vault backup: 2025-11-19 23:31:38

content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Anteckningar I.md

@@ -0,0 +1,71 @@
+Vad bestämmer reaktionshastigheten
+- temperatur
+- tryck
+- reaktionens natur
+- koncentration av reaktanterna
+- lösningsmedel etc ej viktig för denna föreläsning
+
+En ökning av temperaturen minskar kinesiska energin som behövs för att utföra reaktionen
+(reaktantmolekylerna)
+- det höjer sannolikheten att molekylerna krockar med varandra eftersom det krävs mindre energi för att det ska ske
+
+Aktiveringsenergin är skillnaden mellan övergångstillståndet och reaktanterna (T - R)
+![[Pasted image 20251112085054.png|400]]
+Nettoreaktioenn P - R är alltid det samma, oavsett aktiveringsenergi.
+Aktiveringsenergin kan sänkas med en katalysator som en enzym.
+
+Ej reaktion utan katalysator kostar mer, kräver mer energi
+Katalysatorn gör att det går fortare
+![[Pasted image 20251112085710.png|350]]
+
+Katalysatorn binder in reaktanterna i rätt konfiguration, förlänger/stabiliserar övergångstillståndet
+
+## Enzymer
+Vanligaste katalysatorerna i kroppen är enzymer gjorda av proteiner, men det finns ett par stycken som är RNA.
+
+Aktiva ytan av enzymen måste passa formen på produkten. Enzymet tvingar någonting som liknar övergångstillståndet som förenklar övergångstillståndet
+
+Enzymet kan antingen
+- stabilisera TS (övergångstillstånd)
+- erbjuda alternativ reaktionsväg TS
+
+aktiv site / klyfta / trång inbuktning
+- specificitet för substrat
+- miljö som förenklar reaktionen
+- utesluter vatten
+
+enzymer är unika för att de kan välja substrat med hög specificitet
+ett slags nyckelhål
+![[Pasted image 20251112093538.png|300]]
+
+Finns också enzymer som byter form för att substratet ska passa
+![[Pasted image 20251112093609.png|300]]
+
+I en klyfta/aktivt centrum finns det speciella kemiska miljöer som t.ex. deprotonerad serin som är mycket hydrofob vilket gör att vatten kan uteslutas så vi bara får de substrat vi vill
+
+![[Pasted image 20251112094043.png|500]]
+reaktioner i ett enzym sker på en liten del, men proteinerna är ofta stora, det är för att stabilisera en sådan klyfta och säkerställa och en viss form kan skapa, tillräckligt med massa runt omkring för att klyftan ska vara stabil.
+- Aktiva centret kan vara uppbyggt av aminosyrasekvenser väldigt lång ifrån varandra på grund av veckning
+- allesteriska receptorer har sina egna siter
+- finns speciella substratkanaler
+
+Allosteri - enzymet påverkas av något som händer någon annanstans
+- inhibitorer, nu har vi tillverkat tillräckligt med produkt
+- aktivering, man ändrar strukturen på enzymet med hjälp av t.ex. fosforylering
+- kooperativit - enzymet ökar om det finns mer produkter
+
+co-faktor: nödvändigt bihang som inte är protein
+apoenzym: proteindelen av enzymet
+holoenzym: apoenzym + co-faktor
+cozenum: co-faktor som är organisk molekyl
+prostetisk grupp: co-enzym hårt bundet till apoenzym
+
+vitaminer metaboliseras till co-enzymer
+
+![[Pasted image 20251112095158.png]]
+
+![[Pasted image 20251112095205.png]]
+Coenzymer kan flytta intermediärer mellan subenheter/polypeptidkedjor i enzymproteinkomplexet → ett enzym kan ha flera aktiva centrum
+
+
+

