Update

.idea/workspace.xml

@@ -4,7 +4,11 @@
     <option name="autoReloadType" value="SELECTIVE" />
   </component>
   <component name="ChangeListManager">
-    <list default="true" id="d89ddef3-0f6b-45b8-91d4-ca4b15835330" name="Changes" comment="Update" />
+    <list default="true" id="d89ddef3-0f6b-45b8-91d4-ca4b15835330" name="Changes" comment="Update">
+      <change beforePath="$PROJECT_DIR$/.idea/workspace.xml" beforeDir="false" afterPath="$PROJECT_DIR$/.idea/workspace.xml" afterDir="false" />
+      <change beforePath="$PROJECT_DIR$/content/.obsidian/workspace.json" beforeDir="false" afterPath="$PROJECT_DIR$/content/.obsidian/workspace.json" afterDir="false" />
+      <change beforePath="$PROJECT_DIR$/content/Biokemi/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md" beforeDir="false" afterPath="$PROJECT_DIR$/content/Biokemi/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md" afterDir="false" />
+    </list>
     <option name="SHOW_DIALOG" value="false" />
     <option name="HIGHLIGHT_CONFLICTS" value="true" />
     <option name="HIGHLIGHT_NON_ACTIVE_CHANGELIST" value="false" />
@@ -77,7 +81,7 @@
       <workItem from="1762612608374" duration="65000" />
       <workItem from="1762612692934" duration="4412000" />
       <workItem from="1762806071935" duration="668000" />
-      <workItem from="1762847028359" duration="652000" />
+      <workItem from="1762847028359" duration="2077000" />
     </task>
     <task id="LOCAL−00001" summary="Update">
       <option name="closed" value="true" />
@@ -135,7 +139,14 @@
       <option name="presentableId" value="LOCAL−00008" />
       <updated>1762857589808</updated>
     </task>
-    <option name="localTasksCounter" value="9" />
+    <task id="LOCAL−00009" summary="Update">
+      <option name="closed" value="true" />
+      <created>1762873221905</created>
+      <option name="number" value="LOCAL−00009" />
+      <option name="presentableId" value="LOCAL−00009" />
+      <updated>1762873221905</updated>
+    </task>
+    <option name="localTasksCounter" value="10" />
     <servers />
   </component>
   <component name="TypeScriptGeneratedFilesManager">

