vault backup: 2025-12-14 03:32:12
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m41s
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m41s
This commit is contained in:
@@ -1476,6 +1476,7 @@
|
||||
"Biokemi/Cellulära processer/Utforska proteiner/Utforska proteiner Anteckningar.md"
|
||||
],
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor": [
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/tools",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/md_only.zip",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2021-12-16",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-01-29",
|
||||
@@ -1971,6 +1972,10 @@
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/Template/34.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/Template/35.md"
|
||||
],
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/tools": [
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/tools/update_tags.py",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/tools/topic_mapping.tsv"
|
||||
],
|
||||
"Biokemi/Introduktionslab": [
|
||||
"Biokemi/Introduktionslab/Provfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Introduktionslab/Säkerhetstest.md"
|
||||
@@ -1994,9 +1999,9 @@
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Cellmembran/Tentaplugg.md"
|
||||
],
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner": [
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/aa → prot Anteckningar II.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/aa → prot Frågeställning I.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Från aa → pro Anteckningar I.md"
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Instsuderingsfrågor.md"
|
||||
],
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Hemoglobin": [
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Hemoglobin/Hb Anteckningar.md",
|
||||
|
||||
@@ -6,13 +6,16 @@
|
||||
"emojiStyle": "native",
|
||||
"iconColor": null,
|
||||
"recentlyUsedIcons": [
|
||||
"🥚",
|
||||
"🥩",
|
||||
"🧬",
|
||||
"🧈",
|
||||
"🦠",
|
||||
"🩸",
|
||||
"🤝",
|
||||
"🍬",
|
||||
"⛓",
|
||||
"⚒",
|
||||
"⚙",
|
||||
"LiCog",
|
||||
"🏋️♂️",
|
||||
"📔",
|
||||
"🧪"
|
||||
"⚒"
|
||||
],
|
||||
"recentlyUsedIconsSize": 10,
|
||||
"rules": [],
|
||||
@@ -41,5 +44,12 @@
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Enzymer": "⚙",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Enzymer/Anteckningar I.md": "📔",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Pentosfosfatvägen": "⚒",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Elektrontransportkedjan": "⛓"
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Elektrontransportkedjan": "⛓",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Kolhydrater": "🍬",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Kemiska bindingar": "🤝",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Hemoglobin": "🩸",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Cellmembran": "🦠",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Lipider": "🧈",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Nukleotider": "🧬",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner": "🥚"
|
||||
}
|
||||
43
content/.obsidian/workspace.json
vendored
43
content/.obsidian/workspace.json
vendored
@@ -13,13 +13,13 @@
|
||||
"state": {
|
||||
"type": "markdown",
|
||||
"state": {
|
||||
"file": "Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/34.md",
|
||||
"file": "Biokemi/Behöver göra.md",
|
||||
"mode": "source",
|
||||
"source": false,
|
||||
"backlinks": false
|
||||
},
|
||||
"icon": "lucide-file",
|
||||
"title": "34"
|
||||
"title": "Behöver göra"
|
||||
}
|
||||
}
|
||||
]
|
||||
@@ -54,7 +54,7 @@
|
||||
"state": {
|
||||
"type": "search",
|
||||
"state": {
|
||||
"query": "tag:#plasmid",
|
||||
"query": "",
|
||||
"matchingCase": true,
|
||||
"explainSearch": false,
|
||||
"collapseAll": false,
|
||||
@@ -65,12 +65,11 @@
|
||||
"title": "Search"
|
||||
}
|
||||
}
|
||||
],
|
||||
"currentTab": 1
|
||||
]
|
||||
}
|
||||
],
|
||||
"direction": "horizontal",
|
||||
"width": 235.50271224975586
|
||||
"width": 284.50390243530273
|
||||
},
|
||||
"right": {
|
||||
"id": "0948c66181b40af9",
|
||||
@@ -171,7 +170,7 @@
|
||||
}
|
||||
}
|
||||
],
|
||||
"currentTab": 1
|
||||
"currentTab": 5
|
||||
}
|
||||
],
|
||||
"direction": "horizontal",
|
||||
@@ -193,13 +192,27 @@
|
||||
},
|
||||
"active": "4500546397a4e760",
|
||||
"lastOpenFiles": [
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Nukleotider/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Nukleotider/Anteckningar.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Lipider/Instuderingsuppgifter.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Kemiska bindingar/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Kemiska bindingar/Anteckningar.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Hemoglobin/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Cellmembran/Instuderingsfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar.md",
|
||||
"Biokemi/Behöver göra.md",
|
||||
"Biokemi/Makromolekyler/Cellmembran/Slides.pdf.pdf",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-08-01/15.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/34.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2021-12-16/34.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-08-01/35.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-12-20/36.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-01-29/34.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-05-16/34.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2025-02-01/35.md",
|
||||
"Biokemi/Behöver göra.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-12-19/1.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/tools/simple_update_tags.py",
|
||||
"Biokemi/Plasmidlabb/Provfrågor.md",
|
||||
@@ -214,21 +227,7 @@
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2021-12-16/33.md",
|
||||
"Anatomi & Histologi/Histologi/Nervsystem/Transmittorer.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2023-05-15/15.md",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Biokemi ur ett evolutionsperspektiv/Stoff.md",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/🧂 Glykogen/Anteckingar.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-01-27/24.md",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/🧂 Glykogen/Provfrågor.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-08-01/25.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-05-16/20.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-01-29/23.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-12-20/24.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2023-12-18/24.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-01-27/26.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-05-15/29.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2024-05-15/28.md",
|
||||
"Biokemi/Gamla tentor/2022-05-16/27.md",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/🧬 Nukleotidnedbrytning/Slides.pdf.pdf",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/🍭 Glukoneogenes/Slides.pdf.pdf",
|
||||
"attachments/Pasted image 20251129234842.png",
|
||||
"Untitled.canvas",
|
||||
"Biokemi/Metabolism/Diagram/Glycolysis_overview.svg",
|
||||
|
||||
@@ -36,3 +36,14 @@ Finns det värde i att svara alla med AI?
