Update

content/.obsidian/app.json

@@ -1,3 +1,5 @@
 {
-  "alwaysUpdateLinks": true
+  "alwaysUpdateLinks": true,
+  "promptDelete": false,
+  "attachmentFolderPath": "attachments"
 }

content/.obsidian/workspace.json

@@ -4,57 +4,56 @@
     "type": "split",
     "children": [
       {
-        "id": "eb22729992e774cb",
+        "id": "3f6b32748450846e",
         "type": "tabs",
-        "dimension": 39.691444600280505,
+        "dimension": 45.94112399643176,
         "children": [
           {
-            "id": "226e38bf7ac5f5d2",
+            "id": "27077a42d8148cad",
             "type": "leaf",
             "state": {
               "type": "markdown",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
-                "mode": "preview",
+                "file": "Biokemi/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md",
+                "mode": "source",
                 "source": false
               },
               "icon": "lucide-file",
-              "title": "Anteckningar I"
+              "title": "Instuderingsfrågor"
             }
           },
           {
-            "id": "35272a5b3baa3bac",
+            "id": "6e7e28f234be4190",
             "type": "leaf",
             "state": {
-              "type": "markdown",
+              "type": "image",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
-                "mode": "source",
-                "source": false
+                "file": "attachments/Pasted image 20251106143824.png"
               },
-              "icon": "lucide-file",
-              "title": "Anteckningar II"
+              "icon": "lucide-image",
+              "title": "Pasted image 20251106143824"
             }
           }
-        ]
+        ],
+        "currentTab": 1
       },
       {
-        "id": "263a5bec49f1b591",
+        "id": "b57ecb38d33da701",
         "type": "tabs",
-        "dimension": 60.3085553997195,
+        "dimension": 54.058876003568244,
         "children": [
           {
-            "id": "ff78c439900733fe",
+            "id": "38dfef798d41824f",
             "type": "leaf",
             "state": {
               "type": "markdown",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
+                "file": "Biokemi/Kolhydrater/Anteckningar.md",
                 "mode": "source",
                 "source": false
               },
               "icon": "lucide-file",
-              "title": "Frågeställning I"
+              "title": "Anteckningar"
             }
           }
         ]
@@ -130,7 +129,7 @@
             "state": {
               "type": "backlink",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
+                "file": "Biokemi/Kolhydrater/Anteckningar.md",
                 "collapseAll": false,
                 "extraContext": false,
                 "sortOrder": "alphabetical",
@@ -140,7 +139,7 @@
                 "unlinkedCollapsed": true
               },
               "icon": "links-coming-in",
-              "title": "Backlinks for Anteckningar I"
+              "title": "Backlinks for Anteckningar"
             }
           },
           {
@@ -205,26 +204,35 @@
       "bases:Create new base": false
     }
   },
-  "active": "226e38bf7ac5f5d2",
+  "active": "38dfef798d41824f",
   "lastOpenFiles": [
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
     "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
-    "Pasted image 20251106145417.png",
-    "Pasted image 20251106144030.png",
-    "Pasted image 20251106143824.png",
-    "Untitled.md",
-    "attachments/Pasted image 20251015081047.png",
-    "attachments/Pasted image 20251015081256.png",
-    "Biokemi/Kemiska bindingar/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
+    "Biokemi/Hemoglobin/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Hemoglobin/Provfrågor.md",
     "Biokemi/Kemiska bindingar/Föreläsning.md",
-    "attachments/Pasted image 20251106092004.png",
-    "attachments/Pasted image 20251106084028.png",
-    "attachments/Pasted image 20251106083847.png",
+    "Biokemi/Kemiska bindingar/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Kolhydrater/Anteckningar.md",
+    "Biokemi/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Labsäkerhet/Provfrågor.md",
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
+    "attachments/Pasted image 20251106143824.png",
+    "attachments/Pasted image 20251106144030.png",
+    "Biokemi/Hemoglobin/Anteckningar.md",
     "Biokemi/Untitled.md",
+    "Biokemi/Labsäkerhet",
+    "attachments/Pasted image 20251107143236.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107141657.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107125523.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107122832.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107122326.png",
+    "Biokemi/Kolhydrater",
+    "attachments/Pasted image 20251107103427.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107103403.png",
+    "attachments/Pasted image 20251107103007.png",
+    "Biokemi/Hemoglobin",
+    "Untitled.md",
     "Biokemi/Från aminosyror till proteiner",
-    "attachments/Pasted image 20251105153332.png",
-    "attachments/Pasted image 20251105150519.png",
     "Introduktion.md",
     "PU.md",
     "Biokemi/Kemiska bindingar",
@@ -239,12 +247,6 @@
     "Föreläsningar/0930 GI Histologi 1.md",
     "Målbeskrivning/3.5 Histologi GI.md",
     "Histologi/Blodkärl/Lymfkärl.md",
-    "Histologi/Blodkärl/Fenestrerad kapillär.md",
-    "Histologi/index.md",
-    "Anatomi/index.md",
-    "Anatomi/Muskler/index.md",
-    "Anatomi/Muskler/Brachioradialis.md",
-    "Anatomi/Muskler/Triceps Brachii.md",
     "Histologi/MUG",
     "Föreläsningar"
   ]