content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Anteckningar II.md

@@ -0,0 +1,207 @@
+
+#### Bakgrund
+Måste överkomma en aktiveringsenergi, staven måste vara tillräckligt böjd för att kunna knäckas.
+De flesta reaktioner kräver en slags aktiveringsenergi.
+Det man vill åstakomma är utbyte av valenselektroner → skapa nya bindingarna
+I vätskor sker det slumpvis, rör och knuffar på sig. För att de ska komma tillräckligt nära och byta ut valenselektroner måste prova många olika knuffar för att få rätt
+Höja sannolikoheten att de träffas på rätt sätt och rät tkonfiguration
+En bildning av ett enzymkomplex som sänker den här aktiveringsenergin, de underlättar för det här övergångstillståendet att bildas.
+ ![[Pasted image 20251114102119.png]]
+
+Gillar inte den modellen för att de finns inte magneter i alla enzymer, det är bara slumpen som bestämmer hur och om en substrat inte agerar med sitt enzym, det är en knuffa och slumpmässiga interaktioner som bestämmer om substratet hittar ett enzym, ingen dragsningskraft i det, utöver det är det en bra tankemodel, att det kan tvinga substratet för att påskynda reaktionen, det är det viktigasete.
+Enzymerna gör det med en med en katalytisk klyfta, den är särskiljt uppbyggt för att uppnås selektivtet ett snäft, molekyler som passar just lär, en unik kemisk miljö för att uppnå TS, sluter ut vattenmolekylerna som ska utesluta eftersom de inte behövs
+#### Hur snabbt kan ett enzym arbeta?
+
+Michaelis–Menten
+# $E + S \;\xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_{1}}\; ES \;\xrightarrow{k_{2}}\; E + P$
+
+![[Pasted image 20251114102644.png]]
+
+| Konstant | Beskrivning                             |
+| -------- | --------------------------------------- |
+| E        | enzym                                   |
+| S        | substrat                                |
+| P        | produkt                                 |
+| k1       | associationskonstant ES komplex         |
+| k - 1    | dissociationskonstant ES komplex        |
+| k2       | associationskonstant produktfrisättning |
+Hur sannolikt är det att en klyfta agerar, ofta slumpmässigt kontrollerat med hjälp av diffusion, men klyfta på rätt sätt
+Förutsättningar:
+- interaktion som är enkelt som inte kräver stora förändringar i enzymet
+- försumbart att titta på den omvända reaktionen, 
+- betrakta reaktionen i inledningsfasen, $K_{-2}$ kan försummas
+- Koncentrationen av ES är konstant (steady-state)
+	- dvs det finns en stabil mängd substrat, det förändras inte
+
+![[Pasted image 20251114103113.png]]
+Streckade linjen är den ursprungliga lutningen på grafen
+Med högre mängd substrat så får man en inledande större lutningen, mindre stigning ju mindre substrat man ger. Det tyder att det tar längre tid för substratet att binda till proteinet.
+![[Pasted image 20251114103312.png]]
+Man kan se:
+- Maximala reaktionshastigheten är $V_{max}$ den kan bara nå en viss hastighet, går inte att gå  över.
+- Man kan se hur kurvan ser ut vid mindre substratkoncentrationr
+- Vid halva maximala reaktionshastigheten finns en definerad konstratkoncentration vid halva vmax, den säger hur pass sannolikt det är att bilda en stabil substratkomplex
+- vid vmax är substratkoncentrationen så högt att varje moment en enzym är ledig, för den har just frisatt produkt är den bunden med ett nytt substrat, då kan man nå den totala reaktionshastigheten
+- vmax/2
+	- halva är katalyserad
+	- halva är tillgänlig
+	- Specifik för varje enzym
+
+# $E + S \;\xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_{1}}\; ES \;\xrightarrow{k_{2}}\; E + P$
+Kallas för Michaelis-Mentes konstant $K_m$
+- Michaelis-Mentens konstant definieras (under de givna antagandena) som den $k_{-1}$ när
+- [[[S]]] = KM så är [E] = [ES], dvs hälften av alla enzymer är bundna i ES-komplex
+- Lågt $K_m$ betyder stabilt ES
+
+**Maximala reaktionshastigheten, $V_{max}$
+
+$K = k_2 * [ES]$
+
+När substratkoncentrationen är så hög att alla enzymmolekyler är bundna i ES-komplex är reaktionshastigheten maximal, **_V_****_max_****_._**
+
+$k_2 = V_{max} / [E]_{tot}$
+
+Antalet moleklyer P som en E kan bilda per sekund, kallas turnover number (omsättningstal)
+
+Diffusionskontrollerad hur sannoligt är det att de slumpmässigt, när de reagerar reagerar de direkt. Kan ske upp till 600 000 ggr per sekund, medans DNA polymeras kan bara köra 15ggr per sekund eftersom den måste vara väldigt noggrand och kontrollera att allt blir rätt
+
+Man mäter KM och VMax genom att ta flera punkter med olika sbustratkoncentrationer, ju lägre KM desto bättre kan den hålla fast, desto sämre är affiniten. Affiniteten är viktig, den säger under vilka konstellation kan man effiktivt etablera ett substratkomplex och bestämma reaktionsahastighet. 
+
+Allosterea enzymer som hemoglobin som har kooperativitet följer inte michaelis-menten-kinetik de andra subenheterna kan förändras och då krävs en annan sorts mekanism i dessa enzym för att uppnå full reaktionshastighet.
+#### Hur kan man hämma ett enzym?
+Inhibitorer har på enzymer
+De har sin egna affinitet, ju högre affinitet, ju bättre och mindre molekyler måste man ta in
+
+Man analyserar affiniteten och $V_{max}$
+- irreversibala inhibitorer - binder mycket hårt
+- reversibla inhibitorer - binder och släpper
+
+E + I ⇌ EI
+
+#### Competitive inhibiter
+![[Pasted image 20251114104918.png]]
+Den vanliga substraten kan inte sitta eftersom den konkurrar ut substratet
+
+För att reaktionen ska kunna ske med en inhibitor måste man öka substratet så det har en chans.
+![[Pasted image 20251114105141.png]]
+Svarta går ganska svart
+När man sätter till I, så flakar den av, men den går mot samma reaktionshastighet med tillräckligt stora mängder substrat. Varje gång en enzym är ledig tillsätter den en. 
+Ju starkar inhibitor ju hägre K värde, KM blir större och större och affiniteten ökar.
+#### Non-competitive inhibitor
