vault backup: 2025-12-14 03:32:12

content/Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,232 @@
+---
+tags:
+  - biokemi
+  - från-aminosyror-till-proteiner
+  - instuderingsuppgifter
+föreläsare: Ingela Parmryd
+---
+
+### Vad karaktäriserar en svag bas?
+```spoiler-block
+Högt pK_b (lågt K_b); protoneras svagt och bildar buffert med sin konjugerade syra runt pK_a ±1.
+```
+
+### Hur är en aminosyra uppbyggd?
+```spoiler-block
+Ett α-kol bundet till en aminogrupp, en karboxylgrupp, ett väte och en sidokedja (R).
+```
+
+### Vad menas med ett kiralt kol?
+```spoiler-block
+Ett kol bundet till fyra olika substituenter.
+```
+
+### Hur skiljs stereoisomerer åt?
+```spoiler-block
+De har samma kemiska formel men olika 3D-orientering; beskrivs med R/S eller D/L.
+```
+
+### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
+```spoiler-block
+L-aminosyror.
+```
+
+### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
+```spoiler-block
+Glycin, eftersom sidokedjan är ett väte och inget kiralt centrum finns.
+```
+
+### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
+```spoiler-block
+Noll; de förekommer som zwitterjoner.
+```
+
+### Vilka aminosyror är alifatiska?
+```spoiler-block
+Glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, metionin och prolin.
+```
+
+### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
+```spoiler-block
+Opolära, hydrofoba och utan aromatiska ringar.
+```
+
+### Vilka aminosyror är aromatiska?
+```spoiler-block
+Fenylalanin, tyrosin och tryptofan.
+```
+
+### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
+```spoiler-block
+Ofta hydrofoba och kan absorbera UV-ljus.
+```
+
+### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
+```spoiler-block
+Van der Waals-interaktioner och hydrofoba effekter.
+```
+
+### Vilka aminosyror är polära?
+```spoiler-block
+Serin, treonin, tyrosin, cystein, asparagin, glutamin och histidin.
+```
+
+### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
+```spoiler-block
+Hydrofila och orienterar sig ofta mot vatten.
+```
+
+### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
+```spoiler-block
+Vätebindningar.
+```
+
+### Vilka aminosyror är basiska?
+```spoiler-block
+Lysin, arginin och histidin.
+```
+
+### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
+```spoiler-block
+Positiv laddning vid fysiologiskt pH, vattenlösliga och pH-känsliga.
+```
+
+### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
+```spoiler-block
+Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
+```
+
+### Vilka aminosyror är sura?
+```spoiler-block
+Aspartat och glutamat.
+```
+
+### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
+```spoiler-block
+Negativ laddning vid fysiologiskt pH och hydrofila.
+```
+
+### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
+```spoiler-block
+Vätebindningar och jonbindningar (saltbryggor).
+```
+
+### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
+```spoiler-block
+Histidin, cystein, tyrosin, lysin, arginin, aspartat och glutamat.
+```
+
+### Hur bildas en peptidbindning?
+```spoiler-block
+Genom kondensationsreaktion mellan aminogrupp och karboxylgrupp med avgivning av vatten.
+```
+
+### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
+```spoiler-block
+Delvis dubbelbindningskaraktär, plan och stel struktur.
+```
+
+### Vad är primärstruktur?
+```spoiler-block
+Den linjära aminosyrasekvensen i en polypeptidkedja.
+```
+
+### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
+```spoiler-block
+Kedjan går från N-terminal till C-terminal.
+```
+
+### Vilken är skillnaden mellan cis- och transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
+```spoiler-block
+Cis/trans avser peptidbindningen; i trans ligger α-kolen på motsatta sidor.
+```
+
+### Vad är sekundärstruktur?
+```spoiler-block
+Lokal regelbunden 3D-struktur såsom α-helix och β-flak.
+```
+
+### Vad karaktäriserar en α-helix?
+```spoiler-block
+Spiralformad struktur med 3,6 aminosyror per varv och vätebindningar i → i+4.
+```
+
+### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen α-helix?
+```spoiler-block
+Vätebindningar mellan C=O och N–H i peptidryggraden.
+```
+
+### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning?
+```spoiler-block
+Hårnålsböj (turn), ofta med glycin och prolin.
+```
+
+### Vad är tertiärstruktur?
+```spoiler-block
+Den fullständiga 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja.
+```
+
+### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
+```spoiler-block
+De når sitt lägsta energitillstånd.
+```
+
+### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
+```spoiler-block
+Det pH där proteinets nettoladdning är noll.
+```
+
+### Vilka bindningar stabiliserar tertiärstrukturen hos globulära proteiner?
+```spoiler-block
+Hydrofoba interaktioner, vätebindningar, jonbindningar, van der Waals och disulfidbryggor.