content/Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md

@@ -27,7 +27,7 @@ Vi behöver inte kunna enbokstavskombinationen
 Opolära
 
 Gillar inte vatten, stöts bort, i
-- Glycin (Glu) $-H$
+- Glycin (Gly) $-H$
 	- Det går inte att få till isometri?
 	- lätt att packa, inga steriska hinder
 - Alanin (Ala) $- CH_3$

content/Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md

@@ -99,14 +99,27 @@ De stabiliseras av vätebindningar mellan karboxylgruppen (-C=O) och aminogruppe
 Då bildas ofta en hårnålsböj som består vanligtvis av fyra aminosyror där prolin ofta orsakar böjen och glycin bidrar med flexibilitet.
 
 #### Vad är tertiärstruktur?
+
+Den tetriära strukteren är 3D-veckningen av en enskild polypeptidkedja som bildas genom interaktioner av olika bindningar (väte, disulfid, jon, van der waals)
 #### Vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?
+De har oftast bara en möjlig konfiguration som har minst energitillstånd. Den nås genom att vandra neråt i en "bana" där olika veckningar provas tills dess den ideala energinivån har nåtts
 #### Vad innebär isoelektrisk punkt för ett protein?
+När det är jämvikt mellan negativt laddade och positivt laddade dipolmoment i fysiologiskt pH
 #### Vilka bindningar bidrar till att stabilisera tertiärstrukturen hos ett globulärt cytoplasmatiskt protein?
+
+disulfid, hydrofoba effekter, väte, jon och van der waals 
 #### Vilka typer av proteiner kan hjälpa andra proteiner att veckas? Varför är det viktigt att proteiner som veckats fel får hjälp att veckas rätt?
+
+chaperoner (heat shock proteins), felveckade proteiner kan annars bilda aggregat som stör cellfunktionen och orsakar sjukdomar
 #### Vad är kvartärstruktur?
-#### Vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att
-#### bilda kovalenta bindningar och hur är de bindningarna uppbyggda?
+
+Kvartärstruktur heter det när flera olika polypeptidkedjor (subenheter) binds ihop tillsammans till ett nativt (fungerande) protein. Det kan, men behöver inte vara subenheter med samma struktur. Man namnger dem alfa, beta, gamma efter storlek.
+T.ex. hemoglobin två 𝛼-enheter och två β-enheter.
+#### Vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att bilda kovalenta bindningar och hur är de bindningarna uppbyggda?
+
+Cystein och disulfidbryggor. De är uppbyggda att de binder tiolgrupperna i cystein -S-S- och oxiderar och bildar en kovalent binding.
 #### Vad karaktäriserar proteiner som kan ha två olika strukturer?
+
 #### Vad innebär det att ett protein denatureras?
 #### Vad kan få ett protein att denatureras?
 #### Vad är en proteindomän?