|
||||
- [ ] Nukleotidnerbrytning
|
||||
- [ ] Pentosfosfatvägen
|
||||
- [x] evolution
|
||||
|
||||
### Instuderingsfrågor
|
||||
- [x] Cellmembran
|
||||
- [ ] Förståelse: selektiner/integriner/cadheriner
|
||||
- [ ] Från aminosyror till Proteiner
|
||||
- [ ] Hemoglobin
|
||||
- [ ] Kemiska bindingar
|
||||
- [ ] Kolhydrater
|
||||
- [ ] Lipider
|
||||
- [ ] Nukleotider
|
||||
|
||||
|
||||
@@ -5,16 +5,64 @@ tags:
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Susann Teneberg
|
||||
---
|
||||
### Vilka lipider ingår i det eukaryota cellmembranet?
|
||||
|
||||
#### Vilka lipider ingår i det eukaryota cellmembranet?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Fosfolipider (glycerofosfolipider), sfingolipider och kolesterol.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vilken roll har kolesterolet?
|
||||
#### Cellmembranet brukar sägas varra assymetriskt. Vad avses med detta?
|
||||
#### Vilka molekyler kan spontant diffundera över cellmembranet? Vilka kan inte göra det?
|
||||
#### Vilka typer av rörlighet finns i cellmembranet vid 37°?
|
||||
#### Hur är lipid rafts uppbyggda?
|
||||
#### Vilka typer av integrala membranproteiner finns?
|
||||
#### Vad är en hydropatiplot? Vad ger den information om?
|
||||
#### Hur är perifera membranet associerade till cellmembranet?
|
||||
#### Vilka olika typer av celladhesionsproteiner finns? Vad binder de till? Vilken är deras
|
||||
#### huvudsakliga funktion?
|
||||
### Vilken roll har kolesterolet?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Reglerar membranets fluiditet, stabilitet och permeabilitet vid fysiologisk temperatur.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Cellmembranet brukar sägas vara asymmetriskt. Vad avses med detta?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Yttre och inre membranbladet har olika lipid- och proteinsammansättning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka molekyler kan spontant diffundera över cellmembranet? Vilka kan inte göra det?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Kan: små opolära molekyler (O₂, CO₂), fettlösliga ämnen, steroider.
|
||||
Kan inte: joner och stora/polära molekyler (glukos, aminosyror) utan transportprotein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka typer av rörlighet finns i cellmembranet vid 37°?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Lateral diffusion, rotation och flexion av lipidernas fettsyrakedjor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur är lipid rafts uppbyggda?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Kolesterol- och sfingolipidrika, mer ordnade membrandomäner som koncentrerar vissa proteiner.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka typer av integrala membranproteiner finns?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Transmembrana single-pass- och multipassproteiner (oftast α-helixar) samt β-fatproteiner.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en hydropatiplot? Vad ger den information om?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Graf som visar hydrofobicitet längs aminosyrasekvensen och används för att identifiera transmembrana segment.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur är perifera membranproteiner associerade till cellmembranet?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Icke-kovalent bundna till integrala membranproteiner eller till lipidernas polära huvudgrupper.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka olika typer av celladhesionsproteiner finns? Vad binder de till? Vilken är deras huvudsakliga funktion?
|
||||
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Cadheriner (binder cell–cell), integriner (binder cell–ECM), selektiner och Ig-superfamiljen.
|
||||
Funktion: mekanisk sammanhållning, signalering och vävnadsorganisation.
|
||||
```
|
||||
@@ -0,0 +1,232 @@
|
||||
---
|
||||
tags:
|
||||
- biokemi
|
||||
- från-aminosyror-till-proteiner
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Ingela Parmryd
|
||||
---
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en svag bas?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Högt pK_b (lågt K_b); protoneras svagt och bildar buffert med sin konjugerade syra runt pK_a ±1.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur är en aminosyra uppbyggd?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ett α-kol bundet till en aminogrupp, en karboxylgrupp, ett väte och en sidokedja (R).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med ett kiralt kol?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ett kol bundet till fyra olika substituenter.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur skiljs stereoisomerer åt?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
De har samma kemiska formel men olika 3D-orientering; beskrivs med R/S eller D/L.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
L-aminosyror.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Glycin, eftersom sidokedjan är ett väte och inget kiralt centrum finns.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Noll; de förekommer som zwitterjoner.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är alifatiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin och prolin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Opolära, hydrofoba och utan aromatiska ringar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är aromatiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ofta hydrofoba och kan absorbera UV-ljus.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Van der Waals-interaktioner och hydrofoba effekter.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är polära?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Serin, treonin, tyrosin, cystein, asparagin, glutamin och histidin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hydrofila och orienterar sig ofta mot vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är basiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Lysin, arginin och histidin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Positiv laddning vid fysiologiskt pH, vattenlösliga och pH-känsliga.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är sura?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Aspartat och glutamat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Negativ laddning vid fysiologiskt pH och hydrofila.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Histidin, cystein, tyrosin, lysin, arginin, aspartat och glutamat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur bildas en peptidbindning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Genom kondensationsreaktion mellan aminogrupp och karboxylgrupp med avgivning av vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Delvis dubbelbindningskaraktär, plan och stel struktur.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är primärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Den linjära aminosyrasekvensen i en polypeptidkedja.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Kedjan går från N-terminal till C-terminal.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken är skillnaden mellan cis- och transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Cis/trans avser peptidbindningen; i trans ligger α-kolen på motsatta sidor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är sekundärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Lokal regelbunden 3D-struktur såsom α-helix och β-flak.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en α-helix?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Spiralformad struktur med 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar i → i+4.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen α-helix?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar mellan C=O och N–H i peptidryggraden.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hårnålsböj (turn), ofta med glycin och prolin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är tertiärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Den fullständiga 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
De når sitt lägsta energitillstånd.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Det pH där proteinets nettoladdning är noll.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka bindningar stabiliserar tertiärstrukturen hos globulära proteiner?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hydrofoba interaktioner, vätebindningar, jonbindningar, van der Waals och disulfidbryggor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka proteiner hjälper andra proteiner att veckas?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Chaperoner; de förhindrar felveckning och aggregation.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är kvartärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
När flera polypeptidkedjor bildar ett funktionellt protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken aminosyra kan stabilisera tertiär och kvartärstruktur kovalent?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Cystein via disulfidbryggor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Allosteriska proteiner som kan ändra konformation.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär det att ett protein denatureras?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Förlust av sekundär-, tertiär- och/eller kvartärstruktur.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad kan få ett protein att denatureras?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Värme, pH-förändringar, urea, detergenter och tungmetaller.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en proteindomän?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
En självständig strukturell och funktionell enhet i ett protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en subenhet och hur namnges de?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
En polypeptid i ett multimeriskt protein; namnges α, β, γ osv.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur mäts proteiners massa?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
I dalton (Da/kDa), ofta med SDS-PAGE eller masspektrometri.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Felveckning leder till β-flak-rika aggregat (amyloider).