+Binder på ett annat ställe men ändrar konformationsformen, ingen katalys kan ske.
+
+![[Pasted image 20251114104938.png]]
+Nu finns det två olika tillstånd för varje enzym.
+![[Pasted image 20251114105502.png|300]]
+Kinetiska effekten är att man slår ut ett antal enzymer som inte är tillgängliga för katalyz, då sänker man mätbara $V_{max}$ eftersom några är utslagna och inte kan göra någonting, kan fortfarande översätta substrat till produkt. Man får samma affinitet den här reaktionen. Man slår ut enzymerna, man reducerar totalt antal tillgängliga.
+
+Inhibitorn kan kossa, den har sin egen affinitet? Hur ser man det i grafen.
+
+#### Varför vill man göra det?
+Många läkemedel är riktigade till det aktiva sätet för enzymerna. 
+Aktiva centrumet binder översgångstillståndet bättre än substratet.
+
+Exempel penicillin:
+- Penicillin åstadkommer irreversibel inhibition av enzymet glykopeptid-transpeptidas, som bygger upp bakteriers cellväggar.
+- Kan bygga till det aktiva sätet på glykopeptid-transpeptidas, man skapar en bindning
+	- den här kovalenta bindingen kan enzymet inte får bort, en kovalent binding enzym komplex kan man slå ut med hög efektivitet och bakterinen kan inte bygga upp en cellvägg
+
+#### Proteolys
+Hydrolys av peptidbindning
+Koka sojabönor
+
+Väldigt långsamt, kräver spjälkning, 10-1000 år halveringstid
+I kroppen går det milliskunder-tidskalar
+enzymer som katalyserar proteolys = proteaser
+
+#### Chymotrypsin
+Ett serin proteas
+substrat: peptid-bindning efter Phe/Met
+
+**Den klassiska triaden (Ser–His–Asp):**
+- **Aspartat** negativt laddad, stabiliserar histidin och gör att hela systemet hålls i rätt laddningsfördelning.
+- **Histidin** fungerar som en proton-shuttle och gör serin mycket mer reaktiv.
+- **Serin** har en alkoholgrupp fungerar som den nukleofila attackpunkten.
+	- Histidin drar bort protonen från serins OH-grupp
+
+
+väldigt snabb, 200ggr per sekund
+- Asp His Ser
+1. Asp drar åt sen His, His drar åt protonen från Ser
+	1. nu är syre atomkärnan aktiverad och väldigt reaktiv
+2. När man placerade en peptidbindning ovanpå det aktiva sätet kan syreatomen från Ser attackera kol-atomen
+3. När attacken har lyckats skapar man ett kortlivat övergångstillstånd skapar ett kol 4.5 bindingar
+4. Fallar ihop till en konfiguration med en ny bildning mellan kol och syre, nu är peptidbindningen spjälkad mellan kväve och kol
+5. nu kan ena hälften gå
+6. andra hälften är fortfarande bunden till serin-resten
+
+Reaktion 2 är samma sak, men använder nu vatten för att få bort bindingen
+1. börjar med att peptidresten är bunden med syret i Serin
+2. nu kommer vatten in som en reaktant i den här reaktionen,  vatten placeras in brevid histidin, alfa kolet drar åt sig en proton från ett annat ställe
+3. Histidin drar åt sig en proton, då blottas protonerna från en mvatten moelkyl, syre atomen blir aktiverad och mkt reaktiv, och kan igen aktivera bindingen
+4. skapar en kortlivad intermediär, som faller isär och bildar ett tillstånd, dragen till här histidin med en proton som kommer ifrån vatten, den andra resterade delen är bunden till andra hälften av peptid
+5. sen är enzymet återställt och kan katalysera en ny peptidbindningen
+
+Detta enzymet gör att man kan designa en kemisk reaktion, men med en mkt högre specifitet från att man binder till det aktiverade syreatomen precis ovanpå sitt substrat.
+VIKTIGT: skapar med en sån peptidkatalyseri en konformation mellan reaktanterna som hjälper till med katalysen
+VIKTIGT: man har nu etablerat ett alternativ till det vanliga katalysvägen, en enzymkatalyserat man skapar specifitet genom att ta in reaktanterna, skapa en kemisk mijö som är gynnsam, mer reaktiv
+
+Oxyanion hole är en del av enzymet för att stabilisera det instabila övergångstillståndet, som bara har en enkelbinding, drar åt sig elektronerna från två andra säten. Kol har fortfarande 4 bindingar men görs instabil. dubbelbinding till enkelbinding
+
+Viktig aspekt,  Hydrofob ficka ger ett substrat specificitet. Genom att ändra fickan så ändrar man substratets specificitet. 
+![[Pasted image 20251114113453.png]]
+
+
+Chymotrypsin: mindre specifik, hydrofob
+Trypsin: hydrofob och kan etablera jonbinding med Lysin eller Arginin
+Elastas: här kan man binda in serin/alanin, fickan är mindre, två valin
+
+#### Proteaser
+Cysteinprotas
+Aspartylproteas
+Metalloproteas
+
+Proteaser är en viktig klass av proteiner, mål för mycket läkemedel.
+HIV-virus, finns en proteas som spjälkar en polypeptidkedja i viruskapsylen, man har läkemedel som förstår proteasen, om den är förstörd kan man inte bygga nya partiklar.
+
+#### Oxidation och reduktion (redox)
+
+Förändrar molekylernas bindningar genom att ta in eller föra bort elektroner. Då använder man av oxyreduktaser
+De behöver en kofaktor för att föra över elektronerna till/från medelet. 
+Exempel: 
+- etanol $NAD^+$ (oxidation)
+- 
+- acetaldehyd $NADH$ (reduktion)
+- NAD+ är en vanlig elektronbärare
+- NAD+ lägger till två elektroner och en H+
+- 
+
+Andningskedjan kontrolleras av oxidoreduktaser.
+
+#### Syntaser/Ligaser
+Bildar nya bindingar mellan biomolekyler
+![[Pasted image 20251114114501.png]]
+För att skapa Glutamin krävs energi för att skapa den via ATP.
+Efter fosfylesering med en ny energirikbindning som man sen kan byta ut mot en ny bindning.
+
+DNA-polymeras kopierar DNA genom att skapa nya fosfodiesterbindningar. 
+
+#### Kinaser
+Använder ATP som substrat och för över en fosfatrest från ATP till en annan molekyl
+
+Fosfataser tar bort ATP-gruppen, tillsammans med kinaser reglerar man en process genom aktiverar eller desaktiverar.
+
+# Sammanfattning
+Enzymkinetik: $K_M$ (K=visst substrat, affinitet) och $V_{max}$ (maximala reaktionshastigheten)
+Enzyminhibitorer: olika typer vilken kinetisk effekt de tar
+- tävlar
+- allostera
+Enzymer:
+- proteaser
+	- chymotrypsin detaljerat
+	- många år → flera gånger per sekund via katalysator
+- oxidoreduktaser
+- ligaser
+- kinaser/fosfataser
+
+