content/Biokemi/Hemoglobin/Anteckningar.md

@@ -0,0 +1,169 @@
+Will not be looking into the grammar at the examination, just the context you can mix swedish
+
+Oxygen transporting
+Binding in lungs and carrying it into where it is needed
+Present in RBC
+- 5 liters of blood
+- $5 * 10^{12}$ RBC
+- $2.6 * 10^8$ hemoglobin per RBC
+- No need to know
+
+Lärandemål
+- beroende av 
+	- proteinstrukturen
+	- bindningspartnern
+	- enskilda aminosyrors egenskaper
+
+#### Molecular recognition
+![[Pasted image 20251107092012.png|200]]
+
+- Receptor + Ligand = Receptor-Ligand Complex
+- Note this is an equilibrium
+
+![[Pasted image 20251107092234.png|200]]
+- konstig slide färger säger om L är bundet till en Blå rund receptor
+- the total number of complex molecules receptor/ligands are equal in B and D
+	- the concentrations of **all** species are constant.
+	- the dissociation and association **rates** must balance
+- hemoglobin is a receptor, oxygen is a ligand
+
+- **bindningsaffinitet**, binding affinity, hur starkt syre binder till hemoglobin
+- ![[Pasted image 20251107092720.png|200]]
+	- Y axis is %
+	- $L_{1/2}$ = koncentrationen där hälften av alla receptorer är bundna till liganden
+	- $L_{1/2}$ = 40 i bilden ovanför, X-axel
+![[Pasted image 20251107092855.png|400]]
+- Ju starkare ligand ju mindre behöver vi för att binda med en receptor, om det är en svag behöver man väldigt många ligande för att kunna binda.
+
+Bindningsfickan av en molekyl är specifik för ett visst ligand, de har olika former så det passar i varandra.
+
+Det kan vara väldigt små skillnader, t.ex. det kan räcka med att vinklarna på olika atomer sitter annorlunda.
+
+nM = nano mol enhet för att mäta ligander
+
+#### Myoglobin
+Enklare än hemoglobin, bara en subenhet. Finns mycket, 0.5% av totala vikten i kroppen i muskler.
+Prostetisk grupp heme, där syret binder för att kunna transporteras i kroppen.
+- Prostetisk = som inte är baserat på aminosyror
+
+#### Heme
+fyra stycken pyrrole ringar som är bundna till en järnatom.
+järnatomen kan ha 6 bindningar:
+- en med varje pyrrole ring
+- femte med den proximala histine aminosyran
+	- histsidine hjälp till att hålla järnatomen på plats
+- sjätte med själva syremolekylen
+- VIKTIGT: syreatomen flyttar positionen på järn i heme när den binder
+
+Järn och syra kan finnas i två tillstånd
+![[Pasted image 20251107094222.png|300]]
+superoxidevarianten är farlig för våra celler, viktigt att inte ha den i våra kroppar. Distala histine hjälper till att hindra konverteringen till superoxide.
+
+oxygen binding
+![[Pasted image 20251107094532.png|300]]
+2 torr är extremt låg
+$P_{50}$ är samma som $L_{1/2}$
+dvs, oxygen och myoglobin har extremt lätt att binda till varandra
+
+kolmonoxid konkurrerar med syre om samma plats
+- CO bindningen är 100 gånger större än $O_2$
+- 100 gånger större bindingsaffinitet
+
+distala histidin är involverad och sänker den, men trots det skulle det vara mer än 100ggr
+#### Hemoglobin (Hb)
+
+Större än myoglobin, den har fyra stycken subenheter. Varje subenheter har en egen hememolekyl som kan binda en syre. Heme i de olika subenheterna interagerar inte med varandra. Fungerar oberoende av varandra.
+
+En Dimer är 𝛼-subenhet och β-subenhet
+- En dimer kan också vara två dimers
+- dimer är ett komplex av två subenheter
+
+Själva bindningen av syre skapar strukturella skillnader i hemoglobin. Järn flyttar in i porfyrringen, proximala histidine och 𝛼-helix flyttar sig mot järnet.
+Själva interfacet, det gula flyttar på sig och påverkar den ANDRA dimern.
+![[Pasted image 20251107100016.png|300]]
+- T (tense) <→ deoxyhemoglobin
+- R (relaxed) <→ oxyhemoglobin
+
+![[Pasted image 20251107100241.png|300]]
+Hb är mer sigmoid S-kurva
+Ladda:
+- När Hb har en bunden syremolekyl är det lättare att binda det andra 3.
+Släppa
+- När Hb släpper en bunden syremolekyl är det lättare att släppa det andra 3.
+
+$P_{50}$ = 26 torr dvs 13 ggr högre än för Myoglobin
+
+one oxygen promotes the release/binding of the others. Det kallas kooperativt där de hjälper till, det är en unik egenskap av en hemoglobin (det tyckte föreläsaren var viktigt)
+
+P = Partial pressure of Oxygen, how you measure oxygen in gases
+
+Kooperativt:
+- effektiv och komplett (alla 4) syretransport
+- tar med det där det behövs mest
+
+bara 7% av myoglobin skulle kunna släppa syre där det behövs
+men 66% av hemoglobin släpper, så kooperativt gör det väldigt effektivt, skulle vara 38% om inte var kooperativt
+7%/66% hur effektivt det kan transporteras
+![[Pasted image 20251107102710.png]]
+![[Pasted image 20251107102828.png]]
+mer syre är transporterat där det behövs, 66% effektivitet i muskler som används och 21% när de vilar.
+
+#### Concerted model
+- finns bara T och R state, inga andra
+- ![[Pasted image 20251107103007.png]]
+- T state when nothing is bound
+- R state when it is bound
+- what happens in between?
+	- this model says that when there is no oxygen bound the state is more/higher than this state and it wil lalways be in the state
+	- when there is one oxygen bound the likelyhood is still be in the T state higher than in the R state. there is also a likelyhood that it can be in the R state
+	- R state is strongly favoured when there is bindings
+- i början följer det den teoretiska T-state kurvan sen binder lite syre och det följer R-state eller iaf parallelt
+- begränsning det förklarar inte de strukturella ändringar som krävs av delvis syrebindning
+
+#### Sequential model
+- T state, R state and intermediate states
+- ![[Pasted image 20251107103403.png]]
+- ![[Pasted image 20251107103427.png|100]]
+- formen ändras på hörnen, så småningom ändras alla
+- intermediate structural states of Hb
+- Limitations: HB finns främst i T-state när en subenhet binder too syre och R när 3 subenheter är bundna till syre
+
+#### Allosteric regulation
+
+Det finns en annan del av ett protein (Hb t.ex.) där den allosteriska regulation binder, det skiljer sig från den aktiva delen där syre binder.
+En competitor kan binda till samma ställe där liganden binder (CO, $O_2$)
+
+2,3-BPG binder till β-subenhetn på Hb i T-state
+stabiliserar T-state och förenklar syres frisläppning
+2,3-BPG gör att att bindningen till syre försvagas och ökar effektivitet av transporten
+
+HbF har andra subenheter, 2,3-BPG har lägre bindningsaffinitet. Det gör att syre kan transporteras från moderns HbF till fostrets HbF.
+
+Andra allosteriska egenskaper av 
+Bohreffekten är att vätejoen och koldioxid kan binda till Hbmolekylen stabiliserar T-state och flyttar på dissocationkruvan
+
+I muskeln finns det mer vätejoner och pH är lägre
+Syreskillnaden influenserar frisläppandet av syre från Hb
+Lägre pH gör att bindningsaffinitetav Hb minskar
+Vilket i sin tur förbättrar effektiviteten av frisläppandet av oxygen
+
+$H^+$ binder till aminosyror i C-terminalen i 𝛼-subenheterna till Histidin
+
+$CO_2$ reagerar med vatten för att skapa bikarbonatjoner och vätejoner
+- $H^+$ gör pH lägre och stabiliserar T-state
+$CO_2$ kan också binda direkt till C-terminalen på aminosyrorana och skapa carbamatejon
+	stabiliserar T-state coh frisläpper syre
+
+### Sicklecell
+
+En genetisk mutation av Glu 6 byts ut till Val 6
+Val 6 kan interagera med hydrofobiska kvarlämnor av en Hb-molekyl
+- Kan skapa stora fibrösa / polymerer av aggregat
+- Distraherar celler att skapa dessa sickleceller
+- Sicklecellerna är stora och kan blockera blodkärl genom att sätta sig i väggarna
+- SCD hittas mest hos vuxna
+- Hb F alpha och beta kedjor
+- Hb A har alpha och betakedjor
+- Dyker upp efter 5-6 månader
+- kan skapa anemi
+- finns genterapi för SCD, ökad HbF-produktion

