos via glukoneogenes.
4. Glukos skickas tillbaka till muskeln och används i glykolysen.
Cykeln flyttar alltså kväve till levern för ureabildning och återför samtidigt glukos till muskeln.
### 26. Hur transporteras ammoniak från övriga organ till levern?
Glutamat blir Glutamin som transporterar det
### 27. Vilka är rollerna för glutaminsyntetas och glutaminas vid transport av ammoniak till levern?
glutaminsynteas: glutamat + NH₄⁺ + ATP → glutamin (sätter ihop)
glutaminas: glutamat + NH₄⁺ (klyver)
### 28. Definiera begreppen glukogena respektive ketogena aminosyror. Ge exempel på några glukogena och ketogena aminosyror.
glukogena kan gå in glykolyneogenesen
keotgena kan bli acetyl-CoA eller acetoacetyl-CoA
glukogen: alla utan lysin och leucin
ketogena: lysin och leucin
### 29. Varför kan rent ketogena aminosyror inte användas för syntes av glukos?
ketogen tillför inte tillräckligt många kol
### 30. Vilka aminosyror kan via transaminering omvandlas direkt till glykolys- eller citronsyracykel-intermediärer?
- **Alanin → pyruvat**
- **Aspartat → oxaloacetat**
- **Glutamat → α-ketoglutarat**

View File

@@ -0,0 +1,34 @@
---
föreläsare: Martin Lidell
tags:
- biokemi
- aminosyrametabolism
- lärandemål
date: 2025-12-08
---
Aminosyrametabolism
Berg kap 23: sid 701703 och 708731
Berg kap 25: sid 766790
Proteinogena och icke-proteinogena aminosyror.
Aminosyrors användningsområden.
Cellulärt upptag av aminosyror.
Essentiella/icke-essentiella aminosyror.
Glukogena/ketogena aminosyror.
Biosyntes av icke-essentiella aminosyror.
Aminotransferaser.
Fenylketonuri (PKU), en ärftlig metabol sjukdom, PKU-provet och dess syfte.
Nedbrytning av aminosyror.
Den centrala rollen hos glutamat och glutamatdehydrogenas i kvävemetabolismen.
Ureacykeln, en leverspecifik metabol väg.
Aminosyranedbrytning i extrahepatiska vävnader och kvävetransport till levern.
Påfyllnadsreaktioner.
Beskriva hur celler får tillgång till aminosyror och vad dessa kan användas till.
Förstå skillnaden på essentiella och icke-essentiella aminosyror.
Översiktligt kunna redogöra för varifrån aminosyrors α-aminogrupp och kolskelett kommer.
Beskriva reaktionerna katalyserade av de två kliniskt viktiga enzymerna ALAT och ASAT.
Beskriva den bakomliggande orsaken till PKU.
Översiktligt beskriva ureacykeln, dess funktion och huvudsakliga reglering.
Redogöra för extrahepatiska vävnaders samspel med levern i aminosyrakatabolism.