content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,19 @@
+#### Hur kan vi veta om en kemisk reaktion kan ske?
+#### Vad är katalys, hur kan den ske och vad kallas de biologiska katalysatorerna? Till vilken grupp av ämnen hör dessa i det flesta fall?
+#### Vilka generella strategier finns för enzym-katalyserade reaktioner?
+#### Vad är en coenzym och en co-faktor?
+#### Vad har cellen för fördelar med att använda biokatalysatorer?
+#### Förklara begreppet transition-state.
+#### Vad är ett aktivt säte?
+#### Vad är viktigt för en optimal inbindning till ett säte på ett enzym?
+#### Förklara kopplingen mellan struktur och funktion för enzymer.
+#### Nämn två saker, med tanke på inbindning av substrat, som gör att enzymer underlättar för
+#### reaktionen som katalyseras?
+#### Rita upp hur kurvan för en enzymreaktion som följer Michaelis-Menten kinetik. Vad anges på
+#### resp. axel i diagrammet?
+#### Vad är kcat, km och Vmax?
+#### Ange några faktorer som påverkar enzymaktivitet.
+#### Vilka olika former av enzyminhibitorer finns och hur kan man skilja dessa kinetiskt?
+#### Hur regleras enzymaktivitet?
+#### Redogör för den generella strategin för chymotrypsins katalys. Vad är dess active site och hur går det till när en peptidbinding ska spjälkas?
+#### Redogör andra generella mekanismer för andra enzymer, t.ex. oxidoreduktaser, ligaser/syntetaser och kinaser.

content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Lärandemål.md

@@ -0,0 +1,25 @@
+## Nyckelord
+
+- Kort repetition av entropi, fri energi och kemisk jämvikt.
+- Aktiveringsenergi, övergångstillstånd, katalys.
+- Enzymer: definition, samband mellan struktur och katalytisk funktion. “Active sites” och deras egenskaper.
+- Kemisk reaktionskinetik: hastighetskonstanter och deras samband med jämviktskonstanten.
+- Enzymkinetik: bildningen av enzym-substratkomplex som intermediär. “Steady-state”. Antaganden som ligger till grund för Michaelis-Mentens ekvationer.
+- Michaelis-Mentens parametrar Kₘ och Vₘₐₓ, och deras innebörd (ej härledning). Innebörden av $k_{cat}$
+- Kompetitiva, okompetitiva och non-kompetitiva inhibitorer och deras inverkan på de kinetiska parametrarna. Exempel på medicinskt viktiga inhibitorer. 
+- Kofaktorer och deras roll i enzymkatalys. Vitaminer.
+- Kopplade enzymatiska reaktioner som en metod att generera energirika produkter.
+- Exempel på enzymkatalyserade reaktioner:
+	- Proteaser. Chymotrypsin. Den katalytiska triaden.
+	- Ser/Thr och Tyr-kinaser.
+	- Fosfataser.
+	- Syntaser.
+	- Oxidoreduktaser.
+
+## Mål
+
+Redogöra för enzymkinetik och reglering av enzymkatalyserade reaktioner.
+Beskriva enzymers och co-enzymers struktur och funktion.
+Beskriva mekanismer för reglering av proteiners aktivitet.
+
+Avsnittet Enzymer II syftar till att ge en orienterande kunskap om de enzymer och begrepp som beskrivs, men avsnittet omfattar inte alla detaljer i t.ex. olika enzymatiska mekanismer.