|
||||
```
|
||||
@@ -1,135 +0,0 @@
|
||||
---
|
||||
tags:
|
||||
- biokemi
|
||||
- från-aminosyror-till-proteiner
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Ingela Parmryd
|
||||
---
|
||||
|
||||
Frågor från första sliden
|
||||
• Vad är en aminosyra?
|
||||
• Vad menas med stereoisomerer?
|
||||
• Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner?
|
||||
• Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den?
|
||||
• Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner?
|
||||
• Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
|
||||
|
||||
II:
|
||||
• Vad är en proteindomän?
|
||||
• Hur sker proteinveckning?
|
||||
• Hur stabiliseras ett proteins struktur?
|
||||
• Var hittas disulfidbindningar i proteiner?
|
||||
• Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion?
|
||||
• Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
|
||||
#### Vad karaktäriserar en svag bas?
|
||||
Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av $kP_a \pm 1$ pH
|
||||
#### Hur är en aminosyra uppbyggd?
|
||||
Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
|
||||
- en aminogrupp ($-NH2$ eller $-NH3^-$)
|
||||
- en karboxylgrupp ($-COOH$ eller $-COO^-$)
|
||||
- en väteatom ($-H$)
|
||||
- och en sidogrupp ($-R$) som avgör aminosyrans egenskaper
|
||||
#### Vad menas med ett kiralt kol?
|
||||
Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
|
||||
#### Hur skiljs stereoisomerer åt?
|
||||
De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
|
||||
#### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
|
||||
Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
|
||||
#### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
|
||||
Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
|
||||
#### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
|
||||
Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
|
||||
#### Vilka aminosyror är alifatiska?
|
||||
De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
|
||||
- Glycin
|
||||
- Valin
|
||||
- Leucin
|
||||
- Isoleucin
|
||||
- Alinin
|
||||
- Metionin
|
||||
- Prolin
|
||||
#### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
|
||||
Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
|
||||
#### Vilka aminosyror är aromatiska?
|
||||
Fenylalanin
|
||||
Tryptofan
|
||||
#### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
|
||||
De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
|
||||
#### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
|
||||
Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
|
||||
#### Vilka aminosyror är polära?
|
||||
- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
|
||||
- Tioler: Cystein
|
||||
- Amider: Aspargarin, Glutamin
|
||||
- Imadazol: Histidin
|
||||
#### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
|
||||
De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
|
||||
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
|
||||
De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
|
||||
#### Vilka aminosyror är basiska?
|
||||
Lysin och Arganin
|
||||
#### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
|
||||
De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
|
||||
|
||||
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
|
||||
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
|
||||
#### Vilka aminosyror är sura?
|
||||
Aspartat och glutamat
|
||||
#### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
|
||||
Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
|
||||
#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
|
||||
Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
|
||||
#### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
|
||||
XXX: för svårt just nu
|
||||
#### Hur bildas en peptidbindning?
|
||||
Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
|
||||
#### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
|
||||
Den har:
|
||||
- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
|
||||
- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
|
||||
#### Vad är primärstruktur?
|
||||
En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
|
||||
#### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
|
||||
Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det.
|
||||
Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det.
|
||||
Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
|
||||
#### Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
|
||||
Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration.
|
||||
I cis så ligger de två alfakolen på samma sida
|
||||
I trans ligger det på motsatta sidor
|
||||
#### Vad är sekundärstruktur?
|
||||
Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix?
|
||||
Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
|
||||
#### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
|
||||
De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
|
||||
#### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
|
||||
Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
|
||||
|
||||
#### Vad är tertiärstruktur?
|
||||
|
||||
Den tetriära strukteren är 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja som bildas genom interaktioner av olika bindningar (väte, disulfid, jon, van der waals)
|
||||
#### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
|
||||
De har oftast bara en möjlig konfiguration som har minst energitillstånd. Den nås genom att vandra neråt i en "bana" där olika veckningar provas tills dess den ideala energinivån har nåtts
|
||||
#### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
|
||||
När det är jämvikt mellan negativt laddade och positivt laddade dipolmoment i fysiologiskt pH
|
||||
#### Vilka bindningar bidrar till att stabilisera tertiärstrukturen hos ett globulärt cytoplasmatiskt protein?
|
||||
|
||||
disulfid, hydrofoba effekter, väte, jon och van der waals
|
||||
#### Vilka typer av proteiner kan hjälpa andra proteiner att veckas? Varför är det viktigt att proteiner som veckats fel får hjälp att veckas rätt?
|
||||
|
||||
chaperoner (heat shock proteins), felveckade proteiner kan annars bilda aggregat som stör cellfunktionen och orsakar sjukdomar
|
||||
#### Vad är kvartärstruktur?
|
||||
|
||||
Kvartärstruktur heter det när flera olika polypeptidkedjor (subenheter) binds ihop tillsammans till ett nativt (fungerande) protein. Det kan, men behöver inte vara subenheter med samma struktur. Man namnger dem alfa, beta, gamma efter storlek.
|
||||
T.ex. hemoglobin två 𝛼-enheter och två β-enheter.
|
||||
#### Vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att bilda kovalenta bindningar och hur är de bindningarna uppbyggda?
|
||||
|
||||
Cystein och disulfidbryggor. De är uppbyggda att de binder tiolgrupperna i cystein -S-S- och oxiderar och bildar en kovalent binding.
|
||||
#### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
|
||||
|
||||
#### Vad innebär det att ett protein denatureras?
|
||||
#### Vad kan få ett protein att denatureras?
|
||||
#### Vad är en proteindomän?
|
||||
#### Vad är en subenhet och hur namnges proteinsubenheter?
|
||||
#### Hur mäts proteiners massa?
|
||||
#### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?
|
||||
@@ -5,24 +5,62 @@ tags:
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Abhishek Niroula
|
||||
---
|
||||
### Describe L1/2 in terms of receptor and ligand binding.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
L₁/₂ är den ligandkoncentration som ger 50 % receptorockupation; den speglar bindningsaffiniteten mellan ligand och receptor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Describe L1/2 in terms of receptor and ligand binding.
|
||||
### Explain the basic structure of myoglobin including the porphyrin ring and Fe.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Myoglobin är en monomerisk polypeptid med en heme-grupp; heme består av en porfyrinring med fyra pyrrolringar och en Fe²⁺-jon i centrum som binder O₂.