content/Biokemi/Hemoglobin/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,20 @@
+#### Describe L1/2 in terms of receptor and ligand binding.
+
+$L_{1/2}$ is the amount of L needed to reach 50%/balance of ligand/receptor. The value can be different depending on the binding affinity, how strong the ligand/receptor binds to each other
+#### Explain the basic structure of myoglobin including the porphyrin ring and Fe.
+Myoglobin består av en polypeptidkedja med heme som en prostetisk grupp. Heme består av en porfyrinring som är fyra pyrroleringar och en järnatom i mitten som kan binda syre. 
+#### What are proximal and distal histidine? How do they interact with heme molecule?
+
+Den proximal binder direkt till 
+#### How does $O^2$ bind to myoglobin? Compare with carbon monoxide ($CO$).
+
+Den binder till järn den distala histidinen. CO binder bara till järn
+#### Explain the basic structure of hemoglobin and its structural states.
+#### What is cooperative binding? Describe in the context of hemoglobin.
+#### Compare the dissociation curves of myoglobin and hemoglobin. What does this mean for the transport of O2 from the lungs to the tissues?
+#### Define an allosteric regulator.
+#### How is hemoglobin affected by CO, CO2, H+, and 2,3-BPG? How are these effects mediated? Where do these molecules/ions bind and what are the consequences?
+#### Define Bohr effect and explain how it influences oxygen binding.
+Bohr-effekten är hur vätejoner och 2,3-BPGs koncentrationer ändrar bindningsaffiniteten för syre i Hb, i lugnorna är det lägre där binder syre bättre än  där det ska frisläppas som har högre koncentration av vätejoner/2,3-BPG.
+#### How does fetal hemoglobin (HbF) differ from adult hemoglobin (HbA) and what effect does this have?
+#### Explain the molecular and structural background of sickle-cell disease.

