vault backup: 2025-12-14 22:41:11

content/Biokemi/Metabolism/🍖 Aminosyrametabolism/Instuderingsuppgifter.md

@@ -6,167 +6,153 @@ tags:
   - instuderingsuppgifter
 date: 2025-12-08
 ---
-### 1. Beskriv den generella strukturen för en 𝛼-aminosyra.
+### 1. Beskriv den generella strukturen för en α-aminosyra
+```spoiler-block:
+Ett α-kol bundet till en aminogrupp (–NH₃⁺), en karboxylgrupp (–COO⁻), ett väte och en sidokedja (R).
+```
 
-I 𝛼-aminosyran sitter amingruppen på alfakolet.
+### 2. Proteinogena vs icke-proteinogena aminosyror
+```spoiler-block:
+Proteinogena byggs in i proteiner; icke-proteinogena gör det inte. Exempel: ornitin, citrullin.
+```
 
-### 2. Aminosyror kan vara proteinogena och icke-proteinogena. Vad menas med detta? Ge ett par exempel på aminosyror som tillhör den senare kategorin.
+### 3. Andra viktiga funktioner hos aminosyror
+```spoiler-block:
+Kvävetransport, energikälla, prekursorer till biomolekyler, syra–bas-buffring, neurotransmittorer.
+```
 
-Proteinogena är de som ingår i proteiner, icke-porteinogena gör det inte.
-Ornitine och Citruline är exempel på aminosyror som är icke-proteinogena.
-### 3. Förutom att utgöra byggstenar i proteiner har aminosyror andra mycket viktiga funktioner. Ge exempel på ett par andra viktiga funktioner för aminosyror.
-
-- Transporterar kväve
-- Energigivande
-- byggstenar för andra biomolekyler
-- Homeostasis syra-bas regleringen
-- Neurotransitter
 ### 4. Hur får vi tillgång till aminosyror?
+```spoiler-block:
+Essentiella via kosten; icke-essentiella syntetiseras från intermediärer i metabolismen.
+```
 
-Essentiella:
-- Digestion, nedbrytande av proteiner som vi äter.
-Icke-essentiella
-- tillverka själva i kroppen på olika sätt
-- från glykolysen, citronsyracykeln eller pentosfosfatvägen
-### 5. Beskriv översiktligt proteiners nedbrytning till aminosyror i mag-tarmkanalen.
-
-Bryts ner av enzymer/pepsin i magsäcken, sen förs de över till levern där de bryts ner mer
+### 5. Proteiners nedbrytning i mag-tarmkanalen
+```spoiler-block:
+Pepsin i magsäcken, pankreasproteaser i tunntarmen → fria aminosyror absorberas.
+```
 
 ### 6. Hur tar sig aminosyror över cellmembran?
+```spoiler-block:
+Via specifika transportproteiner (sekundär aktiv transport), inte jonkanaler.
+```
 
-Via jonkanaler. 
-### 7. Vad menas med att en aminosyra är essentiell? Vilka aminosyror är essentiella?
+### 7. Vad är en essentiell aminosyra? Vilka är essentiella?
+```spoiler-block:
+Kan inte syntetiseras i tillräcklig mängd. Essentiella: Phe, Val, Thr, Trp, Ile, Met, His, Leu, Lys.
+```
 
-PVT TIM HALL
-Inte A
-Tyrosin
-Fenylalin
-### 8. Vissa aminosyror sägs vara konditionellt essentiella. Vad menas med detta?
+### 8. Vad menas med konditionellt essentiella aminosyror?
+```spoiler-block:
+Normalt syntetiserbara men krävs via kosten vid särskilda tillstånd (t.ex. arginin hos spädbarn).
+```
 
-Arginin i fetus och för tidigt födda spädbarn
-Tyrosin i PKU
-### 9. Från vilka fem prekursorer bildar vi människor de icke-essentiella aminosyrorna? Dessa prekursorer kommer att utgöra kolskelettet av de syntetiserade aminosyrorna.
+### 9. Fem prekursorer för icke-essentiella aminosyror
+```spoiler-block:
+Pyruvat, 3-fosfoglycerat, oxaloacetat, α-ketoglutarat, ribos-5-fosfat.
+```
 