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
föreläsare: Martin Lidell
tags:
- biokemi
- aminosyrametabolism
- provfrågor
date: 2025-12-08
---
```dataviewjs
const paths = dv.pages("#provfråga and #aminosyrametabolism")
.sort(p => p.file.name)
.map(p => p.file.path)
dv.span("Antal frågor: " + paths.length + "&nbsp;\n&nbsp;\n")
for (const path of paths) {
dv.span("&nbsp;\n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span("&nbsp;\n&nbsp;\n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,281 @@
---
föreläsare: Martin Lidell
tags:
- biokemi
- aminosyrametabolism
- slides
date: 2025-12-08
---
# LPG001
Martin Lidell
Amino acid metabolism
## Lecture outline
 Amino acids a short introduction
 How do we get access to amino acids?
 Biosynthesis of non-essential amino acids
 The origin of the a-amino group and the carbon skeleton
 Degradation of amino acids
 What happens with the amino group and the carbon skeleton?
 The urea cycle
 Transport of nitrogen to the liver (alanine/glutamine)
 Examples of some defects in amino acid metabolism
## Amino acids
Definition:
An amino acid is a simple organic
compound containing both a carboxyl
and an amino group
More than 500 different amino acids
have been described in nature
Twenty a-amino acids (21 if including
selenocysteine) are commonly found
in mammalian proteins. These
proteinogenic amino acids are the
only amino acids that are coded for
by DNA
## Amino acids examples of some important non-proteinogenic amino acids
GABA (g-amino acid)
g-aminobutyric acid (GABA)
an inhibitory neurotransmitter
Ornithine and Citrulline
intermediates in the urea cycle
Ornithine (a-amino acid)
Citrulline (a-amino acid)
## Why are amino acids essential biomolecules? some examples
Building blocks in proteins
Precursors of important biomolecules
(neurotransmitters, hormones, etc. etc.)
Dopamine Epinephrine
Source of energy
Acts as neurotransmitters (e.g. Glu and Gly)
Involved in acid-base homeostasis (Gln)
Transport ammonia in a nontoxic form (Gln and Ala)
## Overview of amino acid metabolism
Endogenous proteins
De novo synthesis of non-essential amino acids
Dietary proteins
Synthesis of other important biomolecules
Degradation
Amino group → Urea
Carbon skeleton → Ketone bodies, Glucose/glycogen, Energy, CO2 + H2O, Fatty acids
Refilling reactions
Amino acids
Urea cycle
## Digestion of dietary proteins in the gastrointestinal tract
## Amino acids, di- and tripeptides are absorbed by the enterocytes and released as amino acids into the blood
The absorbed di- and tripeptides are digested by peptidases into free amino acids that are released into the blood
## Intracellular degradation of endogenous proteins released amino acids can be reused
Proteasomal degradation
## Biosynthesis of amino acids the a-amino group and the carbon skeletons
## Biosynthesis of amino acids the a-amino group
The a-amino group is most often derived from glutamate
## Biosynthesis of amino acids the carbon skeletons
## Most microorganisms can synthesize all of the common proteinogenic amino acids
## Biosynthesis of amino acids in humans essential and nonessential amino acids
Nonessential:
Alanine, Arginine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine
Essential:
Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine, Tryptophan, Valine
Humans cannot make the essential amino acids; they must be supplied in the diet
Some nonessential amino acids become essential under certain circumstances (“conditionally essential”)
e.g. arginine for fetus/neonate; tyrosine in PKU
## Biosynthesis of nonessential amino acids in humans
The carbon skeletons are derived from five precursors:
• 3-Phosphoglycerate
• Pyruvate
• a-Ketoglutarate
• Oxaloacetate
• Phenylalanine
## Formation of glutamate from a-ketoglutarate
Glutamate is primarily formed in transamination reactions catalyzed by different aminotransferases
## Aminotransferases / Transaminases
Enzymes transferring amino groups from a-amino acids to a-keto acids
aamino acid-R1 + aketo acid-R2 → aketo acid-R1 + aamino acid-R2
a-Ketoglutarate/Glutamate is the most common amino group acceptor/donor pair.
The reactions are reversible.
Essential for both synthesis and degradation of amino acids.
## ALT and AST two important aminotransferases
Amino acids: Alanine, Aspartate, Glutamate
a-Keto acids: Pyruvate, Oxaloacetate, a-ketoglutarate
## Aminotransferases as indicators of tissue damage
• Intracellular enzymes
• Elevated plasma levels indicate cell damage
• ALT mostly in liver
• AST in liver, heart, skeletal muscle, kidney
## A second route of synthesis of glutamate from a-ketoglutarate
Glutamate dehydrogenase (mitochondrial, liver-specific)
## Arginine and proline synthesized from glutamate
Arginine → part of urea cycle
## Glutamine and asparagine formed by amidation
Enzymes: glutamine synthetase, asparagine synthetase
## Tyrosine synthesized from phenylalanine
Reaction:
Phenylalanine + O2 + NADPH + H+ → Tyrosine + NADP+ + H2O
## Phenylketonuria (PKU)
Accumulation of phenylalanine, phenylpyruvate, phenyllactate, phenylacetate
Deficiency of tyrosine and metabolites
Autosomal recessive (PAH gene)
Hundreds of mutations
Insufficient phenylalanine hydroxylase activity
## PKU symptoms
Intellectual disability, delayed development, seizures, musty odor, fair skin/blue eyes
Treatment: dietary restriction, amino acid mix w/o Phe, tyrosine becomes essential, sapropterin may help
## “PKU-provet” newborn screening since 1965
Blood sample after 48 hours
Purpose: detect treatable congenital diseases early
## Diseases included today (25 total)
Endocrine diseases (2)
Fatty acid metabolism defects (3)
Carnitine system defects (4)
Organic acidurias (6)
Urea cycle defects (3)
Amino acid metabolism defects (4)
Other metabolic diseases (2)
SCID
## Summary of part 1
(Amino acids important, sources, essential vs nonessential, aminotransferases, PKU)
## Excess amino acids cannot be stored
Amino acids not needed → degraded to intermediates that enter central metabolism
## How are amino acids degraded?
• Remove a-amino group
• Carbon skeleton becomes pyruvate, TCA intermediates, acetyl-CoA, acetoacetyl-CoA
Occurs primarily in liver; skeletal muscle degrades branched-chain amino acids
## Challenge: ammonia toxicity
Solution: liver → urea cycle
Other tissues → transport as glutamine/alanine
## Glutamate as intermediate toward urea
## a-amino groups transfer to a-ketoglutarate → glutamate (ALT/AST)
## Oxidative deamination of glutamate
Glutamate dehydrogenase (liver mitochondrial matrix)
## Serine and threonine can be directly deaminated (dehydratases)
## Side-chain nitrogen of glutamine and asparagine release ammonia and form glutamate
## Ammonia is toxic to CNS
Urea cycle detoxifies ammonia
Only active in liver
## Urea cycle
Carbamoyl phosphate synthetase I
Ornithine transcarbamoylase
Argininosuccinate synthetase
Argininosuccinate lyase
Arginase
Urea contains 2 amino groups: one from NH4+, one from aspartate.
Carbon from HCO3
## Why is ammonia toxic? (theory)
Glutamine synthetase in astrocytes → glutamine accumulation → osmotic swelling → edema
## Regulation of urea cycle
N-acetylglutamate activates CPS I
High glutamate + arginine → more N-acetylglutamate
## Defects in urea cycle example: argininosuccinate lyase deficiency
Autosomal recessive
Symptoms: hyperammonemia, irregular breathing, hypotonia, vomiting, alkalosis, brain swelling, seizures
Treatment: glucose infusion, drugs promoting nitrogen excretion, dialysis, low-protein diet, liver transplant
## Drug treatment: arginine and phenylbutyrate
## Nitrogen transport from extrahepatic tissues
Extrahepatic tissues lack urea cycle
Transport forms: glutamine and alanine
Muscle uses BCAA
## Glutamine and alanine nitrogen carriers
## Glucose-alanine cycle
## Where do carbon skeletons end up?
## Seven end-products of amino acid carbon skeleton degradation
## Citric acid cycle source of building blocks
Cycle must be refilled (anaplerosis)
## Anaplerotic reactions
Pyruvate, amino acid skeletons refill TCA
## Glucogenic vs ketogenic amino acids
Glucogenic → pyruvate or TCA intermediates → glucose
Ketogenic → acetyl-CoA or acetoacetyl-CoA → ketone bodies
13 glucogenic
5 mixed (Phe, Iso, Thr, Trp, Tyr)
2 ketogenic only (Lys, Leu)
## Oxaloacetate as entry point for Asp/Asn
## a-Ketoglutarate as entry point for several amino acids
Glutamate → a-ketoglutarate (via GDH)
## Degradation pathways generating acetyl-CoA
## Degradation of phenylalanine and tyrosine
## Degradation of branched-chain amino acids
Occurs mainly in skeletal muscle
## Maple syrup urine disease (MSUD)
Autosomal recessive
Defect in branched-chain a-keto acid dehydrogenase complex
Accumulation of Leu, Iso, Val and their keto acids
Symptoms: poor feeding, vomiting, low energy, abnormal movements, delayed development; severe cases seizures/coma
Treatment: protein-restricted diet lacking Leu/Iso/Val; controlled supplementation
## Summary of part 2
• Amino acid degradation → ammonia → toxic
• Glutamate central
• Liver → only site of urea production
• Extrahepatic tissues use glutamine/alanine
• Carbon skeletons used for refilling, glucose, ketone bodies, fatty acids, energy
## Some important enzymes
ALT
AST
Glutamate dehydrogenase
Glutamine synthetase
Glutaminase
Phenylalanine hydroxylase
Carbamoyl phosphate synthetase I
## Läsanvisningar
Biochemistry (Berg et al.)
Chapter 23: 701703, 708731
Chapter 25: 766790
Instuderingsfrågor på Canvas
Amino acid metabolism

View File

@@ -0,0 +1,188 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- kolesterol
- tentafokus
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
# Kolesterol omsättning, funktion och reglering (tentafokus)
## 1. Källor till kolesterol
- **Exogent (från födan)**
- Kolesterolrika livsmedel (t.ex. ägg, inälvsmat).
- Tas upp i tarmen, packas i kylomikroner → lymfa → blod → lever/vävnader.
- **Endogent (nysyntes)**
- *Alla* celler kan syntetisera kolesterol.
- **Lever + tarmepitel** står för stor del av syntesen på organismnivå.
- Syntes sker i **cytosol + SER**.
- Utgångssubstrat: **acetyl-CoA** (från glykolys, β-oxidation, ev. alkohol) som först måste ut ur mitokondrien via citratshunten.
- **Viktig tentapoäng**
- Merparten av kroppens kolesterol kommer normalt från **endogen syntes**, inte från födan.
- Kolesterol kan **inte** brytas ned hela vägen till CO₂/acetyl-CoA hos människa måste elimineras via gallan.
---
## 2. Viktiga funktioner
- **Membranfunktion**
- Ingår i alla cellmembran.
- Justerar **membranets fluiditet/stelhet** beroende på koncentration.
- **Prekursorfunktion**
- Utgångsmaterial för **steroidhormoner** (kortisol, aldosteron, könshormoner).
- **7-dehydrokolesterol** i huden → D-vitamin (via UV-ljus).
- Prekursor till **gallsyror** i levern.
- **Övrigt**
- Nödvändig komponent i lipoproteiner.
---
## 3. Översiktlig omsättning (”varifrån, vad gör det, vart tar det vägen?”)
1. **Inflöde till kroppen**
- Föda → tarm → kylomikroner → lever/vävnader.
- Endogen syntes i lever + andra vävnader (VLDL-export från levern).
2. **Transport i blodet**
- **VLDL → IDL → LDL**: transport av kolesterol *till* perifera vävnader.
- **LDL-receptor**: medierar upptag av LDL-kolesterol till celler (receptor-medierad endocytos).
- **HDL**: tar upp överskott av kolesterol från perifera vävnader → ”reverse cholesterol transport” → lever.
3. **Intracellulärt öde**
- In i membran.
- Omvandling till steroidhormoner (i endokrina organ).
- Lagring som kolesterolestrar i lipiddroppar.
4. **Utsöndring ur kroppen**
- Sker via **lever/galla**:
- Kolesterol → gallsyror (primära gallsyror).
- Mindre mängd utsöndras som **fritt kolesterol** i gallan.
- Ingen betydande renal utsöndring av kolesterol.
> Typisk tentafras: *”Kolesterol utsöndras normalt via levern (gallan) huvudsakligen som gallsyror, i mindre utsträckning som fritt kolesterol.”*
---
## 4. Enterohepatiska kretsloppet och koppling till kolesterol
- **Steg**
1. Levern syntetiserar **gallsyror** från kolesterol.
2. Gallsyrorna (konjugerade med glycin/taurin) utsöndras med gallan till tarmen.
3. I distala ileum återupptas ~**95 %** av gallsyrorna aktivt till portacirkulationen.
4. Gallsyror återförs till levern → återanvänds.
- **Koppling till kolesterolsyntes**
- Förlusten av 510 % gallsyror per varv måste ersättas med ny **kolesterolderiverad gallsyrasyntes**.
- Om det enterohepatiska återupptaget blockeras (resiner m.m.) → levern måste använda mer kolesterol → ökat LDL-upptag från plasma → sänkt plasmakolesterol.
---
## 5. Reglering av intracellulär kolesterolhalt principiellt olika mekanismer
> *Nyckelord i tentor: ”fritt intracellulärt kolesterol” och ”principiellt olika mekanismer”.*
### 5.1 Reglera syntesen (HMG-CoA-reduktas + SREBP-2)
- **HMG-CoA-reduktas (HMGR)** är hastighetsbestämmande i kolesterolsyntes.
- Lågt kolesterol → mer aktivt HMGR (↑ syntes).
- Högt kolesterol → mindre aktivt HMGR (↓ syntes).
- Reglering:
- Transkription (SREBP-2).
- Proteolys (ubiquitinering).
- Translation (färre polysomer vid högt kolesterol).
- Fosforylering (AMPK m.m.).
**Tentapoäng:**
Den intracellulära kolesterolhalten regleras **inte** primärt av blodets kolesterolnivå, utan via **egen syntes + SREBP-2/HMGR**.
---
### 5.2 Lagring som kolesterolestrar
- Enzym: **ACAT (acyl-CoA:cholesterol acyltransferase)**:
- Kopplar en fettsyra på kolesterol → **kolesterolestrar (CE)**.
- CE lagras i **lipiddroppar**.
- Hög fritt kolesterol → ↑ ACAT → mer lagring → ↓ fritt kolesterol.
**Tentapoäng:**
- ”Cellen kan lagra kolesterol i form av kolesterolestrar genom att koppla på en fettsyra” → korrekt.
- Processen är **inte** irreversibel CE kan hydrolyseras lokalt (kräver **inte** transport till levern först).
---
### 5.3 Upptag och efflux (LDL/HDL)
- **Upptag via LDL-receptor**
- Låg intracellulär kolesterolhalt → ↑ LDL-receptorer → mer LDL-kolesterol tas upp.
- Hög intracellulär nivå → ↓ LDL-receptorer.
- **Efflux via HDL (reverse cholesterol transport)**
- Celler i perifera vävnader kan vid överskott:
- Exportera kolesterol till **HDL-partiklar** (ABCA1, ABCG1).
- HDL transporterar kolesterolestrar till levern → gallsyra/fritt kolesterol → galla.
**Tentapoäng:**
- ”Celler utanför levern kan göra sig av med överskott av kolesterol genom att överföra det till HDL, som transporterar det till levern” → korrekt.
---
## 6. Kolesterolsyntesens hastighet HMGR och squalenmonooxygenas (SM)
- Två centrala, hårt reglerade enzymsteg:
1. **HMG-CoA-reduktas (HMGR)**
- Hastighetsbestämmande steg i omvandlingen HMG-CoA → mevalonat.
- Mål för **statiner**.
2. **Squalenmonooxygenas (SM)**
- Katalyserar första syreberoende steget mot ringstrukturen (squalen → 2,3-oxidosqualen).
- Regleras av kolesterol via transkription (SREBP-2) och proteolys (ubiquitinering).
- Ger en *extra* kontrollpunkt nedströms HMGR.
**Typisk tentasnutt:**
> ”Kolesterolsyntesens hastighet regleras främst via mängden aktivt HMG-CoA-reduktas och squalenmonooxygenas.”
---
## 7. SREBP-2 och transkriptionell reglering av HMGR (detalj som ofta frågas)
- **Läge**: SREBP-2 är en membranbunden transkriptionsfaktor i ER, associerad med **Scap**.
- **Vid lågt kolesterol / steroler**
1. Kolesterol släpper från Scap.
2. SREBP-2/Scap-komplexet transporteras till **Golgi**.
3. Klyvs av två proteaser (S1P, S2P).
4. N-terminal del (transkriptionsfaktorn) går till kärnan.
5. ↑ Transkription av gener för kolesterolsyntes och LDL-receptorer (inkl. **HMGR**).
- **Vid högt kolesterol / steroler**
1. Kolesterol binder Scap → konformation ändras.
2. Scap-SREBP-2 binder **Insig** i ER-membranet → fastnar där.
3. Ingen klyvning, ingen aktivering → ↓ HMGR, ↓ LDL-receptorer.
> Detta är den **viktigaste** transkriptionella reglermekanismen för HMGR i tentorna.
---
# Frågor (tentaträning)
1. **Beskriv översiktligt kolesterolets omsättning i kroppen:**
varifrån kolesterol kommer, två viktiga funktioner och hur kroppen kan göra sig av med överskottskolesterol.
2. **Beskriv kortfattat två huvudsakliga, principiellt olika mekanismer**
genom vilka cellen reglerar mängden fritt intracellulärt kolesterol.
3. **Förklara den transkriptionella regleringen av HMG-CoA-reduktas**
via SREBP-2, och hur denna reglering påverkas av höga respektive låga kolesterolhalter.
4. **Beskriv kortfattat det enterohepatiska kretsloppet**
och förklara hur det kopplar till kolesterolsyntes och plasmakolesterol.
5. **Ge exempel på tre viktiga funktioner av kolesterol i kroppen**
(minst en strukturell och en som prekursor till andra molekyler).
6. **Beskriv två olika sätt**
på vilka celler utanför levern kan hantera ett överskott av kolesterol.

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
tags:
- biokemi
- provfrågor
- kolesterol
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
```dataviewjs
const paths = dv.pages("#provfråga and #kolesterol")
.sort(p => p.file.name)
.map(p => p.file.path)
dv.span("Antal frågor: " + paths.length + "&nbsp;\n&nbsp;\n")
for (const path of paths) {
dv.span("&nbsp;\n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span("&nbsp;\n&nbsp;\n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,18 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- kolesterol
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
Källor till kolesterol.
Kolesterolsyntesens plats i metabolismen.
ATP-citrat lyas.
HMG-CoA reduktas och dess fyra regleringsmekanismer.
De tre huvudmekanismerna för reglering av intracellulär kolesterolkoncentration.
Kolesterolets funktion.
Utsöndring av kolesterol.
Enterohepatiska kretsloppet.
Redogöra för kolesterolets omsättning, samt huvudprinciper för kolesterolsyntesen och dess reglering.