content/Biokemi/Hemoglobin/Provfrågor.md

@@ -0,0 +1,26 @@
+A) Define **cooperativity** in the context of hemoglobin and myoglobin.
+B) Give an example where **cooperativity** is beneficial and explain how it is beneficial.
+
+Rita syredissociationskurvan för hemoglobin och myoglobin. Vilken strukturell skillnad mellan myoglobin och hemoglobin förklarar skillnaden i dissociationskurvorna? (2p) (Max 100 ord)
+
+ En allvarlig komplikation till bl.a. Covid-19 är så kallad Acute Respiratory Distress Syndrome (ARDS), vilket ger en gravt sviktande lungfunktion orsakad av inflammation och vätskeansamling (ödem) i alveolerna. Ödemet leder till att mindre syre når blodet och att mindre koldioxid lämnar blodet. Beskriv i detalj hur den minskade mängden syre och den ökade mängden koldioxid påverkar hemoglobinets struktur och funktion. (2p)
+
+Hemoglobin och myoglobin innehåller den prostetiska gruppen heme. Denna innehåller ett järn (Fe 2+) som ansvarar för inbindningen av syremolekyler. Beskriv varför bindning till syre påverkar hemoglobinets struktur och hur det i sin tur påverkar hemoglobinets syreaffinitet. Max 70 ord.
+
+Nämn de **allosteriska** regulatorerna för hemoglobin och ange om de höjer eller sänker hemoglobinets syreaffinitet. (2p) _Max 25 ord._
+
+What does **cooperative** binding mean? Explain this in the context of hemoglobin. (4p)
+
+Describe the **allosteric** regulation of hemoglobin with an example. (4p)
+
+How does the partial pressure of oxygen influence binding and release of oxygen to/from hemoglobin? (4p)
+
+How does fetal hemoglobin (HbF) differ from adult hemoglobin (HbA) and what effect does this have? (4p)
+
+Define **cooperativity** in the context of hemoglobin and myoglobin. (2p)
+
+Give an example where **cooperativity** is beneficial and explain how it is beneficial. (2p)
+
+Ange två **allosteriska** regulatorer för bindning av syre till hemoglobin. (2p)
+
+Redogör för ett utfall för respektive regulator. (2p)