content/.obsidian/workspace.json

@@ -6,7 +6,7 @@
       {
         "id": "3f6b32748450846e",
         "type": "tabs",
-        "dimension": 34.25512934879571,
+        "dimension": 50.579839429081176,
         "children": [
           {
             "id": "c500e8fa861f0cdd",
@@ -28,12 +28,12 @@
             "state": {
               "type": "markdown",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Termodynamik/Lärandemål.md",
+                "file": "Biokemi/Enzymer/Anteckningar.md",
                 "mode": "source",
                 "source": false
               },
               "icon": "lucide-file",
-              "title": "Lärandemål"
+              "title": "Anteckningar"
             }
           }
         ],
@@ -42,7 +42,7 @@
       {
         "id": "0d9c4c4ff8b60780",
         "type": "tabs",
-        "dimension": 65.74487065120428,
+        "dimension": 49.420160570918824,
         "children": [
           {
             "id": "7e85b893a73f2b8d",
@@ -50,12 +50,12 @@
             "state": {
               "type": "markdown",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Hemoglobin/Labb.md",
+                "file": "Biokemi/Enzymer/Anteckningar.md",
                 "mode": "source",
                 "source": false
               },
               "icon": "lucide-file",
-              "title": "Labb"
+              "title": "Anteckningar"
             }
           }
         ]
@@ -131,7 +131,7 @@
             "state": {
               "type": "backlink",
               "state": {
-                "file": "Biokemi/Hemoglobin/Labb.md",
+                "file": "Biokemi/Enzymer/Anteckningar.md",
                 "collapseAll": false,
                 "extraContext": false,
                 "sortOrder": "alphabetical",
@@ -141,7 +141,7 @@
                 "unlinkedCollapsed": true
               },
               "icon": "links-coming-in",
-              "title": "Backlinks for Labb"
+              "title": "Backlinks for Anteckningar"
             }
           },
           {
@@ -206,23 +206,34 @@
       "bases:Create new base": false
     }
   },
-  "active": "7e85b893a73f2b8d",
+  "active": "2ece43473d04ae34",
   "lastOpenFiles": [
-    "Biokemi/Termodynamik/Provfrågor.md",
+    "Biokemi/Enzymer/Lärandemål.md",
+    "Biokemi/Enzymer/Provfrågor.md",
+    "Biokemi/Enzymer/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Termodynamik/Lärandemål.md",
+    "Biokemi/Enzymer/Anteckningar.md",
+    "attachments/Pasted image 20251112095205.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112095158.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112094043.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112093609.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112093538.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112085710.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112085054.png",
+    "attachments/Pasted image 20251112081325.png",
+    "Biokemi/Nukleotider/Instuderingsfrågor.md",
+    "Biokemi/Enzymer",
+    "Biokemi/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md",
     "Biokemi/Hemoglobin/Labb.md",
+    "Biokemi/Termodynamik/Provfrågor.md",
     "Biokemi/Termodynamik/Anteckningar.md",
     "Biokemi/Termodynamik/Anteckningar Gabriel.md",
-    "Biokemi/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md",
-    "Biokemi/Termodynamik/Lärandemål.md",
     "attachments/Pasted image 20251111110139.png",
     "attachments/Pasted image 20251111110058.png",
-    "attachments/Pasted image 20251111105409.png",
-    "attachments/Pasted image 20251111103839.png",
     "Biokemi/Nukleotider/Anteckningar.md",
     "Biokemi/Nukleotider/Provfrågor.md",
     "Biokemi/Labsäkerhet/Anteckningar.md",
     "Biokemi/Labsäkerhet/Provfrågor.md",
-    "Biokemi/Nukleotider/Instuderingsfrågor.md",
     "Biokemi/Nukleotider/Lärandemål.md",
     "Biokemi/Nukleotider/Video undertexter.md",
     "Biokemi/Termodynamik",
@@ -236,23 +247,11 @@
     "Biokemi/Kemiska bindingar/Föreläsning.md",
     "Biokemi/Hemoglobin/Provfrågor.md",
     "Biokemi/Hemoglobin/Instuderingsfrågor.md",
-    "Biokemi/Hemoglobin/Anteckningar.md",
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Frågeställning I.md",
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar II.md",
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner/Anteckningar I.md",
     "Biokemi/Nukleotider",
     "Biokemi/Labsäkerhet",
     "Biokemi/Kemiska bindingar",
     "Biokemi/Kolhydrater",
     "Biokemi/Hemoglobin",
-    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner",
-    "Biokemi",
-    "Notes - Biokemi/Nukleotider/Video undertexter.md",
-    "Metabolic_Metro_Map.svg",
-    "attachments/Pasted image 20251108121121.png",
-    "attachments/Pasted image 20251106143824.png",
-    "attachments/Pasted image 20251106144030.png",
-    "attachments/Pasted image 20251107143236.png",
-    "attachments/Pasted image 20251107141657.png"
+    "Biokemi/Från aminosyror till proteiner"
   ]
 }