View File

@@ -0,0 +1,8 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- kolesterol
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---

View File

@@ -0,0 +1,26 @@
---
tags:
- biokemi
- kolesterol
- instuderingsuppgifter
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
#### 1. Nämn två källor till kolesterol, var i cellen och vilka celler driver kolesterolsyntes och hur kolesterolhalterna regleras.
Föda och cellens egen syntes, i cytosolen + SER, mest i leverceller. Halter regleras via HMG-CoA-reduktas (feedback, SREBP, insulin/glykagon)
#### 2. Varför är kolesterol viktig? Vilka är källorna för acetyl-CoA och varför måste den transporteras för kolesterolsyntes och vilken roll kan läkemedel ha?
a) För att stabilisera cellmembran och syntes av steroida hormoner
b) Glykolysen och β-oxidation, men måste omvandlas till citrat först för att kunna lämna mitokondrien
c) behöver paketeras in i lipoproteiner
d) Läkemedel som statiner hämmar HMG-CoA-reduktas och minskar kolesterolsyntesen, vilket ökar LDL-receptorer och sänker blodkolesterol.
#### 3. Beskriv kort hur acetyl-CoA omvandlas till viktig metabolit i kolesterolsyntes.
#### 4. Vilka steg finns i kolesterolsyntesen och vad är hastighetsbestämmande steget?
#### 5. Vilka två pathways finns och vad är skillnaden mellan kolesterol och dehydrokolesterol i funktion och uppbyggnad?
#### 6. Var sker kolesterolsyntes?
#### 7. Förklara de fyra huvudmekanismerna för reglering av HMGR.
#### 8. Vad står SM för och varför är den delvis oberoende av HMGR:s reglering?
#### 9. Förklara i detalj tre mekanismer genom vilka kroppen reglerar den intracellulära kolesterolkoncentrationen utöver HMG-CoA reduktas (HMGR).
#### 10. Vad är enterohepatiska cykeln?

View File

@@ -0,0 +1,163 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- kolesterol
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
# Kolesterolsyntes
## Källor till kolesterol
- **Föda:** ägg, kaviar (kolesterolrika)
- **Nysyntes:**
- Alla celler kan syntetisera kolesterol.
- Lever ansvarar för ca 10% av kolesterolsyntesen.
- Kolesterolhalter i blodet regleras via nysyntes-hastighet.
- Regleringen är effektiv men försämras med ålder.
- Kroppen kan variera syntesen beroende på kostens innehåll av mättade fetter och kolesterol.
Kolesterol är viktigt för steroidhormoner, DNA, cellmembran och utsöndras huvudsakligen i gallsyror.
## Acetyl-CoA som utgångspunkt
Kolesterolsyntes sker i **cytosolen** och utgår från **acetyl-CoA**:
- Acetyl-CoA bildas i mitokondrien från nedbrytning av fettsyror, kolhydrater och alkohol.
- Acetyl-CoA transporteras till cytosolen via citratshunten:
- Acetyl-CoA + oxalacetat → **citrat** (mitokondrie)
- Citrat transporteras ut och klyvs av **ATP-citratlyas** → acetyl-CoA + oxalacetat.
Läkemedel som hämmar ATP-citratlyas blockerar transport av acetyl-CoA → minskar kolesterol- och fettsyrasyntes.
### Acetyl-CoA roll
- Vid svält → ketonkroppar.
- Normalt → TCA-cykeln, fettsyrasyntes, kolesterolsyntes.
---
# Frågor
1. Nämn två källor till kolesterol, var i cellen syntesen sker, vilka celler som kan syntetisera det och hur halterna regleras.
2. Varför är kolesterol viktigt? Vilka är acetyl-CoA:s källor och varför måste det transporteras ut ur mitokondrien? Vilken roll kan läkemedel ha?
---
# Kolesterolsyntes steg
## Inledande steg
1. **Acetyl-CoA + Acetyl-CoA → Acetoacetyl-CoA (4C)**
*Enzym:* Acetyl-CoA acetyltransferas 2
### Första irreversibla, hastighetsbestämmande steget
2. **Acetoacetyl-CoA + Acetyl-CoA → HMG-CoA**
*Enzym:* HMG-CoA syntas
3. **HMG-CoA → Mevalonat**
*Enzym:* **HMG-CoA reduktas**
- Reduktion
- Hastighetsbestämmande enzymet i syntesen
Det finns två pathways, där skillnaden är när C24 reduceras. Slutprodukten är alltid kolesterol.
## Kolesterol och dehydrokolesterol
- **Kolesterol:** membranlipid, steroidhormoner, gallsyror.
- **Dehydrokolesterol:** oxiderad form, saknar en väteatom → prekursor för D-vitamin.
---
# Frågor
5. Beskriv kort hur acetyl-CoA omvandlas till en viktig metabolit i kolesterolsyntesen.
6. Vilka steg ingår i syntesen och vilket är hastighetsbestämmande?
7. Vilka två pathways finns och vad skiljer kolesterol från dehydrokolesterol i funktion och struktur?
8. Var sker kolesterolsyntes?
---
# Reglering av HMG-CoA reduktas (HMGR)
Fyra huvudmekanismer:
---
## 1. Transkriptionsreglering SREBP
- SREBP är en membranbunden transkriptionsfaktor i ER.
- Kolesterolhalter styr aktivering.
- Vid **låga sterolhalter**:
- SREBP förs till Golgi.
- Klyvs av S1P och S2P → aktiv N-terminal → till kärnan → ökar transkription av syntesgener (t.ex. HMGR).
- Scap och Insig 1/2 reglerar transport.
- Vid **höga kolesterolhalter**:
- Kolesterol binder Scap → konformationsändring.
- Scap-SREBP binder Insig → fastnar i ER → ingen aktivering.
### Insig 1 & 2
- Insig 1 uttryck ökar via SREBP (negativ feedback), har kort halveringstid.
- Insig 2 regleras inte av SREBP och har lång halveringstid.
---
## 2. Post-translationell nedbrytning
(ubiquitinering av HMGR)
- Höga nivåer av kolesterolintermediärer → Insig binder HMGR → ubiquitinering → proteasomal nedbrytning → minskad syntes.
---
## 3. Translationell kontroll
- Högt kolesterol → färre polysomer på HMGR-mRNA → minskad translation → mindre enzym.
---
## 4. Fosforylering / defosforylering
- Fosforylerad HMGR → inaktiv.
- Defosforylerad HMGR → aktiv.
- Insulin → defosforylering → ↑ syntes.
- Glukagon/adrenalin → fosforylering → ↓ syntes.
### Squalene monooxygenase (SM)
- Transkriptionellt reglerad av SREBP2.
- Nedbryts via ubiquitinering vid högt kolesterol.
- Regleringen gör SM delvis oberoende av HMGR.
---
# Frågor
19. Förklara de fyra huvudmekanismerna för reglering av HMGR.
20. Vad står SM för och varför är dess reglering delvis oberoende av HMGR?
---
# Tre huvudmekanismer för reglering av intracellulärt kolesterol
## 1. Lagring Kolesterolestrar (CE)
- Kolesterol + fettsyra via **ACAT** → kolesterolestrar lagras i lipiddroppar.
- ACAT 1:
- Finns i flesta celler.
- Stimuleras av hög kolesterolhalt.
- ACAT 2:
- I enterocyter & hepatocyter.
- Stimuleras av insulin och proinflammatoriska cytokiner.
- Bryts ned vid låga lipidnivåer.
---
## 2. Upptag och utsöndring
- **NPC1L1:** membranprotein i tarm/lever → kolesterolupptag, regleras via SREBP2.
- **NPC1:** intracellulärt transportprotein.
- **Lipoproteiner:**
- Kylomikroner exporterar kolesterol från enterocyter.
- LDL transporterar kolesterol till vävnader.
- Låg intracellulär kolesterol → fler LDL-receptorer → mer upptag.
---
## 3. Omvandling till gallsyror utsöndring
- Enda sättet att eliminera överskottskolesterol.
- Gallsyror modifieras (t.ex. med glycin) → blir amfipatiska och kan bilda miceller.
### Enterohepatiska cykeln
- 95% gallsyror återabsorberas i distala ileum.
- Transporteras tillbaka till levern för återanvändning.
- Läkemedel kan minska återupptaget men har ofta biverkningar.
---
# Frågor
21. Förklara i detalj tre mekanismer som reglerar intracellulärt kolesterol utöver HMGR.
22. Vad är enterohepatiska cykeln?

