vault backup: 2025-12-14 03:32:12

content/Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar.md

@@ -0,0 +1,203 @@
+---
+tags:
+  - biokemi
+  - från-aminosyror-till-proteiner
+  - anteckningar
+föreläsare: Ingela Parmryd
+---
+
+$H_3N^+$ - 
+
+**Zwitterjon** är en molekyl som har laddningar men det tar ut varandra totalt.
+dvs ingen nettoladdning
+
+$C_\alpha$ = alfakol
+
+Kiralt kol har två konfigurationer möjliga, stereoisomerer som är spegelbilder
+stereoisomerer är spegelbilder
+
+Olika typer av indelning av stereoisomerer
+	R = medsols
+	S = medsols
+	Prioriteringsordning N > C > H i atomnummer, lägst vänds bakåt
+	
+	Hur ljuset polariserats bestämmer L/D isomerer → planpolariserad
+	Enbart använda av L-formen i proteiner
+	
+	Cystein är i R, alla andra S
+	
+	R/S är medsols/motsols
+	Alla är R vänder sig åt höger utom Cystein som vänder sig åt vänster
+
+### Aminosyror
+Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen
+#### Alifatiska
+Opolära
+
+Gillar inte vatten, stöts bort, i
+- Glycin (Gly) $-H$
+	- Det går inte att få till isometri?
+	- lätt att packa, inga steriska hinder
+- Alanin (Ala) $- CH_3$
+	- metylgrupp som sidokedja
+- Valin (Val) 
+- Leucin (Leu)
+- Isoleucin (Ile)
+- Metionin (Met)
+- Prolin (Pro)
+	- problematisk, stelare och steliskt hinder
+	- vända riktning, avsluta någonting för att den är svår att packa
+	- kommenter: delimitor
+	- slagit knut på sig själv
+
+#### Aromatiska
+Packas lätt, hydrofoba, opolära, inåt i proteinet
+
+- Fenylalanin (Phe)
+	- 6 bara kol
+- Tryptofan (Trp)
+	- 5 + 6, Kväve
+#### Alkoholer
+Har en -OH grupp, bra för vätebindingar, kan vara donator
+Polära eftersom de har OH-grupper
+
+- Serin (Ser)
+	- -OH 
+- Treonin (Tre)
+	- $-CH₂-OH$
+	- Essentiell
+- Tyrosin (Tyr)
+	- $-CH(OH)-CH₃$
+
+#### Sulfhyhlil
+Polär
+
+- Cystein (Cys)
+	- -SH
+	- unik, disulfidbryggor, två går ihop och skapar en kovalent binding
+
+### Amider
+Polär
+
+Med en kvävegrupp -NH₂
+
+- Aspargarin (Asn)
+	- $-CH₂-CONH₂$
+- Glutamin (Gln)
+	- $-CH₂-CH₂-CONH₂$
+
+#### Imidazol
+Polär
+
+- Histidin (His) 
+	- $-(CH₂)₃-NH-C(=NH₂⁺)-NH₂$
+	- $pK_a$ ligger nära fysiologisk pH
+	- förekommer också i joniserad form
+	- de flesta är inte, liten del kommer vara protonerad
+
+#### Syror
+Netto-laddning +1/-1
+Ytterligare en syra
+Negativt laddade
+
+- Aspartat (Asp)
+	- $-CH₂-COO⁻$
+- Glutamat (Glu)
+	- $-CH₂-CH₂-COO⁻$
+
+#### Baser
+Netto-laddning +1/-1
+Basiska, dvs positivt laddade
+- Lysin (Lys) $-CH₂-imidazolring$
+- Arginin (Arg) $-(CH₂)₄-NH₃⁺$
+
+Sju aminosyror har pH-känslighet
+![[Pasted image 20251106092004.png|300]]
+
+Varför pH känsliga
+- buffrar
+- strukturen ändras om det
+
+#### Post-translationella modifieringar
+Efter translationen är kvar sker vissa förändringar
+Fosfolysering, det gör man på alkoholerna (-OH), Ser,Thr,Tyr
+	kommentar: klyvning
+Glykosylering, N-Asn, O-Ser/Thr
+
+#### Peptidbindningar
+Aminogruppen och karboxylgruppen binder till varandra, aldrig via R-gruppen
+Sker via kondensationreaktion, dvs vatten, så skapas en amidbindning.
+Delvis dubbelbildningskaraktär (DVS STEL, går ej att rotera), på grund av resonans vilket gör dem starkare
+Plan struktur / resonanstabiliserad
+Runt kirala kolen är rotation möjlig
+Det gör det möjligt att aminosyrorna kan orienteras i cis eller trans
+Cis kofniguration, R-grupper från peptider ligger i samma riktning
+Trans konfiguraition, R-grupper från peptider ligger i olika håll 
+	vanligast då får man minst steriska hinder, förenklar packning
+Prolin är problematisk, där förekommer båda, den kan lika gärna sitta kvar i cis, men annars är det trans
+
+Färgerna måste sitta
+- Kväve blått
+- Väte vitt
+- Kol svart
+- Syre rött
+- R-gruppen grönt
+
+### Proteinveckning
+
+#### Primärstruktur
+- Sekvensen av aminosyror som dyker upp
+- Bestäms av genen
+- Har en riktning
+	- den första har en fri aminogrupp, längst till vänster
+	- den sista har en fri karboxylgrupp
+	- alla andra har två bindningar
+	- N-terminalen är den första, fri aminogrupp
+	- C-terminalen är den sista, fri karboxylgrupp
+	- Oavsett hur lång kedjan är finns det bara två fria grupper
+#### Sekundärstruktur
+- Lokal veckning av delar av polypeptiden
+- Stabiliseras av vätebindningar från grupperna i peptidbindningen
+- $\alpha-helix$ 
+	- vanligast av alla
+	- helix karakteriseras av en spiral med en konstantdiameter $\varnothing$
+	- kompakt 3.6 aminosyror per varv
+	- R-grupperna vänds utåt
+	- Vätebindningar aminosyra + 4 steg längre fram
+	- Pro bryter helixen
+	- Val,Thr,Ile - förgrenade är också problematiska, steriskt hinder
+	- Ser,Asn,Asp - konkurrerar om vätebindingar, stör stabiliteten
+	- Vad karakteriserar en a-helix som
+		- genom ett membran
+			- R-grupperna måste vara hydrofoba
+			- dvs alifatiska och aromatiska stora majoritet
+		- ytan
+			- mot cytoplasma / hydrofila / polära
+			- från cytoplasma / hydrofob / opolära
+			- R-grupperna måste vara 
+			- helix med två olika sidor, för att det är hälften i helixen som pekar åt ena hållet och hälften åt andra hållet
+			- amfipatisk
+- Omvänd/hårnålsböjd
+	- byter riktning på polypeptidkedjan
+	- istället för att para till 4:e aa framför, så binder den med 3:e vilket gör att riktning bryts
+	- behövs något litet, ofta glycin
+
+#### summering
+kiralt kol vs stereoisomerer varför
+kan bara ta upp L-protein
+uppdelning polär/opolär/basisk/sura sen undergrupper av två första
+	laddade bra för jonpassager
+peptidbindning kondenseras så vatten
+trans vanligast
+a-helix är vanligast
+hårnål parning 1+3
+
+
+
+
+
+
+
+
+
+