content/Biokemi/Metabolism/Enzymer/Provfrågor.md

@@ -0,0 +1,101 @@
+![[Pasted image 20251112081325.png]]
+Diagrammet ovan visar koncentrationen av ämnet A som funktion av tiden i en reaktion där A
+omvandlas till ämnet B i närvaro av en låg koncentration av ett enzym som katalyserar
+reaktionen. Enzymet tillsattes omedelbart efter tiden t0
+Vi upprepar nu försöket på samma sätt, men med den skillnaden att vi nu tillsätter 10 gånger
+högre koncentration av enzymet omedelbart efter tiden t0. Ange för var och en av tidpunkterna t0 t1 och t2 om [A] kommer att vara högre, lägre eller oförändrad jämfört med i diagrammet ovan. Ange också en motivation till ditt svar vid varje tidpunkt. (Max 150 ord.)
+
+Ge ett exempel på och förklara mekanismen bakom en förändring i metabolismen som sker vid högintensivt muskelarbete för att vi ska bli bättre på att utföra anaerob glykolys framöver. (Max 120 ord.)
+
+För ett enzym är Michaelis-Mentens konstant (K ) 15 mM. Vid en substratkoncentration på 5
+M mM, vad är förhållandet mellan reaktionshastigheten V och den maximala reaktionshastigheten V ? Motivera ditt svar. (Max 150 ord) (2p)
+
+I en av delreaktionerna som katalyseras av chymotrypsin krävs närvaro av vatten, medan i en
+ annan delreaktion krävs det att inget vatten är närvarande. Vilka är dessa delreaktioner och varför krävs närvaro respektive frånvaro av vatten i de respektive stegen? (Max 150 ord) (2p)
+
+Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
+D-glukos = 0.05 mM är, och för D-fruktos = 1.5 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
+Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (2p)
+
+Vilka två av nedanstående påståenden om övergångstillståndet vid en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
+
+- Det ändrar enzymets optimala pH.
+- Det tillåter reaktioner att fortgå vid en acceptabel temperatur.
+- Det tillåter kemikalier att reagera som annars inte skulle göra det.
+- Det tillåter reaktioner att fortskrida snabbare.
+
+Vilka påståenden om övergångstillståndet för en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
+- Det har högre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
+- Det har lägre energi än reaktionens substrat.
+- Det är mycket kortvarigt.
+- Det har lägre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
+A) Hur kan man i ett V mot [S] diagram avläsa de två konstanterna Km och Vmax?
+B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en kompetitiv hämmare. (2p)
+
+Vilka två av nedanstående behöver du känna till för att beräkna omsättningstalet för ett enzym? (1p)
+- Enzymstrukturen.
+- Enzymkoncentrationen.
+- Initialhastigheten för den katalyserade reaktionen vid [S] >> Km.
+- Km för substratet.
+
+Två fördelar med att mäta den initiala hastigheten för en reaktion, V , är att i början av en reaktion... (2p)
+
+- har variationer av [S] inte någon effekt på V0.
+- kan produktinhibering inte påverka hastigheten.
+- är förändringar i Km försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
+- är förändringar i [S] försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
+
+Vad är syftet med den katalytiska klyftan som finns i ett enzym? Redogör för två fördelar den katalytiska klyftan ger för katalys. (4p)
+
+Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
+D-glukos = 0.04 mM är, och för D-fruktos = 1.7 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
+Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (4p)
+
+Vilka två påståenden om kompetitiva hämmare är korrekta? (2p)
+- De binder reversibelt till det aktiva stället.
+- De binder till flera olika ställen på ett enzym.
+- De sänker reaktionens karakteristiska Km.
+- De binder kovalent till enzymet.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
+A) Redogör för hur man i ett V mot [S] diagram kan avläsa de två konstanterna Km och Vmax.
+B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en icke-kompetitiv hämmare? (4p) (Max 150 ord.)
+
+Om ∆G°´ för reaktionen A → B är -40kJ/mol under standardförhållanden så…
+Välj de två korrekta alternativen nedan. (2p)
+- är den långt ifrån jämvikt.
+- kommer den att gå från vänster till höger spontant.
+- kommer den att fortsätta i snabb takt.
+- kommer den aldrig att nå jämvikt.
+
+Enzymet A som omvandlar S till P har ett Km på 10 µM och ett Vmax på 100 nmol/s.
+Enzymet B som omvandlar S till Q har ett Km på 1 mM och ett Vmax på 200 nmol/s.
+Lika mängder av A och B blandas med 100 µM S i ett och samma kärl.
+Vad kommer man att ha mest av när reaktionerna är klara - P eller Q? Motivera ditt svar.
+(4p) (Max 150 ord.)
+
+Vilka två av nedanstående påståenden om enzymer är korrekta? (2p)
+
+- Enzymer förändrar den fria energin i en reaktion.
+- Enzymernas tredimensionella form är nyckeln till deras funktion.
+- Enzymer påskyndar reaktioner genom att sänka aktiveringsenergin.
+- Enzymer är alltid proteiner.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Menten kinetik, vilket gör det möjligt att bestämma dess Km-
+värde. Km kan man använda för att förstå:
+
+- Hur snabbt det går för bundet substrat att bli omsatt till frisatt produkt.
+- Hur sannolikt det är att substrat binder till enzymet.
+- Hur bra ett enzym kan skilja mellan olika möjliga substrat.
+- Hur sannolikt det är att substrat lossnar från enzymet när det har bundit.
+
+Fördelen med att mäta den initiala hastigheten V 0 i början av en reaktion är att (välj två av nedanstående): (2p)
+
+- Förändringar i [S] är försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
+- Produktinhibering kan då inte påverka hastigheten.
+- Förändringar i Km är försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
+- Variationer av [S] har ingen effekt på V0.
+
+Enzymer har ofta en katalytisk klyfta där den katalyserade reaktionen sker. Redogör för två olika kemiska fördelar med detta. (4p)

