vault backup: 2025-12-14 03:32:12
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m41s
All checks were successful
Deploy Quartz site to GitHub Pages / build (push) Successful in 1m41s
This commit is contained in:
@@ -0,0 +1,232 @@
|
||||
---
|
||||
tags:
|
||||
- biokemi
|
||||
- från-aminosyror-till-proteiner
|
||||
- instuderingsuppgifter
|
||||
föreläsare: Ingela Parmryd
|
||||
---
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en svag bas?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Högt pK_b (lågt K_b); protoneras svagt och bildar buffert med sin konjugerade syra runt pK_a ±1.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur är en aminosyra uppbyggd?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ett α-kol bundet till en aminogrupp, en karboxylgrupp, ett väte och en sidokedja (R).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med ett kiralt kol?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ett kol bundet till fyra olika substituenter.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur skiljs stereoisomerer åt?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
De har samma kemiska formel men olika 3D-orientering; beskrivs med R/S eller D/L.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
L-aminosyror.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Glycin, eftersom sidokedjan är ett väte och inget kiralt centrum finns.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Noll; de förekommer som zwitterjoner.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är alifatiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin och prolin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Opolära, hydrofoba och utan aromatiska ringar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är aromatiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Ofta hydrofoba och kan absorbera UV-ljus.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Van der Waals-interaktioner och hydrofoba effekter.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är polära?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Serin, treonin, tyrosin, cystein, asparagin, glutamin och histidin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hydrofila och orienterar sig ofta mot vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är basiska?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Lysin, arginin och histidin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Positiv laddning vid fysiologiskt pH, vattenlösliga och pH-känsliga.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror är sura?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Aspartat och glutamat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Negativ laddning vid fysiologiskt pH och hydrofila.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Histidin, cystein, tyrosin, lysin, arginin, aspartat och glutamat.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur bildas en peptidbindning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Genom kondensationsreaktion mellan aminogrupp och karboxylgrupp med avgivning av vatten.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Delvis dubbelbindningskaraktär, plan och stel struktur.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är primärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Den linjära aminosyrasekvensen i en polypeptidkedja.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Kedjan går från N-terminal till C-terminal.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken är skillnaden mellan cis- och transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Cis/trans avser peptidbindningen; i trans ligger α-kolen på motsatta sidor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är sekundärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Lokal regelbunden 3D-struktur såsom α-helix och β-flak.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar en α-helix?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Spiralformad struktur med 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar i → i+4.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen α-helix?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Vätebindningar mellan C=O och N–H i peptidryggraden.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hårnålsböj (turn), ofta med glycin och prolin.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är tertiärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Den fullständiga 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
De når sitt lägsta energitillstånd.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Det pH där proteinets nettoladdning är noll.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka bindningar stabiliserar tertiärstrukturen hos globulära proteiner?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Hydrofoba interaktioner, vätebindningar, jonbindningar, van der Waals och disulfidbryggor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilka proteiner hjälper andra proteiner att veckas?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Chaperoner; de förhindrar felveckning och aggregation.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är kvartärstruktur?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
När flera polypeptidkedjor bildar ett funktionellt protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilken aminosyra kan stabilisera tertiär och kvartärstruktur kovalent?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Cystein via disulfidbryggor.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Allosteriska proteiner som kan ändra konformation.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad innebär det att ett protein denatureras?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Förlust av sekundär-, tertiär- och/eller kvartärstruktur.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad kan få ett protein att denatureras?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Värme, pH-förändringar, urea, detergenter och tungmetaller.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en proteindomän?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
En självständig strukturell och funktionell enhet i ett protein.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vad är en subenhet och hur namnges de?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
En polypeptid i ett multimeriskt protein; namnges α, β, γ osv.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Hur mäts proteiners massa?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
I dalton (Da/kDa), ofta med SDS-PAGE eller masspektrometri.
|
||||
```
|
||||
|
||||
### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?
|
||||
```spoiler-block
|
||||
Felveckning leder till β-flak-rika aggregat (amyloider).
|
||||
```
|
||||
Reference in New Issue
Block a user