+```
+
+### Vilka proteiner hjälper andra proteiner att veckas?
+```spoiler-block
+Chaperoner; de förhindrar felveckning och aggregation.
+```
+
+### Vad är kvartärstruktur?
+```spoiler-block
+När flera polypeptidkedjor bildar ett funktionellt protein.
+```
+
+### Vilken aminosyra kan stabilisera tertiär och kvartärstruktur kovalent?
+```spoiler-block
+Cystein via disulfidbryggor.
+```
+
+### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
+```spoiler-block
+Allosteriska proteiner som kan ändra konformation.
+```
+
+### Vad innebär det att ett protein denatureras?
+```spoiler-block
+Förlust av sekundär-, tertiär- och/eller kvartärstruktur.
+```
+
+### Vad kan få ett protein att denatureras?
+```spoiler-block
+Värme, pH-förändringar, urea, detergenter och tungmetaller.
+```
+
+### Vad är en proteindomän?
+```spoiler-block
+En självständig strukturell och funktionell enhet i ett protein.
+```
+
+### Vad är en subenhet och hur namnges de?
+```spoiler-block
+En polypeptid i ett multimeriskt protein; namnges α, β, γ osv.
+```
+
+### Hur mäts proteiners massa?
+```spoiler-block
+I dalton (Da/kDa), ofta med SDS-PAGE eller masspektrometri.
+```
+
+### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?
+```spoiler-block
+Felveckning leder till β-flak-rika aggregat (amyloider).
+```

content/Biokemi/Makromolekyler/Från aminosyror till proteiner/aa → prot Frågeställning I.md

@@ -1,135 +0,0 @@
----
-tags:
-  - biokemi
-  - från-aminosyror-till-proteiner
-  - instuderingsuppgifter
-föreläsare: Ingela Parmryd
----
-
-Frågor från första sliden
-• Vad är en aminosyra?
-• Vad menas med stereoisomerer?
-• Vilka egenskaper har de aminosyror som bygger upp proteiner?
-• Hur bildas en peptidbindning och vilka egenskaper har den?
-• Vad innebär primär- och sekundärstruktur hos proteiner?
-• Vad innebär sekundär-, tertiär- och kvartärstruktur hos proteiner?
-
-II:
-• Vad är en proteindomän?
-• Hur sker proteinveckning?
-• Hur stabiliseras ett proteins struktur?
-• Var hittas disulfidbindningar i proteiner?
-• Hur kan ett proteins struktur kopplas till dess funktion?
-• Hur kan felveckning av proteiner orsaka sjukdom?
-#### Vad karaktäriserar en svag bas?
-Ett högt $kP_b$-värde, vilket gör att den tillsammans med sin konjugerande syra fungerar som en buffert +/-1pH av $kP_a \pm 1$ pH
-#### Hur är en aminosyra uppbyggd?
-Den har ett alfakol som är bundet till fyra grupper:
-- en aminogrupp ($-NH2$ eller $-NH3^-$)
-- en karboxylgrupp ($-COOH$ eller $-COO^-$)
-- en väteatom ($-H$)
-- och en sidogrupp ($-R$) som avgör aminosyrans egenskaper
-#### Vad menas med ett kiralt kol?
-Ett kol som är asymmetriskt med fyra olika funktionella grupper.
-#### Hur skiljs stereoisomerer åt?
-De har samma kemiska formel men skilja sig i hur det är geometriskt orienterande, finns två sätt att gruppera, antingen prioriteringsordning (CIP-regler) för att bestämma om det går medsols (R) eller motsols (S). L/D som anger hur planpolariserat ljus vrids av molekylen
-#### Vilken stereoisomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?
-Inom denna kursen bara L, men det finns enstaka undantag där de använder D.
-#### Vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?
-Glycin, den ser likadan ut hur man än vrider, det krävs en R-sidokedja som är mer än bara en väteatom för att stereoisomer har en betydelse. Det finns inget kiralt center
-#### Vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?
-Det har noll-nettoladdning eftersom det är zwitterjoner, aminogruppen är protonerad (+) och kaboxylgruppen är deprotonerad (-).
-#### Vilka aminosyror är alifatiska?
-De aminosyror som är opolära och icke-aromatiska (utan ringar) är:
-- Glycin
-- Valin
-- Leucin
-- Isoleucin
-- Alinin
-- Metionin
-- Prolin
-#### Vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?
-Det är hydrofoba, opolära, saknar ringar, de har bara mättade kolkedjor
-#### Vilka aminosyror är aromatiska?
-Fenylalanin
-Tryptofan
-#### Vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?
-De är hydrofoba, opolära och absorberar UV-ljus.
-#### I vilken typ av bindningar/interaktioner deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?
-Eftersom de mest består av kol och väte är det huvudsakligen van der waals-krafter
-#### Vilka aminosyror är polära?