-1. **Pyruvat** → alanin
-2. **3-fosfoglycerat** → serin → glycin, cystein
-3. **Oxaloacetat** → aspartat → asparagin
-4. **α-ketoglutarat** → glutamat → glutamin, prolin, arginin
-5. **Glutamat** (som egen prekursor i transamineringar)
+### 10. Generell transamineringsreaktion
+```spoiler-block:
+Aminosyra₁ + ketosyra₂ ⇌ ketosyra₁ + aminosyra₂.
+```
 
-Mest energieffektivt
+### 11. ALT och AST – fullständiga namn och reaktioner
+```spoiler-block:
+ALT: alaninaminotransferas (alanin ↔ pyruvat).  
+AST: aspartataminotransferas (aspartat ↔ oxaloacetat).
+```
 
-### 10. Så kallade aminotransferaser spelar en viktig roll både vid syntes och nedbrytning av aminosyror. Beskriv den generella reaktionsformeln för de så kallade transamineringsreaktioner som katalyseras av denna enzymgrupp.
+### 12. Vanligaste aminogruppdonator/acceptor-paret
+```spoiler-block:
+Glutamat ↔ α-ketoglutarat.
+```
 
-$ketosyra_1$ + $aminosyra_1$ → $ketosyra_2$ + $aminosyra_2$ 
+### 13. Vad indikerar förhöjt ALT och AST i plasma?
+```spoiler-block:
+Cellskada, främst leverpåverkan (hepatit, alkoholskada).
+```
 
-### 11. ALT och AST är två mycket viktiga aminotransferaser. Vilka är de fullständiga namnen på dessa båda enzymer och vilka reaktioner katalyserar de?
+### 14. Viktig aminogruppdonator
+```spoiler-block:
+Glutamat; bildas via transaminering. Prekursor till glutamin, prolin och arginin.
+```
 
-Alanin + 𝛼-ketoglutarat <→ pyruvat + glutamat
-Aspartat + 𝛼-ketoglutarat <→ oxalacetat + glutamat
+### 15. Fenylketonuri (PKU)
+```spoiler-block:
+Brist på fenylalaninhydroxylas → högt Phe, lågt Tyr. Behandling: Phe-reducerad kost.
+```
 
-### 12. Vid transamineringsreaktioner används oftast ett specifikt ”aminogruppdonator/aminogruppacceptor-par”. Vilket?
+### 16. Syftet med PKU-screening
+```spoiler-block:
+Tidigt upptäcka behandlingsbara, allvarliga metabola sjukdomar.
+```
 
-glutamat ↔ α-ketoglutarat
-### 13. Bestämning av plasmanivåerna av ALT och AST används vid klinisk diagnostik. Vad är en ökad halt av dessa enzymer i blodet ett tecken på?
+### 17. Sju metaboliter från aminosyrors kolskelett
+```spoiler-block:
+Pyruvat, acetyl-CoA, acetoacetyl-CoA, α-ketoglutarat, succinyl-CoA, fumarat, oxaloacetat.
+```
 
-Trasiga celler, heptit eller alkolism.
-### 14. En specifik aminosyra utgör en viktig donator av aminogrupper vid syntes av andra aminosyror. Vilken är aminosyran och via vilken typ av reaktion bildas denna aminosyra framförallt? Aminosyran utgör även en prekursor från vilken tre icke-essentiella aminosyror kan bildas. Vilka?
+### 18. Var sker aminosyranedbrytning? BCAA?
+```spoiler-block:
+Främst i levern; grenade aminosyror bryts i hög grad ned i skelettmuskel.
+```
 
-a) glutamat
-b) transaminering
-c) glutamin, prolin, arginin
-### 15. Vilken ärftlig enzymdefekt ger upphov till fenylketonuri? Varför är det viktigt att fastställa diagnosen tidigt och hur behandlas fenylketonuri?
+### 19. Varför är deaminering problematisk?
+```spoiler-block:
+Ammoniak är toxiskt; löses genom ureacykeln och transport som alanin/glutamin.
+```
 