content/Biokemi/Kolhydrater/Anteckningar.md

@@ -0,0 +1,229 @@
+Sara Lindén (forskar i muciner)
+Kunna det som går igenom på föreläsningen och instuderingsuppgifterna
+
+SKA KUNNA: Sjukdomar som kommer upp i slides ska kunnas och det som kommer i instuderingsfrågorna
+
+Kapitel 11 sid 491-492 om galktosemi och laktosintolerans
+### Struktur
+Kolhydrator kan också kalla sockerarter/sackarider
+kedjor: polymerer och polysackarider t.ex. stärkelse
+
+Funktioner:
+- energy storage
+- komponent i livets information (DNA)
+- väggarna i celler byggs upp av
+- informationsbärare i t.ex. signalering
+	- self vs other
+	- fertilisering
+	- berättar var immunsystemet ska hitta (lymfocyter)
+	- mikrober hittar dit
+		- mikrob är ett patogen som skapar sjukdom
+- smörjmedel/skydd/fjädring (brosk?)
+
+Det är svårare att analysera kolhydrater än t.ex. DNA-studer efter som det krävs handpoläggningen finns inte automatiserade verktyg
+
+Glukos heter den bara när den är i linjeform, men vi är lite *slarviga* så vi kallar också det när det är i ringform.
+
+![[Pasted image 20251107122326.png]]
+
+Glykos är en aldos, den har en aldehyd, den biter sig själv i svansen så den skapar den här gruppen. Ungefär som när en aldehyd reagerar med en alkohol och bildar en hemiacetyl
+
+Siffror är viktiga i kolhydrater, 1-6, behöver inte kunna numreringen på kolen däremot behöver ni veta vad det innebär med 𝛼- och β- hur den här aldehydgruppen denna hydroxylgruppen (-OH) på samma sida eller motsatt sida. 
+De är ringar så när de är på samma sida
+- om de är båda neråt → beta
+- om en upp en ner → alfa
+
+Man ser ofta den här alfa och beta, man kan bli lite förvirrad även om inte vet vilket kol som är vilket, det är numreringe på kolen man veta, alfa/beta är relationen på dessa grupper båda finns i naturen
+
+Ketos finns också, t.ex. fruktos, har en ketos efter som det är en grupp $C^2$ men inte så viktigt att kunna numret. Ketos kan också bita sig i svansen och bilda.
+
+Projektioner, samma molekyl med ritat på olika sätt att rita
+- fischer
+- haworth
+	- är ganska vanlig, två olika former, ring eller skolform.
+- mills
+Behöver inte kunna rita i en viss projektion, men bra att känna igen att de finns.
+
+![[Pasted image 20251107122832.png|300]]
+vanligaste sockren, gluskos är det enda som vi behöver kunna rita.
+- ni får välja själv hur ni vill kunna rita den i kursmålet
+
+veta skillnaden mellan gluykos och glykgen.
+Glaktos:
+- blodgrupp och
+- galaktosemi
+
+sialinsyra
+- viktig för interaktion för virus och bakterier
+- $COO^-$ karboxylsyra
+- skiljer sig mycket mot andra
+
+kunna skilja:
+- **Blodsocker (glukos)** – en enkel sockerart (monosackarid) som används direkt som energikälla i kroppen.
+- **Acetylamin** – en kemisk grupp (–NHCOCH₃) som innehåller kväve och syre; den kan kopplas till socker och göra dem mer komplexa.
+- **N-acetylglukosamin** – en glukosmolekyl där en hydroxylgrupp ersatts av en acetylamin-grupp; bygger t.ex. upp kitin och delar av cellväggar och glykoproteiner.
+- **Sialinsyra** – en negativt laddad sockerderivat som ofta sitter ytterst på cellers ytskikt; viktig för celligenkänning och virusbindning.
+
+blodsocker är viktigt att kua reglera i kroppen
+- normal 3.3-5.6 mmol/liter
+- ökar efter måltid till 4-7 
+- vid högt blodsocker reagerar med proteiner förhårdnade cellväggar och blodkärl
+- man kan mäta hur bra diabeten är kontrollerat
+- det är viktigt med glykos i vårat blod vissa celler kan använda glykos som bränsle, t.ex. RBC och vissa celler i hjärnan
+- vi har flera olika sätt som hanterar det här, om vi tittar i blodet så får vi glygkos när vi äter också att vi har glykogen som bryts ner i kroppen för att bidra med en jämn blodscocker nivå, kroppen kan använda det från icke-kolhydratkäller t.ex från andra aminosyror, den processen heter glykoneogense
+
+behov av (ungefärliga)
+- 120 g per dygn behöver vi
+- 180 g hela kroppen
+reserver
+- 20g i krossvätskor
+- 190g i levern
+glykogen kan inte frigöras från musklerna, de töms inte ut i resten av kroppen, saknar sista steget
+
+#### Uppgifter
+##### Hur är en hexos generellt uppbyggd?
+- Är en monosackarid med 6 st kolatomer. En av dom är en karboylgrupp och 5 av dom är hydroxylgrupper. I vattenlösning bildas en ringstruktur genom en intern reaktion mellan karbonylgruppen och hydroxylgruppen längst ut
+#### Vad innebär ”acetylglukosamin” - dvs hur skiljer sig glukos från acetylglukosamin?
+- en hydroxylgrupp på glykosen har ersatts med en aminogrupp ($-NH_3$) som har en acetylgrupp ($- COCH_3$)
+	- tex glukos + amin + acetyl → **N-acetylglukosamin**
+##### På vilka sätt skiljer sig sialinsyror från glukos?
+- det är ingen saltsyra!
+- det är en N-acetylglukosamin men med en karboxylgrupp som gör den negativt laddad
+- sitter på cellens yta och deltar i igenkänning
+
+### Disackarider
+
+Det är två stycke monosackardier som sitter ihop. 
+Sucros
+- två stycken, glycopyranosyl och fruktofuranos
+Lactos
+- två stycken β-glycopyranosyl och glykopyranose
+Maltos
+- två stycken 𝛼-glycopyranosyl och glykopyranose
+
+Laktos är involverade i två stycken hälsoproblem vilket gör att vi tittar lite närmare
+#### Laktosintolerans
+Brist på enzymet laktas som sitter i tunntamsepitelet. Om det inte bryts ner i tunntarmen kommer det till kolon och bryts ner av bakterier som skapar gasbildning på av obalans, vanligt med diarre med gaser i magen. 