content/Biokemi/Enzymer/Anteckningar.md

@@ -0,0 +1,71 @@
+Vad bestämmer reaktionshastigheten
+- temperatur
+- tryck
+- reaktionens natur
+- koncentration av reaktanterna
+- lösningsmedel etc ej viktig för denna föreläsning
+
+En ökning av temperaturen minskar kinesiska energin som behövs för att utföra reaktionen
+(reaktantmolekylerna)
+- det höjer sannolikheten att molekylerna krockar med varandra eftersom det krävs mindre energi för att det ska ske
+
+Aktiveringsenergin är skillnaden mellan övergångstillståndet och reaktanterna (T - R)
+![[Pasted image 20251112085054.png|400]]
+Nettoreaktioenn P - R är alltid det samma, oavsett aktiveringsenergi.
+Aktiveringsenergin kan sänkas med en katalysator som en enzym.
+
+Ej reaktion utan katalysator kostar mer, kräver mer energi
+Katalysatorn gör att det går fortare
+![[Pasted image 20251112085710.png|350]]
+
+Katalysatorn binder in reaktanterna i rätt konfiguration, förlänger/stabiliserar övergångstillståndet
+
+## Enzymer
+Vanligaste katalysatorerna i kroppen är enzymer gjorda av proteiner, men det finns ett par stycken som är RNA.
+
+Aktiva ytan av enzymen måste passa formen på produkten. Enzymet tvingar någonting som liknar övergångstillståndet som förenklar övergångstillståndet
+
+Enzymet kan antingen
+- stabilisera TS (övergångstillstånd)
+- erbjuda alternativ reaktionsväg TS
+
+aktiv site / klyfta / trång inbuktning
+- specificitet för substrat
+- miljö som förenklar reaktionen
+- utesluter vatten
+
+enzymer är unika för att de kan välja substrat med hög specificitet
+ett slags nyckelhål
+![[Pasted image 20251112093538.png|300]]
+
+Finns också enzymer som byter form för att substratet ska passa
+![[Pasted image 20251112093609.png|300]]
+
+I en klyfta/aktivt centrum finns det speciella kemiska miljöer som t.ex. deprotonerad serin som är mycket hydrofob vilket gör att vatten kan uteslutas så vi bara får de substrat vi vill
+
+![[Pasted image 20251112094043.png|500]]
+reaktioner i ett enzym sker på en liten del, men proteinerna är ofta stora, det är för att stabilisera en sådan klyfta och säkerställa och en viss form kan skapa, tillräckligt med massa runt omkring för att klyftan ska vara stabil.
+- Aktiva centret kan vara uppbyggt av aminosyrasekvenser väldigt lång ifrån varandra på grund av veckning
+- allesteriska receptorer har sina egna siter
+- finns speciella substratkanaler
+
+Allosteri - enzymet påverkas av något som händer någon annanstans
+- inhibitorer, nu har vi tillverkat tillräckligt med produkt
+- aktivering, man ändrar strukturen på enzymet med hjälp av t.ex. fosforylering
+- kooperativit - enzymet ökar om det finns mer produkter
+
+co-faktor: nödvändigt bihang som inte är protein
+apoenzym: proteindelen av enzymet
+holoenzym: apoenzym + co-faktor
+cozenum: co-faktor som är organisk molekyl
+prostetisk grupp: co-enzym hårt bundet till apoenzym
+
+vitaminer metaboliseras till co-enzymer
+
+![[Pasted image 20251112095158.png]]
+
+![[Pasted image 20251112095205.png]]
+Coenzymer kan flytta intermediärer mellan subenheter/polypeptidkedjor i enzymproteinkomplexet → ett enzym kan ha flera aktiva centrum
+
+
+