|
||||
```
|
||||
|
||||
$L_{1/2}$ is the amount of L needed to reach 50%/balance of ligand/receptor. The value can be different depending on the binding affinity, how strong the ligand/receptor binds to each other
|
||||
#### Explain the basic structure of myoglobin including the porphyrin ring and Fe.
|
||||
Myoglobin består av en polypeptidkedja med heme som en prostetisk grupp. Heme består av en porfyrinring som är fyra pyrroleringar och en järnatom i mitten som kan binda syre.
|
||||
#### What are proximal and distal histidine? How do they interact with heme molecule?
|
||||
### What are proximal and distal histidine? How do they interact with the heme molecule?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Proximal histidin binder direkt till Fe²⁺ i heme; distal histidin stabiliserar bundet O₂ via vätebindning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Den proximal binder direkt till
|
||||
#### How does $O^2$ bind to myoglobin? Compare with carbon monoxide ($CO$).
|
||||
### How does O₂ bind to myoglobin? Compare with carbon monoxide (CO).
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
O₂ binder snett till Fe²⁺ och stabiliseras av distal histidin; CO binder linjärt till Fe²⁺ med mycket högre affinitet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Den binder till järn den distala histidinen. CO binder bara till järn
|
||||
#### Explain the basic structure of hemoglobin and its structural states.
|
||||
#### What is cooperative binding? Describe in the context of hemoglobin.
|
||||
#### Compare the dissociation curves of myoglobin and hemoglobin. What does this mean for the transport of O2 from the lungs to the tissues?
|
||||
#### Define an allosteric regulator.
|
||||
#### How is hemoglobin affected by CO, CO2, H+, and 2,3-BPG? How are these effects mediated? Where do these molecules/ions bind and what are the consequences?
|
||||
#### Define Bohr effect and explain how it influences oxygen binding.
|
||||
Bohr-effekten är hur vätejoner och 2,3-BPGs koncentrationer ändrar bindningsaffiniteten för syre i Hb, i lugnorna är det lägre där binder syre bättre än där det ska frisläppas som har högre koncentration av vätejoner/2,3-BPG.
|
||||
#### How does fetal hemoglobin (HbF) differ from adult hemoglobin (HbA) and what effect does this have?
|
||||
#### Explain the molecular and structural background of sickle-cell disease.
|
||||
### Explain the basic structure of hemoglobin and its structural states.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Hemoglobin är ett tetramert protein (α₂β₂) med fyra heme-grupper; det finns i T-state (låg O₂-affinitet) och R-state (hög O₂-affinitet).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### What is cooperative binding? Describe in the context of hemoglobin.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kooperativ bindning innebär att inbindning av en O₂-molekyl ökar affiniteten för nästa; i Hb sker detta via T→R-övergång.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Compare the dissociation curves of myoglobin and hemoglobin. What does this mean for O₂ transport?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Myoglobin har hyperbolisk kurva (hög affinitet); hemoglobin har sigmoidal kurva vilket möjliggör effektiv O₂-upptag i lungor och frisättning i vävnad.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Define an allosteric regulator.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En molekyl som binder till ett protein på annan plats än aktiva sätet och ändrar dess funktion eller affinitet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### How is hemoglobin affected by CO, CO₂, H⁺, and 2,3-BPG?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
CO binder heme starkt → blockerar O₂-bindning; CO₂ och H⁺ binder till globindelen → stabiliserar T-state; 2,3-BPG binder mellan β-kedjor → sänker O₂-affinitet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Define Bohr effect and explain how it influences oxygen binding.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Bohr-effekten är att ökat H⁺/CO₂ minskar Hb:s O₂-affinitet, vilket underlättar syrefrisättning i vävnader.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### How does fetal hemoglobin (HbF) differ from adult hemoglobin (HbA) and what effect does this have?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
HbF har γ-kedjor istället för β-kedjor, binder 2,3-BPG svagare och har därför högre O₂-affinitet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Explain the molecular and structural background of sickle-cell disease.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En punktmutation i β-globin (Glu→Val) ger hydrofoba interaktioner, Hb-polymerisering vid låg O₂ och sickelformade erytrocyter.
|
||||
```
|
||||
@@ -5,112 +5,147 @@ tags:
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Ingela Parmryd
|
||||
---
|
||||
### Vilka organeller finns i eukaryota celler?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Cellkärna, mitokondrier, ER (rER och sER), Golgiapparaten, lysosomer, peroxisomer, ribosomer, cytoskelett och cellmembran.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vilka organeller finns i eukarota celler?
|
||||
### Vad sker i den eukaryota cellens olika organeller?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Mitokondrier: ATP-produktion; rER: proteinsyntes; sER: lipidsyntes/avgiftning; Golgi: modifiering och sortering; lysosomer: nedbrytning; cellkärna: DNA/RNA; cytoskelett: struktur och transport; cellmembran: barriär och signalering.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Golgiapparaten, cellkärna, smooth ER, cellmembran, lysosomer, mitokondrier, cytoskelettet osv
|
||||
### Vad säger termodynamikens första lag?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Energi kan inte skapas eller förstöras, endast omvandlas.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad sker i den eukaryota cellens olika organeller?
|
||||
### Vad säger termodynamikens andra lag?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Den totala entropin i ett isolerat system ökar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
mitokondrier: producerar energi
|
||||
ribosomer: proteinfabrik (stor del av produktionen sker här)
|
||||
cytoskelettet: håller ihop cellen, stödga och intracelulär transport, desmosomer osv sätter sig här
|
||||
golgiapparaten: sätter ettiketer på vesiklar osv för att skicka till andra celler
|
||||
lysosomer: äter upp rester av patogener och annat som inte behövs
|
||||
cellkärnan: här lagras DNA i kromatiner och RNA replikationen börjar sker här
|
||||
cellmembran: skapar en separat miljö/barriär mot andra celler
|
||||
### Vad är entropi?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Ett mått på oordning eller antalet möjliga mikrotillstånd i ett system.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad säger termodynamikens första lag?
|
||||
### Varför måste en cell orsaka oordning någon annanstans för att behålla sin ordning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Cellen är inte ett isolerat system och exporterar entropi genom energiförbrukning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Energi kan aldrig skapas eller förstöras, bara omvandlas mellan olika former
|
||||
### Vilka grundämnen är vanligast i biokemiska molekyler och vad karaktäriserar dem?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kol (4 bindningar, molekylryggrad), väte (1 bindning), syre (2 bindningar, elektronegativt), kväve (3 bindningar).