View File

@@ -0,0 +1,27 @@
---
tags:
- biokemi
- anteckningar
- kolesterol
- noshow
föreläsare: Joakim Sandstedt
date: 2025-12-09
---
Vad händer när vi har för mycket Acetyl-CoA?
Acetyl-CoA kan gå:
- ketonkroppar (att göra ATP)
- CNS
- muskler
- kolesterolsyntes är alternativ väg
När man slår ihop två Acetyl-CoA med hjälp av enzymet Tiplas,
Man får ut Aceto-Acetyl-CoA. men man tappar en CoA.
1. Acetyl-CoA + Acetyl-CoA → Aceto-Acetyl-CoA + CoA
2. Aceto-Acetyl-CoA + Acetyl-CoA → HMG-Coa + CoA-SH
1. enzym HMG-CoA-synteas
3. HMG-CoA → mevalonat
1. HMG-CoA-reductas (hastighetsbegränsande)
4. mevalonat

View File

@@ -0,0 +1,237 @@
---
tags:
- biokemi
- glykolysen
- anteckningar
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-01
---
glykys = söt (grekiska)
lysis = sönderdelning
- - **-lys / -lyse / -lytic** → anger att något bryts ned eller löses upp.
10 steg
3 faser
Start: Glykos
Slut: Pyruvat
Kommer inte fråga om strukturformer för metaboliten
- kan vara bra
- SKA KUNNA namn på metaboliter och enzymer och föreståelse för reaktioner
## Energiinvesteringsfas
2 ATP förbrukas
2 ADP skapas
2 $H^+$ skapas
| Steg | Input | Output | Enzym | Reaktion | Reversibelt | Energi |
| ---- | ---------------- | --------------------- | ----------------------- | ------------------------------------------------------------------------------------------------- | ----------- | --------------------------- |
| 1 | Glykos | glykos-6-fosfat | hexokinas | fosforylering<br>gruppöverförning<br>glykosinbinding<br>konformationsändring<br>$H_2O$ stängs ute | Nej | Kräver ATP<br>Ger ADP+$H^+$ |
| 2 | glykos-6-fosfat | fruktos-6-fosfat | fosfosglykosisomeras | Isomerering<br>aldos→ketos<br>Möjliggör klyvning | Ja | |
| 3 | fruktos-6-fosfat | fruktos-1,6-bisfosfat | fosfofrukotkinas (PK-1) | fosforylering<br>gruppöverförning<br>hindrar återisomerisering | Nej | Kräver ATP<br>Ger ADP+$H^+$ |
## Klyvningsfas
6 kol blir 2 st 3 col
| Steg | Input | Output | Enzym | Reaktion | Reversibelt | Energi |
| ---- | --------------------- | ----------------------------------------------------- | ------------------- | -------------------- | ----------- | ------ |
| 4 | fruktos-1,6-bisfosfat | dihydroxyacetonfosfat +<br>glyceraldehyd-3-fosfat<br> | aldolas | klyvning 6C→2x3C<br> | Ja | |
| 5 | dihydroxyacetonfosfat | glyceraldehyd-3-fosfat | triosfosfatisomeras | isomerisering | Ja | |
## Energiutvinningsfas
6
- dehydrokinas plockar väten (oxidation)
- $NAD^+$ → $NADH$ oxideras
- GA3PDH utför två reaktioner en fördelaktig och en ofördelaktig
- tioester är intermediär - möjliggör koppling
- ![[Pasted image 20251201104247.png]]
7
- gruppöverföring, en molekyl till en annan
substratnivåfosforylering ATP bildas i en reaktion gruppöverföring
8
- mutas - isomeriserar genom att flytta funktioell grupp
Nedanstående steg sker 2 ggr
| Steg | Input | Output | Rev | Enzym | Reaktion | Energi |
| ---- | ---------------------- | --------------------- | --- | ----------------------------------- | ------------------------------------------------------- | ---------------------------- |
| 6 | glyceraldehyd-3-fosfat | 1,3-bisfosfatglycerat | Ja | glyceraldehyd-3-fosfat-dehydrokinas | oxidation (fördelaktig)<br>fosforylering (ofördelaktig) | Ger $NAD^+$ → $NADH$<br>$Pi$ |
| 7 | 1,3-bisfosfatglycerat | 3-fosfatglycerat | Ja | fosfoglyceratkinas | substratnivåfosforylering | Ger ATP |
| 8 | 3-fosfatglycerat | 2-fosfoglycerat | Ja | fosfoglyceratmutas | isomerisering | |
| 9 | 2-fosfoglycerat | fosfoenolpyruvat | Ja | enolas | dehydratisering | Ger $H_2O$ |
| 10 | fosfoenolpyruvat | pyruvat | Nej | pyruvatkinas | substratnivåfosforylering | Ger ATP |
Vad utvinns?
- 4 ATP
- 2 NADH + $H^+$
- 2 $H_2O$
Varför sitter de olika enzymerna i glykolysen i ett komplex?
- gör det snabbare om de sitter nära varandra
----
### Fosforyltransferpotential
Fruktos i framförallt i levern
- fruktos 1-fosfat
- klyvs till deoxyacetonfosfat + glyceraldehyd
- deoxyacetonfosfat kan gå in i glykolysen
- glyceraldehyd behöver fosforylseras till glyceralaldehyd 3-fosfat
Olika sockerarter utvinner olika mycket energi. Värre att äta fruktos eller glykos, fettinlagrning. Det finns inte mer energi fruktos än i glykos.
Hur tar sig galaktos in i glykolysen?
- det tar sig in i 4 steg
- blir så småningom glykos-6-fosfat (som hittas långt upp i glykolysen)
----
### Laktosintolerans
Enzym: laktas
laktos + $H_2O$ <→ glukos + galaktos
Vi har kvar 5% som vuxna av enzymet.
Baketerier som älskar det och producerar metanol och vätgas. Vatten går även ut i floran.
Fyra olika platser i världen har laktostolerans
- varit fördelaktigt att reproducera om man kan anväanda alternativ kost när det varit brist på föda
Avsild utveckling tll tolerans på fyra platser
- reproduktionsfördel
### Galaktitol
Om galaktos ej omvandlas till galaktos till glykosintermediär
→ ackumulering av galaktitol, lagras i linsen
→ vatten tas upp → grumling
### Återbildning av NAD+ hastighetsbegränsande
Om aerobt
- ETK
Om anaerobt
- fermentering
- ATP bildas med både organisk dontator och acceptor för elektroner
- redoxneutralt
- Fermetering bakom alkohol, surkål, crème frache
![[Pasted image 20251201112326.png|300]]
## Glykolys vid $O_2$
glykos + 2 ADP + 2Pi + 2 $NAD^+$ → 2 pyruvat + 2$H_2O$ + 2NADH + 2$H^+$ + 2ATP
### Glykolys utan $O_2$
glykos + 2 ADP+ 2Pi → 2 pyruvat + 2$H_2O$ + 2$H^+$ + 2ATP
$\Delta G = -22kcal/mol$ (för hela glykolysen)
-----
### Reglering av enzymaktivitet
inhibitorer eller stimulatorer
konformationsändring:
- allosteriskt (millisekunder)
- kovalent modifiering (sekunder)
enzymmängd
- transkribera→translation (timmar)
- hormonell reglering
separation av enzym & substrat
- de har inte tillgång till varandra, celler som inte tar upp glykos om det inte finns
### Fosfofruktokinas
Huvudsaklig regleringspunkt (3:e steget i glykolysen)
- 1:a steget kan även bilda glykogen, 3:e är första unika steget för glykolysen
I skelettmuskeln regleras det av energikvoten (båda allosteriska regulatorer)
- (-) ATP: mycket ATP att göra enzymet mindre effektivt (kan spara till svårare förhållande)
- (+) ADP: stimuleras av AMP
- (-) om pH sjunker lägre än 6.3, så funkar inte enzymet längre
I lever som ovan,
- det finns mycket energi, mycket citrat, vi behöver inte bryta ner med
- (-) citrat
- (+) fruktos 2,6-bisfosfat
- fruktos-6-fosfat
- feedforward
### Hexokinas
första steget i glykolysen
muskel
- (-) glukos-6-fosfat - feedback
- byggs upp mycket när fosfogruktokinas inhiberas
lever
- Använder glukokinas
- 50x lägre affinitet
### Pyruvatkinas
10:e steget i glykolysen
Muskel
- förekommer i m-form, muskel-form
- energikvot
- (-) ATP (allosterisk)
- (+) fruktos-1,6-bisfosfat (feedforward)
Lever
- finns i L-form
- regleras som i muskel samt
- (-) alanin (feedback)
- aminosyra men ett steg från pyruvat!
- (-) fosforylering
- styrs från glykagon via PKA
- finns det inte glykagon finns det inte mycket blodsocker, då vill man inte köra glykolysen utan köra åt andra hållet
![[Pasted image 20251201114708.png|200]]
GLUT4 i skelettmuskel och adipocyter om det finns insulin
- till plasmamembranet om det finns insulin $[glukos]_{blod}$ är högt
GLUT2
- levern & b-celler
### Glykos & Cancerceller
Föredrar glyklys - Warberg-effekten
Upptäcktes för 100 år sen
Man kan se det i PET-scans, som gör att man kan lokalisera tumörer.
Kan använda det för att följa effekter av behandling.
Använder glykos även när syre finns
Frågor
När och var förekommer glykolys under anaeroba förhållanden hos en människa?
- alltid i erytrocyter
- näthinnan
- yttersta lagret av huden
Varför använder cancerceller företrädesvis anaerob glykolys?
Laktat
- förbättrar invasion
- hämmar immunförsvaret
- surt är bra för cancercellen
- behövs byggstenar
- glykolys intermediärer
- behävs även till pentosfosfatvägen som är viktig för anabolism
---
### Summering
> [!NOTE] Summary
7st reversibla, 3 irreversibla (1, 3, 10)
Oxination
NAD+ är hastighetsbegränsande
Anaerob och aeroba
laktas fermenteras
feedback, reglerar något som hänt tidigare, aktivering eller inaktiver
feedforward tidigt steg, reglerar något senare (ofta allosteriska)
fruktos-2,6-bisfosfat viktig regulator
Warberg, cancerceller frodas i sur miljö och b
>