content/Biokemi/Enzymer/Instuderingsfrågor.md

@@ -0,0 +1,20 @@
+
+#### Hur kan vi veta om en kemisk reaktion kan ske?
+#### Vad är katalys, hur kan den ske och vad kallas de biologiska katalysatorerna? Till vilken grupp av ämnen hör dessa i det flesta fall?
+#### Vilka generella strategier finns för enzym-katalyserade reaktioner?
+#### Vad är en coenzym och en co-faktor?
+#### Vad har cellen för fördelar med att använda biokatalysatorer?
+#### Förklara begreppet transition-state.
+#### Vad är ett aktivt säte?
+#### Vad är viktigt för en optimal inbindning till ett säte på ett enzym?
+#### Förklara kopplingen mellan struktur och funktion för enzymer.
+#### Nämn två saker, med tanke på inbindning av substrat, som gör att enzymer underlättar för
+#### reaktionen som katalyseras?
+#### Rita upp hur kurvan för en enzymreaktion som följer Michaelis-Menten kinetik. Vad anges på
+#### resp. axel i diagrammet?
+#### Vad är kcat, km och Vmax?
+#### Ange några faktorer som påverkar enzymaktivitet.
+#### Vilka olika former av enzyminhibitorer finns och hur kan man skilja dessa kinetiskt?
+#### Hur regleras enzymaktivitet?
+#### Redogör för den generella strategin för chymotrypsins katalys. Vad är dess active site och hur går det till när en peptidbinding ska spjälkas?
+#### Redogör andra generella mekanismer för andra enzymer, t.ex. oxidoreduktaser, ligaser/syntetaser och kinaser.

content/Biokemi/Enzymer/Lärandemål.md

@@ -0,0 +1,26 @@
+## Nyckelord
+
+- Kort repetition av entropi, fri energi och kemisk jämvikt.
+- Aktiveringsenergi, övergångstillstånd, katalys.
+- Enzymer: definition, samband mellan struktur och katalytisk funktion. “Active sites” och deras egenskaper.
+- Kemisk reaktionskinetik: hastighetskonstanter och deras samband med jämviktskonstanten.
+- Enzymkinetik: bildningen av enzym-substratkomplex som intermediär. “Steady-state”. Antaganden som ligger till grund för Michaelis-Mentens ekvationer.
+- Michaelis-Mentens parametrar Kₘ och Vₘₐₓ, och deras innebörd (ej härledning). Innebörden av $k_{cat}$
+- Kompetitiva, okompetitiva och non-kompetitiva inhibitorer och deras inverkan på de kinetiska parametrarna. Exempel på medicinskt viktiga inhibitorer. 
+- Kofaktorer och deras roll i enzymkatalys. Vitaminer.
+- Kopplade enzymatiska reaktioner som en metod att generera energirika produkter.
+- Exempel på enzymkatalyserade reaktioner:
+	- Proteaser. Chymotrypsin. Den katalytiska triaden.
+	- Ser/Thr och Tyr-kinaser.
+	- Fosfataser.
+	- Syntaser.
+	- Oxidoreduktaser.
+    
+
+## Mål
+
+Redogöra för enzymkinetik och reglering av enzymkatalyserade reaktioner.
+Beskriva enzymers och co-enzymers struktur och funktion.
+Beskriva mekanismer för reglering av proteiners aktivitet.
+
+Avsnittet Enzymer II syftar till att ge en orienterande kunskap om de enzymer och begrepp som beskrivs, men avsnittet omfattar inte alla detaljer i t.ex. olika enzymatiska mekanismer.