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad säger termodynamikens andra lag?
|
||||
### Vad karaktäriserar en hydrofil molekyl?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Polär eller laddad; kan bilda vätebindningar med vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
i ett ordnat isolerat system kan oordningen bara öka -> höjt entropi
|
||||
### Vad karaktäriserar en hydrofob molekyl?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Opolär; kan inte bilda vätebindningar med vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad är entropi?
|
||||
### Vad karaktäriserar en kovalent bindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Delning av ett eller flera elektronpar mellan atomer; stark bindning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Ett mått på hur oordnat ett system är, utan motstående krafter går naturen alltid mot öka entropi. Naturliga processer sker spontant i den riktningen som ökar entropin
|
||||
### Vilka typer av kovalenta bindningar kan bildas mellan två kolatomer?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Enkel-, dubbel- och trippelbindning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Varför måste en cell orsaka oordning någon annanstans för att upprätthålla sin ordning?
|
||||
### Hur stark är en kovalent bindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Mycket stark; starkare än de flesta icke-kovalenta bindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
Det kostar energi att hålla en cell iordning, när energi tas från en annanstans sänks energin där
|
||||
#### Vilka grundämnen är vanligast i biokemiska molekyler och vad karaktäriserar dem?
|
||||
### Vad menas med resonansstabilisering?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Elektroner är delokaliserade över flera atomer, vilket stabiliserar bindningen.
|
||||
```
|
||||
|
||||
- Väte har en proton bara ett skal så kan bara dela en valenselektron
|
||||
- Syre har 2 kovalenta bindingar - mycket elektronegativt, ger polära bindingar
|
||||
- Kväve 3 kovalenta bindningar - aminosyror, proteiner och nukleinsyror
|
||||
- Kol 4 kovalenta bindingar - ryggrad, finns i nästan alla molekyler
|
||||
#### Vad karaktäriserar en hydrofil molekyl?
|
||||
Polär, lika löser lika
|
||||
Tycker om och kan blandas med vatten då de polära sidorna attraherar varandra
|
||||
Det kan uppstå antingen vätebindingar eller dipol-dipol-bindingar
|
||||
#### Vad karaktäriserar en hydrofob molekyl?
|
||||
Opolär, repeleras av polära vattenmolekylerna, vänder sig mot vattnet i tex aminosyror. Kan inte bilda vätebindingar med vatten vilket gör att den stöts bort.
|
||||
#### Vad karaktäriserar en kovalent bindning?
|
||||
En eller flera elektronpar delas mellan två atomer i samma molekyl. Båda vill uppnå ädelgastillstånd/fullt elektronskal och det är fördelaktigt för båda att dela en elektron.
|
||||
Bindingen uppstår mellan icke-metaller och är ofta starkt.
|
||||
Finns enkel/dubbel och trippel. Senaste är mycket ovanlig i biologiska system.
|
||||
#### Vilka typer av kovalenta bindningar kan bildas mellan två kolatomer?
|
||||
Enkel, dubbel och trippel. Antal delade elektronpar. Ju fler ju närmare och starkare.
|
||||
#### Hur stark är en kovalent bindning?
|
||||
Det är den starkaste, enda undantaget vissa jonbindingar.
|
||||
#### Vad menas med resonansstabilisering?
|
||||
När ett elektronpar delas av fler än två atomer. Det gör bindningen ännu starkare. T.ex. i bensen ringar eller peptidbindingar
|
||||
#### Mellan vad bildas jonbindningar/interaktioner?
|
||||
Det är elektrostatiska krafter som skapas mellan en katjon och en antjon
|
||||
- en katjon är positivt laddad jon (+) som rör sig mot katoden (den negativa elektroden)
|
||||
- en anjon är negativt laddad jon (-) som rör sig mot anoden (den positiva elektroden)
|
||||
#### Vad påverkar styrkan hos en jonbindning/interaktion?
|
||||
Dielektrisitetskonstanten för materialet där bindingen finns, t.ex. 80 i vatten
|
||||
avståndet mellan atomerna
|
||||
styrkan på de anjonerna och katjonerna
|
||||
### Mellan vad bildas jonbindningar/interaktioner?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Mellan motsatt laddade joner (katjon och anjon).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad påverkar styrkan hos en jonbindning/interaktion?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Jonernas laddning, avståndet mellan dem och omgivningens dielektricitetskonstant.
|
||||
```
|
||||
|
||||
$F = k \frac{q_1 q_2}{\varepsilon r^2}$
|
||||
där
|
||||
- F = den elektrostatiska kraften mellan jonerna
|
||||
- k = Coulombs konstant (≈ 8,99 × 10⁹ N·m²/C²)
|
||||
- $q_1$, $q_2$ = jonerna laddningar
|
||||
- r = avståndet mellan jonerna
|
||||
- € = materialets **dielektricitetskonstant** (relativa permitivitet)
|
||||
#### Vad innebär det att en molekyl är polär?
|
||||
Att den har kovalenta bindningar som sitter i asymmetriska vinklar. Det gör att laddningen på dess yta inte är koherent, utan en del av den har högre laddning, dvs det skapar en dipol.
|
||||
Den negativa sidan kallas δ- och den positiva - δ+
|
||||
### Vad innebär det att en molekyl är polär?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Ojämn laddningsfördelning som ger en permanent dipol.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad karaktäriserar en vätebindning?
|
||||
En vätejon och en annan dipol som attraherar varandra, tex N i en aminosyra eller O i vatten
|
||||
Det är en stark variant av en dipol dipol binding
|
||||
Själva bindningen har två sidor:
|
||||
- donator som delar med sig av sitt väte, vanligtvis O-H eller N-H
|
||||
- acceptor har ett fritt elektronpar som attraherar vätet, vanligtvis O eller N
|
||||
### Vad karaktäriserar en vätebindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Attraktion mellan H bundet till O/N och ett fritt elektronpar på O/N.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Hur stark är en vätebindning?
|
||||
Den är starkare än vanliga dipol dipol-bindningar men mycket svagare än kovalenta bindingar.
|
||||
### Hur stark är en vätebindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Svagare än kovalent bindning men starkare än vanliga dipol–dipol-interaktioner.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vilka atomer i biokemiska molekyler kan vara acceptorer i vätebindningar?
|
||||
De allra vanligaste är Kväve och Syre men Flor kan förekomma.
|
||||
De har alla ensamma elektronpar och är starkt elektronegativa
|
||||
#### Vad gör vatten till ett bra lösningsmedel för molekyler i celler?
|
||||
Det har en stark dipol (är polärt) och kan bilda vätebindingar med andra dipoler i cellen.
|
||||
### Vilka atomer kan vara acceptorer i vätebindningar?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Syre och kväve (ibland fluor).