View File

@@ -0,0 +1,34 @@
---
tags:
- biokemi
- glykolysen
- instuderingsuppgifter
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-01
---
### Instuderingsfrågor Glykolysen
#### 1. Var sker glykolysen?
#### 2. Vad sker i glykolysen?
#### 3. Vilka är glykolysens tre faser?
#### 4. Vilka är de tio stegen i glykolysen och vilken typ av reaktion sker i de olika stegen?
#### 5. Vilka enzymer katalyserar de tio stegen i glykolysen?
#### 6. Vad innebär substratnivåfosforylering?
#### 7. Hur kan fruktos användas i glykolysen?
#### 8. Hur kan galaktos användas i glykolysen?
#### 9. När sker glykolysen?
#### 10. Vilken är glykolysens summaformel?
#### 11. Hur regleras glykolysen i skelettmuskler?
#### 12. Hur regleras glykolysen i levern?
#### 13. Vad karaktäriserar de steg i glykolysen som är reglerade?
#### 14. Vad innebär feedbackreglering?
#### 15. Vad innebär feedforwardreglering?
#### 16. Vad innebär allosterisk reglering?
#### 17. Vad innebär kovalent reglering?
#### 18. Hur skiljer sig glykolysen i levern från glykolysen i övriga vävnader?
#### 19. Vad avgör hur glykolysens slutprodukt kommer att kataboliseras vidare?
#### 20. Vad är fermentering?
#### 21. Vad skiljer glykolysen under anaeroba och aeroba förhållanden?
#### 22. Hur tas glukos upp i celler?
#### 23. Vad reglerar glukosupptaget i skelettmuskler samt adipocyter och hur sker regleringen?
#### 24. Vad innebär Warburgeffekten?

View File

@@ -0,0 +1,19 @@
---
tags:
- biokemi
- glykolysen
- lärandemål
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-01
---
Reaktioner och metaboliter i glykolysen.
Enzymer i glykolysen.
Substratnivåfosforylering.
Reglering av glykolysen.
Allosterisk, feedforward och feedback reglering.
Glykolys under anaeroba och aeroba förhållanden.
Glukostransportörer.
Warburgeffekten.
Redogöra för glykolysens reaktioner, enzymer och reglering.
Förstå skillnaden mellan anaerob och aerob glykolys.