content/Biokemi/Enzymer/Provfrågor.md

@@ -0,0 +1,101 @@
+![[Pasted image 20251112081325.png]]
+Diagrammet ovan visar koncentrationen av ämnet A som funktion av tiden i en reaktion där A
+omvandlas till ämnet B i närvaro av en låg koncentration av ett enzym som katalyserar
+reaktionen. Enzymet tillsattes omedelbart efter tiden t0
+Vi upprepar nu försöket på samma sätt, men med den skillnaden att vi nu tillsätter 10 gånger
+högre koncentration av enzymet omedelbart efter tiden t0. Ange för var och en av tidpunkterna t0 t1 och t2 om [A] kommer att vara högre, lägre eller oförändrad jämfört med i diagrammet ovan. Ange också en motivation till ditt svar vid varje tidpunkt. (Max 150 ord.)
+
+Ge ett exempel på och förklara mekanismen bakom en förändring i metabolismen som sker vid högintensivt muskelarbete för att vi ska bli bättre på att utföra anaerob glykolys framöver. (Max 120 ord.)
+
+För ett enzym är Michaelis-Mentens konstant (K ) 15 mM. Vid en substratkoncentration på 5
+M mM, vad är förhållandet mellan reaktionshastigheten V och den maximala reaktionshastigheten V ? Motivera ditt svar. (Max 150 ord) (2p)
+
+I en av delreaktionerna som katalyseras av chymotrypsin krävs närvaro av vatten, medan i en
+ annan delreaktion krävs det att inget vatten är närvarande. Vilka är dessa delreaktioner och varför krävs närvaro respektive frånvaro av vatten i de respektive stegen? (Max 150 ord) (2p)
+
+Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
+D-glukos = 0.05 mM är, och för D-fruktos = 1.5 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
+Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (2p)
+
+Vilka två av nedanstående påståenden om övergångstillståndet vid en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
+
+- Det ändrar enzymets optimala pH.
+- Det tillåter reaktioner att fortgå vid en acceptabel temperatur.
+- Det tillåter kemikalier att reagera som annars inte skulle göra det.
+- Det tillåter reaktioner att fortskrida snabbare.
+
+Vilka påståenden om övergångstillståndet för en enzym-katalyserad reaktion stämmer?
+- Det har högre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
+- Det har lägre energi än reaktionens substrat.
+- Det är mycket kortvarigt.
+- Det har lägre energi än för en icke-katalyserad reaktion.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
+A) Hur kan man i ett V mot [S] diagram avläsa de två konstanterna Km och Vmax?
+B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en kompetitiv hämmare. (2p)
+
+Vilka två av nedanstående behöver du känna till för att beräkna omsättningstalet för ett enzym? (1p)
+- Enzymstrukturen.
+- Enzymkoncentrationen.
+- Initialhastigheten för den katalyserade reaktionen vid [S] >> Km.
+- Km för substratet.
+
+Två fördelar med att mäta den initiala hastigheten för en reaktion, V , är att i början av en reaktion... (2p)
+
+- har variationer av [S] inte någon effekt på V0.
+- kan produktinhibering inte påverka hastigheten.
+- är förändringar i Km försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
+- är förändringar i [S] försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
+
+Vad är syftet med den katalytiska klyftan som finns i ett enzym? Redogör för två fördelar den katalytiska klyftan ger för katalys. (4p)
+
+Hexokinas är ett enzym som kan använda både D-glukos och D-fruktos som substrat. Km för
+D-glukos = 0.04 mM är, och för D-fruktos = 1.7 mM. Vmax är detsamma för båda substraten.
+Vid samtidig tillsats av 1 mM av båda substraten till enzymet kommer produkter att bildas. Vilket substrat kommer att förbrukas först? Motivera svaret. (4p)
+
+Vilka två påståenden om kompetitiva hämmare är korrekta? (2p)
+- De binder reversibelt till det aktiva stället.
+- De binder till flera olika ställen på ett enzym.
+- De sänker reaktionens karakteristiska Km.
+- De binder kovalent till enzymet.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Mentens kinetik.
+A) Redogör för hur man i ett V mot [S] diagram kan avläsa de två konstanterna Km och Vmax.
+B) Förklara vad som händer med Km respektive Vmax om man tillsätter en icke-kompetitiv hämmare? (4p) (Max 150 ord.)
+
+Om ∆G°´ för reaktionen A → B är -40kJ/mol under standardförhållanden så…
+Välj de två korrekta alternativen nedan. (2p)
+- är den långt ifrån jämvikt.
+- kommer den att gå från vänster till höger spontant.
+- kommer den att fortsätta i snabb takt.
+- kommer den aldrig att nå jämvikt.
+
+Enzymet A som omvandlar S till P har ett Km på 10 µM och ett Vmax på 100 nmol/s.
+Enzymet B som omvandlar S till Q har ett Km på 1 mM och ett Vmax på 200 nmol/s.
+Lika mängder av A och B blandas med 100 µM S i ett och samma kärl.
+Vad kommer man att ha mest av när reaktionerna är klara - P eller Q? Motivera ditt svar.
+(4p) (Max 150 ord.)
+
+Vilka två av nedanstående påståenden om enzymer är korrekta? (2p)
+
+- Enzymer förändrar den fria energin i en reaktion.
+- Enzymernas tredimensionella form är nyckeln till deras funktion.
+- Enzymer påskyndar reaktioner genom att sänka aktiveringsenergin.
+- Enzymer är alltid proteiner.
+
+Ett enzym uppvisar Michaelis-Menten kinetik, vilket gör det möjligt att bestämma dess Km-
+värde. Km kan man använda för att förstå:
+
+- Hur snabbt det går för bundet substrat att bli omsatt till frisatt produkt.
+- Hur sannolikt det är att substrat binder till enzymet.
+- Hur bra ett enzym kan skilja mellan olika möjliga substrat.
+- Hur sannolikt det är att substrat lossnar från enzymet när det har bundit.
+
+Fördelen med att mäta den initiala hastigheten V 0 i början av en reaktion är att (välj två av nedanstående): (2p)
+
+- Förändringar i [S] är försumbara, så [S] kan behandlas som en konstant.
+- Produktinhibering kan då inte påverka hastigheten.
+- Förändringar i Km är försumbara, så Km kan behandlas som en konstant.
+- Variationer av [S] har ingen effekt på V0.
+
+Enzymer har ofta en katalytisk klyfta där den katalyserade reaktionen sker. Redogör för två olika kemiska fördelar med detta. (4p)