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad är van der Waals krafter?
|
||||
Svaga tillfälliga mellan molekyler som uppstår och när deras elektronmoln förskjuts temporärt och skapar inducerade dipoler.
|
||||
#### På vilket avstånd förkommer van der Waals krafter?
|
||||
1.5-2.0 Å
|
||||
dvs när atomerna är mycket nära varandra.
|
||||
#### Hur starka är van der Waals krafter?
|
||||
De är väldigt svaga, de svagaste av alla bindningskrafter
|
||||
De kan dock vara väldigt många och kan då bidra betydligt
|
||||
#### Vad menas med den hydrofoba effekten?
|
||||
Det är molekyler som samlas tillsammans eftersom de inte kan bilda vätebindningar med vatten.
|
||||
#### Vad orsakar den hydrofoba effekten?
|
||||
Vattnet vill skapa så många vätebindningar som möjligt. När inte det är möjligt så ordnar vattnet sig runt de opolära molekylerna, det kostar kraft och gör att de tenderas att samlas tillsammans.
|
||||
#### Vad karaktäriserar en svag syra?
|
||||
Ett högt pKa värde eftersom den inte avger många H+-joner och bara delvis protolyseras i vatten
|
||||
#### Vid vilket pH fungerar en svag syra som buffert?
|
||||
Då pH är pKa +/- 1 då fungerar den mest effektiv
|
||||
#### Hur fungerar en svag syra som buffert?
|
||||
Syran och dess korresponderade bas kan ta upp eller avge protoner vilket motverkar förändring i PH
|
||||
#### Vilka typer av bindningar påverkas av en pH-förändring?
|
||||
Främst vätebindingar och jonbindingar eftersom förändringar av pH påverkar laddningen av molekylens grupper
|
||||
### Vad gör vatten till ett bra lösningsmedel i celler?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Poläritet och förmåga att bilda många vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är van der Waals-krafter?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Mycket svaga, kortdistansinteraktioner från tillfälliga dipoler.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### På vilket avstånd förekommer van der Waals-krafter?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Vid mycket korta avstånd, cirka 1,5–2,0 Å.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur starka är van der Waals-krafter?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Mycket svaga, men betydelsefulla när många samverkar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med den hydrofoba effekten?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Opolära molekyler klustrar för att minimera kontakt med vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad orsakar den hydrofoba effekten?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Vattnets strävan att maximera sina vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en svag syra?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Högt pK_a; avger protoner endast delvis i vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vid vilket pH fungerar en svag syra som buffert?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Vid pH ≈ pK_a ±1.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur fungerar en svag syra som buffert?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Syra och konjugerad bas kan ta upp eller avge H⁺.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka typer av bindningar påverkas av pH-förändring?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Jonbindningar och vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
138
content/Biokemi/Makromolekyler/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md
Normal file
138
content/Biokemi/Makromolekyler/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md
Normal file
@@ -0,0 +1,138 @@
|
||||
---
|
||||
tags:
|
||||
- biokemi
|
||||
- kolhydrater
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Sara Lindén
|
||||
---
|
||||
### Kolhydrater kan klassificeras som ketoser eller aldoser. Vad innebär detta?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Aldoser har en aldehydgrupp (–CHO) ytterst i kedjan; ketoser har en ketongrupp (C=O) inne i kolkedjan.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en Fischer-projektion?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En 2D-representation av stereokemi där kolkedjan ritas vertikalt och horisontella bindningar pekar ut ur planet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en Haworth-projektion?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En ringformad 2D-representation av cykliska kolhydrater som visar α- och β-anomerer.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### En cyklisk kolhydrat är antingen i α- eller β-form. Vad innebär detta?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Det beskriver orienteringen av OH på det anomera kolet relativt CH₂OH; samma sida = β, motsatt = α.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en glykosidbindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En kovalent bindning mellan det anomera kolet i en monosackarid och en OH- eller NH-grupp.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Beskriv skillnader och likheter mellan glukos, N-acetylglukosamin och sialinsyra.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Alla är monosackarider; N-acetylglukosamin har en acetamidgrupp och sialinsyra är negativt laddad och mer komplex.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Glukos lagras hos människa i form av glykogen. Hur är glykogen uppbyggt?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
En starkt förgrenad polymer av glukos med α(1→4)-bindningar och α(1→6)-förgreningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hos växter lagras glukos som stärkelse. Skillnader och likheter med glykogen?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Stärkelse består av amylose och amylopektin; mindre förgrenat än glykogen men samma bindningstyper.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Varför kan människor inte tillgodogöra sig glukos från cellulosa?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Cellulosa har β(1→4)-bindningar som människan saknar enzym (cellulas) för att bryta.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Tre skäl till att tre monosackarider kan bära mer information än en tripeptid.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Fler bindningspositioner, α/β-anomerer och möjlighet till förgrening.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär laktosintolerans?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Brist på enzymet laktas → laktos spjälkas ej, fermenteras i tjocktarmen och ger GI-symtom.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär galaktosemi?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Enzymdefekt i galaktosmetabolismen som leder till ansamling av galaktos/galaktos-1-fosfat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är:
|
||||
a) glykosaminoglykan?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Långa, linjära polysackarider av upprepade disackarider, ofta negativt laddade.
|
||||
```
|
||||
### b) proteoglykan?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Protein med kovalent bundna glykosaminoglykaner.
|
||||
```
|
||||
### c) glykoprotein?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Protein med korta, förgrenade kolhydratkedjor.
|
||||
```
|
||||
### d) glykolipid?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Lipid med kovalent bunden kolhydrat, ofta i cellmembran.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Skillnader och likheter mellan proteoglykaner och glykoproteiner.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Båda är protein–kolhydrat-komplex; proteoglykaner domineras av kolhydrat, glykoproteiner av protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Redogör för AB0-blodgruppssystemet.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Blodgrupper baseras på kolhydratantigener (A, B) på erytrocyter; O saknar dessa.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur är barns blodgrupp kopplad till föräldrarnas?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
AB0 ärvs autosomalt med A och B som kodominanta och O recessiv.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Antikroppar mot blodgrupper vid:
|
||||
a) blodgrupp A
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Anti-B.
|
||||
```
|
||||
### b) blodgrupp B
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Anti-A.