View File

@@ -0,0 +1,15 @@
```dataviewjs
const paths = dv.pages("#provfråga and #glykolysen")
.sort(p => p.file.name)
.map(p => p.file.path)
dv.span("Antal frågor: " + paths.length + "&nbsp;\n&nbsp;\n")
for (const path of paths) {
dv.span("&nbsp;\n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span("&nbsp;\n&nbsp;\n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,130 @@
---
tags:
- biokemi
- slides
- glykolysen
föreläsare: Ingela Parmryd
date: 2025-12-01
---
# Glykolysen
LPG001
Biokemi
2025-12-01
Ingela Parmryd
## Frågeställningar
- Hur sker nedbrytningen av glukos?
- Vilka är de olika faserna i glykolysen?
- Vad sker i glykolysens tio steg?
- Vad händer med glykolysens slutprodukt under anaeroba och aeroba förhållanden?
- Hur regleras glykolysen?
- Hur kommer glukos in i celler?
- Vilka är kopplingarna mellan cancerceller och glykolysen?
## Glykolysen kan delas in i tre faser
**Översiktlig reaktionsformel:**
glukos + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD⁺ → 2 pyruvat + 2 ATP + 2 NADH + 2 H⁺ + 2 H₂O
## Glykolysen vad händer i de tio stegen?
### Steg 1 Glukos fångas i cellen
- Hexokinas fosforylerar glukos
- Glucose → Glucose-6-phosphate (G-6P)
- ATP förbrukas
### Steg 3 Fruktos-1,6-bisfosfat bildas
- Ny fosforylering av glukosintermediär
- ATP förbrukas
### Steg 4 Molekylen klyvs
Fruktos-1,6-bisfosfat →
- Dihydroxyacetonfosfat (DHAP)
- Glyceraldehyd-3-fosfat (GAP)
### Steg 6 NADH bildas
- Oxidation av GAP
- NAD⁺ reduceras till NADH
### Steg 7 & 10 ATP bildas
- Steg 7: Substratnivåfosforylering från 1,3-bisfosfoglycerat
- Steg 10: Fosfoenolpyruvat → Pyruvat (via pyruvatkinas)
## Fosforyltransferpotential
Relativ energi i fosfatbindningar:
- högst: fosfoenolpyruvat
- lägre: 1,3-bisfosfoglycerat
- ATP mellanläge
- lägst: glukos-6-fosfat
## Fruktos och galaktos in i glykolysen
- Galaktos → Glucose-6-phosphate
- Fruktos → Fructose-6-phosphate eller DHAP/GAP (vävnadsberoende)
## Laktasbrist
- Låg laktasaktivitet → laktosintolerans
## Galaktitol och katarakt
- Ackumulering av galaktitol i linsen
- Orsakad av reducering av galaktos
## Pyruvats öde styrs av syre
Anaerobt:
- Pyruvat → Laktat eller Etanol
- Regenererar NAD⁺
Aerobt:
- Pyruvat → Acetyl-CoA
- Vidare oxidation i citronsyracykeln
## Reglering av glykolysen
### Fosfofruktokinas (PFK)
- Allosterisk kontroll i skelettmuskler av ATP/AMP
- Hög ATP hämmar, AMP stimulerar
- Energi-status styr flödet
### Fruktos-2,6-bisfosfat (i lever)
- Potent aktivator av PFK
### Pyruvatkinas
- Fosforylering (inaktiv)
- Defosforylering (aktiv)
- Fruktos-1,6-bisfosfat stimulerar
- Alanin hämmar
## Glukostransport
- Glukos tas in via faciliterad diffusion
- Olika GLUT med olika affiniteter och vävnadsfördelning
Transportör | KM | Celltyp
---|---|---
GLUT1 | 1 mM | Nästan alla
GLUT2 | 1520 mM | Lever & β-celler
GLUT3 | 1 mM | Nästan alla
GLUT4 | 5 mM | Skelettmuskler & adipocyter
GLUT5 | | Tunntarm (fruktos)
## Warburgeffekten
- Cancerceller använder glykolys även vid god syretillgång
- Hög glykolysaktivitet kan användas för bilddiagnostik (t.ex. PET)
## Begrepp
- Glykolysen
- Energiinvesteringsfas
- Klyvningsfas
- Energiutvinningsfas
- Irreversibla steg
- Hexokinas/Glukokinas
- Fosfofruktokinas
- Glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenas
- Fosfoglyceratkinas
- Pyruvatkinas
- Substratnivåfosforylering
- Glykolys under anaeroba/aeroba förhållanden
- Fermentering
- Allosterisk reglering
- Feedbackreglering
- Feedforwardreglering
- Fruktos-2,6-bisfosfat
- Glukostransportörer
- Warburgeffekten

Binary file not shown.

Binary file not shown.

After

Width:  |  Height:  |  Size: 480 KiB

Binary file not shown.

After

Width:  |  Height:  |  Size: 463 KiB

View File

@@ -0,0 +1,142 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- glukoneogenes
- anteckningar
date: 2025-12-03
---
## Varför glukoneogenes?
- Blodglukos bör inte sjunka under ~4 mM.
- CNS kräver cirka 120g glukos/dygn (även under sömn) men kan inte utnyttja fettsyror p.g.a. blod-hjärnbarriären.
- Totalt glukosbehov ≈160g/dygn, varav ~75% går till CNS.
- Blodet innehåller endast ~20g glukos; muskler använder sina egna lager.
- Levern (~190g glykogen) måste därför nybilda glukos så att blodnivån hålls stabil mellan måltider.
| Kompartment | Mängd/glukoskrav |
| ----------- | ---------------- |
| CNS | ~120g/dygn |
| Totalt | ~160g/dygn |
| Blod | ~20g |
| Leverlager | ~190g |
---
## Vad är glukoneogenes?
- Syntes av glukos från icke-kolhydratkällor: pyruvat, laktat, glycerol och glukogena aminosyror.
- Glykolysen innehåller sju reversibla enzymsteg som återanvänds. De tre irreversibla glykolysstegen byts ut mot fyra glukoneogenetiska reaktionssteg.
![[Pasted image 20251203132330.png]]
---
## Steg 1 Pyruvatkarboxylas
![[Pasted image 20251203132940.png|300]]
- Sker i mitokondriens matrix.
- Enzymet består av fyra identiska subenheter/domäner.
- Biotin (vitamin B₇) är en prostetisk grupp kovalent bunden till en lysinrest och fungerar som en "svängarm" som förflyttar aktiverat koldioxid.
Reaktionsserie:
1. **Bildning av karboxyfosfat:** $HCO_3^- + ATP \rightarrow$ ADP + HO-$CO_2$-$P_i$
2. **Aktivering av $CO_2$ på biotin:** biotin-enzym + HO-$CO_2$-$P_i \rightarrow CO_2$-biotin-enzym + $P_i$ (irreversibelt)
3. **Bildning av oxalacetat:** pyruvat + $CO_2$-biotin-enzym ⇌ oxalacetat + biotin-enzym
Resultatet är oxalacetat i matrix ett substrat som måste transporteras till cytosolen.
---
## Malataspartat-shunten
Shunt = transport under samtidig omvandling. Oxalacetat kan inte passera mitokondriemembranet direkt, så det reduceras till malat i matrix och oxideras tillbaka i cytosolen. Samtidigt flyttas ett NADH.
| Substrat in | Produkt ut | Plats | Enzym |
| ----------------------------- | ------------------------- | -------- | ------------------ |
| $H^+ + NADH +$ oxalacetat | malat + $NAD^+$ | Matrix | Malatdehydrogenas |
| $NAD^+ +$ malat | oxalacetat + $H^+ + NADH$ | Cytosol | Malatdehydrogenas |
Det cytosoliska NADH behövs senare i glukoneogenesen (t.ex. för 1,3-BPG → glyceraldehyd-3-P).
![[Pasted image 20251203133759.png]]
---
## Steg 2 Fosfoenolpyruvatkarboxykinas (PEPCK)
![[Pasted image 20251203133837.png|400]]
- Lokaliserat i cytosolen (finns även en mitokondriell variant i vissa vävnader).
- Dekarboxylerar och fosforylerar oxalacetat → fosfoenolpyruvat (PEP).
- Reaktionen kräver GTP; ett Pi lämnar via fosfatasaktivitet.
- Efter detta kan flera reversibla glykolyssteg användas baklänges.
Glukoneogenes har hittills förbrukat 1 ATP (pyruvatkarboxylas) + 1 GTP (PEPCK).
---
## Steg 3 Fruktos-1,6-bisfosfatas
- Hydrolyserar fruktos-1,6-bisfosfat → fruktos-6-fosfat + Pi.
- Irreversibelt, regleras starkt:
- hämmas av fruktos-2,6-bisfosfat (en central regulator som även stimulerar PFK-1 i glykolysen)
- hämmas av AMP (lågt energiläge)
- aktiveras av citrat (signal om gott om acetyl-CoA/energi)
---
## Steg 4 Glukos-6-fosfatas
- Sitter i ER-lumen i lever och (till viss del) njure; saknas i vävnader som inte ska exportera glukos.
- Omvandlar glukos-6-fosfat → glukos + Pi som transporteras tillbaka till cytosolen och vidare ut via GLUT2.
- Tre transportörer krävs: för glukos-6-fosfat in i ER, för Pi ut och för glukos ut.
---
## Reglering av glukoneogenes
### Energiläge
- Högt ATP/citrat/acetyl-CoA stimulerar glukoneogenes (och hämmar glykolys).
- Högt AMP/ADP aktiverar glykolys och hämmar glukoneogenes.
### Feedforward/feedback
- Fruktos-6-fosfat → fruktos-2,6-bisfosfat som aktiverar PFK-1 och hämmar fruktos-1,6-bisfosfatas.
- Alanin (pyruvatkälla) och AMP signalerar låg energi → hämmar glukoneogenes.
### Hormonell styrning
| Hormon | Effekter |
| -------- | ---------------------------------------------------------------- |
| Glukagon | ↑ pyruvatkarboxylas, ↑ PEPCK, ↓ glukokinas/hexokinas, ↓ PFK-1, ↓ pyruvatkinas |
| Insulin | ↑ PFK-1, ↑ pyruvatkinas, ↑ fruktos-2,6-bisfosfatas-2 (PFK-2/FBPase-2) aktivitet för glykolys |
Transkriptionsnivåer anpassas vid längre fasta (t.ex. uppreglering av PEPCK).
---
## Reflektionsfrågor
- Varför måste glukoneogenes regleras hårt? (För att undvika futile cycles och säkerställa att glukos produceras endast när nödvändigt.)
- Varför stänger inte glukagon av alla glykolysenzymer fullständigt? (Muskler behöver kunna köra glykolys parallellt; reglering måste vara vävnadsspecifik.)
![[Pasted image 20251203134701.png]]
Varför behöver glukoneogenes regleras?
- pyruvat + 4ATP + 2 GTP + 3NADH + 6H20 → glukos + 4ADP + 2GDP + 2NAD+ + 2H + 6Pi
- delta g = -11kcal/mol
- glykolys = -22 kcal/mol
kostar mer att göra glykos via glukoneogenes
## Kostnad
pyruvat + 4ATP + 2 GTP + 3NADH + 6H20 →
glukos + 4ADP + 2GDP + 2NAD+ + 2H + 6Pi
delta g = -11kcal/mol
glykolys = -22 kcal/mol
kostar mer att göra glykos via glukoneogenes

View File

@@ -0,0 +1,28 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- glukoneogenes
- instuderingsuppgifter
date: 2025-12-03
---
#### 1. När sker glukoneogenes?
#### 2. Var i cellen sker glukoneogenes?
#### 3. De flesta stegen i glykolysen är reversibla, men det finns tre undantag. Vilka är de tre
#### undantagen och vad skiljer dem från de övriga stegen i glykolysen?
#### 4. Vilken reaktion katalyseras av enzymet pyruvatkarboxylas och hur sker reaktionen?
#### 5. Vad är biotin och vad har det för roll i glukoneogenesen?
#### 6. I vilken form kan koldioxid förekomma i vattenlösning?
#### 7. Hur transporteras oxalacetat ut ur mitokondrier?
#### 8. Vilken reaktion katalyseras av enzymet fosfoenolpyruvatkarboxykinas?
#### 9. I vilken vävnad finns glukos 6-fosfatas, varför finns det där och vilken reaktion katalyserar enzymet?
#### 10. Vad karaktäriserar ett bifunktionellt enzym?
#### 11. På vilket sätt kan triacylglycerider användas för glukoneogenes?
#### 12. Vilka aminosyror är glukogena?
#### 13. Vilka glukogena metaboliter kan bildas från aminosyror?
#### 14. När bildas laktat som slutprodukt i glykolysen och varför?
#### 15. Hur kan laktat som bildas i skelettmuskler användas för glukoneogenes?
#### 16. Vilka celltyper kan använda laktat som energikälla och hur gör de det?
#### 17. Vilka föreningar inhiberar respektive stimulerar glukoneogenes?
#### 18. Hur säkerställs det att glykolys och glukoneogenes inte är fullt aktiva på samma gång?
#### 19. På vilken tidsskala verkar olika regleringsmekanismer?

View File

@@ -0,0 +1,18 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- glukoneogenes
- lärandemål
date: 2025-12-03
---
Reaktioner och metaboliter i glukoneogenesen.
Enzymer i glukoneogenesen.
Reglering av glukoneogenesen.
Fosfofruktokinas 2 / fruktosbisfosfatas 2.
Metaboliter som kan användas för glukoneogenes.
Laktatdehydrogenas.
Coricykeln.
Metabola öden för laktat.
Redogöra för glukoneogenesens reaktioner, enzymer och reglering.
Redogöra för laktats roll i metabolismen.

View File

@@ -0,0 +1,17 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- glukoneogenes
- provfrågor
date: 2025-12-03
---
```dataviewjs