content/Biokemi/Termodynamik/Instuderingsfrågor.md

@@ -1,5 +1,5 @@
 
-#### Gabriel
+## Gabriel
 Berätta kort om termodynamik och förklara vad isolerat, stängt och öppet system är.
 Vad kallas reaktioner som har negativ, positiv och noll på nettoenergiöverföringen? Berätta kort om dem!
 Beskriv termodynamikens fyra lagar i ordning och beskriv dem kort.                                            
@@ -15,3 +15,21 @@ Vad är standardförhållanden, varför är de viktiga och varför används en a
 Vad är unikt för kemiska jämvikter?
 Hur hänger Gibbs fria energi ihop med jämviktskonstanten? Beskriv förhållandet.
 Varför är biokemiska processer unika i förhållande till termodynamikens lagar och hur behandlas det? Ge ett exempel.
+
+## Martin (föreläsare)
+#### Vad skiljer en isolerad från ett öppet system? Varför är organismer öppna system?
+#### Vad är en endergon reaktion och vad skiljer den från en exergon?
+#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
+#### energiomvandlingen?
+#### Vad beskriver termodynamikens första huvudsats? Vilken konsekvens har dess budskap för
+#### energiomvandlingen?
+#### Vilken innebörd har entalpivärden för en viss reaktion? Vilken storlek har den?
+#### Förklara begreppet entropi och hur dess ändring är en drivkraft för kemiska reaktioner.
+#### Hur kan diffusion i en vattenlösning förklaras molekylärt? Vilken roll har entropin för detta?
+#### Hur är Gibbs fri energi definierad? Hur kan man använda ändringen i Gibbs fri energi för att uppskatta benägenhet för en kemisk reaktion?
+#### Hur är ∆G0definerad och hur kan man använde den?
+#### Varför är det viktigt att veta koncentrationen av reaktanter för beräkningen av reaktionens
+#### benägenhet att ske?
+#### Vissa kemiska reaktioner i våra kroppar är långt ifrån jämnvikt. Varför?
+#### Definiera jämviktskonstanten.
+#### Hur påverka en jämviktskonstant som är mindre än 1 en viss reaktions G värde?