|
||||
```
|
||||
### c) blodgrupp O
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Anti-A och anti-B.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur påverkar blodgrupper vid transfusion av:
|
||||
a) plasma
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Plasmans antikroppar är avgörande; kompatibilitet krävs.
|
||||
```
|
||||
### b) röda blodkroppar
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Erytrocyternas antigen måste vara kompatibla med mottagarens antikroppar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Två vanliga bindningstyper mellan kolhydrat och protein?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
N-länkad (Asn) och O-länkad (Ser/Thr) glykosylering.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är ett lektin?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Ett protein som specifikt binder kolhydrater utan enzymatisk aktivitet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad kallas enzymer som bildar glykosidbindningar?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Glykosyltransferaser.
|
||||
```
|
||||
@@ -1,48 +0,0 @@
|
||||
---
|
||||
tags:
|
||||
- biokemi
|
||||
- kolhydrater
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Sara Lindén
|
||||
---
|
||||
|
||||
#### Kolhydrater kan klassificeras som ketoser eller aldoser. Vad innebär detta?
|
||||
En aldos har en aldehydgrupp i ändan (-CHO)
|
||||
En ketos har en ketongrupp (C=O) i mitten av kedjan.
|
||||
#### Vad är en Fischer projektion?
|
||||
Det är en 2D ritning av en molekyls 3D-struktur, används främst för socker och aminosyror. Visar kolkedjan vertikalt med de mest oxiderade kolet högst upp och horizontella linjer pekar ut från planet mot betraktaren. Väte och hydroxylgrupper placeras för att tydligt visa stereokemin kring varje asymmetriskt kol.
|
||||
#### Vad är en Hawort projektion?
|
||||
|
||||
#### En cyklisk kolhydrat är antingen i α eller β form. Vad innebär detta?
|
||||
Det innebär att en av -OH-grupperna sitter på samma eller motsatt sida som CH2-OH-gruppen. Dessa olika varianter kallas anomerer.
|
||||
#### Vad är en glykosidbindning?
|
||||
|
||||
#### Beskriv skillnader och likheter mellan glukos, N-acetylglukosamin och sialinsyra.
|
||||
|
||||
#### Glukos lagras hos människa i form av glykogen. Hur är glykogen uppbyggt?
|
||||
#### Hos växter lagras glukos som stärkelse. Beskriv skillnader och likheter mellan glykogen och stärkelse.
|
||||
#### Hos växter finns glukos även i form av cellulosa. Människor kan dock inte tillgodogöra sig glukos från cellulosa. Varför?
|
||||
#### Lista och förklara tre anledningar till att tre monosackarider som sitter ihop kan bära mer information/finnas i flera varianter än en tripeptid.
|
||||
#### Vad innebär laktosintolerans?
|
||||
Att enzymet laktas inte fungerar fullt ut och laktos kan inte spjälkas ner tillräckligt mycket till monosackarider i tunntarmen vilket gör att laktos bryts ner i tjocktarmen av bakterier som fermenterar och bildar gaser och organiska syror vilket orsakar uppblåsbarhet, gas och diarre
|
||||
#### Vad innebär galaktosemi?
|
||||
#### Vad är:
|
||||
a) glykosaminoglykan?
|
||||
b) proteoglykan?
|
||||
c) glykoprotein?
|
||||
d) glykolipid?
|
||||
#### Beskriv skillnader och likheter mellan proteoglykaner och glykoproteiner.
|
||||
#### Redogör för AB0-blodgruppssystemet.
|
||||
#### På vilket sätt är biologiska barns blodgrupp kopplade till föräldrarnas
|
||||
#### blodgrupp
|
||||
#### Människor har både blodgruppsantigener och antikroppar mot blodgrupper i sitt blod. Förklara vad detta innebär - vilka blodgrupper har man antikroppar mot om man har blodgrupp:
|
||||
a) A
|
||||
b) B
|
||||
c) O
|
||||
#### Hur påverkar blodgrupper och antikroppar mot blodgrupper vid transfusion av:
|
||||
a) plasmaprodukter
|
||||
b) röda blodkroppar
|
||||
#### Kolhydrater finns förutom i fri form även bundna till lipider och proteiner. Det finns två vanliga former av bindning av kolhydrat till protein. Vilka?
|
||||
#### Vad är ett lektin?
|
||||
#### Vad kallas de enzymer som bildar glykosidbindningar
|
||||
|
||||
@@ -5,25 +5,95 @@ tags:
|
||||
- lipider
|
||||
föreläsare: Matthias Erhardsson
|
||||
---
|
||||
### Redogör för nomenklaturen för fettsyror.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Antal kolatomer:antal dubbelbindningar (t.ex. 18:1); dubbelbindningars position anges från karboxyländen (Δ) eller metyländen (ω).
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Redogör för nomenklaturen för fettsyror.
|
||||
#### ω-(omega)-fettsyror är idag mycket populärt. Men vad betyder det egentligen att en fettsyra är en omegafettsyra?
|
||||
#### I vilken form lagras fett i adipocyterna?
|
||||
#### Om man häller olja i en vattenlösning bildas ett tvåfas-system med oljan överst och vattnet underst. Vilken typ av interaktioner beror detta på?
|
||||
#### Hur påverkas fettsyrornas fluiditet av
|
||||
a) kedjelängden?
|
||||
b) antalet dubbelbindningar?
|
||||
c) typ av dubbelbindning?
|
||||
#### Vilken/vilka typer av dubbelbindningar (cis eller trans) finns i fettsyror som människors celler bildar?
|
||||
#### Rita strukturen för kolesterol.
|
||||
#### Rita den principiella strukturen för triacylglycerol.
|
||||
#### Rita den principiella strukturen för fosfolipider.
|
||||
#### Rita den principiella strukturen för glykolipider.
|
||||
#### Kolesterol, fosfolipider och glykolipider är amfipatiska substanser, dvs har en hydrofil och en hydrofob del. Ange vad som utgör hydrofil och hydrofob del hos kolesterol, fosfolipider och glykolipider.
|
||||
#### Fria fettsyror i vattenlösning bildar s.k. miceller, medan fosfo- och glykolipider bildar dubbelskiktade liposomer. Vad beror denna skillnad på?
|
||||
#### Lipoproteiner transporterar runt lipider i kroppen, men det finns olika sorter. Vilken/vilka lipoproteiner transporterar:
|
||||
a) Fettsyror från det vi äter till kroppens celler?