content/Biokemi/Metabolism/Termodynamik/Anteckningar Gabriel.md

@@ -0,0 +1,261 @@
+
+Termodynamik är ett sätt att kvantitativt (med beräkningar) beskriva
+energiomvandlingar i reaktioner och är vetenskap inom volym, energi,
+temperatur och tryck.
+
+Termodynamik handlar om vad som kan ske, men inte reaktionshastigheter
+och det finns olika system:
+- Isolerat system: System där varken energi eller materia/massa utbyts med omgivningen.
+	- Termos som bevarar energi (värme) samt materia (t.ex vatten)
+- Stängt system: System där energi utbyts men inte materia med omgivningen.
+	- Kastrull där energi (värme) flödar in/ut men inte materia.
+- Öppet system: System där både energi och materia utbyts med omgivningen.
+	- Celler tar in energi (t.ex solenergi) och materia (t.ex glukos).
+
+Det finns huvudsakligen två typer av reaktioner:
+- Exergona reaktioner: Spontana reaktioner där energi avges till omgivningen, t.ex när väteatomer binds till syreatomer (knallgas).
+	- ΔG (Gibbs fria energi) < 0.
+- Endergona reaktioner: icke-spontana reaktioner där energi upptas från omgivningen, t.ex issmältning.
+	- ΔG > 0
+- Jämviktsreaktioner: Notera att vid jämvikt finns noll netto energiöverföring, då reaktionen är i balans och energin ständigt omvandlas (reaktanter → produkter och vice versa) till den ena om systemet inte störs.
+	- ΔG = 0
+
+Termodynamikens fyra lagar:
+Om två system är i jämvikt med ett tredje system, då är båda systemen
+också i jämvikt.
+	- Om system A är i jämvikt med system C och system B också är i
+jämvikt med system C, är A i jämvikt med B. Detta möjliggör
+jämförelse av två system via ett externt system.
+●
+Exempelvis, om en termometer (C) visar samma temperatur i både rum
+A och rum B, är A i termisk jämvikt med B.
+1. Energin kan varken skapas eller förstöras, utan kan endast omvandlas.
+●
+Den totala energin i universum är konstant, detsamma gäller ett isolerat
+system. Medan för stängda respektive öppna system kan energiutbyte
+med omgivningen ske dock är den totala energin (system + omgivning)
+före reaktionen och efter detsamma då energi.
+2. System tenderar att gå från ordnade till oordnade tillstånd.
+●
+Den totala entropin (oordning), system + omgivning, i universum ökar
+med tiden.
+●
+△𝑆
+𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙 ≥ 0
+. Skillnaden i entropi (S), ju högre S, desto högre entropi
+3. Entropi av kristallint, perfekt ordnat ämne, går till noll när T
+(temperaturen) → 0 ( T = 0 K kan aldrig uppnås!)
+●
+S = 0 kan aldrig nås, dock kan olika system med låga temperaturer
+komma nära det.
+●
+Ju högre T är desto högre S (entropin) är!
+●
+Fryspunkt: Systemet finns i ordnad kristall där entropin är låg
+●
+Vätska: Systemet är mindre ordnad
+●
+Gas: Entropin är hög!
+Frågor
+4. Berätta kort om termodynamik och förklara vad isolerat, stängt och öppet
+system är.
+5. Vad kallas reaktioner som har negativ, positiv och noll på
+nettoenergiöverföringen? Berätta kort om dem!
+6. Beskriv termodynamikens fyra lagar i ordning och beskriv dem kort.
+Entalpi & entropi
+●
+Entalpi, H:
+-
+Entalpi är energiinnehållet.
+-
+I exergona (spontana) reaktioner minskar entalpin, då produkter har
+mindre entalpi och därmed avges energi till omgivningen.
+-
+∆𝐻 = 𝐻
+− 𝐻
+-
+-
+-
+-
+𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑘𝑡𝑒𝑟
+𝑟𝑒𝑎𝑘𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒𝑟
+Entalpiförändring (ΔH) visar om en reaktion är exoterm (ΔH < 0, energi
+avges) eller endoterm (ΔH > 0, energi tas upp).
+Entalpi i sin tur beräknas via formeln 𝐻 = 𝑈 + 𝑃𝑉
+U (internenergi), P (tryck, pressure), V (volym)
+Intern energi (E eller U, både används) är alla energier som kan utbytas
+både kemiskt och fysiskt. Alltså består den av kinetisk energi (rotation,
+vibration och translation) och potentiell energi (energi i kemiska
+bindningar, både intra- och intermolekylära).
+●
+●
+-
+-
+-
+Starkare bindningar ger högre potentiell energi, vilket ökar U och
+därmed entalpin (H).
+U (och entalpi) är tillståndsfunktioner som alltså berör systemets
+nuvarande tillstånd men inte vilka reaktionsvägar systemet behövde ta
+för att uppnå detta tillstånd.
+∆𝐸 = 𝐸
+− 𝐸
+= 𝑊 + 𝑞
+-
+-
+-
+-
+-
+-
+-
+2
+1
+Energiändringen efter reaktionen, andra tillståndet och innan reaktionen.
+W är arbetet systemet utför (negativt) eller som utförs på systemet
+(positivt).
+q är värme som tillförs (positivt) eller avges (negativt) av systemet.
+Endoterm reaktion: Värme tillförs → q > 0 → intern energi och
+entalpi ökar.
+Exoterm reaktion: Värme avges → q < 0 → intern energi och entalpi
+minskar.
+w > 0: Arbete utförs på systemet → energi tillförs.
+w < 0: Systemet utför arbete → energi förloras.
+Entropi, S:
+-
+Entropi mäter oordningen i ett system.
+-
+Den totala entropin (omgivning + system) ökar alltid vid
+spontana reaktioner.
+-
+Entropin ökar naturligt och är spontant, dock är ordning
+icke-spontan och kräver energi. Det beror på olika
+drivkrafter såsom:
+-
+Större sannolikhet för hög entropi däremot ordning har
+lägre sannolikhet eftersom ordning kräver oftast energi medan
+oordning kan ske spontant utan externa faktorer. T.ex att
+bygga korthus kräver mycket energi.
+-
+Diffusion bidrar till oordning där partiklar diffunderar från en
+hög koncentrationsgradient till en låg, vilket ökar spridningen och
+därmed orsakar oordning då de blir mer slumpmässigt fördelade.
+-
+Brownsk rörelse beskriver diffusionen och hur slumpmässiga rörelser
+hos molekyler, som vattenmolekyler, påverkar omgivande partiklar, som
+damm eller pollen. Dessa partiklar får slumpmässiga kollisioner från
+vattenmolekyler i olika riktningar vilket ökar entropin och sprider
+partiklarna. Högre temperatur ger högre kinetisk energi till molekylerna,
+vilket resulterar i större entropi, exempelvis när socker löses upp
+snabbare i varmt vatten.
+Sätt att förändra entropi:
+-
+Temperatur bidrar till brownsk rörelse och diffusion.
+-
+-
+Öka antalet partiklar, ju fler desto högre entropi. Om reaktanten t.ex
+är endast en och kan bilda två produkter, då ökar entropin!
+Information är “negativ entropi”
+, alltså ordnat, det är omöjligt eller
+väldigt osannolikt att bokstäver formar informativ mening
+Frågor
+7. Förklara vad entalpi innebär, hur entalpiförändring beräknas, varför den är
+viktig, beskriv också entalpi med formel, förklara intern energiändring och hur
+den beräknas.
+8. Vad menas med att entalpi/internenergi är tillståndsfunktioner?
+9. Vad är entropi och vad händer med entropi vid spontana reaktioner?
+10. Varför är hög entropi vanligt i naturen?
+11. Hur kan entropin förändras?
+●
+Notera att entropi är irreversibel i naturen utan externa faktorer! Alltså ökar den
+ständigt, förblir konstant men aldrig mindre!
+Gibbs fria energi, G
+●
+Gibbs fria energi avslöjar om reaktionen sker spontant eller inte med hjälp av
+entropi respektive entalpi. ∆𝐺 = ∆𝐻 − 𝑇∆𝑆
+●
+∆
+G är Gibbs fria energi
+●
+∆ ∆ ∆
+H Entalpiförändring ( H > 0 endoterm, H<0 exoterm)
+●
+T är temperaturen
+●
+∆𝑆
+är entropiförändring.
+●
+Om ∆𝐻 ∆𝑆 ∆𝐺
+< 0 (exoterm) och även > 0 (ökad entropi) ger ett värde där < 0
+vilket tyder på en spontan reaktion. Eftersom exoterm reaktion är spontant men
+även att entropin ökar är spontant!
+●
+Om ∆𝐻 ∆𝑆 ∆𝐺
+> 0 (endoterm) och även < 0 (minskad entropi) ger ett värde där
+> 0 vilket tyder på en icke-spontan reaktion.
+●
+Vid smältning av is (is → vatten) ökar både entropin och entalpin, och
+processen blir spontan vid höga temperaturer. Vid frysning av vatten (vatten →
+is) minskar både entropin och entalpin, och processen blir spontan vid låga
+temperaturer.
+●
+Detta förklarar varför exergona reaktioner som avger energi har ∆
+G < 0 medan
+endergona har ∆ ∆
+G > 0 och jämviktsreaktioner har G = 0.
+●
+∆G beror på vilka ämnen som reagerar och deras koncentrationer.
+Standardförhållanden för ∆G (G₀) är vid 1 M koncentration, 25°C och 1 atm
+tryck och hjälper med att förstå reaktionernas benägenhet att ske. Detta är dock
+orealistiskt för biokemiska reaktioner, där 1 M protoner skapar en för sur miljö
+för biomolekyler som proteiner. Därför används pH 7 som referens istället och
+betecknas med primtecken, t.ex. ∆G₀
+'
+, Keq'
+, ∆H₀
+'
+, för att reflektera fysiologiska
+förhållanden.
+Frågor
+12. Vad är Gibbs fria energi? Förklara med hjälp av formeln och beskriv hur olika
+värden tolkas och varför.
+13. Vad är standardförhållanden, varför är de viktiga och varför används en annan
+variant för biokemiska reaktioner?
+●
+●
+●
+●
+●
+●
+●
+Kemiska jämvikter
+I kemiska jämviktsreaktioner sker fortfarande reaktioner, där produkter samt
+reaktanter bildas, dock är reaktionshastigheten konstant. Jämviktskonstanten
+kan beräknas som följande:
+𝐴 + 𝐵 ⇔ 𝐶 + 𝐷 −−> 𝐾 = [𝐶][𝐷]
+[𝐴][𝐵]
+Jämviktskonstanten ändras endast vid temperaturändring och används för att
+avgöra om en reaktion är i jämvikt, om koncentrationerna är kända.
+Ju längre bort från jämviktskonstanten desto större benägenhet för reaktion.
+Gibbs fria energi hänger ihop med jämviktskonstanten:
+∆𝐺0
+= 𝑅𝑇𝑙𝑛(𝐾)
+R = tryck, T= Temperatur, K = jämviktskonstant
+Om k > 1, är ∆G < 0, reaktionen är spontan, exergon
+Om k = 1, är ∆G = 0, systemet är i jämvikt
+Om k < 1, är ∆G > 0, reaktionen är icke-spontan, endergon
+●
+I biokemin är detta annorlunda eftersom temperaturen kan vara på cirka 37
+(kroppstemperatur), trycket varierar, koncentrationen är mycket lägre än 1 M
+och etc. Därför används annan formel som tar hänsyn till det. Cellerna måste
+ibland driva reaktioner bort från jämvikt, vilket kräver energi.
+●
+Många biokemiska reaktioner är ogynnsamma samt icke-spontana och har högt
+ΔG, vilket innebär att de kräver energi. För att driva dessa reaktioner kopplas
+de till spontana reaktioner med lågt ΔG, som ATP-hydrolys (ATP → ADP +
+Pi). Den frigjorda energin från ATP-hydrolys används för att driva
+ogynnsamma processer i cellen.
+Frågor
+14. Vad är unikt för kemiska jämvikter?
+15. Hur hänger Gibbs fria energi ihop med jämviktskonstanten? Beskriv
+förhållandet.
+16. Varför är biokemiska processer unika i förhållande till termodynamikens lagar
+och hur behandlas det? Ge ett exempel.