+ovanligt hos barn som är under 6
+över ålden minskarn produktionen, sen slutar man dricka mjölk.
+#### Galaktosemi
+Ärfligt sjukdom
+Galaktos och Glykos är väldigt lika, men det har separata funktioner, hydroxylgrupp på fel sida och det är två enzymer som gör det. Har man problem med dessa enzymer får man väldigt höga haltera av galktos i plasma, galaktos kan då omvandlas till galaktitol som är toxiskt vilket leder till neurologiska skador, t.ex intellektuel funktionsnedsättning. skador på retina
+1 av 60000 som har galaktosemi det när man föds
+En av 26 sjukdomar som testas för i PKU-provet (nog fler nu för tiden)
+![[Pasted image 20251107125523.png|200]]
+
+• Vad heter bindningen mellan två monosackarider?
+- en kovalent bindning, glykosidbindning som sitter mellan två monosackaridet, t.ex. i laktos
+• På vilka sätt skiljer sig laktosintolerans från galaktosemi?
+- laktas bryter ner glykosidbindning i laktos till monosackarider (glykos, galaktos)
+- galktosemi är när man inte har ett av två enzymer som kan konvertera galaktos till glykos genom att flytta om -OH grupp från en sida till en annan
+#### Pentasackarid
+
+Finns större kedjor av monosackarider, upp till 10000.
+När en disackarid kan binda sig via olika kol, både i 𝛼- och β- konfigurationer.
+Tillsammans innebär att det kan bli mycket information
+
+3 nukleotider = 6 trimerer
+3 hexoser kan teoretisk producera 1056 till 27648 trisackarider
+
+Glykosyltransferases bygger glykaner för information
+- CDG olika sjukdomar, idag c:a 130 sjukdomar
+### Biomolekyler innehållande kolhydrater
+#### Glykokonjugat
+Glykosylering är när man sätter på en kolhydrat på någonting.
+Ett **glykokonjugat** är en molekyl där **ett eller flera kolhydrater är bundna till en annan biomolekyl**, som ett **protein eller lipid**.
+
+De tre huvudtyperna är 
+- glykoproteiner: 50% av proteiner har glykoser de är glykosylerade, flera olika glykoformer
+	- finns i cellmembranet, blodet
+- proteoglykaner: glukosaminosyror
+	- finns i ECM, jättemycket kolhydrater
+- glykolipider
+	- i cellmembranet, sticker ut ifrån celen
+viktigt för läkemedel, sätter man på kolhydrater på proteiner får de längre halveringstid
+#### Glykoproteiner
+Sitter fast antingen:
+- N-länk via kvävet (amin) aspargins R-grupp
+- O-länkade via syre (hydroxyl) i serin eller treonin
+
+Glykan är en sockerkedja, sockerkedja
+Glykosylering, socker sätts på proteinet
+
+Erytropoietin (EPO)
+stimulererar produktion av RBC
+40% kolhydrat
+Behandling för behandla anemi farmakologiskt
+Används vid doping
+Finns i muciner (slem) 70-90% kolhydrater.
+mucus ändras snabbt i infektioner, det är styrt via hormoner.
+- många olika kolhydratstrukturer, 800 i magen
+- c:a 100 strukturer per person
+- 2-17 socker långa
+#### Proteoglykaner
+Ofta 95% kolhydrat
+GAG-kedjor, långa repetereande kedjor av disackarider, minst en av de är negativt laddad och minst en aminosocker (dvs med kväve)
+Funktionen kommer ifrån de långa.
+33 proteiner has GAG (2015)
+Finns proteiner som ibland har kedjor ibland inte
+Kan vara 25000 disackarider långa, huvudsakligen samma disackarider som repeteras
+5 vanligaste, disackariderna (Heparin t.ex)
+huvudsaklig komponent
+i ECM-ledvätska, ben, brosk, artärväggar
+
+**Uppgifter**
+
+I panelerna B-D, identifiera vilka bilder som visar proteoglykaner, glykoproteiner, _N_-linkade och _O_-linkade glykaner.
+
+Vad definierar de olika typerna av glykokonjugat?
+- 
+
+Vilka biologiska roller kan de fylla?
+- protoglykaner - binder vatten bra, finns i ögat, ECM, stötdämpande
+- glykoproteiner - enzymer, antikroppar, igenkänning, receptorer
+
+![[Pasted image 20251107141657.png|300]]
+
+#### Glykolipider
+Sitter på cellmembran
+Används t.ex. i blodgrupper
+Glykoproteiner, vävnader
+O determinant
+- Gal |𝛼1-2, Fuc
+A determinant
+- **GalNAc𝛼3**Gal-|𝛼1-2, Fuc
+B determinant
+- **Gal𝛼3**Gal-|𝛼1-2, Fuc
+Sitter inte direkt på lipiden utan tillkommer lite extra monosackarider (som ej behöver kunnas) 
+
+#### Blodgrupper
+Viktiga vid xenotransplatation/transfusion/graviditet
+35 grupper ABO och RhD viktigaste
+Vilka man har beror på genetisak uppsätnningen av glykosyltransferas
+Finns även på epitel och muciner
+##### AB antikroppar
+Antikroppr mot icke-self
+Produceras första månaderna i livet
+Kanske försvar mot patogener
+![[Pasted image 20251107143236.png|400]]
+O har antikroppar i plasman → ge blod till alla
+- RBC innehåller kolhydratstrukturerna
+AB har antigen i RBC → ge plasma till alla
+- innehåller inga antikroppar
+
+Vilka funktioner fyller kolhydrater i kroppen - mekanism?
+Signalering, energi, komponent i DNA
+
+Några sjukdomar där kolhydrater är inblandade: vad är kolhydratens roll?
+### Övningar
+
+
+Vilka funktioner fyller kolhydrater i kroppen - mekanism?
+Några sjukdomar där kolhydrater är inblandade: vad är kolhydratens roll?
+Vad definierar de olika typerna av glykokonjugat?
+Vilka biologiska roller kan glykokonjugat fylla?
+Hur är en hexos generellt uppbyggd?
+Vad innebär ”acetylglukosamin” - dvs hur skiljer sig glukos från acetylglukosamin?
+På vilka sätt skiljer sig sialinsyror från glukos
+Vilka aminosyror binder till en N-länkad?
+Vilka aminosyror binder till en O-länkad