|
||||
b) Kolesterol från det vi äter till levern?
|
||||
c) Fettsyror från levern till kroppens övriga celler?
|
||||
d) Kolesterol till celler med rätt sorts receptor?
|
||||
e) Kolesterol från kroppens övriga celler till levern?
|
||||
### Vad betyder det att en fettsyra är en omegafettsyra?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Den klassificeras efter positionen för första dubbelbindningen räknat från metyländen (ω-änden).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken form lagras fett i adipocyter?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Som triacylglyceroler i lipiddroppar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Varför bildas ett tvåfas-system av olja och vatten?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
På grund av hydrofoba interaktioner; opolära lipider blandar sig inte med polärt vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur påverkas fettsyrors fluiditet av:
|
||||
#### a) kedjelängden?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kortare kedjor ger högre fluiditet.
|
||||
```
|
||||
#### b) antalet dubbelbindningar?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Fler dubbelbindningar ger högre fluiditet.
|
||||
```
|
||||
#### c) typ av dubbelbindning?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Cis ökar fluiditet; trans ger mer packning och lägre fluiditet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken typ av dubbelbindningar bildar människans celler?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Endast cis-dubbelbindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Rita strukturen för kolesterol.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Steroidkärna med fyra sammanfogade ringar, en OH-grupp och en kolvätesvans.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Rita den principiella strukturen för triacylglycerol.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Glycerolryggrad med tre fettsyror bundna via esterbindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Rita den principiella strukturen för fosfolipider.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Glycerol med två fettsyror och en fosfatgrupp med polär huvudgrupp.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Rita den principiella strukturen för glykolipider.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Lipidryggrad med fettsyror och en eller flera kolhydrater som huvudgrupp.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Ange hydrofil och hydrofob del hos amfipatiska lipider.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kolesterol: OH = hydrofil, ringsystem/svans = hydrofob.
|
||||
Fosfolipider: fosfat-huvud = hydrofil, fettsyror = hydrofoba.
|
||||
Glykolipider: kolhydrat = hydrofil, fettsyror = hydrofoba.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Varför bildar fria fettsyror miceller medan fosfo- och glykolipider bildar dubbelskikt?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Fettsyror har en hydrofob svans → miceller; fosfo-/glykolipider har två svansar → stabilt dubbelskikt.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka lipoproteiner transporterar:
|
||||
#### a) Fettsyror från födan till celler?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kylomikroner.
|
||||
```
|
||||
#### b) Kolesterol från födan till levern?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kylomikronrester.
|
||||
```
|
||||
#### c) Fettsyror från levern till övriga celler?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
VLDL.
|
||||
```
|
||||
#### d) Kolesterol till celler med rätt receptor?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
LDL.
|
||||
```
|
||||
#### e) Kolesterol från celler till levern?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
HDL.
|
||||
```
|
||||
@@ -5,16 +5,67 @@ tags:
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Claes Gustavsson
|
||||
---
|
||||
### Vad är den centrala dogmen?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Genetisk information flödar från DNA → RNA → protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
#### Vad är den centrala dogmen?
|
||||
#### Hur skiljer sig RNA från DNA?
|
||||
#### Hur numreras de olika kolatomerna i ribos och deoxyribos? Mellan vilka positioner bildas fosfodiesterbindningar? På vilken position sitter baser?
|
||||
#### Vad är skillnaden mellan en nukleosid och en nukleotid?
|
||||
#### Hur skiljer sig AMP, ADP och ATP från varandra?
|
||||
#### Lär dig namnen på de olika nukleosiderna och nukleotiderna i RNA och DNA.
|
||||
#### I vilken riktning syntetiseras DNA och RNA?
|
||||
#### Beskriv en dubbelsträngad DNA helix av B-typ så noga som möjligt. Antal baspar (bp) per varv, riktning på strängarna etc. Vad innebär det att strängarna är antiparallella och komplementära?
|
||||
#### Vad menas med begreppen major och minor groove?
|
||||
#### Vilka olika krafter påverkar den dubbelsträngade DNA-helixens stabilitet?
|
||||
#### Smältpunkten (melting temperature, Tm) för en DNA molekyl är den temperatur då hälften av strängarna inte längre finns föreligger i dubbelsträngad form. Hur påverkar de baser som finns i DNA-molekylen smältpunkten hos DNA? Hur många vätebindningar finns i AT resp. GC baspar?
|
||||
#### Vad menas med att replikation är semikonservativ?
|
||||
### Hur skiljer sig RNA från DNA?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
RNA har ribos, uracil och är oftast enkelsträngat; DNA har deoxyribos, tymin och är dubbelsträngat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur numreras kolatomer i ribos/deoxyribos och var bildas fosfodiesterbindningar?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Kolatomer numreras 1′–5′; fosfodiesterbindningar bildas mellan 3′-OH och 5′-fosfat; baser sitter på 1′-kolet.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är skillnaden mellan en nukleosid och en nukleotid?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Nukleosid = socker + bas; nukleotid = nukleosid + fosfat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur skiljer sig AMP, ADP och ATP?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
De skiljer sig i antal fosfatgrupper: en, två respektive tre.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Namn på nukleosider och nukleotider i RNA och DNA.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
RNA: adenosin, guanosin, cytidin, uridin; DNA: deoxiadenosin, deoxiguanosin, deoxicytidin, deoxitymidin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken riktning syntetiseras DNA och RNA?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Alltid i 5′→3′-riktning.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Beskriv en dubbelsträngad DNA-helix av B-typ.
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Högergängad helix med ~10,5 bp per varv; strängarna är antiparallella (5′→3′ och 3′→5′) och komplementära (A–T, G–C).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär antiparallella och komplementära strängar?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Antiparallella: motsatt riktning; komplementära: basparar specifikt via vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med major och minor groove?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Ojämna fåror i DNA-helixen där proteiner kan binda; major groove är bredare än minor groove.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka krafter stabiliserar DNA-helixen?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Vätebindningar mellan baser, basstackning (hydrofoba/van der Waals) och joninteraktioner med ryggraden.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur påverkar basinnehåll DNA:s smältpunkt (Tm)?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Högre GC-innehåll ger högre Tm; A–T har 2 vätebindningar, G–C har 3.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med att replikation är semikonservativ?
|
||||
```spoiler-block:
|
||||
Varje dotter-DNA innehåller en gammal och en nysyntetiserad sträng.
|
||||
```
|
||||
Reference in New Issue
Block a user