-Brist på benylalaninhydroxylas som sätter på -OH på fenyalanin
-Alltså: höga nivåer av fenylalanin → bildning av fenylketoner → utsöndras via urin → “phenyl-keton-uria”.
-Kan inte skapa tyrosin
-Det är viktigt för man kan behandla det bra om det upptäckts tidigt
-Man behandlar med ingen vanlig proteinföda utan bara speciella proteinmixar som inte innehåller Phe.
-### 16. Fenylketonuri har gett namnet åt den nyföddhetsscreening (PKU-provet) som utförs i Sverige sedan 1965. Vad är syftet med denna screening?
+### 20. Oxidativ deaminering av glutamat
+```spoiler-block:
+Enzym: glutamatdehydrogenas; plats: mitokondriematrix; produkter: α-ketoglutarat + NH₄⁺.
+```
 
-Hitta ovanliga men allvarliga sjukdomar som går att behandla. 
+### 21. Direkt deaminering – exempel
+```spoiler-block:
+Serin och treonin → NH₄⁺.
+```
 
-### 17. Vid nedbrytning av aminosyror kan molekylernas kolskelett omvandlas till sju olika metaboliter. Vilka är metaboliterna och vad kan de användas till?
+### 22. Omvandling av ammoniak till urea
+```spoiler-block:
+Sker i ureacykeln. Energi krävs i CPS-I-steget (2 ATP). Hastighetsreglerande: CPS-I, aktiveras av N-acetylglutamat. Första stegen i mitokondrien, resten i cytosolen.
+```
 
-Glukogeniska aminosyror:
-- pyruvat
-- 𝛼-ketoglutarat
-- succinyl-CoA
-- fumarat
-- oxalaccetat
+### 23. Funktion och defekter i ureacykeln
+```spoiler-block:
+Avgiftning av ammoniak i levern; defekter ger hyperammonemi (t.ex. argininosuccinatlyasbrist).
+```
 
-Alla kan konverteras tillbaka till glukos via glukoneogensis
+### 24. Koppling mellan ureacykeln och citronsyracykeln
+```spoiler-block:
+Fumarat och aspartat (aspartat–argininosuccinat-shunten).
+```
 
-Ketogeniska aminosyror
-- acetyl-CoA
-- acetoactyl-CoA
+### 25. Alanin–glukos-cykeln
+```spoiler-block:
+Muskeln: pyruvat → alanin → lever. Levern: alanin → glukos → tillbaka till muskel; kväve till urea.
+```
 
-Kan lagas som fettsyror eller ketokroppar
-### 18. Degradation av aminosyror sker huvudsakligen i ett specifikt organ. Vilket? Speciellt en annan vävnad kan använda kolskeletten från de så kallade grenade aminosyrorna (branched-chain amino acids), dvs leucin, isoleucin och valin, som energikälla. Vilken vävnad rör det sig om?
+### 26. Transport av ammoniak till levern
+```spoiler-block:
+Som glutamin i blodet.
+```
 
-a) I lever
-b) skelettmuskeln
-### 19. Varför utgör deaminering av aminosyror en utmaning för oss? Hur har vi löst detta problem?
+### 27. Roller för glutaminsyntetas och glutaminas
+```spoiler-block:
+Glutaminsyntetas: binder NH₄⁺ till glutamat. Glutaminas: frigör NH₄⁺ i lever/njure.
+```
 
-a) Deaminering är när man tar bort en aminogrupp, då blir det ammonika över För att ammoniak är toxiskt, för basiskt.
-b) lever bryter ner det till urea, som kan transporteras av glutamin/alanin i blodet.
-### 20. Vid nedbrytningen av många aminosyror överförs deras aminogrupp till 𝛼-ketoglutarat och glutamat bildas. Med hjälp av ett i huvudsak leverspecifikt enzym kan glutamat sedan genomgå så kallad oxidativ deaminering. Vilket är enzymet, var i cellen hittar vi enzymet och vilka produkter bildas i reaktionen?
+### 28. Glukogena vs ketogena aminosyror
+```spoiler-block:
+Glukogena ger glukoneogenesintermediärer; ketogena ger acetyl-/acetoacetyl-CoA. Ketogena: leucin, lysin.
+```
 