for (const path of dv.pagePaths("#provfråga and #glukoneogenes")) {
dv.span("&nbsp;\n[[" + path + "]]\n")
const content = await dv.io.load(path)
dv.span(content)
dv.span("&nbsp;\n&nbsp;\n-----\n\n\n")
}
```

View File

@@ -0,0 +1,114 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- glukoneogenes
- slides
date: 2025-12-03
---
# Frågeställningar
• Varför sker glukoneogenes?
• Var sker glukoneogenes?
• Hur regleras glukoneogenesen?
• Vilken roll har laktat i metabolismen?
• Vad händer i Coricykeln?
• Vilka metaboliter kan användas för glukoneogenes?
• Hur förändras glukosmetabolismen av träning?
Glykoneogenesens placering i metabolismen
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.2
I katabolism oxideras kol,
i anabolism reduceras kol
katabolism oxidation
anabolism - reduktion
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.8
Glykolysens tio steg
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 16.2
Tre steg i glykolysen behöver kringgås för att
syntetisera glukos från pyruvat
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 501
Koppling kan driva energikrävande reaktioner
Essential Cell Biology, Fifth Edition
Figur 3.17
Två enzymer omvandlar pyruvat till fosfoenolpyruvat
Biochemistry 10:e,
Berg et al. Figur 16.27
Pyruvat karboxyleras till oxalacetat
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 501
En av fyra identiska subenheter hos pyruvatkarboxylas
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 16.29
Biotin är bärare av en aktiverad CO2-grupp
Vitamin B7
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 16.28
Karboxylering av pyruvat sker i mitokondrier
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 16.30
Malat-aspartat shunten transporterar oxalacetat till
cytoplasman för nästa steg i glukoneogenesen
OBS! För glykoneogenes transporteras
oxalacetat ut ur mitokondrier genom
att omvandlas till malat.
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 18.35
Oxalacetat dekarboxyleras till fosfoenolpyruvat
OBS! Fel enzym anges t o m upplaga 8 av Biochemistry.
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 503
Fosfataser kontra kinaser i glukosmetabolismen
Biochemistry 10:e,
Berg et al. Figur 16.27
Glukos-6-fosfat kan omvandlas till glukos i
ERs lumen i hepatocyter
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 16.31
Reglering av glukosmetabolismen
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 23.16
Fosfofruktokinas 2 är ett bifunktionellt enzym
Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 16.33
Under anaeroba förhållanden omvandlas
pyruvat till laktat
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 487
Coricykeln syntes av glukos från laktat i levern
när nedbrytning av glukos till laktat sker i muskler
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 16.36
Isoformsammansättningen hos laktasdehydrogenas
varierar mellan vävnader
Biochemistry 10:e, Figur 7.14
Glycerol från triacylglycerider kan
omvandlas till dihydroxacetonfosfat
Biochemistry 10:e, Berg et al. sid 499
TAGar lagrade i fettvävnad
kan nyttjas av andra celler
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 22.6
Samspelet mellan aminosyror
och glukoneogenesen
Biochemistry 10:e,
Berg et al. Fig. 23.19
Samspelet mellan proteinnedbrytning
i muskler och glukoneogenes
Biochemistry 10:e, Berg et al. Fig. 23.14
Olika metabola vägar används
vid hög- och medel till lågintensiv träning
# Begrepp
Glukosbehov
Irreversibla steg i glykolysen
Glykoneogenes - pyruvat
- glycerol
- R-grupper hos aminosyror
- laktat
Puryvatkarboxylas
Biotin
Malat-aspartat shunten
Fosfoenolpyruvatkarboxykinas
Fruktos 1,6-bisfosfatas
Glukos 6-fosfatas
Reglering - energikvot
- feedback
- feedforward
- pH
- transkription
Bifunktionellt enzym
Fosfofruktokinas 2/fruktosbisfosfatas 2
Laktatbildning
Coricykeln
Laktatdehydrogenas
Triacylglycerider
Glycerolkinas
Glycerolfosfatdehydrogenas
Alaninaminotransferas
Glukosmetabolism och träningsintensitet

Binary file not shown.

View File

@@ -0,0 +1,7 @@
```
Glykolysen har 7 st reversibla steg som också kan användas i glukoneogensen
4 steg glukoneogensen ersätter de 3 irreversibla stegen från glykolysen
Koppling kan driva energikrävande reaktioner
I första steget i glykoneogenes karboxyleras pyruvat till oxalacetat av pyruvatkarboxylas
```

View File

@@ -0,0 +1,239 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- introduktion-till-metabolismen
- anteckningar
date: 2025-11-28
---
Viktigt att veta Delta H för att veta vilket håll en reaktion går
punkt = metabolit
- något som ingår i en metabol väg
Glykolysen är den enda som finns i alla celler.
----
Vi gör eller förstör ingen energi, bara omvandlar
Olika typer av energi
- kemisk bindningsenergi
- kinetisk energi - rörelser, vibrationer EJ i kroppen
- potentiell energi - separation av laddningar
- elektromagnetisk energi - strålning-fotosyntes
---
Metabolism
| Katabolism | Anabolism |
| ------------------ | ------------------ |
| nedbrytning | uppbyggnad |
| låg energikvot | hög energikvot |
| $NAD^+$/$NADH$ | $NADP^+$/$NADPH$ |
| oxidation (av kol) | reduktion (av kol) |
| hydrolys | kondensation |
----
Entropi som bara kan öka
#### Celler upprätthåller ordning
- Makromolekyler eller mindre
- Gradienter
- Organisation
- Organeller
- Celler
- Organ
- Organism
- Kostnad: oordningen måste öka mer på annan plats
- genom omvandling av energi
----
Upp och ner 10 ggr
Vad händer?
- Andas mer
- Blir varmare
- Piggare
- Högre hjärtfrekvens
- Värk i benen
Behöver mer blod till benen, pumpa mer blod, kräver mer syre
Verkningsgrad
- förbränningsmotor: 10-20%
- katabolism: 50%
- bättre beroende på uppdelning i flera steg
Det vi inte klarar av att göra avges som värme
### Fotosyntes
Indirekt eller direkt förutsättning för liv
![[Pasted image 20251128144158.png]]
# $6H_2O (vatten) + 6CO_2 (koldioxid) → 6O_2 (syre) + C_6H_{12}O_6 (socker)$
----
Katabolismen sker i 3 stadier
1. munhåla/mattarmkanal - extracelulärt
1. amyl**as** (stärkelse)
2. peptid**aser** (protein)
3. oligosackarid**aser** (kolhydrater)
4. lip**aser** (lipider)
2. Cytoplasman
1. Glykolysen - alla celler
1. anaerob kräver inte $O_2$
2. ~10% av kroppens ATP
3. Mitokondrier (finns inte i röda blodkroppar)
1. Citronsyracykeln
2. β-oxidation (fettsyra)
3. Elektrontransportkedjan
1. aerob, kräver $O_2$
4. Oxidativ fosforylering
1. aerob, kräver $O_2$
5. ~90% av kroppens ATP
----
![[Pasted image 20251128145049.png|300]]
Inneboende egenskap hos A & B, ändras inte
- ∆G°= skillnad i standard fri energi, 1M & pH=7
- T = temperaturen som kan påverkas
- koncentrationerna A, B, C, D
I isolering går en reaktion mot jämvikt, MEN det kan ta tid
- grafit och diamant har hög aktiveringsenergi, kan ta miljontals år
I en metabol väv uppnås ej jämvikt
- konkurrens om substrat
- produkt avlägsnas
- substrat tillförs
jämvikt = oordning => död
----
En reaktion med pistivt delta g kan drivas av en reaktion med större negativt delta
-
-
| A <→ B | $\Delta G$ 4kcal/mol |
| ---------- | --------------------- |
| C <→ D | $\Delta G$ -7kcal/mol |
| A+C <> B+D | $\Delta G$ -3kcal/mol |
En fosfatgrupp är ungefär 7kcal/mol. (i provrör, i celler kan det vara ännu mer fördelaktigt)
---
ATP
adenosintrifosfat, en av nukleotiderna som används för att bygga RNA & DNA
- cellens energivaluta
- Katabolismens mål är att bygga ATP-molekyler som vi kan använda för att tex bygga upp protein
- *två stycken fosfoanhydridbindning*
- 11-13kcal per mol vid klyvning, pga av jonstyrkan i cellen
- man kan frigöra energi genom att klyva bindingarna, men det är inte bindingar i sig som innehåller energin
- Fördelaktigt att spjälka
- minskar repulsion
- Alla 3 har negativ laddning, en inneboende repulsion
- ökad oordning
- gör två molekyler av en, när man klyver
- mer fördelaktigt interaktion med vatten
- bättre arrangemang med vatten när man klyver än man har trifosfaten
- resonansstabilisering
- En fosfatjon kan förekomma i fyra olika former, som står i balans med varandra
- ![[Pasted image 20251128152451.png|200]]
- ![[Pasted image 20251128152516.png]]
Cellens energikvot
![[Pasted image 20251128153544.png|200]]
Koppling med ATP förskuter jämvikt med $10^8$ per ATP
0.9-0.95 i välmående celler.
100-250 gram beroende på vikt i kroppen är ATP vid ett enskilt tillfälle
En lugn dag behöver. vi ungefär våran kroppsvikt i ATP
---
### Fosforyltransferpotential
förmågan att överföra fosforyltransferpotential
Hur fördelaktigt det är för en cell att bli av med sin fosfatgrupp
kreatinfosfat hittar vi i skellmuskler
fosfoenulpyruvat PEP
1,3BPG bifosfatglycerat
fördel att bli av med fosforylgrupp - fosforylera
ATP har en annan egenskap, **kinetisk stabil** behövs för reaktionen
**Termodynamiskt instabil** det finns energi att utvinna, men du behöver investera för att få ut det
----
När man överför elektroner
### $NAD^+$ / $NADH$ nikotinamidadenindinukleotid
Den kan också ha en fosfatjon på sig ett på ett ställe, behöver ett annat enzym för att känna igen den då blir det NADP+ eller NADPH.
![[Pasted image 20251128154328.png|300]]
Oxiderade formen <----> reducerade formen
Mer stabilt é-arrangemang
Resonansstabilisering, dubbelbindningar kan sitta på lite olika ställen (benzinringsanalogin)
oxidation/reduktion
### $FAD$/$FADH_2$
flavinadenindinukleotid
oxiderande formen FAD och den reducerande $FADH_2$
![[Pasted image 20251128154656.png]]
Väte kommer hamna på kvävebindingarna
Har ett mer stabilit é-arrangemang till vänster
oxidation/reduktion
----
Om $\frac{[NAD^+]}{[NADH]}$ i cell hög → katabolism då kommer kol att oxideras
Om $\frac{[NADP^+]}{[NADPH]}$ i cell är låg → anabolism då kommer kol att reduceras
---
Vanliga reaktionstyper i metabolismen
- **reduktion** tillförsel av elektroner
- **oxidation** för
| Reaktionstyp | | |
| --------------- | ---------------------------------------------------------------------- | --------------- |
| reduktion | tillförsel av elektroner och $H^+$ | laddningsbalans |
| oxidation | förlust av elektrioner<br>$H^+$ kommer att följa med | laddningsbalans |
| ligering | sammanfogar molekyler<br>- subgrupp kondensation - $H_2O$ som avges | |
| klyvning | spälkar en molekyl<br>- subgrupp hydrolys - $H_2O$ förs till | |
| isomerisering | atomer förflyttas i molekylen, gör en isomer | |
| gruppöverföring | flyttas funktionella grupper mellan molekyler<br>från en till en annan | |
Ju mer reducerat kol är ju mer kemisk bindningsenergi kommer att tillföras
Om vi har en enkolsförening, det mest reducerade vi kan ha är metan $CH_4$ (-IV)
det mest oxiderande är koldioxid $CO_2$ (+IV)
Vad innehåller mest energi, glykos, mättad eller omättad fettsyra?
- mättad fettsyra
- Vem har mest väten på sina kol?
- glykos 4.1
- fett fullt reducerat 9.4
- fett oxiderat 4.3
-
----
katabolismen bryta ner (3 platser, cytoplasman, mitokondrien)
anabolism senare i kursen
metabolit en sak som följer med i metabolismen
delta G, fördelaktig eller inte
jämvikt uppnås aldrig, bra då det leder till död