content/Biokemi/Kolhydrater/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,40 @@
+#### Kolhydrater kan klassificeras som ketoser eller aldoser. Vad innebär detta?
+En aldos har en aldehydgrupp i ändan (-CHO)
+En ketos har en ketongrupp (C=O) i mitten av kedjan.
+#### Vad är en Fischer projektion?
+Det är en 2D ritning av en molekyls 3D-struktur, används främst för socker och aminosyror. Visar kolkedjan vertikalt med de mest oxiderade kolet högst upp och horizontella linjer pekar ut från planet mot betraktaren. Väte och hydroxylgrupper placeras för att tydligt visa stereokemin kring varje asymmetriskt kol.
+#### Vad är en Hawort projektion?
+
+#### En cyklisk kolhydrat är antingen i α eller β form. Vad innebär detta?
+Det innebär att en av -OH-grupperna sitter på samma eller motsatt sida som CH2-OH-gruppen. Dessa olika varianter kallas anomerer.
+#### Vad är en glykosidbindning?
+
+#### Beskriv skillnader och likheter mellan glukos, N-acetylglukosamin och sialinsyra.
+
+#### Glukos lagras hos människa i form av glykogen. Hur är glykogen uppbyggt?
+#### Hos växter lagras glukos som stärkelse. Beskriv skillnader och likheter mellan glykogen och stärkelse.
+#### Hos växter finns glukos även i form av cellulosa. Människor kan dock inte tillgodogöra sig glukos från cellulosa. Varför?
+#### Lista och förklara tre anledningar till att tre monosackarider som sitter ihop kan bära mer information/finnas i flera varianter än en tripeptid.
+#### Vad innebär laktosintolerans?
+Att enzymet laktas inte fungerar fullt ut och laktos kan inte spjälkas ner tillräckligt mycket till monosackarider i tunntarmen vilket gör att laktos bryts ner i tjocktarmen av bakterier som fermenterar och bildar gaser och organiska syror vilket orsakar uppblåsbarhet, gas och diarre
+#### Vad innebär galaktosemi?
+#### Vad är:
+	a) glykosaminoglykan?
+	b) proteoglykan?
+	c) glykoprotein?
+	d) glykolipid?
+#### Beskriv skillnader och likheter mellan proteoglykaner och glykoproteiner.
+#### Redogör för AB0-blodgruppssystemet.
+#### På vilket sätt är biologiska barns blodgrupp kopplade till föräldrarnas
+#### blodgrupp
+#### Människor har både blodgruppsantigener och antikroppar mot blodgrupper i sitt blod. Förklara vad detta innebär – vilka blodgrupper har man antikroppar mot om man har blodgrupp:
+a) A
+b) B
+c) O
+#### Hur påverkar blodgrupper och antikroppar mot blodgrupper vid transfusion av:
+a) plasmaprodukter
+b) röda blodkroppar
+#### Kolhydrater finns förutom i fri form även bundna till lipider och proteiner. Det finns två vanliga former av bindning av kolhydrat till protein. Vilka?
+#### Vad är ett lektin?
+#### Vad kallas de enzymer som bildar glykosidbindningar
+

content/Biokemi/Labsäkerhet/Provfrågor.md

@@ -0,0 +1,8 @@
+Du ska labba! Beskriv fyra saker som du behöver göra _innan_ du börjar experimentera. (2p) _Max_
+
+Du befinner dig i labsalen när det plötsligt börjar brinna i en bägare med etanol. Efter att ha uppmärksammat de övriga i labbet på branden och konstaterat att den är begränsad bestämmer du dig för att släcka den. På labbet hittar du brandsläckare för bränder av klass A -C.
+A) Vad avses med bränder klass A, B och C?
+B) Förklara vilken klass av brand som har uppstått.
+
+Vilka två faropiktogram visas i bild nedan? (oxiderande, skadlig)
+Vad betyder nedanstående faropiktogram? (2p) (frätande, hälsofarlig)