-**Enzym:** **Glutamatdehydrogenas (GDH)**
-**Plats i cellen:** **Mitokondriematrix**
-**Produkter:** **α-ketoglutarat + NH₄⁺** (och NADH eller NADPH beroende på riktning)
-Reaktionen avlägsnar aminogruppen som fritt ammonium, vilket sedan kan gå in i ureacykeln.
-### 21. Ange några aminosyror som kan avge kvävet genom direkt deaminering (dvs ej genom oxidativ deaminering). Vilken kväveinnehållande förening bildas?
+### 29. Varför kan ketogena aminosyror inte bilda glukos?
+```spoiler-block:
+Acetyl-CoA ger inget netto tillskott till glukoneogenes.
+```
 
-Serin och treonin
-Ammoniak
-### 22. Den ammoniak som bildas vid katabolism av aminosyror är celltoxisk och måste metaboliseras vidare. Beskriv omvandlingen av ammoniak till den utsöndringsprodukt som lämnar kroppen via urinen. Vilka steg i syntesvägen är energikrävande? Vilket är det hastighetsreglerande steget och hur regleras det? Var i cellen sker de olika reaktionerna? Från vilka föreningar härstammar de olika delarna av utsöndringsprodukten?
-
-a) Karbamoylfosfat konverteras till citrulline som katalyseras av karabamoylfosfatsyntetas-I (CPS-1) som kräver 2 ATP
-b) N-acetylglutamat regulerar karabamoylfosfatsyntetas-I höga koncentrationer av arginin och glutamat
-c) första steget i matrix, resten i cytoplasman
-d) Vatten och Arginin bildar Urea med hjälp av arginas
-### 23. Vilken funktion har ureacykeln och var i kroppen sker denna cykel? Vad händer vid defekter i denna cykel? Ge ett exempel på en ärftlig sjukdom vilken orsakar en defekt ureacykel.
-
-a) bli av med toxisk ammoniak (bi produkt av ammoniak) som bildas om till urea
-b) Argininosuccinatlyasbrist
-
-### 24. Vilka metaboliter kopplar ureacykeln med citronsyracykeln?
-
-Aspartat
-Fumarat
-Oxaloacetat (via aspartat)
-### 25. Hur transporteras kväve från skelettmuskulatur till levern och vad innebär den så kallade alanin-glukos cykeln?
-
-ALAT först, sen tillbaka till Alanin och transporteras till blodet
-
-**Alanin–glukos-cykeln**
-1. Muskeln omvandlar pyruvat → alanin
-2. Skickar det till levern. 
-3. Levern omvandlar alanin → pyruvat → glukos via glukoneogenes. 
-4. Glukos skickas tillbaka till muskeln och används i glykolysen. 
-
-Cykeln flyttar alltså kväve till levern för ureabildning och återför samtidigt glukos till muskeln.
-### 26. Hur transporteras ammoniak från övriga organ till levern?
-Glutamat blir Glutamin som transporterar det
-### 27. Vilka är rollerna för glutaminsyntetas och glutaminas vid transport av ammoniak till levern?
-
-glutaminsynteas: glutamat + NH₄⁺ + ATP → glutamin (sätter ihop)
-glutaminas: glutamat + NH₄⁺ (klyver)
-
-### 28. Definiera begreppen glukogena respektive ketogena aminosyror. Ge exempel på några glukogena och ketogena aminosyror.
-
-glukogena kan gå in glykolyneogenesen
-keotgena kan bli acetyl-CoA eller acetoacetyl-CoA 
-
-glukogen: alla utan lysin och leucin
-ketogena: lysin och leucin
-### 29. Varför kan rent ketogena aminosyror inte användas för syntes av glukos?
-
-ketogen tillför inte tillräckligt många kol
-
-### 30. Vilka aminosyror kan via transaminering omvandlas direkt till glykolys- eller citronsyracykel-intermediärer?
-
-- **Alanin → pyruvat**
-- **Aspartat → oxaloacetat**
-- **Glutamat → α-ketoglutarat**
+### 30. Aminosyror som direkt ger glykolys/TCA-intermediärer
+```spoiler-block:
+Alanin → pyruvat; aspartat → oxaloacetat; glutamat → α-ketoglutarat.
+```