content/Biokemi/Metabolism/Termodynamik/Anteckningar.md

@@ -0,0 +1,196 @@
+Fundamental för all vetenskaper, förstå hur livet fungerar.
+
+Vilken riktning tar en kemisk reaktion och kan man kvantifiera det?
+Finns det en benägenhet för en viss riktning och hastighet?
+
+Hänger ihop med drivkraften som finns i en viss reaktion.
+- de kan beskriva kvantitativt
+- den termodynamiska aspekten
+
+Förhållande mellan
+- tryck
+- volym
+- energi
+- temperatur
+Ursprung från konstruktion av ångmaskiner
+Allmänt regelverk
+
+Historik
+1. värme är kopplat till rörelse av små partiklar
+2. värme är ett form av arbete
+3. carnot diskuterade effektiviteten hos en ideal motor och diff temperatur
+	1. går aldrig att konstruera en 100% effektiv maskin, finns alltid en liten bit som går förlorad i värme och finns ej överskott
+4. defintion av oordning (entropi) och slumpmässig fördelning
+	1. första och andra huvudsatsen
+5. gibbs introducerade begreppet ensemble (N möjliga tillstånd), samband mellan kemisk energi och möjliga samband
+
+TD talar om vad som _kan_ ske, inte _hur fort_
+Tre olika system (**fet kan ej utbyta med omgivningen**)
+- isolerat (**energi** **materia**)
+	- termos
+- stängt (energi **materia**)
+	- glas med lock
+- öppet (energi materia)
+	- glas utan lock
+
+celler och organismer är **öppna** system
+
+Reaktionstyper
+- **exergon** frisättandet av energi (tex värme)
+	- eldar med ved
+	- exergon = all typ av energi
+	- exoterm = värme
+	- $ΔG < 0$ (negativ)
+- **jämnvikt** A + B <> C + D
+	- finns ingen utbyte av energi mellan systemet och omgivningen
+	- till exempel, vatten som stått ett tag i rumstemperatur, kan inte längre utbyte energi med omgivningen
+	- $ΔG = 0$ 
+- **endergon** absorbation av energi (tex värme)
+	- främställning av socker mha fotosyntes
+	- $ΔG > 0$ (positiv)
+
+### Termodynamikens fyra lager
+Genom många försök i kemin har man 
+
+#### Definitionslag (0)
+Om två system är i jämvikt med ett tredje system är det jämvikt med varandra
+Viktig definition, det tillåter att man kan mäta system t.ex. termometer, för jämförelse
+- gäller en aspekt på ett system
+- koncentration jämvikt != värme jämvikt
+
+### 1. Energi omvandlas varken skapas eller förstörs
+Total energin i universums ändras inte
+Summan av all energi i ett separat system behålls
+![[Pasted image 20251111103839.png|200]]
+#### 2. System tenderar att gå från organiserade till oorganiserade tillstånd
+Universums totala entropi ökar
+Blir ett system ordnat måste ett annat be oordnat.
+#### 3. Entropi av ett perfekt (kristallint) ordnat ämne går till 0 när T → 0 K
+Vid denna temperatur är alla partiklar ordnade i sitt **mest stabila** tillstånd, **utan** rörelse eller oordning. Eftersom entropi mäter systemets oordning eller antalet möjliga mikrotillstånd, finns bara ett enda tillstånd kvar – **den fullständigt ordnade kristallen**. Därför blir entropin S = 0. Detta ger en naturlig nollpunkt för entropiskalan och förklarar varför det är omöjligt att nå 0 K: all energiöverföring skulle upphöra och ingen ytterligare minskning av entropin vore möjlig.
+
+Ju mindre energi vatten har, ju mer oordnad är den
+oordning = rörelse? Ordningen gäller också tid/rörelse
+
+### Entalpi
+$\Delta H = H_{efter} - H_{fore) <0 $
+
+"energiinnehållet", en reaktion som _kan_ ske spontant.
+$H = U + PV$
+
+**H**: Entalpi, värme som frigörs/absorberas under en kemisk reaktion
+**U**: Intern energi, summan av potentiell och kinetisk energi
+**P**: tryck
+**V**: volym
+
+Energiinnehållet beror på bindningarnas energi
+
+### Intern energi (E) eller (U) i ett system
+Alla energi kan utbytas:
+
+$\Delta E = E_2 - E_1 = q + w$
+
+- ∆E är förändring i inre energi
+- E1 är intern energi i tillstånd 1
+- E2 är intern energi i tillstånd 2
+- q är energi (värme) som absorberas av systemet från omgivningen
+- w är arbete som görs på systemet från omgivningen
+
+Reaktion t.ex. druvsocker + syre → koldioxid och vatten
+$\Delta H^0 = -2802kJ/mol$
+
+- Druvsocker → etanol + koldioxid
+	$\Delta H^0 = -66kJ/mol$
+
+- Etanol + syre → koldioxid + vatten
+	$\Delta H^0 = -2736kJ/mol$
+
+Dvs, man kan dela upp en reaktion i mindre steg
+
+### Spontan reaktion
+Ökar alltid entropin
+entropi ett mått på oordningen i ett system
+Spontan är gynnsam med tillräckligt med drivkraft för att kunna ske, de är enkelriktade 
+![[Pasted image 20251111105409.png|400]]
+
+Entropin ökar eftersom det finns fler möjliga sätt att vara oordnad på än ordnad. T.ex. korthus
+
+#### Diffusion
+Spontan reaktion som äger rum när t.ex. vätskor med egenskap skilt från omgivningen sprids, blandas och jämnas ut.
+Ofta orsakas diffusion av någon slags slumpvandring
+
+### Browns rörelse
+....
+
+Andra sätt att förändra entropin
+![[Pasted image 20251111110058.png|400]]
+
+**Ju mer molekyler ju mer oordning**
+
+Information är negativ entropi
+![[Pasted image 20251111110139.png|500]]
+gäller också information som är lagrad i t.ex. DNA, sker inte spontant, har investerat jättemycket energi för att selektera de sekvenser som fungerar bäst
+
+#### Fri energi
+Enkelt sätt att förutsäga en kemisk reaktion
+
+$\Delta G = \Delta H_{system} - T\Delta S_{system}$
+- H (entalpi): systemets värmeinnehåll – den energi som frigörs eller upptas vid reaktionen.
+- S (entropi): systemets grad av oordning eller antalet möjliga mikrotillstånd.
+∆G < 0 ⇒ nettoreaktion: A → B
+∆G > 0 ⇒ nettoreaktion: A ← B
+Vid jämvikt är ∆G = 0
+
+Vid exergon reaktion
+- ∆G anger vilket max arbete (energiomvandling) systemet kan göra
+- ∆G < 0
+Vid endergon reaktion
+- ∆G > 0
+- ∆G anger den minimala arbetet (energiomvandling) som krävs
+
+
+ΔG = ΔH - TΔS
+- ΔG (Gibb’s fri energi ändring) → kJ/mol
+- ΔH (Enthalpi ändring) → kJ/mol
+- ΔS (Entropi ändring) → kJ/mol x K
+- T (Temperatur i Kelvin)
+
+∆G beror på
+• vilka ämnen som reagerar
+• ämnenas resp. koncentrationer
+För jämförelse mellan reaktioners benägenhet att ske finns:
+
+∆G0 dvs ∆G när alla ämnen i reaktionen har koncentrationen 1 M,
+temperaturen är 25 ℃ (298 K) och trycket 1 atmosfär.
+∆G0 är specifikt för en given reaktion.
+Olika reaktioner har olika ∆G0
+
+gör att man jämföra olika reaktioner
+
+I biokemiska förhållande har man pH 7 = $\Delta G^0$
+
+Kemisk jämvikt är när förhållandet mellan reaktanter och produkter inte ändras längre, ∆G = 0
+
+Tillståndet för jämvikt när man förbrukat allt
+
+jämviktskonstantent är specifik för varje reaktion i en given temperatur
+
+∆Go = -RTln(Keq)
+- K = jämviktskonstant
+- R = gaskonstanten
+- T = temp i grader Kelvin
+ln, naturliga logaritm och sålunda är
+K = e -∆G0/RT
+
+Om ∆G0 < 0 blir K > 1
+Om ∆G0 = 0 blir K = 1
+Om ∆G0 > 0 blir K < 1
+
+Får vi räkneuppgifter. Det är mest teoretiskt, det är ingenting ni ska räkna ut. Behöver förstå koncepten gör mig nöjd.
+
+Behöver inte kunna lagar med gaskonstanten.
+
+ATP → ADP + $P_i$
+Hur stort är ∆G för ATP hydrolys i RBK?
+37 grader C, [ATP] = 2.25mM, [ADP] = 0.25 mM, [Pi] = 1.65 nM
+R(Gaskonstantent) = 8.315J/mol, ∆G0 = -30.5kJ/mol
+