kopplade reaktioner driver både katabolism och anabolism
cellens energikvot 0.9 är bra balans
ATP vill ge bort en P-grupp, det är fördelaktigt
ATP/NAD(P)H/FADH2 är kinetiskt stabila
reduktion kol
oxidation kol

View File

@@ -0,0 +1,14 @@
---
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- introduktion-till-metabolismen
- anteckningar
---
#### Vad säger termodynamikens lagar och vad har det för implikationer för levande organismer?
#### Vad skiljer katabolism från anabolism?
#### Vad gör energiomvandling genom katabolism effektiv?
#### Hur kan reaktioner med höga positiva DG drivas?
#### Vilka energirika molekyler är centrala i metabolismen och vad gör dem energirika?
#### Vilken koppling finns mellan B-vitaminer och metabolism?
#### Vilken typ av reaktioner är vanliga i metabolismen?

View File

@@ -0,0 +1,226 @@
Introduktion till
metabolismen
LPG001
Biokemi
2025-11-28
Ingela Parmryd
---
## Frågeställningar
• Vad säger termodynamikens lagar och vad har det
för implikationer för levande organismer?
• Vad skiljer katabolism från anabolism?
• Vad gör energiomvandling genom katabolism effektiv?
• Hur kan reaktioner med höga positiva DG drivas?
• Vilka energirika molekyler är centrala i metabolismen
och vad gör dem energirika?
• Vilken koppling finns mellan B-vitaminer och
metabolism?
• Vilken typ av reaktioner är vanliga i metabolismen?
---
## En överblick av metabolismen
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.2)
*(Bild)*
---
## Termodynamikens första lag
Energi kan varken skapas eller förstöras, men den kan omvandlas.
---
## Metabolism - nedbrytning och uppbyggnad av molekyler under energiomvandling
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.2)
*(Bild)*
---
## Termodynamikens andra lag
I ett isolerat system kan oordningen = entropin bara öka.
Konsekvens: Om entropin minskar på en plats måste den öka mer någon annanstans.
---
## Att upprätthålla ordning kräver energi
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.4)
*(Bild)*
---
## Energi från solljus är källan till nästan allt liv på jorden
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.9)
*(Bild)*
---
## Katabolismen sker i tre stadier
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.11)
*(Bild)*
---
## DG avgör om en reaktion kommer att ske spontant
Reaktion: A + B ⇌ C + D
ΔG = skillnad i fri energi
ΔG° = skillnad i standard fri energi, 1M & pH=7
R = allmänna gaskonstanten
T = absoluta temperaturen
1 kcal/mol ≈ 4,2 kJ/mol
---
## Energiinnehållet hos reaktanterna styr riktningen av en reaktion
(Essential Cell Biology, Sixth Edition, Figure 3.18)
X har lägre energi än Y.
Reaktionen Y → X ökar entropin och är exoterm har DG.
Sker därför oftare än reaktionen X → Y som minskar entropin och har +DG när det finns lika mycket Y och X.
Vid jämvikt sker reaktionen åt båda håll lika ofta.
ΔG = ΔG° + RT ln ([X]/[Y])
---
## Koppling kan driva ofördelaktiga reaktioner
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.17)
*(Bild)*
---
## Sekventiell koppling kan driva en ofördelaktig reaktion
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.21)
*(Bild)*
---
## Cellens energivaluta ATP innehåller två fosfoanhydridbindningar
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.30)
*(Bild)*
---
## Fosforyltransferpotential hos metaboliter
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.5)
*(Bild)*
---
## Cellens energikvot styr metabolismen
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.17)
*(Bild)*
---
## NAD(P)H är bärare av 2e- i en hydridjon
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.34)
*(Bild)*
---
## FADH₂ är bärare av 2e- i två väten
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 13.13b)
*(Bild)*
---
## Några B-vitaminer med en roll i metabolismen
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.16)
*(Bild)*
---
## Vanliga reaktionstyper i metabolismen
• Oxidation/reduktion
• Ligering/klyvning
• Hydrolys/kondensation
• Isomerisering
• Gruppöverföring
---
## Ju mer reducerat kol är, desto mer energirik molekyl
(Biochemistry 10:e, Berg et al. Figur 15.8)
*(Bild)*
---
## Oxidation och reduktion följs alltid åt
(Biochemistry 10:e, Berg et al. sid. 465)
*(Bild)*
---
## Vid ligering sammanfogas molekyler
(Biochemistry 10:e, Berg et al. sid. 467)
*(Bild)*
---
## Vid klyvning spjälkas en molekyl
(Biochemistry 10:e, Berg et al. sid. 466)
*(Bild)*
---
## Anabolism domineras av kondensation, katabolism domineras av hydrolys
(Glukos → glykogen/stärkelse; Fettsyror → triacylglycerider; Aminosyror → proteiner)
(Essential Cell Biology, Fifth Edition, Figure 3.39)
---
## Isomerisering innebär omarrangemang
(Biochemistry 10:e, Berg et al. sid. 467)
---
## Vid gruppöverföring flyttas funktionella grupper mellan molekyler
(Biochemistry 10:e, Berg et al. sid. 465)
*(Bild)*
---
## Begrepp
Termodynamikens första lag
Termodynamikens andra lag
Energiomvandling
Metabolism
Katabolism tre platser
Anabolism
Metabolit
ΔG
Jämvikt
Kopplade reaktioner
ATP
Cellens energikvot
NAD(P)H
FADH₂
B-vitaminer
Energiinnehåll
Reduktion
Oxidation
Ligering
Kondensation
Klyvning
Hydrolys
Isomerisering
Gruppöverföring

View File

@@ -0,0 +1,4 @@
{
"nodes":[],
"edges":[]
}

View File

@@ -0,0 +1,11 @@
{
"nodes":[
{"id":"5a13aa9e85d74390","type":"file","file":"Biokemi/Metabolism/🍬 Glykolysen/Översikt.png","x":186,"y":-720,"width":308,"height":400},
{"id":"c7901069ff112551","type":"file","file":"Biokemi/Metabolism/🍋 Citronsyracykeln/Lärandemål.md","x":600,"y":19,"width":281,"height":195},
{"id":"723ff4c5f36bdeb2","type":"file","file":"Biokemi/Metabolism/🍬 Glykolysen/Lärandemål.md","x":532,"y":-460,"width":248,"height":140},
{"id":"21a3d1cff8c2af67","type":"file","file":"Biokemi/Metabolism/🍬 Glykolysen/Översikt II.png","x":140,"y":-100,"width":400,"height":366}
],
"edges":[
{"id":"535caf66806b9f15","fromNode":"5a13aa9e85d74390","fromSide":"bottom","toNode":"21a3d1cff8c2af67","toSide":"top"}
]
}

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- från-aminosyror-till-proteiner
---
**Uppgift**
Mellan vilka två v nedanstående aminosyror kan bilda vätebindngar mellan sidokedjor?
A metionin
B leucin
C tyrosin
D glutamin
**Svar**
```spoiler-block
C D
```

View File

@@ -0,0 +1,22 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- integrering-av-metabolismen
---
**Uppgift**
Vilken har flest steg?
A Glykolysen
B Glukoneogensen
C Glykogenolysen
D Citronsyracykeln
E Betaoxidatnion
**Svar**
```spoiler-block
B
```

View File

@@ -0,0 +1,24 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- glykolysen
---
**Uppgift**
Vilken/vilka av nedanstående är metaboliter i glykolysen?
Du kan välja flera alternativ.
A Fruktos 2,6-bisfosfat
B 3-fosfoglycerat
C Glycerolfosfat
D Pyruvat
E Fruktos 6-fosfat
**Svar**
```spoiler-block
B, D, E
```

View File

@@ -0,0 +1,24 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- glykolysen
---
**Uppgift**
Vilken/vilka av nedanstående är en regulator för fosfofruktokinas 1?
Du kan välja flera alternativ.
A AMP
B ADP
C ATP
D Fruktos 6-fosfat
E Citrat
**Svar**
```spoiler-block
A, C, E
```

View File

@@ -0,0 +1,24 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- glukoneogenes
---
**Uppgift**
Från vad kan vi göra glukos?
Du kan välja flera alternativ.
A Alanin
B Lysin
C Malat
D Laktat
E Palmitat
**Svar**
```spoiler-block
A C D
Kan inte göra glukos från fettsyror
```

View File

@@ -0,0 +1,24 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- glukoneogenes
---
**Uppgift**
Vad förbrukas i glukoneogenesen?
Du kan välja flera alternativ.
A ATP
B CTP
C GTP
D NAD+
E FADH2
**Svar**
```spoiler-block
A, C
```

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- glykolysen
---
**Uppgift**
Vad/vilket stämmer om laktatdehydrogenas?
Du kan välja flera alternativ.
A Det är en dimer.
B I hjärtat bildas alltid laktat.
C När vi tränar ökar andelen M-subenheter i muskel typ 1.
D Laktat bildas i muskel typ IIb.
**Svar**
```spoiler-block
D
```

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- citronsyracykeln
---
**Uppgift**
Till vad används CoA?
Du kan välja flera alternativ.
A Transport av alkylgrupper.
B Transport av acylgrupper.
C Citronsyracykeln.
D Att koppla glykolysen med citronsyracykeln.
**Svar**
```spoiler-block
B, C, D
```

View File

@@ -0,0 +1,24 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- citronsyracykeln
---
**Uppgift**
Vilken/vilka av nedanstående molekyler är en metabolit i citronsyracyklen?
Du kan välja flera alternativ.
A Oxalacetat
B Akonitas
C Succinat
D Fumaras
E Malat
**Svar**
```spoiler-block
A, C, E
```

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- citronsyracykeln
---
**Uppgift**
Vad händer i pyruvatdehydrogenaskomplexet?
Du kan välja flera alternativ.
A En dekarboxylering.
B Bildning av NAD+.
C Bildning av acetyl-CoA.
D En reduktion.
**Svar**
```spoiler-block
A C D
```

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- citronsyracykeln
---
**Uppgift**
Pyruvatdehydrogenaskomplexet regleras av
Du kan välja flera alternativ.
A Cellens energikvot
B Feedbackinhibering
C Fosforylering
D Feedforwardinhibering
**Svar**
```spoiler-block
A, B, C and D
```

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- från-aminosyror-till-proteiner
---
**Uppgift**
vad karaktiäriserar sekundär struktur hos proteiner
A vätebindingar mellan atomer i peptidbindingarna
B interaktioner mellan r-grupperna
C svårt att föresäga aminosyrsekvenser
D konstrant avstånd mellan aminosyror
**Svar**
```spoiler-block
A
```

View File

@@ -0,0 +1,22 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- citronsyracykeln
---
**Uppgift**
Vad bildas i citronsyracykeln?
Du kan välja flera alternativ.
A FADH2
B NAD+
C CO2
D ATP
**Svar**
```spoiler-block
A, C och D
```

View File

@@ -0,0 +1,23 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- elektrontransportkedjan
---
**Uppgift**
I elektrontransportkedjen pumpas protoner i komplex
Du kan välja flera alternativ.
A I
B II
C III
D IV
**Svar**
```spoiler-block
A, C, D
```

View File

@@ -0,0 +1,22 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- elektrontransportkedjan
---
**Uppgift**
I elektrontransportkedjan finns
Du kan välja flera alternativ.
A Kopparjoner
B CoA
C Cytokromer
D CoQ
**Svar**
```spoiler-block
A C D
```

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- elektrontransportkedjan
---
**Uppgift**
Den slutgiltiga elektronacceptorn i ETK är
A Komplex IV
B ATP-syntas
C O2
D CO2
**Svar**
```spoiler-block
C
```

View File

@@ -0,0 +1,21 @@
---
date: 2025-12-05
föreläsare: Ingela Parmryd
tags:
- biokemi
- menti
- transport-över-cellmembran
---
**Uppgift**
Vilken av nedanstående molekyler har svårast att diffundera genom ett menbran
A N2
B Galaktos
C Alanin
D Metanol
**Svar**
```spoiler-block
B Galaktos är en stor, starkt polär monosackarid och passerar därför svårast genom membranet.
```

Some files were not shown because too many files have changed in this diff Show More