-- Alkoholer: Serin, Treonin, Tyrosin
-- Tioler: Cystein
-- Amider: Aspargarin, Glutamin
-- Imadazol: Histidin
-#### Vilka egenskaper har polära aminosyror?
-De är hydrofila, vänder sig mot vattnet/cytoplasman
-#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?
-De kan bilda vätebindingar med vatten eller andra polära molekyler.
-#### Vilka aminosyror är basiska?
-Lysin och Arganin
-#### Vilka egenskaper har basiska aminosyror?
-De är känsliga för pH-ändringar, har en netto positiv laddning, vattenlösliga och kan ta upp protoner
-
-#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?
-Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
-#### Vilka aminosyror är sura?
-Aspartat och glutamat
-#### Vilka egenskaper har sura aminosyror?
-Hydrofila och har karboxylgrupper i kedjan som gör att de kan avge protoner vilket ger dem en negativ laddning vid fysiologiskt pH
-#### I vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos sura aminosyror?
-Vätebindingar och jonladdningar (saltbryggor)
-#### Vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?
-XXX: för svårt just nu
-#### Hur bildas en peptidbindning?
-Via kondensering skapas en aminbindning mellan första aminosyrans aminogrupp och den andras karboxylgrupp, detta avger vatten
-#### Vad karaktäriserar en peptidbindning?
-Den har:
-- delvis dubbelbindningkaraktär som gör den rak och stel
-- delvis resonansstabilisering mellan C=O och C-N vilket gör den starkare än en enkelbindning
-#### Vad är primärstruktur?
-En linjär sekvens av aminosyror, även kallad en peptidkedja
-#### Vad menas med att en peptidkedja har en riktning?
-Den första aminosyran där en peptidkedja börjar kallas N-terminal, den har bara en peptidbindning på karboxylgruppen, aminogruppen saknar det.
-Den sista aminosyran där en peptidkedja slutar C-terminal, den har bara en peptidbinding på aminogruppen, karboxylgruppen saknar det.
-Riktningen går ifrån N-terminal till C-terminal.
-#### Vilken är skillnaden mellan en cis- och en transkonfiguration hos en polypeptidkedja?
-Peptidbindningen är stel och kan inte rotera, men det kan alfakolet som antingen kan roteras i cis- eller trans-konfiguration.
-I cis så ligger de två alfakolen på samma sida
-I trans ligger det på motsatta sidor
-#### Vad är sekundärstruktur?
-Den lokala 3D-strukturen hos en peptidkedja, finns tre typer a-helix, hårnålsböj eller b-flak. #### Vad karaktäriserar en a-helix?
-Det är en stabil, spiralformad struktur där diametern är konstant. Varje vätebindning sitter mot 4 aminosyror framemot med en genomsnittslig varv på 3.6 aminosyror.
-#### Vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av aminosyrorna förbinds?
-De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppen (-N-H).
-#### Vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?
-Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
-
-#### Vad är tertiärstruktur?
-
-Den tetriära strukteren är 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja som bildas genom interaktioner av olika bindningar (väte, disulfid, jon, van der waals)
-#### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
-De har oftast bara en möjlig konfiguration som har minst energitillstånd. Den nås genom att vandra neråt i en "bana" där olika veckningar provas tills dess den ideala energinivån har nåtts
-#### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
-När det är jämvikt mellan negativt laddade och positivt laddade dipolmoment i fysiologiskt pH
-#### Vilka bindningar bidrar till att stabilisera tertiärstrukturen hos ett globulärt cytoplasmatiskt protein?
-
-disulfid, hydrofoba effekter, väte, jon och van der waals 
-#### Vilka typer av proteiner kan hjälpa andra proteiner att veckas? Varför är det viktigt att proteiner som veckats fel får hjälp att veckas rätt?
-
-chaperoner (heat shock proteins), felveckade proteiner kan annars bilda aggregat som stör cellfunktionen och orsakar sjukdomar
-#### Vad är kvartärstruktur?
-
-Kvartärstruktur heter det när flera olika polypeptidkedjor (subenheter) binds ihop tillsammans till ett nativt (fungerande) protein. Det kan, men behöver inte vara subenheter med samma struktur. Man namnger dem alfa, beta, gamma efter storlek.
-T.ex. hemoglobin två 𝛼-enheter och två β-enheter.
-#### Vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att bilda kovalenta bindningar och hur är de bindningarna uppbyggda?
-
-Cystein och disulfidbryggor. De är uppbyggda att de binder tiolgrupperna i cystein -S-S- och oxiderar och bildar en kovalent binding.
-#### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
-
-#### Vad innebär det att ett protein denatureras?
-#### Vad kan få ett protein att denatureras?
-#### Vad är en proteindomän?
-#### Vad är en subenhet och hur namnges proteinsubenheter?
-#### Hur mäts proteiners massa?
-#### Vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?