content/Biokemi/Metabolism/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,35 @@
+
+## Gabriel
+Berätta kort om termodynamik och förklara vad isolerat, stängt och öppet system är.
+Vad kallas reaktioner som har negativ, positiv och noll på nettoenergiöverföringen? Berätta kort om dem!
+Beskriv termodynamikens fyra lagar i ordning och beskriv dem kort.                                            
+
+Förklara vad entalpi innebär, hur entalpiförändring beräknas, varför den är viktig, beskriv också entalpi med formel, förklara intern energiändring och hur den beräknas.
+Vad menas med att entalpi/internenergi är tillståndsfunktioner?
+Vad är entropi och vad händer med entropi vid spontana reaktioner?
+Varför är hög entropi vanligt i naturen?
+Hur kan entropin förändras?
+Vad är Gibbs fria energi? Förklara med hjälp av formeln och beskriv hur olika värden tolkas och varför.
+Vad är standardförhållanden, varför är de viktiga och varför används en annan variant för biokemiska reaktioner?
+
+Vad är unikt för kemiska jämvikter?
+Hur hänger Gibbs fria energi ihop med jämviktskonstanten? Beskriv förhållandet.
+Varför är biokemiska processer unika i förhållande till termodynamikens lagar och hur behandlas det? Ge ett exempel.
+
+## Martin (föreläsare)
+#### Vad skiljer en isolerad från ett öppet system? Varför är organismer öppna system?
+#### Vad är en endergon reaktion och vad skiljer den från en exergon?
+#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
+#### energiomvandlingen?
+#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
+#### energiomvandlingen?
+#### Vilken innebörd har entalpivärden för en viss reaktion? Vilken storlek har den?
+#### Förklara begreppet entropi och hur dess ändring är en drivkraft för kemiska reaktioner.
+#### Hur kan diffusion i en vattenlösning förklaras molekylärt? Vilken roll har entropin för detta?
+#### Hur är Gibbs fri energi definierad? Hur kan man använda ändringen i Gibbs fri energi för att uppskatta benägenhet för en kemisk reaktion?
+#### Hur är ∆G0definerad och hur kan man använde den?
+#### Varför är det viktigt att veta koncentrationen av reaktanter för beräkningen av reaktionens
+#### benägenhet att ske?
+#### Vissa kemiska reaktioner i våra kroppar är långt ifrån jämnvikt. Varför?
+#### Definiera jämviktskonstanten.
+#### Hur påverka en jämviktskonstant som är mindre än 1 en viss reaktions G värde?

content/Biokemi/Metabolism/Termodynamik/Lärandemål.md

@@ -0,0 +1,13 @@
+#### Termodynamik
+Berg kap 1: sid 12–15, kap 5.2, kap 115: sid 449–456
+
+#### Nyckelord
+Grundkoncept och termodynamikens tre lagar.
+Entalpi (H), entropi (S), Gibbs fria energi (G), ändring i Gibbs fria energi (ΔG) och redoxpotential (E₀′).
+Exergoniska och endergoniska reaktioner.
+Begreppet aktiveringsenergi i biokemiska reaktioner.
+Standardtillstånd och kopplade reaktioner.
+
+#### Ska kunna
+Förstå sambandet mellan fri energi, entalpi, entropi och jämviktskonstanter.
+Förstå koppling mellan biokemiska reaktioner och vad som kännetecknar biomolekyler med högt energiinnehåll.

content/Biokemi/Metabolism/Termodynamik/Provfrågor.md

@@ -0,0 +1,49 @@
+
+Koppling av ATP-syntes till en glykolytisk reaktion beskrivs nedan.
+PEP + H O -> pyruvate + Pi (∆G = -78 kJ/mol)
+ADP + Pi -> ATP + H O (∆G = +55 kJ/mol)
+PEP + ADP -> pyruvate + ATP (∆G = -23 kJ/mol)
+
+Vilket av nedanstående påstående är korrekt för reaktionen ADP + Pi -> ATP + H O?
+Välj ett alternativ:
+- Reaktionen är exergon och termodynamsikt ofördelaktig.
+- Reaktionen är endergon och termodynamiskt fördelaktig.
+- Reaktionen är endergon och termodynamiskt ofördelaktig.
+- Reaktionen är exergon och termodynamiskt fördelaktig.
+
+17 Alexandra och Bill var
+finalister i Sveriges termodynamiska mästerskapsquiz. I en utslagsfråga blev de ombedda att
+säga något om exergona och endergona reaktioner. Alexandra sa: ”I en exergon reaktion avgesenergi från systemet till omgivningen”. Bill sa: ”I en endergon reaktion är ∆G negativt.” (1p)
+Välj ett alternativ:
+- Både Alexandra och Bill har rätt.
+- Enbart Alexandra har rätt.
+- Enbart Bill har rätt
+- Både Alexandra och Bill har fel.
+
+En biolog som studerar en ny bakteriestam som har identifierats i Göteborg är intresserad av
+följande biokemiska reaktioner:
+P + H O -> Q + Pi (∆G = -38 kJ/mol)
+X + Y-> Z + H O (∆G = +55 kJ/mol)
+Vad avses med ∆G inom termodynamiken? Vilken av reaktionerna är spontan och vilken är
+anledningen till det?
+
+Diffusion är en viktig process för att fördela molekyler i gaser och vätskor. Vad beror den på och vilken termodynamisk drivkraft finns bakom den?
+
+A) Redogör kort för vikten av jämviktskonstanten för biokemiska reaktioner.
+B) Hur är jämviktskonstanten definierad?
+
+Redogör för begreppet entalpi samt för hur den kan användas för att förutse tendensen för att en viss biokemisk reaktion att ske. (4p)
+
+Varför ökar entropin i en spontan reaktion? Hur kan man förklara det molekylärt? (4p)
+
+En ändring i entropi kan vara den huvudsakliga drivkraften för en reaktion. Nämn två sätt att
+ändra entropin i biokemiska reaktioner. Förklara med exempel. (4p) (Max 150 ord.)
+
+Kemiska reaktioner i vätskor och gaser sker snabbare när temperaturen höjs. Hur kan det
+förklaras? (4p) (Max 150 ord.)
+
+Gibbs fria energi möjliggör att man kan förutsäga om en kemisk reaktion kan ske spontant. Ange vilka termer som ingår i formeln som beskriver förändringar i Gibbs fria energi. Förklara även hur ökad respektive minskad temperatur påverkar förändringen av Gibbs fria energi. (4p)
+
+Redogör för begreppet entalpi. Vilka termer/aspekter ingår och hur kan man använda
+entalpiförändringar för att förutse benägenheten för en viss biokemisk reaktion att ske? (4p)
+